एक प्रोटीन अणु की द्वितीयक संरचना दिखती है। प्रोटीन की द्वितीयक संरचना

"गिलहरी" नाम गर्म होने पर उनमें से कई के सफेद होने की क्षमता से आता है। "प्रोटीन" नाम ग्रीक शब्द "पहले" से आया है, जो शरीर में उनके महत्व को इंगित करता है। जीवित प्राणियों के संगठन का स्तर जितना अधिक होगा, प्रोटीन की संरचना उतनी ही विविध होगी।

प्रोटीन अमीनो एसिड से बने होते हैं जो सहसंयोजक द्वारा एक साथ जुड़ते हैं पेप्टाइड बंधन: एक अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह और दूसरे के अमीनो समूह के बीच। जब दो अमीनो एसिड परस्पर क्रिया करते हैं, तो एक डाइपेप्टाइड बनता है (दो अमीनो एसिड के अवशेषों से, ग्रीक से। पेप्टोस- वेल्डेड)। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड का प्रतिस्थापन, बहिष्करण या क्रमपरिवर्तन नए प्रोटीन के उद्भव का कारण बनता है। उदाहरण के लिए, जब केवल एक अमीनो एसिड (वेलिन के साथ ग्लूटामाइन) की जगह, एक गंभीर बीमारी होती है - सिकल सेल एनीमिया, जब लाल रक्त कोशिकाओं का एक अलग आकार होता है और वे अपने मूल कार्य (ऑक्सीजन स्थानांतरण) नहीं कर सकते हैं। जब एक पेप्टाइड बंधन बनता है, तो एक पानी का अणु अलग हो जाता है। अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या के आधार पर, निम्न हैं:

– ओलिगोपेप्टाइड (di-, ट्राई-, टेट्रापेप्टाइड्स, आदि) - इसमें 20 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं;

– पॉलीपेप्टाइड्स - 20 से 50 अमीनो एसिड अवशेषों से;

– गिलहरी - 50 से अधिक, कभी-कभी हजारों अमीनो एसिड अवशेष

उनके भौतिक रासायनिक गुणों के अनुसार, प्रोटीन हाइड्रोफिलिक और हाइड्रोफोबिक होते हैं।

प्रोटीन अणु के संगठन के चार स्तर हैं - समतुल्य स्थानिक संरचनाएं (विन्यास, रचना) प्रोटीन: प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक।

मुख्य प्रोटीन की संरचना सबसे सरल है। इसमें एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का रूप होता है, जहां अमीनो एसिड एक मजबूत पेप्टाइड बंधन से जुड़े होते हैं। यह अमीनो एसिड की गुणात्मक और मात्रात्मक संरचना और उनके अनुक्रम द्वारा निर्धारित किया जाता है।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना

माध्यमिक संरचना मुख्य रूप से हाइड्रोजन बांडों द्वारा बनाई गई है, जो एक हेलिक्स हेलिक्स के NH समूह के हाइड्रोजन परमाणुओं और दूसरे के CO समूह के ऑक्सीजन के बीच बने थे और हेलिक्स के साथ या प्रोटीन अणु के समानांतर सिलवटों के बीच निर्देशित होते हैं। प्रोटीन अणु आंशिक रूप से या पूरी तरह से एक α-हेलिक्स में मुड़ जाता है या एक β-फोल्ड संरचना बनाता है। उदाहरण के लिए, केराटिन प्रोटीन एक α-हेलिक्स बनाते हैं। वे खुर, सींग, बाल, पंख, नाखून, पंजों का हिस्सा हैं। रेशम का हिस्सा प्रोटीन में β-गुना होता है। अमीनो एसिड रेडिकल्स (R-ग्रुप्स) हेलिक्स के बाहर रहते हैं। हाइड्रोजन बांड सहसंयोजक बंधों की तुलना में बहुत कमजोर होते हैं, लेकिन एक महत्वपूर्ण राशि के साथ वे काफी मजबूत संरचना बनाते हैं।

एक मुड़ सर्पिल के रूप में कार्य करना कुछ फाइब्रिलर प्रोटीन की विशेषता है - मायोसिन, एक्टिन, फाइब्रिनोजेन, कोलेजन, आदि।

प्रोटीन की तृतीयक संरचना

तृतीयक प्रोटीन संरचना। यह संरचना प्रत्येक प्रोटीन के लिए स्थिर और अद्वितीय है। यह आकार, आर-समूहों की ध्रुवता, अमीनो एसिड अवशेषों के आकार और अनुक्रम द्वारा निर्धारित किया जाता है। पॉलीपेप्टाइड हेलिक्स एक निश्चित तरीके से मुड़ता और फिट बैठता है। प्रोटीन की तृतीयक संरचना के निर्माण से प्रोटीन का एक विशेष विन्यास बनता है - ग्लोबुलेस (अक्षांश से। ग्लोबुलस - गेंद)। इसका गठन विभिन्न प्रकार के गैर-सहसंयोजक इंटरैक्शन के कारण होता है: हाइड्रोफोबिक, हाइड्रोजन, आयनिक। सिस्टीन के अमीनो एसिड अवशेषों के बीच डाइसल्फ़ाइड ब्रिज बनते हैं।

हाइड्रोफोबिक बांड गैर-ध्रुवीय पक्ष श्रृंखलाओं के बीच कमजोर बंधन हैं जो विलायक अणुओं के पारस्परिक प्रतिकर्षण के परिणामस्वरूप होते हैं। इस मामले में, प्रोटीन को घुमाया जाता है ताकि हाइड्रोफोबिक साइड चेन अणु में गहराई से डूबे और इसे पानी के साथ बातचीत से बचाए, और हाइड्रोफिलिक साइड चेन बाहर स्थित हों।

अधिकांश प्रोटीन में तृतीयक संरचना होती है - ग्लोब्युलिन, एल्ब्यूमिन आदि।

चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना

चारों भागों का प्रोटीन संरचना। यह व्यक्तिगत पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के संयोजन के परिणामस्वरूप बनता है। साथ में वे एक कार्यात्मक इकाई बनाते हैं। बांड के प्रकार भिन्न होते हैं: हाइड्रोफोबिक, हाइड्रोजन, इलेक्ट्रोस्टैटिक, आयनिक।

इलेक्ट्रोस्टैटिक बॉन्ड अमीनो एसिड अवशेषों के इलेक्ट्रोनगेटिव और इलेक्ट्रोपोसिटिव रेडिकल्स के बीच उत्पन्न होते हैं।

कुछ प्रोटीन उपइकाइयों की गोलाकार व्यवस्था द्वारा अभिलक्षित होते हैं - यह है गोलाकार प्रोटीन। गोलाकार प्रोटीन पानी या नमक के घोल में आसानी से घुलनशील होते हैं। 1000 से अधिक ज्ञात एंजाइम गोलाकार प्रोटीन से संबंधित हैं। गोलाकार प्रोटीन में कुछ हार्मोन, एंटीबॉडी, परिवहन प्रोटीन शामिल हैं। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन (एरिथ्रोसाइट प्रोटीन) का जटिल अणु एक गोलाकार प्रोटीन होता है और इसमें चार ग्लोबिन मैक्रोमोलेक्यूल्स होते हैं: दो α-श्रृंखला और दो β-श्रृंखला, जिनमें से प्रत्येक लोहे से युक्त एक हीम से जुड़ा होता है।

अन्य प्रोटीनों को पेचदार संरचनाओं में जुड़ाव की विशेषता है - यह है तंतुमय (अक्षांश से। फाइब्रिला - फाइबर) प्रोटीन। कई (3 से 7) α-हेलीकॉप्टर एक साथ मुड़ जाते हैं, जैसे एक केबल में फाइबर। फाइब्रिलर प्रोटीन पानी में अघुलनशील होते हैं।

प्रोटीन को सरल और जटिल में विभाजित किया गया है।

सरल प्रोटीन (प्रोटीन)

सरल प्रोटीन (प्रोटीन) केवल अमीनो एसिड अवशेषों से मिलकर बनता है। सरल प्रोटीन में ग्लोब्युलिन, एल्ब्यूमिन, ग्लूटेलिन, प्रोलामिन, प्रोटामाइन, पिस्टन शामिल हैं। एल्ब्यूमिन (उदाहरण के लिए, रक्त सीरम एल्ब्यूमिन) पानी में घुलनशील होते हैं, ग्लोब्युलिन (उदाहरण के लिए, एंटीबॉडी) पानी में अघुलनशील होते हैं, लेकिन कुछ लवणों (सोडियम क्लोराइड, आदि) के जलीय घोल में घुलनशील होते हैं।

जटिल प्रोटीन (प्रोटीड्स)

जटिल प्रोटीन (प्रोटीड्स) अमीनो एसिड अवशेषों के अलावा, एक अलग प्रकृति के यौगिक शामिल हैं, जिन्हें कहा जाता है जोड़ का समूह। उदाहरण के लिए, मेटालोप्रोटीन प्रोटीन होते हैं जिनमें गैर-हीम लोहा होता है या धातु परमाणुओं (अधिकांश एंजाइम) से बंधे होते हैं, न्यूक्लियोप्रोटीन न्यूक्लिक एसिड (गुणसूत्र, आदि) से जुड़े प्रोटीन होते हैं, फॉस्फोप्रोटीन प्रोटीन होते हैं जिनमें फॉस्फोरिक एसिड अवशेष (अंडे प्रोटीन) जर्दी, आदि शामिल होते हैं। ।), ग्लाइकोप्रोटीन - कार्बोहाइड्रेट (कुछ हार्मोन, एंटीबॉडी, आदि) के संयोजन में प्रोटीन, क्रोमोप्रोटीन - वर्णक युक्त प्रोटीन (मायोग्लोबिन, आदि), लिपोप्रोटीन - लिपिड युक्त प्रोटीन (झिल्ली में शामिल)।

एक प्रोटीन की नियमित माध्यमिक संरचनाएं

माध्यमिक संरचनाओं को मुख्य श्रृंखला के एक नियमित, आवधिक रूप (रचना) से अलग किया जाता है, जिसमें पक्ष समूहों के विभिन्न प्रकार के अनुरूप होते हैं।

आरएनए की माध्यमिक संरचना

द्वितीयक संरचना के उदाहरण स्टेम-लूप और स्यूडोकॉट हैं।

एमआरएनए में माध्यमिक संरचनाएं अनुवाद को विनियमित करने का काम करती हैं। उदाहरण के लिए, असामान्य अमीनो एसिड, सेलेनोमेथियोनिन और पाइरोलिसिन के प्रोटीन में सम्मिलन, 3 "अनट्रांसलेटेड क्षेत्र में स्थित स्टेम-लूप पर निर्भर करता है। स्यूडोकनॉट्स जीन के रीडिंग फ्रेम को प्रोग्रामेटिक रूप से बदलने का काम करते हैं।

यह सभी देखें

• चतुर्धातुक संरचना

टिप्पणियाँ

विकिमीडिया फाउंडेशन। 2010.

देखें कि "प्रोटीन की माध्यमिक संरचना" अन्य शब्दकोशों में क्या है:

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इस शब्द के अन्य अर्थ हैं, प्रोटीन (अर्थ) देखें। प्रोटीन (प्रोटीन, पॉलीपेप्टाइड्स) उच्च आणविक कार्बनिक पदार्थ होते हैं जिनमें पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा एक श्रृंखला में जुड़े अल्फा एमिनो एसिड होते हैं। जीवित जीवों में ... ... विकिपीडिया

प्रोटीन शरीर के किसी भी जीवित कोशिका के महत्वपूर्ण कार्बनिक तत्वों में से एक है। वे कई कार्य करते हैं: समर्थन, सिग्नलिंग, एंजाइमेटिक, परिवहन, संरचनात्मक, रिसेप्टर, आदि। प्रोटीन की प्राथमिक, माध्यमिक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाएं महत्वपूर्ण विकासवादी अनुकूलन बन गई हैं। ये अणु किससे बने होते हैं? शरीर की कोशिकाओं में प्रोटीन की सही संरचना इतनी महत्वपूर्ण क्यों है?

प्रोटीन के संरचनात्मक घटक

किसी भी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के मोनोमर अमीनो एसिड (AA) होते हैं। ये कम आणविक भार कार्बनिक यौगिक प्रकृति में काफी सामान्य हैं और स्वतंत्र अणुओं के रूप में मौजूद हो सकते हैं जो अपने कार्य स्वयं करते हैं। इनमें पदार्थों का परिवहन, एंजाइमों का स्वागत, निषेध या सक्रियण शामिल हैं।

कुल मिलाकर, लगभग 200 बायोजेनिक अमीनो एसिड होते हैं, लेकिन उनमें से केवल 20 ही हो सकते हैं। वे पानी में आसानी से घुलनशील होते हैं, एक क्रिस्टलीय संरचना होती है, और उनमें से कई स्वाद में मीठे होते हैं।

रासायनिक दृष्टिकोण से, AA अणु होते हैं जिनमें आवश्यक रूप से दो कार्यात्मक समूह होते हैं: -COOH और -NH2। इन समूहों की मदद से, अमीनो एसिड एक पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा एक दूसरे से जुड़ते हुए श्रृंखला बनाते हैं।

20 प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड में से प्रत्येक का अपना रेडिकल होता है, जिसके आधार पर रासायनिक गुण भिन्न होते हैं। ऐसे कट्टरपंथियों की संरचना के अनुसार, सभी एए को कई समूहों में वर्गीकृत किया जाता है।

1. गैर-ध्रुवीय: आइसोल्यूसीन, ग्लाइसिन, ल्यूसीन, वेलिन, प्रोलाइन, ऐलेनिन।
2. ध्रुवीय और अपरिवर्तित: थ्रेओनीन, मेथियोनीन, सिस्टीन, सेरीन, ग्लूटामाइन, शतावरी।
3. सुगंधित: टायरोसिन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन।
4. ध्रुवीय और नकारात्मक चार्ज: ग्लूटामेट, एस्पार्टेट।
5. ध्रुवीय और सकारात्मक चार्ज: आर्जिनिन, हिस्टिडीन, लाइसिन।

प्रोटीन संरचना (प्राथमिक, माध्यमिक, तृतीयक, चतुर्धातुक) के संगठन का कोई भी स्तर एए से युक्त पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला पर आधारित होता है। अंतर केवल इतना है कि यह क्रम अंतरिक्ष में कैसे बनता है और किन रासायनिक बंधों की मदद से इस तरह की रचना को बनाए रखा जाता है।

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना

कोई भी प्रोटीन राइबोसोम पर बनता है - गैर-झिल्ली कोशिका अंग जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के संश्लेषण में शामिल होते हैं। यहां, प्राथमिक संरचना का निर्माण करते हुए, एक मजबूत पेप्टाइड बंधन का उपयोग करके अमीनो एसिड एक दूसरे से जुड़े होते हैं। हालांकि, प्रोटीन की ऐसी प्राथमिक संरचना चतुर्धातुक से बहुत अलग होती है, इसलिए अणु की आगे परिपक्वता आवश्यक है।

इलास्टिन, हिस्टोन, ग्लूटाथियोन जैसे प्रोटीन, पहले से ही इतनी सरल संरचना के साथ, शरीर में अपना कार्य करने में सक्षम हैं। प्रोटीन के विशाल बहुमत के लिए, अगला कदम एक अधिक जटिल माध्यमिक संरचना का गठन है।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना

अधिकांश प्रोटीनों की परिपक्वता में पेप्टाइड बांड का निर्माण पहला कदम है। उन्हें अपने कार्यों को करने के लिए, उनकी स्थानीय संरचना में कुछ बदलाव होने चाहिए। यह हाइड्रोजन बांड की मदद से प्राप्त किया जाता है - नाजुक, लेकिन साथ ही अमीनो एसिड अणुओं के मूल और एसिड केंद्रों के बीच कई कनेक्शन।

इस प्रकार प्रोटीन की द्वितीयक संरचना बनती है, जो विन्यास की सादगी और स्थानीय संरचना में चतुर्धातुक से भिन्न होती है। उत्तरार्द्ध का मतलब है कि पूरी श्रृंखला परिवर्तन के अधीन नहीं है। हाइड्रोजन बांड एक दूसरे से अलग-अलग दूरी के कई स्थानों पर बन सकते हैं, और उनका आकार भी अमीनो एसिड के प्रकार और असेंबली की विधि पर निर्भर करता है।

लाइसोजाइम और पेप्सिन प्रोटीन के प्रतिनिधि हैं जिनकी एक माध्यमिक संरचना है। पेप्सिन पाचन की प्रक्रियाओं में शामिल होता है, और लाइसोजाइम शरीर में एक सुरक्षात्मक कार्य करता है, बैक्टीरिया की कोशिका की दीवारों को नष्ट करता है।

माध्यमिक संरचना की विशेषताएं

पेप्टाइड श्रृंखला की स्थानीय रचनाएँ एक दूसरे से भिन्न हो सकती हैं। कई दर्जन का पहले ही अध्ययन किया जा चुका है, और उनमें से तीन सबसे आम हैं। इनमें अल्फा हेलिक्स, बीटा लेयर्स और बीटा टर्न शामिल हैं।

• अल्फा हेलिक्स अधिकांश प्रोटीनों की सबसे सामान्य माध्यमिक संरचना में से एक है। यह 0.54 एनएम के स्ट्रोक के साथ एक कठोर रॉड फ्रेम है। अमीनो एसिड रेडिकल बाहर की ओर निर्देशित होते हैं।

दाएं हाथ के सर्पिल सबसे आम हैं, और बाएं हाथ के समकक्ष कभी-कभी पाए जा सकते हैं। आकार देने का कार्य हाइड्रोजन बांड द्वारा किया जाता है, जो कर्ल को स्थिर करता है। अल्फा हेलिक्स बनाने वाली श्रृंखला में बहुत कम प्रोलाइन और ध्रुवीय आवेशित अमीनो एसिड होते हैं।

• बीटा टर्न को एक अलग संरचना में अलग किया गया है, हालांकि इसे बीटा शीट का हिस्सा कहा जा सकता है। निचला रेखा पेप्टाइड श्रृंखला का झुकना है, जो हाइड्रोजन बांड द्वारा समर्थित है। आमतौर पर मोड़ की जगह में ही 4-5 अमीनो एसिड होते हैं, जिनमें से प्रोलाइन की उपस्थिति अनिवार्य है। यह एके एकमात्र ऐसा है जिसमें एक कठोर और छोटा कंकाल है, जो आपको स्वयं एक मोड़ बनाने की अनुमति देता है।
• बीटा परत अमीनो एसिड की एक श्रृंखला है जो कई तह बनाती है और उन्हें हाइड्रोजन बांड के साथ स्थिर करती है। यह रचना एक अकॉर्डियन में मुड़े हुए कागज की एक शीट के समान है। अक्सर, आक्रामक प्रोटीन का यह रूप होता है, लेकिन कई अपवाद हैं।

समानांतर और विरोधी समानांतर बीटा परतें हैं। पहले मामले में, सी- और एन- मोड़ पर समाप्त होता है और श्रृंखला के सिरों पर मेल खाता है, लेकिन दूसरे मामले में वे नहीं करते हैं।

तृतीयक संरचना

प्रोटीन के आगे पैकेजिंग से तृतीयक संरचना का निर्माण होता है। इस रचना को हाइड्रोजन, डाइसल्फ़ाइड, हाइड्रोफोबिक और आयनिक बंधों की सहायता से स्थिर किया जाता है। उनकी बड़ी संख्या माध्यमिक संरचना को अधिक जटिल आकार में मोड़ने और स्थिर करने की अनुमति देती है।

वे गोलाकार और गोलाकार पेप्टाइड्स द्वारा अलग होते हैं। गोलाकार पेप्टाइड्स का अणु एक गोलाकार संरचना है। उदाहरण: तृतीयक संरचना में एल्ब्यूमिन, ग्लोब्युलिन, हिस्टोन।

मजबूत किस्में बनती हैं, जिनकी लंबाई उनकी चौड़ाई से अधिक होती है। ऐसे प्रोटीन अक्सर संरचनात्मक और आकार देने वाले कार्य करते हैं। उदाहरण फाइब्रोइन, केराटिन, कोलेजन, इलास्टिन हैं।

अणु की चतुर्धातुक संरचना में प्रोटीन की संरचना

यदि कई ग्लोब्यूल एक परिसर में संयोजित होते हैं, तो तथाकथित चतुर्धातुक संरचना बनती है। यह रचना सभी पेप्टाइड्स की विशेषता नहीं है, और यह तब बनती है जब महत्वपूर्ण और विशिष्ट कार्य करना आवश्यक होता है।

रचना में प्रत्येक ग्लोब्यूल एक अलग डोमेन या प्रोटोमर है। सामूहिक रूप से, अणुओं को ओलिगोमर कहा जाता है।

आमतौर पर, इस तरह के प्रोटीन में कई स्थिर रचनाएँ होती हैं जो लगातार एक-दूसरे को प्रतिस्थापित करती हैं, या तो कुछ बाहरी कारकों के प्रभाव के आधार पर, या जब विभिन्न कार्यों को करने के लिए आवश्यक हो।

प्रोटीन की तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना के बीच एक महत्वपूर्ण अंतर इंटरमॉलिक्युलर बॉन्ड है, जो कई ग्लोब्यूल्स को जोड़ने के लिए जिम्मेदार होते हैं। पूरे अणु के केंद्र में अक्सर एक धातु आयन होता है, जो सीधे इंटरमॉलिक्युलर बॉन्ड के गठन को प्रभावित करता है।

अतिरिक्त प्रोटीन संरचनाएं

प्रोटीन के कार्यों को करने के लिए हमेशा अमीनो एसिड की एक श्रृंखला पर्याप्त नहीं होती है। ज्यादातर मामलों में, कार्बनिक और अकार्बनिक प्रकृति के अन्य पदार्थ ऐसे अणुओं से जुड़े होते हैं। चूंकि यह विशेषता अधिकांश एंजाइमों की विशेषता है, जटिल प्रोटीन की संरचना को आमतौर पर तीन भागों में विभाजित किया जाता है:

• एक एपोएंजाइम एक अणु का एक प्रोटीन हिस्सा है, जो एक एमिनो एसिड अनुक्रम है।
• कोएंजाइम एक प्रोटीन नहीं है, बल्कि एक कार्बनिक हिस्सा है। इसमें विभिन्न प्रकार के लिपिड, कार्बोहाइड्रेट, या यहां तक ​​कि न्यूक्लिक एसिड भी शामिल हो सकते हैं। इसमें जैविक रूप से सक्रिय यौगिकों के प्रतिनिधि शामिल हैं, जिनमें से विटामिन हैं।
• कोफ़ेक्टर - एक अकार्बनिक हिस्सा, धातु आयनों द्वारा अधिकांश मामलों में प्रतिनिधित्व किया जाता है।

एक अणु की चतुर्धातुक संरचना में प्रोटीन की संरचना के लिए विभिन्न मूल के कई अणुओं की भागीदारी की आवश्यकता होती है, इसलिए कई एंजाइमों में एक साथ तीन घटक होते हैं। एक उदाहरण फॉस्फोकाइनेज है, एक एंजाइम जो एटीपी अणु से फॉस्फेट समूह के हस्तांतरण को सुनिश्चित करता है।

प्रोटीन अणु की चतुर्धातुक संरचना कहाँ बनती है?

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला कोशिका के राइबोसोम पर संश्लेषित होने लगती है, लेकिन प्रोटीन की आगे परिपक्वता अन्य जीवों में होती है। नवगठित अणु को परिवहन प्रणाली में प्रवेश करना चाहिए, जिसमें परमाणु झिल्ली, ईआर, गोल्गी उपकरण और लाइसोसोम होते हैं।

प्रोटीन की स्थानिक संरचना की जटिलता एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम में होती है, जहां न केवल विभिन्न प्रकार के बंधन बनते हैं (हाइड्रोजन, डाइसल्फ़ाइड, हाइड्रोफोबिक, इंटरमॉलिक्युलर, आयनिक), बल्कि कोएंजाइम और कॉफ़ेक्टर भी जोड़े जाते हैं। इस प्रकार प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना का निर्माण होता है।

जब अणु काम के लिए पूरी तरह से तैयार हो जाता है, तो यह या तो कोशिका के कोशिका द्रव्य या गॉल्जी तंत्र में प्रवेश करता है। बाद के मामले में, इन पेप्टाइड्स को लाइसोसोम में पैक किया जाता है और सेल के अन्य डिब्बों में ले जाया जाता है।

ओलिगोमेरिक प्रोटीन के उदाहरण

चतुर्धातुक संरचना प्रोटीन की संरचना है, जिसे एक जीवित जीव में महत्वपूर्ण कार्यों के प्रदर्शन में योगदान करने के लिए डिज़ाइन किया गया है। कार्बनिक अणुओं की जटिल रचना, सबसे पहले, कई चयापचय प्रक्रियाओं (एंजाइमों) के काम को प्रभावित करना संभव बनाती है।

जैविक रूप से महत्वपूर्ण प्रोटीन हीमोग्लोबिन, क्लोरोफिल और हेमोसायनिन हैं। पोर्फिरीन रिंग इन अणुओं का आधार है, जिसके केंद्र में एक धातु आयन होता है।

हीमोग्लोबिन

हीमोग्लोबिन प्रोटीन अणु की चतुर्धातुक संरचना में 4 ग्लोब्यूल्स होते हैं जो इंटरमॉलिक्युलर बॉन्ड से जुड़े होते हैं। केंद्र में एक लौह आयन के साथ एक पोर्फिन है। प्रोटीन को एरिथ्रोसाइट्स के साइटोप्लाज्म में ले जाया जाता है, जहां वे साइटोप्लाज्म की कुल मात्रा का लगभग 80% हिस्सा लेते हैं।

अणु का आधार हीम है, जिसमें अधिक अकार्बनिक प्रकृति होती है और यह लाल रंग का होता है। यह यकृत में हीमोग्लोबिन का टूटना भी है।

हम सभी जानते हैं कि हीमोग्लोबिन एक महत्वपूर्ण परिवहन कार्य करता है - पूरे मानव शरीर में ऑक्सीजन और कार्बन डाइऑक्साइड का स्थानांतरण। एक प्रोटीन अणु की जटिल संरचना विशेष सक्रिय केंद्र बनाती है, जो संबंधित गैसों को हीमोग्लोबिन से बांधने में सक्षम होते हैं।

जब एक प्रोटीन-गैस परिसर बनता है, तो तथाकथित ऑक्सीहीमोग्लोबिन और कार्बोहीमोग्लोबिन बनते हैं। हालांकि, एक अन्य प्रकार के ऐसे संघ हैं जो काफी स्थिर हैं: कार्बोक्सीहीमोग्लोबिन। यह प्रोटीन और कार्बन मोनोऑक्साइड का एक जटिल है, जिसकी स्थिरता अत्यधिक विषाक्तता के साथ घुटन के हमलों की व्याख्या करती है।

क्लोरोफिल

चतुर्धातुक संरचना वाले प्रोटीन का एक अन्य प्रतिनिधि, जिसके डोमेन बांड पहले से ही एक मैग्नीशियम आयन द्वारा समर्थित हैं। पूरे अणु का मुख्य कार्य पौधों में प्रकाश संश्लेषण की प्रक्रियाओं में भागीदारी है।

विभिन्न प्रकार के क्लोरोफिल होते हैं जो पोर्फिरिन रिंग के रेडिकल द्वारा एक दूसरे से भिन्न होते हैं। इनमें से प्रत्येक किस्म को लैटिन वर्णमाला के एक अलग अक्षर से चिह्नित किया गया है। उदाहरण के लिए, भूमि पौधों को क्लोरोफिल ए या क्लोरोफिल बी की उपस्थिति की विशेषता है, जबकि शैवाल में अन्य प्रकार के प्रोटीन भी होते हैं।

हेमोसायनिन

यह अणु कई निचले जानवरों (आर्थ्रोपोड्स, मोलस्क, आदि) में हीमोग्लोबिन का एक एनालॉग है। एक चतुर्धातुक आणविक संरचना वाले प्रोटीन की संरचना में मुख्य अंतर लोहे के आयन के बजाय जस्ता आयन की उपस्थिति है। हेमोसायनिन का रंग नीला होता है।

कभी-कभी लोग सोचते हैं कि अगर हम मानव हीमोग्लोबिन को हेमोसायनिन से बदल दें तो क्या होगा। इस मामले में, रक्त में पदार्थों की सामान्य सामग्री और विशेष रूप से अमीनो एसिड में गड़बड़ी होती है। इसके अलावा, हेमोसायनिन कार्बन डाइऑक्साइड के साथ एक जटिल बनाने के लिए अस्थिर है, इसलिए "नीले रक्त" में रक्त के थक्के बनाने की प्रवृत्ति होगी।

प्रोटीन के संरचनात्मक संगठन के चार स्तर हैं: प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक। प्रत्येक स्तर की अपनी विशेषताएं हैं।

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड की एक रैखिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला है। प्राथमिक संरचना प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन का सबसे सरल स्तर है। एक अमीनो एसिड के α-amino समूह और दूसरे अमीनो एसिड के α-carboxyl समूह के बीच सहसंयोजक पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा इसे उच्च स्थिरता दी जाती है। [प्रदर्शन] .

यदि पेप्टाइड बॉन्ड के निर्माण में प्रोलाइन या हाइड्रोक्सीप्रोलाइन का इमिनो समूह शामिल है, तो इसका एक अलग रूप है [प्रदर्शन] .

जब कोशिकाओं में पेप्टाइड बांड बनते हैं, तो एक अमीनो एसिड का कार्बोक्सिल समूह पहले सक्रिय होता है, और फिर यह दूसरे के अमीनो समूह के साथ जुड़ जाता है। लगभग वही पॉलीपेप्टाइड्स का प्रयोगशाला संश्लेषण किया जाता है।

एक पेप्टाइड बंधन एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का दोहराव वाला टुकड़ा है। इसमें कई विशेषताएं हैं जो न केवल प्राथमिक संरचना के आकार को प्रभावित करती हैं, बल्कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के संगठन के उच्चतम स्तर को भी प्रभावित करती हैं:

• समतलीयता - पेप्टाइड समूह के सभी परमाणु एक ही तल में होते हैं;
• दो गुंजयमान रूपों (कीटो या एनोल फॉर्म) में मौजूद रहने की क्षमता;
• सी-एन बांड के संबंध में प्रतिस्थापकों की ट्रांस स्थिति;
• हाइड्रोजन बांड बनाने की क्षमता, और पेप्टाइड समूहों में से प्रत्येक पेप्टाइड वाले सहित अन्य समूहों के साथ दो हाइड्रोजन बांड बना सकता है।

अपवाद प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन के अमीनो समूह की भागीदारी वाले पेप्टाइड समूह हैं। वे केवल एक हाइड्रोजन बंधन बनाने में सक्षम हैं (ऊपर देखें)। यह प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के निर्माण को प्रभावित करता है। उस स्थान पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला जहां प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन स्थित है, आसानी से मुड़ी हुई है, क्योंकि यह हमेशा की तरह, दूसरे हाइड्रोजन बांड द्वारा आयोजित नहीं होती है।

पेप्टाइड्स और पॉलीपेप्टाइड्स का नामकरण . पेप्टाइड्स का नाम उनके घटक अमीनो एसिड के नाम से बनता है। दो अमीनो एसिड एक डाइपेप्टाइड बनाते हैं, तीन एक ट्राइपेप्टाइड, चार एक टेट्रापेप्टाइड, आदि। किसी भी लंबाई के प्रत्येक पेप्टाइड या पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एक एन-टर्मिनल अमीनो एसिड होता है जिसमें एक मुक्त अमीनो समूह होता है और एक सी-टर्मिनल अमीनो एसिड होता है जिसमें एक मुक्त कार्बोक्सिल समूह होता है। पॉलीपेप्टाइड्स का नामकरण करते समय, सभी अमीनो एसिड क्रमिक रूप से सूचीबद्ध होते हैं, एन-टर्मिनल से शुरू होकर, उनके नामों की जगह, सी-टर्मिनल को छोड़कर, प्रत्यय -इन से -यल (चूंकि पेप्टाइड्स में अमीनो एसिड में अब कार्बोक्सिल समूह नहीं होता है, लेकिन एक कार्बोनिल)। उदाहरण के लिए, अंजीर में दिखाया गया नाम। 1 त्रिपेप्टाइड - ल्यूक गादफेनिलएलन गादथ्रेओन में.

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना की विशेषताएं . पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की रीढ़ की हड्डी में, कठोर संरचनाएं (फ्लैट पेप्टाइड समूह) अपेक्षाकृत मोबाइल क्षेत्रों (-सीएचआर) के साथ वैकल्पिक होती हैं जो बांड के चारों ओर घूमने में सक्षम होती हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की संरचना की ऐसी विशेषताएं अंतरिक्ष में इसकी पैकिंग को प्रभावित करती हैं।

द्वितीयक संरचना एक श्रृंखला या आसन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड के गठन के कारण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक क्रमबद्ध संरचना में बिछाने का एक तरीका है। विन्यास द्वारा, माध्यमिक संरचनाओं को पेचदार (α-हेलिक्स) और स्तरित-फोल्ड (β-संरचना और क्रॉस-β-फॉर्म) में विभाजित किया जाता है।

α हेलिक्स. यह एक प्रकार की प्रोटीन द्वितीयक संरचना है जिसमें एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड के कारण बनने वाले नियमित हेलिक्स का रूप होता है। α-हेलिक्स संरचना मॉडल (चित्र 2), जो पेप्टाइड बॉन्ड के सभी गुणों को ध्यान में रखता है, पॉलिंग और कोरी द्वारा प्रस्तावित किया गया था। α-हेलिक्स की मुख्य विशेषताएं:

• पेचदार समरूपता वाले पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का पेचदार विन्यास;
• पहले और चौथे अमीनो एसिड अवशेषों में से प्रत्येक के पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड का निर्माण;
• सर्पिल के घुमावों की नियमितता;
• α-हेलिक्स में सभी अमीनो एसिड अवशेषों की समानता, उनके साइड रेडिकल की संरचना की परवाह किए बिना;
• अमीनो एसिड के साइड रेडिकल α-हेलिक्स के निर्माण में भाग नहीं लेते हैं।

बाह्य रूप से, α-हेलिक्स एक इलेक्ट्रिक स्टोव के थोड़ा फैला हुआ हेलिक्स जैसा दिखता है। पहले और चौथे पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड की नियमितता भी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के घुमावों की नियमितता निर्धारित करती है। एक मोड़ की ऊंचाई, या α-हेलिक्स की पिच, 0.54 एनएम है; इसमें 3.6 अमीनो एसिड अवशेष शामिल हैं, अर्थात, प्रत्येक अमीनो एसिड अवशेष अक्ष के साथ चलता है (एक अमीनो एसिड अवशेष की ऊंचाई) 0.15 एनएम (0.54: 3.6 = 0.15 एनएम), जो हमें सभी अमीनो एसिड की समानता के बारे में बात करने की अनुमति देता है। α-हेलिक्स में अवशेष। α-हेलिक्स की नियमितता अवधि 5 मोड़ या 18 अमीनो एसिड अवशेष हैं; एक अवधि की लंबाई 2.7 एनएम है। चावल। 3. पॉलिंग-कोरी α-हेलिक्स मॉडल

β-संरचना. यह एक प्रकार की द्वितीयक संरचना है जिसमें पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का थोड़ा घुमावदार विन्यास होता है और यह एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला या आसन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अलग-अलग वर्गों के भीतर इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड का उपयोग करके बनता है। इसे एक स्तरित तह संरचना भी कहा जाता है। β-संरचनाओं की किस्में हैं। एक प्रोटीन की एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला द्वारा गठित सीमित स्तरित क्षेत्रों को क्रॉस-β-फॉर्म (लघु β-संरचना) कहा जाता है। क्रॉस-बीटा रूप में हाइड्रोजन बांड पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के छोरों के पेप्टाइड समूहों के बीच बनते हैं। एक अन्य प्रकार, पूर्ण β-संरचना, संपूर्ण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की विशेषता है, जिसमें एक लम्बी आकृति होती है और यह आसन्न समानांतर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला (चित्र 3) के बीच इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड द्वारा धारण की जाती है। यह संरचना अकॉर्डियन धौंकनी की याद दिलाती है। इसके अलावा, β-संरचनाओं के रूप संभव हैं: वे समानांतर श्रृंखलाओं (पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के एन-टर्मिनल एक ही दिशा में निर्देशित होते हैं) और एंटीपैरेलल (एन-टर्मिनल अलग-अलग दिशाओं में निर्देशित होते हैं) द्वारा बनाए जा सकते हैं। एक परत के पार्श्व मूलकों को दूसरी परत के पार्श्व मूलकों के बीच रखा जाता है।

प्रोटीन में, हाइड्रोजन बांडों की पुनर्व्यवस्था के कारण α-संरचनाओं से β-संरचनाओं और इसके विपरीत में संक्रमण संभव है। श्रृंखला के साथ नियमित रूप से इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड के बजाय (उनके कारण, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक सर्पिल में मुड़ जाती है), सर्पिल वाले खंड बिना मुड़े हुए होते हैं और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के लम्बी टुकड़ों के बीच हाइड्रोजन बांड बंद हो जाते हैं। ऐसा संक्रमण बालों के प्रोटीन केराटिन में पाया जाता है। क्षारीय डिटर्जेंट से बाल धोते समय, बीटा-केराटिन की पेचदार संरचना आसानी से नष्ट हो जाती है और यह α-keratin (घुंघराले बाल सीधे) में चली जाती है।

एक क्रिस्टल के पिघलने के साथ सादृश्य द्वारा प्रोटीन (α-हेलीकॉप्टर और β-संरचना) की नियमित माध्यमिक संरचनाओं के विनाश को पॉलीपेप्टाइड्स का "पिघलना" कहा जाता है। इस मामले में, हाइड्रोजन बांड टूट जाते हैं, और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक यादृच्छिक कुंडल का रूप ले लेती हैं। इसलिए, माध्यमिक संरचनाओं की स्थिरता इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड द्वारा निर्धारित की जाती है। सिस्टीन अवशेषों के स्थानों पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के साथ डाइसल्फ़ाइड बांड के अपवाद के साथ, अन्य प्रकार के बांड लगभग इसमें भाग नहीं लेते हैं। डाइसल्फ़ाइड बंधों के कारण लघु पेप्टाइड चक्रों में बंद हो जाते हैं। कई प्रोटीनों में एक साथ α-पेचदार क्षेत्र और β-संरचनाएं होती हैं। 100% α-हेलिक्स से युक्त लगभग कोई प्राकृतिक प्रोटीन नहीं है (अपवाद पैरामायोसिन है, एक मांसपेशी प्रोटीन जो 96-100% α-हेलिक्स है), जबकि सिंथेटिक पॉलीपेप्टाइड्स में 100% हेलिक्स होता है।

अन्य प्रोटीन में हेलीकॉप्टर की असमान डिग्री होती है। पैरामायोसिन, मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन में α-पेचदार संरचनाओं की एक उच्च आवृत्ति देखी जाती है। इसके विपरीत, ट्रिप्सिन, राइबोन्यूक्लिअस में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का एक महत्वपूर्ण हिस्सा स्तरित β-संरचनाओं में फिट बैठता है। समर्थन ऊतक प्रोटीन: केराटिन (बाल प्रोटीन, ऊन), कोलेजन (कण्डरा प्रोटीन, त्वचा), फाइब्रोइन (प्राकृतिक रेशम प्रोटीन) में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का β-विन्यास होता है। प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के हेलिकलाइज़ेशन की अलग-अलग डिग्री इंगित करती है कि, जाहिर है, ऐसी ताकतें हैं जो हेलिक्साइज़ेशन को आंशिक रूप से बाधित करती हैं या पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के नियमित तह को "तोड़" देती हैं। इसका कारण प्रोटीन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की एक निश्चित मात्रा में, यानी तृतीयक संरचना में अधिक कॉम्पैक्ट पैकिंग है।

प्रोटीन की तृतीयक संरचना

प्रोटीन की तृतीयक संरचना वह तरीका है जिसमें एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला अंतरिक्ष में मुड़ी होती है। तृतीयक संरचना के आकार के अनुसार, प्रोटीन मुख्य रूप से गोलाकार और तंतुमय में विभाजित होते हैं। गोलाकार प्रोटीन में अक्सर एक अण्डाकार आकार होता है, और तंतुमय (फिलामेंटस) प्रोटीन लम्बी (एक छड़, धुरी का आकार) होते हैं।

हालांकि, प्रोटीन की तृतीयक संरचना का विन्यास अभी तक यह सोचने का आधार नहीं देता है कि फाइब्रिलर प्रोटीन में केवल एक β-संरचना होती है, और गोलाकार α-पेचदार होते हैं। फाइब्रिलर प्रोटीन होते हैं जिनमें एक स्तरित-मुड़ा हुआ माध्यमिक संरचना के बजाय एक पेचदार होता है। उदाहरण के लिए, α-keratin और paramyosin (mollusk obturator muscle protein), tropomyosins (कंकाल पेशी प्रोटीन) तंतुमय प्रोटीन होते हैं (एक छड़ के आकार का होता है), और उनकी द्वितीयक संरचना एक α-हेलिक्स होती है; इसके विपरीत, गोलाकार प्रोटीन में बड़ी संख्या में β-संरचनाएं हो सकती हैं।

एक रैखिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का स्पाइरलाइजेशन इसके आकार को लगभग 4 गुना कम कर देता है; और एक तृतीयक संरचना में पैकिंग इसे मूल श्रृंखला की तुलना में दस गुना अधिक कॉम्पैक्ट बनाती है।

बांड जो प्रोटीन की तृतीयक संरचना को स्थिर करते हैं . तृतीयक संरचना के स्थिरीकरण में, अमीनो एसिड के साइड रेडिकल्स के बीच के बंधन एक भूमिका निभाते हैं। इन कनेक्शनों में विभाजित किया जा सकता है:

• मजबूत (सहसंयोजक) [प्रदर्शन] .

  सहसंयोजक बंधों में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न भागों में स्थित सिस्टीन के पार्श्व मूलकों के बीच डाइसल्फ़ाइड बांड (-S-S-) शामिल हैं; आइसोपेप्टाइड, या स्यूडोपेप्टाइड, - लाइसिन, आर्जिनिन के साइड रेडिकल के अमीनो समूहों के बीच, और α-एमिनो समूहों के नहीं, और एसपारटिक, ग्लूटामिक और एमिनोसाइट्रिक एसिड के साइड रेडिकल्स के COOH समूहों के बीच, और अमीनो एसिड के α-कार्बोक्सिल समूहों के बीच नहीं। इसलिए इस प्रकार के बंधन का नाम - एक पेप्टाइड के समान। शायद ही कभी, एक ईथर बंधन डाइकारबॉक्सिलिक एमिनो एसिड (एसपारटिक, ग्लूटामिक) के सीओओएच समूह और हाइड्रोक्साइमिनो एसिड (सेरीन, थ्रेओनीन) के ओएच समूह द्वारा बनता है।

• कमजोर (ध्रुवीय और वैन डेर वाल्स) [प्रदर्शन] .

  प्रति ध्रुवीय संबंधहाइड्रोजन और आयनिक शामिल हैं। हाइड्रोजन बांड, हमेशा की तरह, एक अमीनो एसिड के साइड रेडिकल के -NH 2, -OH या -SH समूह और दूसरे के कार्बोक्सिल समूह के बीच उत्पन्न होते हैं। आयनिक, या इलेक्ट्रोस्टैटिक, बांड साइड रेडिकल -एनएच + 3 (लाइसिन, आर्जिनिन, हिस्टिडीन) और -सीओओ - (एसपारटिक और ग्लूटामिक एसिड) के आवेशित समूहों के संपर्क में बनते हैं।

  गैर-ध्रुवीय या वैन डेर वाल्स बांडअमीनो एसिड के हाइड्रोकार्बन रेडिकल्स के बीच बनता है। अमीनो एसिड ऐलेनिन, वेलिन, आइसोल्यूसीन, मेथियोनीन, फेनिलएलनिन के हाइड्रोफोबिक रेडिकल एक जलीय माध्यम में एक दूसरे के साथ बातचीत करते हैं। कमजोर वैन डेर वाल्स बांड प्रोटीन ग्लोब्यूल के अंदर नॉनपोलर रेडिकल्स से हाइड्रोफोबिक कोर के निर्माण में योगदान करते हैं। अधिक गैर-ध्रुवीय अमीनो एसिड, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की तह में वैन डेर वाल्स बांड की भूमिका उतनी ही अधिक होती है।

अमीनो एसिड के साइड रेडिकल्स के बीच कई बंधन प्रोटीन अणु के स्थानिक विन्यास को निर्धारित करते हैं।

प्रोटीन की तृतीयक संरचना के संगठन की विशेषताएं . पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की तृतीयक संरचना की संरचना इसके घटक अमीनो एसिड (जो प्राथमिक और माध्यमिक संरचनाओं के गठन पर ध्यान देने योग्य प्रभाव नहीं है) और माइक्रोएन्वायरमेंट, यानी पर्यावरण के साइड रेडिकल्स के गुणों से निर्धारित होती है। जब मुड़ा हुआ होता है, तो प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक ऊर्जावान रूप से अनुकूल रूप लेती है, जिसमें न्यूनतम मुक्त ऊर्जा होती है। इसलिए, गैर-ध्रुवीय आर-समूह, पानी से "बचना", रूप, जैसा कि यह था, प्रोटीन की तृतीयक संरचना का आंतरिक भाग, जहां पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के हाइड्रोफोबिक अवशेषों का मुख्य भाग स्थित है। प्रोटीन ग्लोब्यूल के केंद्र में पानी के लगभग कोई अणु नहीं होते हैं। अमीनो एसिड के ध्रुवीय (हाइड्रोफिलिक) आर-समूह इस हाइड्रोफोबिक कोर के बाहर स्थित होते हैं और पानी के अणुओं से घिरे होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला विचित्र रूप से त्रि-आयामी अंतरिक्ष में झुकती है। जब यह मुड़ा हुआ होता है, तो द्वितीयक पेचदार रचना टूट जाती है। श्रृंखला कमजोर बिंदुओं पर "टूट जाती है" जहां प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन स्थित होते हैं, क्योंकि ये अमीनो एसिड श्रृंखला में अधिक मोबाइल होते हैं, अन्य पेप्टाइड समूहों के साथ केवल एक हाइड्रोजन बंधन बनाते हैं। मोड़ का दूसरा स्थान ग्लाइसीन है, जिसका आर-समूह छोटा (हाइड्रोजन) है। इसलिए, अन्य अमीनो एसिड के आर-समूह, जब ढेर हो जाते हैं, तो ग्लाइसिन के स्थान पर खाली स्थान पर कब्जा कर लेते हैं। कई अमीनो एसिड - एलानिन, ल्यूसीन, ग्लूटामेट, हिस्टिडीन - प्रोटीन में स्थिर पेचदार संरचनाओं के संरक्षण में योगदान करते हैं, और जैसे मेथियोनीन, वेलिन, आइसोल्यूसीन, एसपारटिक एसिड, β-संरचनाओं के गठन के पक्ष में हैं। तृतीयक विन्यास वाले प्रोटीन अणु में, α-हेलीकॉप्टर (सर्पिलाइज़्ड), β-स्ट्रक्चर (स्तरित) और एक यादृच्छिक कुंडल के रूप में खंड होते हैं। प्रोटीन की केवल सही स्थानिक तह इसे सक्रिय बनाती है; इसका उल्लंघन प्रोटीन के गुणों में परिवर्तन और जैविक गतिविधि के नुकसान की ओर जाता है।

चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना

एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला वाले प्रोटीन में केवल एक तृतीयक संरचना होती है। इनमें मायोग्लोबिन, ऑक्सीजन बंधन में शामिल एक मांसपेशी ऊतक प्रोटीन, कई एंजाइम (लाइसोजाइम, पेप्सिन, ट्रिप्सिन, आदि) शामिल हैं। हालांकि, कुछ प्रोटीन कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से निर्मित होते हैं, जिनमें से प्रत्येक की एक तृतीयक संरचना होती है। ऐसे प्रोटीनों के लिए, एक चतुर्धातुक संरचना की अवधारणा पेश की गई है, जो एक एकल कार्यात्मक प्रोटीन अणु में तृतीयक संरचना के साथ कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का संगठन है। चतुर्धातुक संरचना वाले ऐसे प्रोटीन को ओलिगोमर कहा जाता है, और तृतीयक संरचना वाली इसकी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को प्रोटोमर्स या सबयूनिट (चित्र 4) कहा जाता है।

संगठन के चतुर्धातुक स्तर पर, प्रोटीन तृतीयक संरचना (गोलाकार या तंतुमय) के मूल विन्यास को बनाए रखते हैं। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन एक प्रोटीन है जिसमें एक चतुर्धातुक संरचना होती है और इसमें चार उपइकाइयाँ होती हैं। प्रत्येक सबयूनिट एक गोलाकार प्रोटीन है और सामान्य तौर पर, हीमोग्लोबिन में एक गोलाकार विन्यास भी होता है। बालों और ऊन के प्रोटीन - केराटिन, तृतीयक संरचना में तंतुमय प्रोटीन से संबंधित होते हैं, एक तंतुमय संरचना और एक चतुर्धातुक संरचना होती है।

प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना का स्थिरीकरण . एक चतुर्धातुक संरचना वाले सभी प्रोटीनों को अलग-अलग मैक्रोमोलेक्यूल्स के रूप में अलग किया गया था जो सबयूनिट्स में विघटित नहीं होते हैं। सबयूनिट्स की सतहों के बीच संपर्क केवल अमीनो एसिड अवशेषों के ध्रुवीय समूहों के कारण संभव है, क्योंकि प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की तृतीयक संरचना के निर्माण के दौरान, नॉनपोलर अमीनो एसिड के साइड रेडिकल (जो सभी प्रोटीनोजेनिक का बहुमत बनाते हैं) अमीनो एसिड) सबयूनिट के अंदर छिपे होते हैं। कई आयनिक (नमक), हाइड्रोजन, और, कुछ मामलों में, उनके ध्रुवीय समूहों के बीच डाइसल्फ़ाइड बांड बनते हैं, जो एक संगठित परिसर के रूप में सबयूनिट्स को मजबूती से पकड़ते हैं। हाइड्रोजन बांड को तोड़ने वाले पदार्थों या डाइसल्फ़ाइड पुलों को बहाल करने वाले पदार्थों का उपयोग, प्रोटोमर्स के विघटन और प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना के विनाश का कारण बनता है। तालिका में। 1 प्रोटीन अणु के संगठन के विभिन्न स्तरों को स्थिर करने वाले बांडों पर डेटा को सारांशित करता है [प्रदर्शन] .

कुछ तंतुमय प्रोटीनों के संरचनात्मक संगठन की विशेषताएं

फाइब्रिलर प्रोटीन के संरचनात्मक संगठन में गोलाकार प्रोटीन की तुलना में कई विशेषताएं हैं। इन विशेषताओं का पता केराटिन, फाइब्रोइन और कोलेजन के उदाहरण पर लगाया जा सकता है। केराटिन α- और β-रूपों में मौजूद होते हैं। α-केराटिन और फाइब्रोइन में एक स्तरित-मुड़ा हुआ माध्यमिक संरचना होती है, हालांकि, केरातिन में, श्रृंखलाएं समानांतर होती हैं, और फाइब्रोइन में वे एंटीपैरलल होती हैं (चित्र 3 देखें); इसके अलावा, केराटिन में इंटरचेन डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड मौजूद होते हैं, जबकि वे फ़ाइब्रोइन में अनुपस्थित होते हैं। डाइसल्फ़ाइड बांड के टूटने से केरातिन में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं अलग हो जाती हैं। इसके विपरीत, ऑक्सीकरण एजेंटों की क्रिया द्वारा केरातिन में डाइसल्फ़ाइड बांडों की अधिकतम संख्या का गठन एक मजबूत स्थानिक संरचना बनाता है। सामान्य तौर पर, फाइब्रिलर प्रोटीन में, गोलाकार प्रोटीन के विपरीत, कभी-कभी संगठन के विभिन्न स्तरों के बीच कड़ाई से अंतर करना मुश्किल होता है। यदि हम स्वीकार करते हैं (एक गोलाकार प्रोटीन के रूप में) कि अंतरिक्ष में एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को ढेर करके तृतीयक संरचना बनाई जानी चाहिए, और चतुर्धातुक संरचना कई श्रृंखलाओं द्वारा बनाई जानी चाहिए, तो फाइब्रिलर प्रोटीन में कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं पहले से ही गठन में शामिल हैं माध्यमिक संरचना। फाइब्रिलर प्रोटीन का एक विशिष्ट उदाहरण कोलेजन है, जो मानव शरीर में सबसे प्रचुर मात्रा में प्रोटीन (सभी प्रोटीनों के द्रव्यमान का लगभग 1/3) में से एक है। यह उच्च शक्ति और कम विस्तार (हड्डियों, टेंडन, त्वचा, दांत, आदि) वाले ऊतकों में पाया जाता है। कोलेजन में, अमीनो एसिड के एक तिहाई अवशेष ग्लाइसीन होते हैं, और लगभग एक चौथाई या थोड़ा अधिक प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन होते हैं।

एक पृथक कोलेजन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला (प्राथमिक संरचना) एक टूटी हुई रेखा की तरह दिखती है। इसमें लगभग 1000 अमीनो एसिड होते हैं और इसका आणविक भार लगभग 105 (चित्र 5, ए, बी) होता है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला निम्नलिखित संरचना के अमीनो एसिड (ट्रिपलेट) के दोहराए जाने वाले ट्रिपल से बनाई गई है: ग्लाइ-ए-बी, जहां ए और बी ग्लाइसीन (ज्यादातर प्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन) को छोड़कर कोई भी अमीनो एसिड होते हैं। माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं के निर्माण के दौरान कोलेजन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला (या α-श्रृंखला) (चित्र 5, c और d) पेचदार समरूपता के साथ विशिष्ट α-हेलीकॉप्टर नहीं बना सकते हैं। इसे प्रोलाइन, हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन और ग्लाइसिन (एंटी-हेलिकल अमीनो एसिड) द्वारा रोका जाता है। इसलिए, तीन α-श्रृंखलाएं, जैसे कि एक सिलेंडर के चारों ओर लपेटे हुए तीन धागे की तरह, मुड़ी हुई सर्पिल होती हैं। तीन पेचदार α-श्रृंखलाएं एक दोहराई जाने वाली कोलेजन संरचना बनाती हैं जिसे ट्रोपोकोलेजन कहा जाता है (चित्र 5d)। अपने संगठन में ट्रोपोकोलेजन कोलेजन की तृतीयक संरचना है। प्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन के फ्लैट रिंग, नियमित रूप से श्रृंखला के साथ बारी-बारी से, इसे कठोरता देते हैं, जैसा कि ट्रोपोकोलेजन α-श्रृंखला के बीच इंटरचेन बॉन्ड करते हैं (इसलिए, कोलेजन स्ट्रेचिंग के लिए प्रतिरोधी है)। ट्रोपोकोलेजन अनिवार्य रूप से कोलेजन तंतुओं की एक उपइकाई है। ट्रोपोकोलेजन सबयूनिट्स को कोलेजन की चतुर्धातुक संरचना में चरणबद्ध तरीके से रखा गया है (चित्र 5e)।

कोलेजन संरचनाओं का स्थिरीकरण इंटरचेन हाइड्रोजन, आयनिक और वैन डेर वाल्स बॉन्ड और थोड़ी मात्रा में सहसंयोजक बंधनों के कारण होता है।

कोलेजन की α-श्रृंखला में विभिन्न रासायनिक संरचनाएं होती हैं। विभिन्न प्रकार (I, II, III, IV) और α 2-चेन के α 1-चेन हैं। जिसके आधार पर α 1 - और α 2 -चेन ट्रोपोकोलेजन के तीन-फंसे हेलिक्स के निर्माण में शामिल होते हैं, चार प्रकार के कोलेजन को प्रतिष्ठित किया जाता है:

• पहला प्रकार - दो α 1 (I) और एक α 2-श्रृंखला;
• दूसरा प्रकार - तीन α 1 (II) चेन;
• तीसरा प्रकार - तीन α 1 (III) -चेन;
• चौथा प्रकार - तीन α 1 (IV) -चेन।

पहले प्रकार का सबसे आम कोलेजन: यह हड्डी के ऊतकों, त्वचा, tendons में पाया जाता है; टाइप 2 कोलेजन उपास्थि में पाया जाता है, और इसी तरह। एक ही प्रकार के ऊतक में विभिन्न प्रकार के कोलेजन हो सकते हैं।

कोलेजन संरचनाओं का क्रमबद्ध एकत्रीकरण, उनकी कठोरता और जड़ता कोलेजन फाइबर की उच्च शक्ति प्रदान करते हैं। कोलेजन प्रोटीन में कार्बोहाइड्रेट घटक भी होते हैं, अर्थात वे प्रोटीन-कार्बोहाइड्रेट कॉम्प्लेक्स होते हैं।

कोलेजन एक बाह्य प्रोटीन है जो संयोजी ऊतक की कोशिकाओं द्वारा बनता है जो सभी अंगों का हिस्सा होता है। इसलिए, कोलेजन को नुकसान (या इसके गठन का उल्लंघन) के साथ, अंगों के संयोजी ऊतक के सहायक कार्यों के कई उल्लंघन होते हैं।

शरीर में प्रोटीन की भूमिका बहुत बड़ी होती है। साथ ही, कोई पदार्थ पूर्व निर्धारित संरचना प्राप्त करने के बाद ही ऐसा नाम धारण कर सकता है। इस बिंदु तक, यह एक पॉलीपेप्टाइड है, केवल एक एमिनो एसिड श्रृंखला है जो अपने इच्छित कार्यों को नहीं कर सकती है। सामान्य तौर पर, प्रोटीन (प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक और डोमेन) की स्थानिक संरचना उनकी थोक संरचना होती है। इसके अलावा, जीव के लिए माध्यमिक, तृतीयक और डोमेन संरचनाएं सबसे महत्वपूर्ण हैं।

प्रोटीन संरचना के अध्ययन के लिए आवश्यक शर्तें

रासायनिक पदार्थों की संरचना का अध्ययन करने के तरीकों में, एक्स-रे विवर्तन क्रिस्टलोग्राफी एक विशेष भूमिका निभाती है। इसके माध्यम से आणविक यौगिकों में परमाणुओं के अनुक्रम और उनके स्थानिक संगठन के बारे में जानकारी प्राप्त की जा सकती है। सीधे शब्दों में कहें, तो एक अणु के लिए एक एक्स-रे छवि भी ली जा सकती है, जो 20वीं शताब्दी के 30 के दशक में संभव हो गई थी।

यह तब था जब शोधकर्ताओं ने पाया कि कई प्रोटीनों में न केवल एक रैखिक संरचना होती है, बल्कि हेलिस, कॉइल्स और डोमेन में भी स्थित हो सकती है। और वैज्ञानिक प्रयोगों के एक बड़े पैमाने के परिणामस्वरूप, यह पता चला कि प्रोटीन की माध्यमिक संरचना संरचनात्मक प्रोटीन के लिए अंतिम रूप है और एंजाइमों और इम्युनोग्लोबुलिन के लिए एक मध्यवर्ती रूप है। इसका मतलब यह है कि पदार्थ जो अंततः एक तृतीयक या चतुर्धातुक संरचना रखते हैं, उनकी "परिपक्वता" के चरण में भी सर्पिल गठन के चरण से गुजरना चाहिए, जो माध्यमिक संरचना की विशेषता है।

द्वितीयक प्रोटीन संरचना का निर्माण

जैसे ही कोशिका एंडोप्लाज्म के किसी न किसी नेटवर्क में राइबोसोम पर पॉलीपेप्टाइड का संश्लेषण पूरा हो जाता है, प्रोटीन की द्वितीयक संरचना बनने लगती है। पॉलीपेप्टाइड अपने आप में एक लंबा अणु है जो बहुत अधिक स्थान लेता है और अपने कार्यों के परिवहन और प्रदर्शन के लिए असुविधाजनक है। इसलिए, इसके आकार को कम करने और इसे विशेष गुण देने के लिए, एक माध्यमिक संरचना विकसित होती है। यह अल्फा हेलिकॉप्टर और बीटा परतों के निर्माण के माध्यम से होता है। इस प्रकार, द्वितीयक संरचना का एक प्रोटीन प्राप्त होता है, जो भविष्य में या तो तृतीयक और चतुर्धातुक में बदल जाएगा, या इस रूप में उपयोग किया जाएगा।

माध्यमिक संरचना का संगठन

कई अध्ययनों से पता चला है कि प्रोटीन की माध्यमिक संरचना या तो अल्फा हेलिक्स, या बीटा परत, या इन तत्वों के साथ वर्गों का एक विकल्प है। इसके अलावा, द्वितीयक संरचना एक प्रोटीन अणु के घुमा और सर्पिलिंग का एक तरीका है। यह एक अराजक प्रक्रिया है जो पॉलीपेप्टाइड में अमीनो एसिड अवशेषों के ध्रुवीय क्षेत्रों के बीच होने वाले हाइड्रोजन बांड के कारण होती है।

अल्फा हेलिक्स माध्यमिक संरचना

चूंकि पॉलीपेप्टाइड्स के जैवसंश्लेषण में केवल एल-एमिनो एसिड शामिल होते हैं, माध्यमिक प्रोटीन संरचना का निर्माण हेलिक्स क्लॉकवाइज (दाएं हाथ) के घुमा के साथ शुरू होता है। प्रत्येक पेचदार मोड़ के लिए कड़ाई से 3.6 अमीनो एसिड अवशेष हैं, और पेचदार अक्ष के साथ दूरी 0.54 एनएम है। ये प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के सामान्य गुण हैं, जो संश्लेषण में शामिल अमीनो एसिड के प्रकार पर निर्भर नहीं करते हैं।

यह निर्धारित किया गया है कि पूरी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला पूरी तरह से पेचदार नहीं है। इसकी संरचना में रैखिक खंड होते हैं। विशेष रूप से, पेप्सिन प्रोटीन अणु केवल 30% पेचदार, लाइसोजाइम - 42%, और हीमोग्लोबिन - 75% है। इसका मतलब यह है कि प्रोटीन की माध्यमिक संरचना सख्ती से एक हेलिक्स नहीं है, बल्कि इसके वर्गों का एक संयोजन रैखिक या स्तरित है।

बीटा परत माध्यमिक संरचना

किसी पदार्थ का दूसरा प्रकार का संरचनात्मक संगठन बीटा परत है, जो हाइड्रोजन बंधन से जुड़े दो या दो से अधिक पॉलीपेप्टाइड किस्में हैं। उत्तरार्द्ध मुक्त CO NH2 समूहों के बीच होता है। इस तरह, मुख्य रूप से संरचनात्मक (मांसपेशी) प्रोटीन जुड़े हुए हैं।

इस प्रकार के प्रोटीन की संरचना इस प्रकार है: पॉलीपेप्टाइड का एक किनारा टर्मिनल वर्गों ए-बी के पदनाम के साथ दूसरे के समानांतर है। एकमात्र चेतावनी यह है कि दूसरा अणु समानांतर स्थित है और इसे बी-ए के रूप में नामित किया गया है। यह एक बीटा परत बनाता है, जिसमें कई हाइड्रोजन बांडों से जुड़ी एक मनमाने ढंग से बड़ी संख्या में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं शामिल हो सकती हैं।

हाइड्रोजन बंध

एक प्रोटीन की द्वितीयक संरचना विभिन्न इलेक्ट्रोनगेटिविटी मूल्यों वाले परमाणुओं के कई ध्रुवीय अंतःक्रियाओं पर आधारित एक बंधन है। चार तत्वों में ऐसा बंधन बनाने की सबसे बड़ी क्षमता होती है: फ्लोरीन, ऑक्सीजन, नाइट्रोजन और हाइड्रोजन। प्रोटीन में फ्लोरीन को छोड़कर सब कुछ होता है। इसलिए, एक हाइड्रोजन बांड बन सकता है और बनता है, जिससे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को बीटा परतों में और अल्फा हेलिकॉप्टरों में शामिल करना संभव हो जाता है।

हाइड्रोजन बांड की घटना को समझाने का सबसे आसान तरीका पानी का उदाहरण है, जो एक द्विध्रुवीय है। ऑक्सीजन एक मजबूत ऋणात्मक आवेश वहन करती है, और ओ-एच बांड के उच्च ध्रुवीकरण के कारण, हाइड्रोजन को सकारात्मक माना जाता है। इस अवस्था में अणु एक निश्चित माध्यम में मौजूद होते हैं। और उनमें से कई स्पर्श करते हैं और टकराते हैं। फिर पहले पानी के अणु से ऑक्सीजन दूसरे से हाइड्रोजन को आकर्षित करती है। और इसलिए श्रृंखला पर।

इसी तरह की प्रक्रियाएं प्रोटीन में होती हैं: पेप्टाइड बॉन्ड की इलेक्ट्रोनगेटिव ऑक्सीजन हाइड्रोजन को किसी अन्य अमीनो एसिड अवशेष के किसी भी हिस्से से आकर्षित करती है, जिससे हाइड्रोजन बॉन्ड बनता है। यह एक कमजोर ध्रुवीय संयुग्मन है, जिसे तोड़ने के लिए लगभग 6.3 kJ ऊर्जा की आवश्यकता होती है।

इसकी तुलना में, प्रोटीन में सबसे कमजोर सहसंयोजक बंधन को तोड़ने के लिए 84 kJ ऊर्जा की आवश्यकता होती है। सबसे मजबूत सहसंयोजक बंधन के लिए 8400 kJ की आवश्यकता होगी। हालांकि, एक प्रोटीन अणु में हाइड्रोजन बांड की संख्या इतनी बड़ी होती है कि उनकी कुल ऊर्जा अणु को आक्रामक परिस्थितियों में मौजूद रहने और इसकी स्थानिक संरचना को बनाए रखने की अनुमति देती है। इस वजह से, प्रोटीन होते हैं। इस प्रकार के प्रोटीन की संरचना ताकत प्रदान करती है, जो मांसपेशियों, हड्डियों और स्नायुबंधन के कामकाज के लिए आवश्यक है। शरीर के लिए प्रोटीन की द्वितीयक संरचना का महत्व इतना महान है।