अध्याय 3. एंजाइम। एंजाइमों की क्रिया का तंत्र एंजाइम या एंजाइम विशिष्ट प्रोटीन कहलाते हैं जो जीवित जीवों के सभी कोशिकाओं और ऊतकों का हिस्सा होते हैं और जैविक उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। एंजाइम और अकार्बनिक उत्प्रेरक के सामान्य गुण: 1. नहीं

एंजाइम अणु की संरचना संरचना के अनुसार, एंजाइम सरल और जटिल प्रोटीन हो सकते हैं। एक एंजाइम जो एक जटिल प्रोटीन होता है उसे होलोनीजाइम कहा जाता है। एंजाइम के प्रोटीन भाग को एपोएंजाइम कहा जाता है, गैर-प्रोटीन भाग को कॉफ़ेक्टर कहा जाता है। सहकारक दो प्रकार के होते हैं: 1.

एंजाइमों की क्रिया का तंत्र किसी भी एंजाइमी प्रतिक्रिया में, निम्नलिखित चरणों को प्रतिष्ठित किया जाता है: ई + एस? ?E + Pजहाँ E एक एंजाइम है, S एक सब्सट्रेट है, एक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स है, P एक उत्पाद है।

एंजाइमों की क्रिया की विशिष्टता अकार्बनिक उत्प्रेरक की तुलना में एंजाइमों की क्रिया की विशिष्टता अधिक होती है। एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक प्रतिक्रिया के प्रकार के संबंध में विशिष्टता है, और के संबंध में विशिष्टता है

दवा में एंजाइम का उपयोग दवा में एंजाइम की तैयारी का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। चिकित्सा पद्धति में एंजाइमों का उपयोग नैदानिक ​​(एंजाइमोडायग्नोस्टिक्स) और चिकित्सीय (एंजाइम थेरेपी) एजेंटों के रूप में किया जाता है। इसके अलावा, एंजाइमों का उपयोग इस प्रकार किया जाता है

अध्याय 27. चयापचय का विनियमन और अंतर्संबंध शरीर के सामान्य कामकाज के लिए, उपचय और अपचय पथ के साथ चयापचयों के प्रवाह का एक सटीक नियमन होना चाहिए। सभी सहवर्ती रासायनिक प्रक्रियाओं को गति से आगे बढ़ना चाहिए

शरीर एक बहुत ही जटिल प्रणाली है, और इसमें सभी प्रक्रियाएं सामान्य रूप से परस्पर जुड़ी हुई हैं, बिना अनावश्यक प्रतिक्रियाओं और बर्बादी के। लेकिन जबसे शरीर एक बंद प्रणाली नहीं है, और लगातार बाहरी प्रभावों का अनुभव कर रहा है, विनियमन तंत्र की आवश्यकता है जो इसे इन परिवर्तनों के अनुकूल बना सके।

चूंकि हमारे शरीर में सभी प्रक्रियाएं एंजाइमों द्वारा नियंत्रित होती हैं (हार्मोन एंजाइम के माध्यम से कार्य करते हैं), जब इन शर्तों को पूरा करने के लिए स्थितियां बदलती हैं, तो एंजाइम की गतिविधि और मात्रा बदल जाएगी।

1 स्तर। तापमान में परिवर्तन के साथ गतिविधि में परिवर्तन, सब्सट्रेट की मात्रा, माध्यम का पीएच, टीके। इन शर्तों के तहत, अणु की गतिशीलता बदल जाती है, कार्यात्मक समूहों का आयनीकरण, और, परिणामस्वरूप, एंजाइम की गतिविधि।

2 स्तर। एलोस्टेरिक के माध्यम से एंजाइम के काम पर सक्रियकर्ताओं और अवरोधकों का प्रभाव (इसकी मात्रा नहीं बदलती है, रचना बदल जाती है)। और कभी-कभी सक्रिय केंद्र।

3 स्तर। ई संश्लेषण का प्रेरण और दमन, अर्थात। इसकी मात्रा बदल जाती है।

4 स्तर - जीव (न्यूरोरेग्यूलेशन)। होमोस्टैसिस के सामान्यीकरण की प्रक्रियाओं में शामिल एंजाइमों के संश्लेषण का नियमन है। 4.1. हार्मोनल - कुछ हार्मोन दूसरों की रिहाई को प्रभावित करते हैं (रिलीज कारक: स्टैटिन, लिबेरिन, और फिर - ट्रॉपिक हार्मोन)। 4.2. प्रतिक्रिया के प्रकार (लगभग हमेशा नकारात्मक) द्वारा हार्मोन उत्पादन का विनियमन। 4.3. सीएनएस संरचनाओं से जुड़े विनियमन। 4.4. स्व-नियमन, होमोस्टैसिस के मापदंडों पर निर्भर करता है

रक्त में सीए की कमी से पैराथाइरॉइड हार्मोन का उत्पादन बढ़ जाता है)।

एंजाइम गतिविधि का विनियमन.

1. आंशिक प्रोटियोलिसिस - उत्प्रेरक

एक निष्क्रिय एंजाइम से

सक्रिय बनता है। पेप्टाइड

यह उपस्थिति सुनिश्चित करता है

सही समय पर सक्रिय एंजाइम

और सही जगह पर (पाचन एंजाइम; रक्त के थक्के में शामिल एंजाइम)।

2. प्रोटीन - प्रोटीन सी आर

C R + 4cAMP 2 R 4cAMP + 2 C . के रूप में सहभागिता

परिग्रहण या

नियामक दरार निष्क्रिय है। पीसी सक्रिय

सबयूनिट्स या नियामक। नियामक के साथ एएमपी के लिए बाध्यकारी है।

सबयूनिट (आर) और इस तरह रिलीज

उत्प्रेरक सबयूनिट जो प्रदर्शन करता है

प्रोटीन फास्फारिलीकरण।

3. फॉस्फोराइलेशन और

डीफॉस्फोराइलेशन - एटीपी एडीआर

प्रोटीन किनेज का मूल तंत्र

गति नियंत्रण प्रोटीन एफपी

प्रोटीन फॉस्फेटस

"-" आवेशित फॉस्फोरस समूह की शुरूआत से संरचना में प्रतिवर्ती परिवर्तन होते हैं, और एंजाइम (ग्लाइकोजन सिंथेज़, ऊतक लाइपेस) की गतिविधि में परिवर्तन होता है।

4. एलोस्टेरिक:

*एक्टिवेटर इंटरैक्ट करता है

Allosteric . के साथ केंद्र ए

रचना बदल जाती है।

S से E . का बेहतर बंधन

और प्रतिक्रिया की गति। फॉस्फोफ्रक्टोकिनेस एटीपी द्वारा बाधित होता है

* अवरोधक आइसोसाइट्रेट डीजी के साथ बातचीत करता है और एटीपी द्वारा बाधित होता है,

ई निषेध के साथ होता है +

NADH H . से उत्पन्न प्रतिक्रियाएँ

कोशिका के सफल कामकाज के लिए एंजाइमी गतिविधि का नियमन प्रतिलेखन के स्तर पर जीन अभिव्यक्ति के नियमन से कम महत्वपूर्ण नहीं है। इन तंत्रों का अस्तित्व कोशिकाओं और पूरे जीव को कई शाखित चयापचय प्रतिक्रियाओं के कार्यान्वयन को स्पष्ट रूप से समन्वित करने की अनुमति देता है, चयापचय के उच्चतम और सबसे किफायती स्तर को सुनिश्चित करता है, साथ ही साथ बदलती पर्यावरणीय परिस्थितियों के लिए तेजी से अनुकूलन क्षमता भी प्रदान करता है। इसी समय, एंजाइम संश्लेषण का नियमन एक धीमा तंत्र है, जो कई मिनटों या घंटों तक कार्य करता है, जबकि एंजाइमी गतिविधि में परिवर्तन तुरंत होता है और कुछ मिनटों या सेकंड के भीतर प्रभावी होता है। एंजाइम गतिविधि के विनियमन को सेलुलर चयापचय की "ठीक ट्यूनिंग" कहा जा सकता है।

एंजाइमी गतिविधि का नियमन कई तरीकों से किया जा सकता है, जिनमें से सबसे आम एलोस्टेरिक विनियमनतथा सहसंयोजक संशोधन.

सभी एंजाइम एलोस्टेरिक विनियमन के अधीन नहीं होते हैं, लेकिन केवल वे जिनके पास अणु में एक एलोस्टेरिक (ग्रीक एलोस से - एक और स्टीरियो - शरीर, स्थान) केंद्र होता है - एक साइट जो सक्रिय केंद्र से अलग होती है, जिसके लिए उच्च आत्मीयता होती है नियामक अणु।

ऐसे एंजाइमों को एलोस्टेरिक कहा जाता है। उनकी गतिविधि कम आणविक भार वाले पदार्थों की भागीदारी से नियंत्रित होती है ( प्रभावोत्पादक), जिसकी एक सामान्य संपत्ति एलोस्टेरिक केंद्र के साथ बातचीत करने की क्षमता है, जो प्रोटीन अणु के विरूपण की ओर ले जाती है। यह विकृति सक्रिय केंद्र में स्थानांतरित हो जाती है, जिसके परिणामस्वरूप एंजाइम की गतिविधि और संबंधित प्रतिक्रिया की दर बदल जाती है।

प्रभावकारी एंजाइम गतिविधि के अवरोधकों और उनके सक्रियकों दोनों की भूमिका निभा सकते हैं। एक उदाहरण निषेधकोशिका में ट्रिप्टोफैन की अधिकता के साथ ई. कोलाई - एन्थ्रानिलेट सिंथेटेस में ट्रिप्टोफैन बायोसिंथेसिस मार्ग के पहले एंजाइम की एंजाइमेटिक गतिविधि को कम किया जा सकता है। इस मामले में, ट्रिप्टोफैन, नामित बायोसिंथेटिक मार्ग के अंतिम उत्पाद के रूप में, एक प्रमुख एंजाइम की गतिविधि के अवरोधक के रूप में कार्य करता है, जो इस अमीनो एसिड के संश्लेषण की दर का समन्वय करता है और सेल को अपने संसाधनों को बचाने की अनुमति देता है। आखिरकार, ट्रिप्टोफैन की अधिकता के साथ, उदाहरण के लिए, जब यह विकास माध्यम में मौजूद होता है, तो सेल को इसके संश्लेषण पर बिल्डिंग ब्लॉक्स और ऊर्जा खर्च करने की आवश्यकता नहीं होती है, यह बहिर्जात अमीनो एसिड का उपयोग कर सकता है। वास्तव में, यह प्रयोगात्मक रूप से सिद्ध हो चुका है कि विकास प्रक्रिया के दौरान, बैक्टीरिया मुख्य रूप से विकास माध्यम में जोड़े गए अमीनो एसिड, प्यूरीन और पाइरीमिडाइन का उपयोग करते हैं, और इन यौगिकों का अग्रदूत अणुओं से अपने स्वयं के संश्लेषण पर एक निरोधात्मक प्रभाव पड़ता है। चूंकि इस मामले में ट्रिप्टोफैन बायोसिंथेटिक मार्ग का अंतिम उत्पाद है, जिसकी दर मुख्य एंजाइम के बाधित होने पर घट जाती है, इस प्रकार के विनियमन को कहा जाता है " पुनर्निषेध».

एक प्रभावक (एक्टीवेटर) के लिए बाध्य होने पर एक एलोस्टेरिक एंजाइम की गतिविधि में वृद्धि को एस्पार्टेट ट्रांसकार्बामॉयलेज (एटीकेएस) के उदाहरण से माना जा सकता है, जो पाइरीमिडीन बायोसिंथेसिस की पहली प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है। यह एंजाइम एडीनोसिन ट्राइफॉस्फेट (एटीपी), एक प्यूरीन न्यूक्लियोटाइड द्वारा सक्रिय होता है। यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि एटीकेज़ एक साथ नामित बायोसिंथेटिक मार्ग, साइटिडीन ट्राइफॉस्फेट (टीआरपी) के अंतिम उत्पादों में से एक द्वारा बाधित है, और उत्प्रेरक और अवरोधक एक ही एलोस्टेरिक केंद्र से बंधे हैं। इस प्रकार, एक एंजाइम की गतिविधि को विनियमित करके, प्यूरीन और पाइरीमिडीन न्यूक्लियोटाइड के संश्लेषण को समन्वित किया जाता है।

एलोस्टेरिक केंद्र को पारस्परिक क्षति के कारण एंजाइम प्रभावकारी अणुओं को बांधने की क्षमता खो सकता है और इसके जवाब में अपनी गतिविधि को बदल सकता है। म्यूटेंट प्राप्त करने के लिए सूक्ष्मजीवों के चयन में इस घटना का उपयोग किया जाता है desensitizedएंजाइम। ऐसे सूक्ष्मजीव अक्सर जैविक रूप से सक्रिय पदार्थों के उत्पादक होते हैं, और उनके चयन के लिए मेटाबोलाइट एनालॉग्स का उपयोग किया जाता है। उदाहरण के लिए, 5-मिथाइलट्रिप्टोफैन, ट्रिप्टोफैन की तरह, एन्थ्रानिलेट सिंथेटेस की गतिविधि को बाधित करने में सक्षम है, लेकिन प्रोटीन संरचना में ट्रिप्टोफैन को प्रतिस्थापित नहीं करता है। इसलिए, ई. कोलाई बैक्टीरिया इस पदार्थ के साथ सिंथेटिक माध्यम पर कॉलोनियां बनाने में सक्षम नहीं हैं। हालांकि, ई. कोलाई म्यूटेंट 5-मिथाइलट्रिप्टोफैन वाले माध्यम पर विकसित होने के लिए जाने जाते हैं। इन जीवाणुओं में एन्थ्रानिलेट सिंथेटेज़ होते हैं जो अपनी कोशिकाओं में रेट्रोइन्हिबिशन (डिसेंसिटाइज़्ड) के प्रति असंवेदनशील होते हैं और अतिरिक्त मात्रा में ट्रिप्टोफैन को संश्लेषित करते हैं, इसे बाहरी वातावरण में छोड़ते हैं।

एंजाइमों की गतिविधि को विनियमित करने का एक अन्य सामान्य तरीका सहसंयोजक संशोधन है - एंजाइम से एक छोटे रासायनिक समूह को जोड़ना या हटाना। ऐसे संशोधनों के माध्यम से, आमतौर पर या तो एंजाइम का पूरी तरह से निष्क्रिय रूप सक्रिय हो जाता है या, इसके विपरीत, पूरी तरह से सक्रिय एंजाइम निष्क्रिय हो जाता है। सहसंयोजक संशोधन की घटना में शामिल हैं: सीमित प्रोटियोलिसिस (पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को छोटा करना), फॉस्फोराइलेशन - डीफॉस्फोराइलेशन, एडिनाइलेशन - डेडेनाइलेशन, एसिटिलिकेशन - डीसेटाइलेशन, आदि सेरीन अवशेषों से और फॉस्फेट के समाप्त होने पर पुन: सक्रिय हो जाता है। एंजाइमों के सहसंयोजी संशोधन के अन्य उदाहरण अध्याय 3 में वर्णित हैं।

एंजाइम गतिविधि के नियमन का एक विशेष मामला प्रोटीन-प्रोटीन इंटरैक्शन है, जिसमें विशिष्ट प्रोटीन एंजाइम अवरोधकों की भूमिका निभाते हैं। इस तरह की बातचीत में, एंजाइम का सक्रिय केंद्र अवरुद्ध हो जाता है। प्रोटीन के बाद के अनुवाद संबंधी संशोधन में शामिल प्रोटीनों की गतिविधि के नियमन के लिए प्रोटीन द्वारा निषेध का विशेष महत्व है। यह कोशिका के लिए महत्वपूर्ण कई प्रोटीनों की परिपक्वता की दर में बदलाव में योगदान देता है, और, परिणामस्वरूप, प्रक्रियाओं की तीव्रता जिसमें बाद वाले भाग लेते हैं।

अध्याय 7. COFACTORS

कुछ मामलों में, उत्प्रेरण के कार्यान्वयन के लिए, एंजाइमों को विशेष मध्यस्थों - कॉफ़ैक्टर्स की आवश्यकता होती है। कॉफ़ैक्टर्स एक गैर-प्रोटीन प्रकृति के पदार्थ होते हैं जो एंजाइमी प्रतिक्रिया (या प्रतिक्रिया चक्र) के मध्यवर्ती चरणों में कार्य करते हैं, लेकिन उत्प्रेरण के दौरान खपत नहीं होते हैं। अधिकांश मामलों में, उत्प्रेरक अधिनियम के पूरा होने के बाद सह-कारकों को अपरिवर्तित पुन: उत्पन्न किया जाता है।

रासायनिक रूप से विविध सहकारकों को दो मुख्य समूहों में विभाजित किया जा सकता है: सहएंजाइमों(कमजोर रूप से एंजाइम से बंधे होते हैं और उत्प्रेरण के दौरान इससे अलग हो जाते हैं) और कृत्रिम समूह(एंजाइम अणु के लिए दृढ़ता से बाध्य)।

मुख्य तंत्र जिसके द्वारा सहकारक उत्प्रेरण में भाग लेते हैं, वे इस प्रकार हैं:

वे एंजाइमों के बीच वाहक के रूप में कार्य करते हैं। एक एंजाइम के साथ बातचीत करते हुए, वाहक सब्सट्रेट के हिस्से को स्वीकार करता है, दूसरे एंजाइम में माइग्रेट करता है और स्थानांतरित हिस्से को दूसरे एंजाइम के सब्सट्रेट में स्थानांतरित करता है, जिसके बाद इसे छोड़ दिया जाता है। यह तंत्र अधिकांश कोएंजाइमों के लिए विशिष्ट है;

वे एक "इंट्राएंजाइमेटिक" वाहक की भूमिका निभाते हैं, जो विशिष्ट है, सबसे पहले, कृत्रिम समूहों के लिए। प्रोस्थेटिक समूह सब्सट्रेट अणु के हिस्से को जोड़ता है और इसे उसी एंजाइम की सक्रिय साइट में बंधे दूसरे सब्सट्रेट में स्थानांतरित करता है। इस मामले में, प्रोस्थेटिक समूह को एंजाइम की उत्प्रेरक साइट के हिस्से के रूप में माना जा सकता है;

वे सक्रिय केंद्र के बाहर इसके साथ बातचीत करते हुए एंजाइम अणु की संरचना को बदलते हैं, जो सक्रिय केंद्र के उत्प्रेरक रूप से सक्रिय विन्यास में संक्रमण को प्रेरित कर सकता है;

उत्प्रेरक रूप से सक्रिय अवस्था में योगदान करते हुए, एंजाइम की संरचना को स्थिर करें;

वे एक मैट्रिक्स के रूप में कार्य करते हैं। उदाहरण के लिए, न्यूक्लिक एसिड पोलीमरेज़ को एक "प्रोग्राम" की आवश्यकता होती है - एक मैट्रिक्स, जिसके अनुसार एक नया अणु बनाया जाता है;

वे मध्यवर्ती कनेक्शन की भूमिका निभाते हैं। कभी-कभी एक एंजाइम एक प्रतिक्रिया में एक कॉफ़ेक्टर अणु का उपयोग कर सकता है, जिससे एक उत्पाद बनता है, लेकिन साथ ही, सब्सट्रेट की कीमत पर, एक नया कॉफ़ेक्टर अणु बनाता है।

वर्तमान में ज्ञात एंजाइमों में, लगभग 40% केवल सहकारकों के माध्यम से उत्प्रेरित करने में सक्षम हैं। सबसे आम कॉफ़ैक्टर्स हैं जो समकक्षों, फॉस्फेट, एसाइल और कार्बोक्सिल समूहों को कम करने के हस्तांतरण को अंजाम देते हैं।

कोशिका में एंजाइम गतिविधि चंचलसमय के भीतर। एंजाइम उस स्थिति के प्रति संवेदनशील होते हैं जिसमें कोशिका खुद को पाती है, उन कारकों के लिए जो इसे बाहर और अंदर दोनों से प्रभावित करते हैं। मुख्य उद्देश्यएंजाइमों की इस तरह की संवेदनशीलता - पर्यावरण में बदलाव का जवाब देने के लिए, सेल को नई परिस्थितियों में अनुकूलित करने के लिए, हार्मोनल और अन्य उत्तेजनाओं के लिए उचित प्रतिक्रिया देने के लिए, और कुछ स्थितियों में - सेल को जीवित रहने का मौका देने के लिए।

एंजाइम गतिविधि को विनियमित करने के तरीके

कोशिका में, एंजाइमों की गतिविधि को विनियमित करने के कई तरीके हैं - कुछ विधियाँ किसी भी एंजाइम के लिए उपयुक्त हैं, अन्य अधिक विशिष्ट हैं।

1. सब्सट्रेट या कोएंजाइम की उपलब्धता

यहां काम करता है सामूहिक कार्रवाई का कानून- रासायनिक गतिकी का मूल नियम: एक स्थिर तापमान पर, रासायनिक प्रतिक्रिया की दर अभिकारकों की सांद्रता के उत्पाद के समानुपाती होती है। या सीधे शब्दों में कहें, जिस दर पर पदार्थ एक दूसरे के साथ प्रतिक्रिया करते हैं, उनकी एकाग्रता पर निर्भर करता है। इस प्रकार, कम से कम एक सब्सट्रेट की मात्रा में परिवर्तन रुक जाता है या प्रतिक्रिया शुरू हो जाती है।

5. एलोस्टेरिक विनियमन

एलोस्टेरिक एंजाइम निर्मित होते हैं दो या दो से अधिक उप-इकाइयों से: कुछ उप-इकाइयों में एक उत्प्रेरक केंद्र होता है, अन्य में एक एलोस्टेरिक केंद्र होता है और वे नियामक होते हैं। एक एलोस्टेरिक (नियामक) सबयूनिट के लिए एक प्रभावक का लगाव प्रोटीन संरचना को बदल देता है और, तदनुसार, उत्प्रेरक सबयूनिट की गतिविधि।

एलोस्टेरिक एंजाइम आमतौर पर चयापचय मार्गों की शुरुआत में खड़े होते हैं, और बाद की कई प्रतिक्रियाओं का कोर्स उनकी गतिविधि पर निर्भर करता है। इसलिए उन्हें अक्सर कहा जाता है प्रमुख एंजाइम.

जैव रासायनिक प्रक्रिया का अंतिम मेटाबोलाइट या इस प्रतिक्रिया का उत्पाद एक नकारात्मक नियामक के रूप में कार्य कर सकता है, अर्थात। नकारात्मक प्रतिक्रिया तंत्र. यदि नियामक प्रतिक्रिया के प्रारंभिक मेटाबोलाइट या सब्सट्रेट हैं, तो कोई बोलता है प्रत्यक्ष विनियमन, यह सकारात्मक या नकारात्मक हो सकता है। इसके अलावा, इस प्रतिक्रिया से जुड़े जैव रासायनिक मार्गों के मेटाबोलाइट्स एक नियामक हो सकते हैं।

अंतिम उत्पाद द्वारा फॉस्फोफ्रक्टोकिनेज का विनियमन

उदाहरण के लिए, ग्लूकोज का ऊर्जा टूटने वाला एंजाइम, फॉस्फोफ्रक्टोकिनेस, इस क्षय के मध्यवर्ती और अंतिम उत्पादों द्वारा नियंत्रित होता है। इसी समय, एटीपी, साइट्रिक एसिड, फ्रुक्टोज-1,6-डाइफॉस्फेट अवरोधक हैं, और फ्रुक्टोज-6-फॉस्फेट और एएमपी एंजाइम सक्रियकर्ता हैं।

एक अन्य उदाहरण: शरीर की अधिकांश कोशिकाओं में (यकृत को छोड़कर), जब कोलेस्ट्रॉल संश्लेषण को इस प्रक्रिया के प्रमुख एंजाइम के एलोस्टेरिक अवरोधक द्वारा नियंत्रित किया जाता है। एचएमजी-सीओए रिडक्टेसकोलेस्ट्रॉल स्वयं कार्य करता है, जो इसकी मात्रा को जल्दी और सटीक रूप से नियंत्रित करता है।

2. प्रोटीन-प्रोटीन परस्पर क्रिया का एक अन्य उदाहरण गतिविधि का नियमन हो सकता है प्रोटीन किनेज एआर - पार संघ-पृथक्करण तंत्र.

प्रोटीन किनेज ए एक टेट्रामेरिक एंजाइम है जिसमें 2 उत्प्रेरक (सी) और 2 नियामक (आर) सब यूनिट होते हैं। प्रोटीन किनेज ए के लिए उत्प्रेरक सीएमपी है। एंजाइम के नियामक सबयूनिट्स के लिए सीएमपी का जुड़ाव उन्हें उत्प्रेरक सबयूनिट्स से दूर ले जाने का कारण बनता है। उत्प्रेरक सबयूनिट तब सक्रिय होते हैं।

सीएमपी . द्वारा प्रोटीन किनेज ए का सक्रियण

7. सहसंयोजक (रासायनिक) संशोधन

सहसंयोजक संशोधन में एक निश्चित समूह का प्रतिवर्ती जोड़ या उन्मूलन होता है, जिसके कारण एंजाइम की गतिविधि बदल जाती है। सबसे अधिक बार, ऐसा समूह फॉस्फोरिक एसिड होता है, कम अक्सर मिथाइल और एसिटाइल समूह। एंजाइम का फास्फोराइलेशन सेरीन और टायरोसिन के अवशेषों पर होता है। प्रोटीन में फॉस्फोरिक एसिड को जोड़ने का कार्य एंजाइमों द्वारा किया जाता है। प्रोटीन किनेसेस, बंटवारा - प्रोटीन फॉस्फेटस.

एंजाइम गतिविधि में परिवर्तन
फॉस्फोराइलेशन-डिफॉस्फोराइलेशन के दौरान

एंजाइम सक्रिय हो सकते हैं फॉस्फोरिलेटेड, साथ ही इसमें फॉस्फोराइलेटेडकाबिल.

उदाहरण के लिए, मांसपेशियों में एंजाइम ग्लाइकोजन फास्फोरिलेजतथा ग्लाइकोजन सिंथेज़

• पर भारफॉस्फोराइलेटेड, जबकि ग्लाइकोजन फॉस्फोरिलेज सक्रिय हो जाता है और ग्लाइकोजन का टूटना और ग्लूकोज को जलाना शुरू कर देता है, जबकि ग्लाइकोजन सिंथेज़ निष्क्रिय है।
• दौरान मनोरंजनग्लाइकोजन के संश्लेषण के दौरान, दोनों एंजाइम डीफॉस्फोराइलेटेड होते हैं, सिंथेज़ सक्रिय हो जाता है, और फॉस्फोरिलेज़ निष्क्रिय हो जाता है।

रेंटल ब्लॉक

कोशिका में लगातार बड़ी संख्या में विभिन्न रासायनिक प्रतिक्रियाएं होती हैं, जो चयापचय पथ बनाती हैं - एक यौगिक का दूसरे में क्रमिक परिवर्तन। चयापचय पथ की दर को प्रभावित करने के लिए, एंजाइमों की मात्रा या गतिविधि को विनियमित करने के लिए पर्याप्त है। आमतौर पर चयापचय मार्गों में प्रमुख एंजाइम होते हैं जो पूरे मार्ग की दर को नियंत्रित करते हैं। इन एंजाइमों को नियामक एंजाइम कहा जाता है; वे, एक नियम के रूप में, चयापचय पथ की प्रारंभिक प्रतिक्रियाओं, अपरिवर्तनीय प्रतिक्रियाओं, दर-सीमित प्रतिक्रियाओं (सबसे धीमी), या चयापचय पथ (शाखा बिंदु) के स्विचिंग के बिंदु पर प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं।

एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की दर का विनियमन 3 स्वतंत्र स्तरों पर किया जाता है:

1. एंजाइम अणुओं की संख्या में परिवर्तन;

2. सब्सट्रेट और कोएंजाइम अणुओं की उपलब्धता;

3. एंजाइम अणु की उत्प्रेरक गतिविधि में परिवर्तन। किसी दिए गए चयापचय पथ के एक या कई प्रमुख एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि का विनियमन चयापचय पथ की दर को बदलने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। यह चयापचय को नियंत्रित करने का एक अत्यधिक प्रभावी और तेज़ तरीका है।

एंजाइमों की गतिविधि को विनियमित करने के मुख्य तरीके:

1. सब्सट्रेट या कोएंजाइम की उपलब्धता। सामूहिक क्रिया का नियम यहां काम करता है - रासायनिक कैनेटीक्स का मौलिक नियम: एक स्थिर तापमान पर, रासायनिक प्रतिक्रिया की दर प्रतिक्रियाशील पदार्थों की एकाग्रता के उत्पाद के समानुपाती होती है। या सीधे शब्दों में कहें, जिस दर पर पदार्थ एक दूसरे के साथ प्रतिक्रिया करते हैं, उनकी एकाग्रता पर निर्भर करता है। इस प्रकार, कम से कम एक सब्सट्रेट की मात्रा में परिवर्तन रुक जाता है या प्रतिक्रिया शुरू हो जाती है। उदाहरण के लिए, ट्राइकारबॉक्सिलिक एसिड (टीसीए) चक्र के लिए, ऐसा सब्सट्रेट ऑक्सालोसेटेट (ऑक्सालोएसेटिक एसिड) है। ऑक्सालोसेटेट की उपस्थिति चक्र की प्रतिक्रियाओं को "धक्का" देती है, जो एसिटाइल-एससीओए अणुओं को ऑक्सीकरण में शामिल होने की अनुमति देती है। यह ऑक्सालोएसेटेट (सापेक्ष या निरपेक्ष) की कमी के कारण है कि केटोएसिडोसिस (विकासात्मक तंत्र) भुखमरी और इंसुलिन पर निर्भर मधुमेह मेलिटस के दौरान विकसित होता है।

2. कंपार्टमेंटलाइज़ेशन एक डिब्बे (एक ऑर्गेनेल) में एंजाइमों और उनके सबस्ट्रेट्स की सांद्रता है - एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम, माइटोकॉन्ड्रिया, लाइसोसोम में। उदाहरण के लिए, ट्राइकारबॉक्सिलिक एसिड चक्र (टीसीए) और फैटी एसिड के β-ऑक्सीकरण के एंजाइम माइटोकॉन्ड्रिया में स्थित होते हैं, जबकि प्रोटीन संश्लेषण एंजाइम राइबोसोम में स्थित होते हैं।

3. एंजाइम की मात्रा में परिवर्तन इसके संश्लेषण में वृद्धि या कमी के परिणामस्वरूप हो सकता है। एंजाइम संश्लेषण की दर में परिवर्तन आमतौर पर कुछ हार्मोन या प्रतिक्रिया सब्सट्रेट की मात्रा पर निर्भर करता है, उदाहरण के लिए: - लंबे समय तक भुखमरी के दौरान पाचन एंजाइमों का गायब होना और पुनर्प्राप्ति अवधि के दौरान उनकी उपस्थिति (आंतों के स्राव में परिवर्तन के परिणामस्वरूप) हार्मोन); - गर्भावस्था के दौरान और स्तन ग्रंथि में बच्चे के जन्म के बाद, एंजाइम लैक्टोज सिंथेज़ का संश्लेषण सक्रिय रूप से लैक्टोट्रोपिक हार्मोन के प्रभाव में होता है;

हार्मोन ग्लुकोकोर्टिकोइड्स ग्लूकोनोजेनेसिस एंजाइमों के संश्लेषण को उत्तेजित करते हैं, जो रक्त में ग्लूकोज की एकाग्रता की स्थिरता और केंद्रीय तंत्रिका तंत्र के तनाव के प्रतिरोध को सुनिश्चित करता है;

4. प्रोएंजाइम के सीमित (आंशिक) प्रोटियोलिसिस का अर्थ है कि कुछ एंजाइमों का संश्लेषण एक बड़े अग्रदूत के रूप में किया जाता है, और जब यह सही जगह पर प्रवेश करता है, तो यह एंजाइम एक या एक से अधिक पेप्टाइड अंशों के दरार के माध्यम से सक्रिय होता है। . यह तंत्र इंट्रासेल्युलर संरचनाओं को क्षति से बचाता है। एक उदाहरण गैस्ट्रोइंटेस्टाइनल ट्रैक्ट (ट्रिप्सिनोजेन, पेप्सिनोजेन, प्रोकारबॉक्सीपेप्टिडेज़), रक्त जमावट कारक, लाइसोसोमल एंजाइम (कैटेप्सिन) के प्रोटीयोलाइटिक एंजाइमों की सक्रियता है।

5. एलोस्टेरिक विनियमन। एलोस्टेरिक एंजाइम दो या दो से अधिक उप-इकाइयों से निर्मित होते हैं: कुछ उप-इकाइयों में एक उत्प्रेरक केंद्र होता है, अन्य में एक एलोस्टेरिक केंद्र होता है और नियामक होते हैं। एलोस्टेरिक केंद्र (एलोस - एलियन) - एंजाइम गतिविधि के नियमन का केंद्र, जो स्थानिक रूप से सक्रिय केंद्र से अलग होता है और सभी एंजाइमों में मौजूद नहीं होता है। किसी भी अणु के एलोस्टेरिक केंद्र (जिसे एक उत्प्रेरक या अवरोधक कहा जाता है, साथ ही एक प्रभावक, न्यूनाधिक, नियामक) के लिए बाध्य करने से एंजाइम प्रोटीन के विन्यास में परिवर्तन होता है और, परिणामस्वरूप, एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर। इस या बाद की प्रतिक्रियाओं में से एक का उत्पाद, प्रतिक्रिया का सब्सट्रेट, या कोई अन्य पदार्थ ऐसे नियामक के रूप में कार्य कर सकता है। एक एलोस्टेरिक (नियामक) सबयूनिट के लिए एक प्रभावक का लगाव प्रोटीन संरचना को बदल देता है और, तदनुसार, उत्प्रेरक सबयूनिट की गतिविधि। एलोस्टेरिक एंजाइम आमतौर पर चयापचय मार्गों की शुरुआत में खड़े होते हैं, और बाद की कई प्रतिक्रियाओं का कोर्स उनकी गतिविधि पर निर्भर करता है। इसलिए, उन्हें अक्सर प्रमुख एंजाइम के रूप में जाना जाता है। जैव रासायनिक प्रक्रिया का अंतिम मेटाबोलाइट या इस प्रतिक्रिया का उत्पाद एक नकारात्मक नियामक के रूप में कार्य कर सकता है, अर्थात, नकारात्मक प्रतिक्रिया तंत्र सक्रिय होता है। यदि नियामक प्रतिक्रिया के प्रारंभिक मेटाबोलाइट या सब्सट्रेट हैं, तो वे प्रत्यक्ष विनियमन की बात करते हैं, यह सकारात्मक और नकारात्मक दोनों हो सकता है। इसके अलावा, जैव रासायनिक मार्गों के मेटाबोलाइट्स जो किसी तरह इस प्रतिक्रिया से जुड़े हैं, एक नियामक हो सकते हैं। उदाहरण के लिए, ग्लूकोज का ऊर्जा टूटने वाला एंजाइम, फॉस्फोफ्रक्टोकिनेज, इस टूटने के मध्यवर्ती और अंतिम उत्पादों द्वारा नियंत्रित होता है। इसी समय, एटीपी, साइट्रिक एसिड, फ्रुक्टोज-1,6-डाइफॉस्फेट अवरोधक हैं, और फ्रुक्टोज-6-फॉस्फेट और एएमपी एंजाइम सक्रियकर्ता हैं। निम्नलिखित स्थितियों में एलोस्टेरिक विनियमन का बहुत महत्व है:

अनाबोलिक प्रक्रियाओं के दौरान। चयापचय पथ के अंतिम उत्पाद द्वारा अवरोध और प्रारंभिक चयापचयों द्वारा सक्रियण इन यौगिकों के संश्लेषण के नियमन की अनुमति देता है;

कैटोबोलिक प्रक्रियाओं में। सेल में एटीपी संचय के मामले में, ऊर्जा संश्लेषण प्रदान करने वाले चयापचय मार्ग बाधित होते हैं। इस मामले में, सब्सट्रेट आरक्षित पोषक तत्वों के भंडारण की प्रतिक्रियाओं पर खर्च किए जाते हैं;

उपचय और अपचय पथों का समन्वय करना। एटीपी और एडीपी एलोस्टेरिक प्रभावकारक हैं जो विरोधी के रूप में कार्य करते हैं;

समानांतर बहने वाले और परस्पर जुड़े चयापचय मार्गों का समन्वय करने के लिए (उदाहरण के लिए, न्यूक्लिक एसिड के संश्लेषण के लिए उपयोग किए जाने वाले प्यूरीन और पाइरीमिडीन न्यूक्लियोटाइड का संश्लेषण)। इस प्रकार, एक उपापचयी मार्ग के अंतिम उत्पाद दूसरे उपापचयी मार्ग के ऐलोस्टेरिक प्रभावकारक हो सकते हैं।

6. प्रोटीन-प्रोटीन परस्पर क्रिया उस स्थिति को संदर्भित करती है जहां जैव रासायनिक प्रक्रियाओं के मेटाबोलाइट्स नहीं, बल्कि विशिष्ट प्रोटीन नियामक के रूप में कार्य करते हैं। सामान्य तौर पर, स्थिति एलोस्टेरिक तंत्र के समान होती है: विशिष्ट प्रोटीन पर किसी भी कारक के प्रभाव के बाद, इन प्रोटीनों की गतिविधि बदल जाती है, और वे बदले में, वांछित एंजाइम पर कार्य करते हैं। उदाहरण के लिए, झिल्ली एंजाइम एडिनाइलेट साइक्लेज झिल्ली जी-प्रोटीन की क्रिया के प्रति संवेदनशील होता है, जो स्वयं कोशिका पर कुछ हार्मोन (जैसे, एड्रेनालाईन और ग्लूकागन) की कार्रवाई से सक्रिय होता है।

7. सहसंयोजक (रासायनिक) संशोधन एक निश्चित समूह के प्रतिवर्ती जोड़ या उन्मूलन में होता है, जिसके कारण एंजाइम की गतिविधि बदल जाती है। सबसे अधिक बार, ऐसा समूह फॉस्फोरिक एसिड होता है, कम अक्सर मिथाइल और एसिटाइल समूह। एंजाइम का फास्फोराइलेशन सेरीन और टायरोसिन के अवशेषों पर होता है। प्रोटीन में फॉस्फोरिक एसिड का जोड़ प्रोटीन किनेज एंजाइम द्वारा किया जाता है, और दरार प्रोटीन फॉस्फेट द्वारा किया जाता है। एंजाइम फॉस्फोराइलेटेड और डीफॉस्फोराइलेटेड दोनों अवस्थाओं में सक्रिय हो सकते हैं। उदाहरण के लिए, एंजाइम ग्लाइकोजन फॉस्फोरिलेज़ और ग्लाइकोजन सिंथेज़ फॉस्फोराइलेट होते हैं जब शरीर को ग्लूकोज की आवश्यकता होती है, जबकि ग्लाइकोजन फॉस्फोरिलेज़ सक्रिय हो जाता है और ग्लाइकोजन का टूटना शुरू हो जाता है, जबकि ग्लाइकोजन सिंथेज़ निष्क्रिय होता है। जब ग्लाइकोजन संश्लेषण की आवश्यकता होती है, तो दोनों एंजाइम डीफॉस्फोराइलेटेड होते हैं, सिंथेज़ सक्रिय हो जाते हैं, और फॉस्फोरिलेज़ निष्क्रिय हो जाते हैं।

कोशिका में एंजाइमों की गतिविधि समय के साथ स्थिर नहीं रहती है। एंजाइम उस स्थिति के प्रति संवेदनशील होते हैं जिसमें कोशिका खुद को पाती है, उन कारकों के लिए जो इसे बाहर और अंदर दोनों से प्रभावित करते हैं। एंजाइमों की इस तरह की संवेदनशीलता का मुख्य उद्देश्य पर्यावरणीय परिवर्तनों का जवाब देना, कोशिका को नई परिस्थितियों के अनुकूल बनाना, हार्मोनल और अन्य उत्तेजनाओं के लिए उचित प्रतिक्रिया देना और कुछ स्थितियों में जीवित रहने का मौका देना है।

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इस सामग्री में अनुभाग शामिल हैं:

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प्रोटीन अणुओं की संरचना (द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएं)। प्रोटीन में इंट्रामोल्युलर बॉन्ड के प्रकार। सक्रिय केंद्रों के निर्माण में पेप्टाइड श्रृंखला के स्थानिक संगठन की भूमिका। प्रोटीन के कामकाज के दौरान गठनात्मक परिवर्तन।

प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना। प्रोटोमर संरचना में सहकारी परिवर्तन। ऑलिगोमेरिक प्रोटीन की संरचना और कार्यप्रणाली के उदाहरण: हीमोग्लोबिन (मायोग्लोबिन की तुलना में), एलोस्टेरिक एंजाइम।

एंजाइम की अवधारणा। एंजाइमों की कार्रवाई की विशिष्टता। एंजाइम सहकारक। सब्सट्रेट, एंजाइम, तापमान और पीएच की एकाग्रता पर एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दर की निर्भरता। एंजाइमों के मात्रात्मक निर्धारण के सिद्धांत। गतिविधि इकाइयां।

एंजाइम के सक्रिय केंद्र की अवधारणा। एंजाइमों की क्रिया का तंत्र। एंजाइम अवरोधक: प्रतिवर्ती और अपरिवर्तनीय, प्रतिस्पर्धी। दवाओं के रूप में अवरोधकों का उपयोग।

एंजाइम क्रिया का विनियमन: एलोस्टेरिक तंत्र, रासायनिक (सहसंयोजक) संशोधन। प्रोटीन-प्रोटीन परस्पर क्रिया। इन तंत्रों द्वारा विनियमित चयापचय मार्गों के उदाहरण। एंजाइमों की क्रिया के नियमन का शारीरिक महत्व।

चयापचय में एंजाइमों की भूमिका। एंजाइमों की विविधता। वर्गीकरण की अवधारणा। वंशानुगत प्राथमिक एंजाइमोपैथी: फेनिलकेटोनुरिया, अल्काप्टोनुरिया। वंशानुगत एंजाइमोपैथी के अन्य उदाहरण। माध्यमिक एंजाइमोपैथी। दवा में एंजाइम का महत्व।

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न्यूक्लियोसाइड, न्यूक्लियोटाइड और न्यूक्लिक एसिड, संरचना, अर्थ। डीएनए और आरएनए के बीच अंतर। न्यूक्लियोप्रोटीन। न्यूक्लियोप्रोटीन का पाचन।

प्यूरीन और पाइरीमिडीन क्षारों का अपचय। हाइपरयूरिसीमिया। गठिया।

प्यूरीन और पाइरीमिडीन न्यूक्लियोटाइड्स का जैवसंश्लेषण। डीऑक्सीराइबोन्यूक्लियोटाइड्स का जैवसंश्लेषण। इन प्रक्रियाओं का विनियमन।

डीएनए प्रतिकृति: तंत्र और जैविक महत्व। डीएनए क्षति, क्षति की मरम्मत और डीएनए प्रतिकृति त्रुटियां।

आरएनए के प्रकार: संरचनात्मक विशेषताएं, आकार और अणुओं की विविधता, कोशिका में स्थानीयकरण, कार्य। आरएनए का जैवसंश्लेषण (प्रतिलेखन)। राइबोसोम और पॉलीराइबोसोम की संरचना। अमीनोसिल-टीआरएनए का संश्लेषण। एमिनोएसिल-टीआरएनए सिंथेटेस की सब्सट्रेट विशिष्टता।

जैविक कोड। प्रोटीन संश्लेषण प्रणाली के मुख्य घटक। प्रोटीन जैवसंश्लेषण। तंत्र। इस प्रक्रिया में tRNA का एडेप्टर कार्य और mRNA की भूमिका।

प्रोटीन जैवसंश्लेषण का विनियमन। एस्चेरिचिया कोलाई के लैक्टोज ऑपेरॉन के कामकाज के उदाहरण पर प्रोटीन संश्लेषण का प्रेरण और दमन। मैट्रिक्स बायोसिंथेसिस के अवरोधक: ड्रग्स, वायरल और बैक्टीरियल टॉक्सिन्स।

हीमोग्लोबिन। संरचना। हीमोग्लोबिन का संश्लेषण और टूटना। बिलीरुबिन के रूप। बिलीरुबिन और अन्य पित्त वर्णक के उत्सर्जन के लिए मार्ग। पीलिया।

रक्त प्लाज्मा के प्रोटीन अंश। प्लाज्मा प्रोटीन के कार्य। हाइपो- और हाइपरप्रोटीनेमिया, इन स्थितियों के कारण। व्यक्तिगत रक्त प्लाज्मा प्रोटीन: परिवहन प्रोटीन, तीव्र चरण प्रोटीन।

अवशिष्ट रक्त नाइट्रोजन। हाइपरज़ोटेमिया, इसके कारण। यूरीमिया।

जिगर के बुनियादी जैव रासायनिक कार्य और विशेषताएं।

वसा, कार्बोहाइड्रेट और प्रोटीन के चयापचय का अंतर्संबंध।

विनियमन की जैव रसायन। मूल सिद्धांत और अर्थ। नियामक प्रणालियों का पदानुक्रम। अंतरकोशिकीय नियामकों का वर्गीकरण। अंतःस्रावी तंत्र का केंद्रीय विनियमन: लिबेरिन, स्टैटिन और ट्रोपिन की भूमिका।

रिसेप्टर्स की अवधारणा। इंट्रासेल्युलर रिसेप्टर्स और प्लाज्मा झिल्ली के रिसेप्टर्स और दूसरे मध्यस्थों (सामान्य विशेषताओं) के माध्यम से हार्मोन की क्रिया का तंत्र।

इंसुलिन। संरचना, प्रोइन्सुलिन से बनना, चयापचय, स्राव का नियमन। चयापचय पर प्रभाव।

मधुमेह। रोगजनन। मधुमेह मेलेटस में चयापचय संबंधी विकार। मधुमेह मेलेटस के निदान में ग्लूकोज सहिष्णुता का निर्धारण।

सोमाटोट्रोपिक हार्मोन, ग्लूकागन और अन्य पेप्टाइड हार्मोन। जैविक महत्व।

अधिवृक्क प्रांतस्था के हार्मोन। संश्लेषण, चयापचय, स्राव का नियमन। ग्लूकोकार्टिकोस्टेरॉइड्स, चयापचय पर प्रभाव। हाइपो- और हाइपरकोर्टिसोलिज्म

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उच्चतम प्रारंभिक बिंदु पर वैज्ञानिक अनुसंधान कार्य का संगठन। विज्ञान और नियामक विनियमन की अवधारणा। वैज्ञानिक परिणामों की पद्धतिगत घात

वित्त। सार

वित्त पाठ्यक्रम के लिए व्याख्यान नोट्स - पूर्ण। रूसी संघ। भूमि बाजार। जीडीपी और जीएनपी।

अर्थव्यवस्था के राज्य विनियमन के उपकरण

परीक्षण। विषय पर "जीवन सुरक्षा" विषय में: "जलन और शीतदंश: लक्षण, वर्गीकरण और प्राथमिक चिकित्सा"