Lihasten biokemia. Luustolihasten supistumismekanismi Lihassupistusmekanismin biokemia

Mieti, mihin ajatukset lihasten vuorottelevan supistumisen ja rentoutumisen mekanismista juontuvat. Tällä hetkellä on hyväksytty, että lihasten supistumisen biokemiallinen sykli koostuu viidestä vaiheesta (kuva 20.8):

1) myosiinin "pää" voi hydrolysoida ATP:n ADP:ksi ja H3PO4:ksi (Pi), mutta ei takaa hydrolyysituotteiden vapautumista. Siksi tämä prosessi on luonteeltaan enemmän stoikiometrinen kuin katalyyttinen (katso kuva 20.8, a);

Nykyaikaisten käsitysten mukaan lepäävässä lihaksessa (myofibrilleissä ja fibrillien välisessä tilassa) Ca 2+ -ionien pitoisuus pysyy kynnysarvon alapuolella johtuen niiden sitoutumisesta sarkoplasmisen retikulumin rakenteiden (tubulusten ja rakkuloiden) ja niin edelleen. - kutsutaan T-järjestelmäksi, johon osallistuu erityinen Ca 2+ -sitova proteiini, nimeltään kalsekvestriin, joka on osa näitä rakenteita.

Mahdollisuus, että elävä lihas on rennossa tilassa, kun siinä on riittävän korkea ATP-pitoisuus, selittyy Ca 2+ -ionien pitoisuuden vähenemisellä myofibrillejä ympäröivässä ympäristössä kalsiumin vaikutuksesta. pumppu, alle rajan, jossa ATPaasiaktiivisuuden ilmentyminen ja aktomyosiinirakenteiden supistumiskyky ovat vielä mahdollisia. Lihaskuitujen nopea supistuminen, kun sitä stimuloi hermo (tai sähkövirta), on seurausta äkillisestä muutoksesta kalvojen läpäisevyydessä ja sen seurauksena tietyn määrän Ca 2+:a vapautumisesta. ionit sarkoplasmisen retikulumin ja T-järjestelmän säiliöistä ja tubuluksista sarkoplasmaan.

Kuten todettiin, aktomyosiinijärjestelmän "herkkyys" Ca 2+ -ioneille (eli aktomyosiinin kyvyn hajottaa ATP:tä ja supistua ATP:n läsnä ollessa, kun Ca 2+ -ionien pitoisuus laskee 10–7 M:iin ) johtuu supistumisjärjestelmästä (F-aktiivisen filamenttien päällä)

Höyrykone pystyy muuttamaan vain noin 10 % polttoaineen palamisesta saadusta lämpöenergiasta hyödylliseksi työksi; loppu lämmöstä haihtuu. Lihakset puolestaan ​​pystyvät käyttämään 20-40 % elintarvikemolekyylien, kuten glukoosin, kemiallisesta energiasta vähentämiseen. Loput energiasta muunnetaan lämmöksi, mutta se ei häviä kokonaan, vaan käytetään osittain kehon lämpötilan ylläpitämiseen. Jos henkilö ei tuota lihassupistuksia, niin kehossa syntyvä lämpö ei riitä lämmittämään kehoa kylmissä olosuhteissa. Sitten lihakset alkavat supistua tahattomasti (ihminen "vapisee"), ja tuloksena oleva lämpö palauttaa ja ylläpitää normaalia kehon lämpötilaa.

Fysiologit ja biokemistit ovat yrittäneet selvittää, kuinka protoplasma voi kehittää vetovoimaa yli vuosikymmenen ajan, mutta lihasten supistumisen aikana tapahtuvien kemiallisten ja fysikaalisten prosessien olemus on edelleen enemmän arvailua kuin todistettu tosiasia. Kemiallinen analyysi osoittaa, että lihas on 80 % vettä, kun taas kuivajäännös sisältää pääasiassa proteiinia sekä pieniä määriä rasvaa ja glykogeenia sekä kahta fosforipitoista yhdistettä: fosfokreatiinia ja adenosiinitrifosfaattia (ATP). Oletetaan, että lihassäikeen todella supistuva osa on proteiiniketju, joka lyhenee taivuttamisen seurauksena lähestyvien linkkien tai veden poistamisen seurauksena proteiinimolekyylin "sisätiloista". Tässä on mukana kaksi proteiinia: myosiini ja aktiini, jotka eivät yksittäin pysty supistumaan, mutta jos ne sekoitetaan koeputkessa ja lisätään kaliumia ja ATP:tä, niin järjestelmä saa kyvyn supistua. Tämä in vitro -supistus oli yksi mielenkiintoisimmista biokemian koskaan tehdyistä löydöistä.

Ensimmäinen askel lihasten supistumisen mysteerin selvittämisessä on määrittää analyysin avulla, mitä aineita tässä prosessissa kulutetaan. Glykogeenin, hapen, fosfokreatiinin ja ATP:n määrä vähenee supistumisen aikana, kun taas hiilidioksidin, maitohapon ja epäorgaanisen fosfaatin määrä lisääntyy. Koska happea kuluu ja hiilidioksidia muodostuu, voidaan olettaa, että pelkistyminen liittyy jonkinlaiseen oksidatiiviseen prosessiin. Mutta tämä hapettuminen ei ole välttämätöntä: lihas voi supistua monta kertaa jopa silloin, kun se on täysin hapenpuute, jos se esimerkiksi eristetään kehosta ja sijoitetaan typpiatmosfääriin. Tällainen lihas väsyy kuitenkin nopeammin kuin lihas, joka supistuu happiilmakehässä. Lisäksi hengityksemme kiihtyy paitsi lihasjännityksen aikana, myös jonkin aikaa fyysisen työn lopettamisen jälkeen. Tämä osoittaa, että hapettuminen ei ilmeisesti liity itse lihasten supistumiseen, vaan supistumisen jälkeiseen palautumisprosessiin.

Glykogeenin katoaminen ja maitohapon muodostuminen liittyvät toisiinsa, sillä hapen puuttuessa muodostuvan maitohapon määrä on täsmälleen sama kuin glykogeenin häviäminen. Koska glykogeenin hajoaminen maitohapoksi ei vaadi hapen läsnäoloa ja siihen liittyy nopea energian vapautuminen, aikoinaan uskottiin, että tämä reaktio aiheuttaa suoraan lihasten supistumista. Hapen läsnä ollessa lihas hapettaa noin 20 % maitohaposta hiilidioksidiksi ja vedeksi, ja käyttää tämän hapettumisen aikana vapautuvaa energiaa muuttamaan loput 80 % maitohaposta glykogeeniksi. Näin käy selväksi, miksi maitohappo ei kerry lihakseen riittävän hapen kanssa ja miksi lihas väsyy nopeammin (väsymys liittyy glykogeenivarastojen ehtymiseen ja maitohapon kertymiseen), supistuen hapen puuttuessa.

Vuoden 1930 tienoilla havaittiin, että jodiasetaatilla (joka estää kemiallisia reaktioita, jotka liittyvät glykogeenin hajoamiseen maitohapoksi) myrkytetty lihas pystyy edelleen supistumaan, vaikkakin se voi supistua vain 60-70 kertaa, kun lihas on vailla happi, vähennetään 200 kertaa tai enemmän. Mutta se tosiasia, että se voi supistua ollenkaan glykolyysin puuttuessa, osoittaa, että glykolyysi ei ole pääasiallinen supistumisen energialähde.

Toinen muutos, joka voidaan havaita kemiallisilla menetelmillä supistumisen aikana, on epäorgaanisen fosfaatin hajoaminen fosfokreatiinista ja ATP:stä, johon liittyy energian vapautuminen. Nyt sen uskotaan toimivan suorana energialähteenä supistumiseen. Vaihtoreaktiot, joissa glukoosia ja muita aineita käytetään energiarikkaiden fosfaattien (kuten ATP) muodostamiseen, on kuvattu kappaleessa. V. Lihaksessa fosfokreatiini toimii makroergisten fosfaattisidosten säiliönä; mutta sen korkeaenergistä fosfaattiryhmää voidaan käyttää supistukseen vasta sen jälkeen, kun se on siirretty ADP:hen muodostamaan ATP:tä. Lihasten supistumisen jälkeen glykogeenin hajoaminen maitohapoksi ja tämän hapon hapettuminen Krebsin syklin reaktioissa antaa energiaa ATP:n ja fosfokreatiinin uudelleensynteesiin.

Siten lihasten supistuminen liittyy seuraaviin kemiallisiin reaktioihin: Myosiini ei toimi vain supistuvana proteiinina, vaan myös entsyyminä: se voi katalysoida ATP:n hajoamista ADP:ksi ja epäorgaaniseksi fosfaatiksi. Kreatiinikinaasientsyymi katalysoi makroergisen fosfaattiryhmän siirtymistä ATP:stä kreatiiniin.

Karkean arvion mukaan orgaanisten fosfaattien energia yksinään voisi tukea lihasten maksimaalista supistumista vain muutaman sekunnin ajan. Sen kustannuksella ihminen pystyi juoksemaan noin 50 metrin matkan. Kaikkia saatavilla olevia energialähteitä käyttämällä ihminen voisi jatkaa maksimaalisia lihassupistuksia 30-60 sekuntia.

happivelkaa. Se, että lihaksen varsinainen supistuminen ja myöhempi osittainen palautuminen tapahtuu ilman hapen osallistumista, on erittäin tärkeää. Lihaksemme joutuvat usein tekemään paljon työtä lyhyessä ajassa, ja vaikka hengitysrytmi ja syke kohoavat fyysisen rasituksen myötä, toimitettu happi ei voinut riittää tähän työhön. Erittäin suuressa rasituksessa, kuten 100 metrin kilpailussa, glykogeeni hajoaa maitohapoksi nopeammin kuin maitohappo ehtii hapettua, jolloin jälkimmäinen kertyy. Tällaisissa tapauksissa lihaksella sanotaan olevan happivelka, joka myöhemmin kompensoituu, kun hengitämme nopeasti sisään lisääntyneen määrän happea, joka riittää hapettamaan osan maitohaposta ja siten saamaan energiaa glykogeenin uudelleen synteesiin muusta lihasta. maitohappo. Toisin sanoen lyhyiden erittäin korkean lihastoiminnan jaksojen aikana lihakset käyttävät energialähteitä, jotka eivät vaadi hapen kulutusta. Mutta lihastyön lopussa lihakset ja muut kudokset kattavat happivelkansa käyttämällä ylimääräisiä määriä happea palauttamaan normaalit korkeaenergiayhdiste- ja glykogeenivarastot. Pitkiä matkoja juostessa juoksija voi saavuttaa tasapainon ja jatkaa juoksemista "toisella tuulella", jossa keuhkojen ja sydämen lisääntyneen työn ansiosta kudokset saavat riittävästi happea hapettamaan vasta muodostunut maitohappo ja siten myös happivelka ei kasva.

Väsymys. Jos lihas ei toistuvan supistumisen, orgaanisten fosfaatti- ja glykogeenivarastojen ehtymisen ja maitohapon kertymisen vuoksi enää pysty supistumaan, lihaksen sanotaan olevan väsynyt. Väsymyksen pääasiallinen syy on maitohapon kertyminen, vaikka eläimet tuntevat olonsa väsyneeksi jo ennen lihasten ehtymistä.

Väsymysalttein paikka voidaan määrittää kokeellisesti leikkaamalla lihas hermoineen ja stimuloimalla hermoa toistuvasti sähköimpulsseilla, kunnes lihas lakkaa supistumasta. Jos lihasta ärsytetään suoraan asettamalla siihen elektrodeja, voidaan saada taas energinen vaste. Laitteen avulla, jonka avulla voit havaita hermoimpulssien kulkua, voit osoittaa, että lihakseen menevä hermo ei ole väsynyt: se pystyy edelleen johtamaan impulsseja. Siksi hermon ja lihaksen liitoskohta on alttiina väsymykselle, jossa hermoimpulssit kiihdyttävät lihaksen aiheuttaen sen supistumisen.

lihasten supistumisen mekanismi. Elektronimikroskooppikuvat osoittavat, että lihasfibrillit (myofibrillit) koostuvat pitkittäisistä filamenteista, joita kutsutaan myofilamenteiksi. Tällaisia ​​lankoja on kahta tyyppiä: paksu (100 A paksuus, 1,5 | pitkä) "ja ohut (50 A paksuus, 2 [x] pitkä). Takomalla

Proteiinien huolellinen uuttaminen sekä histokemiallisen ja immunokemiallisen värjäyksen menetelmät onnistuivat osoittamaan, että paksut filamentit koostuvat myosiinista ja ohuet filamentit aktiinista. Paksut ja ohuet filamentit on järjestetty siten, että jokaista paksua filamenttia ympäröi kuusi ohutta filamenttia poikkileikkaukseltaan, ja jokainen näistä ohuista filamenteista puolestaan ​​toimii kuuden paksun filamentin keskuksena.

Perinteisessä mikroskoopissa näkyvä vuorottelevien tummien ja vaaleiden juovien rakenne muodostuu vuorotellen tiheitä kiekkoja A ja vähemmän tiheitä kiekkoja I. Kukin rakenneyksikkö koostuu yhdestä kiekosta A ja sen molemmilta puolilta viereisistä kiekoista I ja se on erotettu viereisestä ohuen tiheän levyn Z yksiköstä, joka kulkee kiekon I keskeltä läpi. Kiekon keskiosa on hieman vaaleampi ja on Kuten elektronimikrokuvat osoittavat, paksuja filamentteja on vain levyssä A ja levyssä I vain ohuita filamentteja. Jälkimmäiset kuitenkin menevät jossain määrin levylle A - paksujen lankojen välisiin rakoihin. Siten levyn A molemmissa päissä on sekä paksuja että ohuita filamentteja, kun taas keskiosassa (vyöhyke H) on vain paksuja filamentteja. Ohuet filamentit näyttävät sileiltä, ​​kun taas paksuissa filamenteissa on pieniä ulkonemia, jotka sijaitsevat 60-70 A välein koko pituudeltaan ja ulottuvat viereiseen ohueen filamenttiin. Nämä ulkonemat näyttävät silloilta, jotka yhdistävät molemmat lankasarjat.

Lihaksen supistumisen aikana levyn A pituus pysyy vakiona, mutta levy I lyhenee ja myös levyn A H-alue pienenee. Huxley ja muut kirjoittajat ehdottivat, että supistumisen aikana paksut ja ohuet langat eivät muuta pituuttaan, vaan liukuvat toistensa yli; samalla ohuet aktiinifilamentit tunkeutuvat syvemmälle levyyn A, jolloin vyöhyke H supistuu ja levy I kapenee, kun paksujen myosiinifilamenttien päät lähestyvät levyä Z. Tämän filamenttien liukumisen fysikaalis-kemiallinen mekanismi ei ole vielä selvä; on mahdollista, että niiden väliset sillat katkeavat ja muodostuvat sitten uudelleen siirtyessään jonkin verran langan pituutta pitkin. Uusien siltojen muodostamiseen - paksujen ja ohuiden lankojen välisiin ristiliitoksiin - on mahdollista, että käytetään makroergisten fosfaattisidosten energiaa.

Kun lihas supistuu, siitä tulee lyhyempi ja paksumpi, mutta sen kokonaistilavuus pysyy samana. Tämä osoitettiin kokeellisesti: leikattu lihas asetettiin lasiastiaan, jossa oli kapea kaula ja astia täytettiin vedellä; kun tämän jälkeen lihas pakotettiin supistumaan ja rentoutumaan sähköimpulsseilla stimuloimalla, suonen kaulan veden määrässä ei tapahtunut muutosta.

Oppitunnin tarkoitus: Tutkia luustolihasten kemiallista koostumusta, selvittää lihasten supistumisen ja rentoutumisen kemiaa. Opi kemiallisten aineosien ja rakenneosien rooli lihastyötä varmistavissa aineenvaihduntaprosesseissa.

Lihasten erityinen tehtävä on tarjota motorista toimintaa - supistumista ja rentoutumista. Tämän tärkeän toiminnon suorittamisen yhteydessä lihassolun rakenteella ja sen kemiallisella koostumuksella on useita erityispiirteitä.

Lihasmassasta 70-80 % on vettä, 20-26 % kuivaa jäännöstä.

Lihaksille on ominaista korkea proteiinipitoisuus, 16,5-20,9%. Tämä johtuu siitä, että muille soluille luontaisten proteiinien lisäksi lihaksissa on spesifisiä supistumisproteiineja, jotka muodostavat 45 % kaikista lihassolujen proteiineista. Loput proteiineista ovat sarkoplasmaproteiineja (noin 30 %) ja stroomaproteiineja (15 % kokonaismäärästä).

Luustolihas koostuu kuitukimppuista, jotka on suljettu yhteiseen sidevaippa-sarkolemmaan. Jokaisessa kuidussa on noin sata tai enemmän myofibrilliä, pitkiä, erikoistuneita lihassoluissa olevia organelleja, jotka suorittavat supistustoimintoja. Jokainen myofibrilli koostuu useista yhdensuuntaisista langoista, niin kutsutuista kahden tyyppisistä - paksuista ja ohuista - filamenteista, jotka sijaitsevat siinä kuusikulmaisesti; jokaista paksua filamenttia ympäröi kuusi ohutta lankaa. Filamenttien välinen rakenteellinen yhteys suoritetaan vain säännöllisesti sijoitetuilla "ristisiloilla". Supistumisen ja rentoutumisen aikana ohuet filamentit liukuvat paksuja pitkin eivätkä muuta niiden pituutta. Tässä tapauksessa kahden tyyppisten filamenttien väliset sidokset tuhoutuvat ja ilmaantuvat uudelleen. Paksut filamentit koostuvat pääasiassa myosiiniproteiinista, kun taas ohuet filamentit koostuvat pääasiassa aktiinista. Supistumisproteiinin myosiinille on ominaista korkea molekyylipaino (yli 440 000).

Myosiinin ominaisuus on, että siinä on kohtia, joilla on entsymaattista aktiivisuutta (ATP-aasiaktiivisuus), mikä ilmenee Ca2+:n läsnä ollessa. Myosiinin vaikutuksesta ATP jakautuu ADP:ksi ja epäorgaaniseksi fosfaatiksi (H3PO4). Vapautunut energia käytetään lihasten supistukseen.

Aktiini on supistuva proteiini, jolla on pienempi molekyylipaino (noin 420 000). Se voi esiintyä kahdessa muodossa: pallomainen (G-aktiini) ja fibrillaarinen (F-aktiini). F-aktiini - polymeeri G-aktiini. F - aktiini - aktivoi ATP:n - myosiinin azun, joka luo käyttövoiman, joka saa ohuet ja paksut filamentit liukumaan suhteessa toisiinsa. Näiden kahden pääproteiinin lisäksi supistuva järjestelmä sisältää säätelyproteiineja, jotka sijaitsevat ohuissa (aktiinifilamenteissa) - tropomyosiini B ja troponiini, jotka koostuvat kolmesta alayksiköstä: J, C ja T.

Tropomyosiini B:llä on filamenttimainen kierukkarakenne ja se sijaitsee F-aktiinin kierteisen ketjun urassa. Troponiini liittyy tropomyosiini B:hen ja voi muodostaa komplekseja aktiinin ja myosiinin kanssa.

Tropomyosiini B-troponiinikompleksia kutsutaan rentouttavaksi proteiiniksi, koska se liittyy supistuneen fibrillin rentoutumisprosessiin. Ohuista filamenteista eristettiin vielä kaksi proteiinia: ja - aktiini, joka ilmeisesti on proteiini, joka vahvistaa ohuiden filamenttien monimutkaista rakennetta. Myofibriili sisältää noin 55, 25, 15 ja 5 % myosiinia, aktiinia, tropomyosiinia ja troponiinia suhteessa kokonaisproteiiniin. Kaksi muuta lihasproteiinia on huomioitava: myostromiini ja myoglobiini. Myostromiinit muodostavat lihasstrooman perustan; nämä ovat niukkaliukoisia proteiineja, joita ei uuteta lihaksesta suolaliuoksilla. Lihasstroomalla on elastisuutta, mikä on välttämätöntä lihasten rentoutumiselle supistumisen jälkeen. Myoglobiini on rautaa sisältävä proteiini, joka on rakenteeltaan ja toiminnaltaan samanlainen kuin punasolujen proteiini - hemoglobiini. Sillä on paljon suurempi affiniteetti happea kohtaan kuin hemoglobiinilla, ja keräämällä veren tuomaa happea se on happivarasto lihaksessa.

Ei-proteiiniaineista tulee ATP:n lisäksi huomioida ensinnäkin kreatiinifosfaatti (CP) ja glykogeeni. CF on ensimmäinen voimakas ATP-resynteesin (palautumisen) reservi, joka käytetään lihasten supistuksiin. Glykogeeni on tärkein lihasenergian reservihiilihydraattilähde. Lihas sisältää useita hiilihydraattiaineenvaihdunnan välituotteita: (palohappo, maitohappo jne.) ja suuren määrän mineraali-ioneja. Lihaksen suurin pitoisuus on K+ ja PO4--, hieman vähemmän kuin Na +, Mg ++, Ca ++, Cl -, Fe3+, SO4--_.

Lihaskuidun sisällä sarkolemman alla on sarkoplasma - nestemäinen proteiiniliuos, joka ympäröi lihaskuidun supistumiselementtejä - myofibrillejä sekä muita rakenneosia - organelleja, jotka suorittavat tietyn toiminnon. Ensinnäkin tämä on sarkoplasminen retikulumi ja T-järjestelmä, jotka liittyvät suoraan lihasten supistumiseen. Sarkoplasminen retikulumi liittyy suoraan lihaksen supistumiseen ja rentoutumiseen, sääteleen sen elementtien vapautumista ja Ca2+:n käänteistä kuljetusta lihaskuidussa. Pintakalvon sähköpotentiaalin muutos välittyy T-järjestelmän kautta verkkokalvon elementteihin, mikä johtaa niihin Ca-ionien vapautumiseen, jotka tulevat fibrilleihin ja laukaisevat lihasten supistumisprosessin. Mitokondriot - sisältävät oksidatiivisten prosessien entsyymejä, jotka muodostavat lihasten supistumisen pääenergialähteen - ATP:n.

Lihasten supistuminen perustuu myosiini- ja aktiinifilamenttien pituussuuntaiseen liikkeeseen suhteessa toisiinsa muuttamatta itse filamenttien pituutta. Filamenttien välinen yhteys suoritetaan "ristisiltojen" avulla - myosiinipäät, jotka työntyvät esiin myosiinifilamentin pinnasta ja pystyvät olemaan vuorovaikutuksessa aktiinin kanssa. Lihasten supistumisen monimutkaisen mekanismin käynnistämisen ärsyke on motorisen hermon lihassoluun välittämä hermoimpulssi, joka leviää nopeasti sarkolemman kautta ja aiheuttaa asetyylikoliinin vapautumisen, kemiallisen välittäjän (lähettimen) hermoviritysvälityksessä, motorisen hermon (synapsin) päässä. Asetyylikoliinin vapautuminen solukalvon pinnalle luo potentiaalieron sen ulko- ja sisäpinnan välille, mikä liittyy sen Na+- ja K+-ionien läpäisevyyden muutokseen. Sarkolemman depolarisaation hetkellä myös lihassolun T-järjestelmä depolarisoituu. Koska T-järjestelmä on kosketuksessa kuidun kaikkien fibrillien kanssa, sähköimpulssi etenee samanaikaisesti kaikkiin sen sarkomeereihin. Muutokset T-järjestelmässä välittyvät välittömästi lähellä oleviin verkkokalvoihin, mikä lisää niiden läpäisevyyttä, mikä johtaa kalsiumin vapautumiseen sarkoplasmaan ja myofibrilleihin. Supistuminen tapahtuu, kun Ca2+ -pitoisuus kasvaa aktiini- ja myosiinifilamenttien välisessä tilassa 10-5 M:iin asti.

Ca2+-ionit kiinnittyvät troponiini C:hen (kalmoduliini), mikä aiheuttaa muutoksen koko kompleksin konformaatiossa, tropomyosiini poikkeaa myosiinipäästä noin 20°, mikä avaa aktiiniaktiivisia keskuksia, jotka voivat liittyä myosiiniin (varattu ATP-energialla ja kompleksoituu ADP ja Fn Mg++:n läsnä ollessa), muodostavat aktomyosiinikompleksin.

Myosiinimolekyylin pallomaisen osan (pään) konformaatio muuttuu, mikä poikkeaa tietyn kulman verran, noin 45° myosiinifilamentin akselin suunnasta ja siirtää ohutta aktiinifilamenttia takanaan: supistuminen tapahtuu. Myosiinin konformaatiomuutos johtaa ATP:n hydrolyysiin sen ATPaasin vaikutuksesta. ADP ja fosfaattiryhmä vapautuvat väliaineeseen. Heidän paikkansa ottaa toinen ATP-molekyyli. Tämän seurauksena alkutila palautetaan ja työjakso voidaan toistaa. Työjakson taajuus ja kesto määräytyvät Ca2+-pitoisuuden ja ATP:n läsnäolon perusteella.

Motorisen impulssin toiminnan päätyttyä tapahtuu Ca2+-ionien käänteinen kuljetus sarkoplasmiseen retikulumiin, sen pitoisuus aktiini- ja myosiinifilamenttien välillä laskee alle 10-7 M ja lihassäikeet menettävät kykynsä muodostaa aktomyosiinia, lyhenevät ja kehittää vetojännitystä ATP:n läsnä ollessa.

Lihasrelaksaatio tapahtuu. Paluukuljetus

Ca2+ tapahtuu energian ansiosta, joka saadaan ATP:n hajoamisesta Ca2+-ATPaasi-entsyymin toimesta. Jokaisen Ca2+-ionin siirtoon kuluu 2 ATP-molekyyliä. Siten supistumis- ja rentoutumisenergia saadaan ATP:n tarjonnasta. Siksi ATP-varantoja on jatkuvasti uusittava supisteiden välillä. Lihaksilla on erittäin tehokkaat ja täydelliset mekanismit kulutetun ATP:n täydentämiseen (uudelleensynteesiin) ja sen pitoisuuden ylläpitämiseen vaaditulla, optimaalisella tasolla, jotta saadaan aikaan vaihtelevakestoista ja -tehoista työtä.

Tätä tavoitetta korkean alku-ATP:n ohella palvelee hengitysentsyymien korkea aktiivisuus ja lihaksen kyky nostaa oksidatiivisen prosessin tasoa monta kertaa suhteellisen lyhyessä ajassa (1-3 minuuttia). Lihasten lisääntynyt verenkierto työn aikana lisää hapen ja ravintoaineiden virtausta.

Alkuvaiheessa voidaan käyttää myoglobiiniin sitoutunutta happea. ATP:n uudelleensynteesin mahdollisuuden tarjoavat myös solun sisäiset mekanismit - korkea kreatiinifosfaatin taso sekä korkea glykogeenipitoisuus ja glykolyysientsyymien aktiivisuus.

Kysymyksiä oppitunnille

Luustolihaksen morfologinen organisaatio.

Solunsisäisten rakenteiden rooli lihassolun elämässä.

Myofibrillien rakenneorganisaatio ja molekyylirakenne.

Lihaksen kemiallinen koostumus.

ATP:n rooli lihasten supistuksessa ja rentoutumisessa.

lihasten supistumisen mekanismi. Kemiallisten reaktioiden sarja lihaksessa sen supistumisen aikana.

Lihasten rentoutuminen.

Lihaksessa supistumisen aikana tapahtuvat sykliset biokemialliset reaktiot varmistavat "päiden" välisten kiinnikkeiden toistuvan muodostumisen ja tuhoutumisen - paksujen protofibrillien myosiinimolekyylien kasvut ja ulkonemat - ohuiden protofibrillien aktiiviset keskustat. Työ kiinnikkeiden muodostamiseksi ja aktiinifilamentin edistämiseksi myosiinifilamenttia pitkin vaatii sekä tarkkaa hallintaa että merkittävää energiankulutusta. Todellisuudessa kuidun supistumishetkellä jokaiseen aktiiviseen keskustaan ​​- reunaan - muodostuu noin 300 adheesiota minuutissa.

Kuten aiemmin totesimme, vain ATP:n energia voidaan muuntaa suoraan lihasten supistumisen mekaaniseksi työksi. Myosiinin entsymaattisen keskuksen hydrolysoima ATP muodostaa kompleksin koko myosiiniproteiinin kanssa. Energialla kyllästetyssä ATP-myosiinikompleksissa myosiini muuttaa rakennettaan ja sen mukana ulkoisia "mittoja" ja suorittaa tällä tavalla mekaanista työtä myosiinifilamentin uloskasvun lyhentämiseksi.

Lepolihaksessa myosiini liittyy edelleen ATP:hen, mutta Mg++-ionien kautta ilman ATP:n hydrolyyttistä pilkkoutumista. Lepotilassa myosiinin ja aktiinin välisten tarttumien muodostumista estää tropomyosiinin ja troponiinin kompleksi, joka estää aktiinin aktiiviset keskukset. Salpaus säilyy ja ATP ei halkea Ca ++ -ionien sitoutuessa. Kun hermoimpulssi saapuu lihaskuituun, se vapautuu pulssilähetin- neurohormoni asetyylikoliini. Na + -ioneilla sarkolemman sisäpinnalla oleva negatiivinen varaus neutraloituu ja sen depolarisaatio tapahtuu. Tässä tapauksessa Ca ++ -ionit vapautuvat ja sitoutuvat troponiiniin. Troponiini puolestaan ​​menettää varauksensa, minkä vuoksi aktiiviset keskukset - aktiinifilamenttien ulkonemat vapautuvat ja aktiinin ja myosiinin välille muodostuu adheesioita (koska ohuiden ja paksujen protofibrillien sähköstaattinen hylkiminen on jo poistettu). Nyt Ca ++:n läsnä ollessa ATP on vuorovaikutuksessa myosiinin entsymaattisen aktiivisuuden keskuksen kanssa ja halkeaa, ja muunnetun kompleksin energiaa käytetään vähentämään adheesioita. Yllä kuvattu molekyylitapahtumien ketju on samanlainen kuin sähkövirta, joka lataa mikrokondensaattorin, sen sähköenergia muuttuu välittömästi mekaaniseksi työksi paikan päällä ja sinun on ladattava uudelleen (jos haluat jatkaa).

Adheesion repeämisen jälkeen ATP ei halkea, vaan muodostaa jälleen entsyymi-substraattikompleksin myosiinin kanssa:

M–A + ATP -----> M – ATP + A tai

M-ADP-A + ATP ----> M-ATP + A + ADP

Jos tällä hetkellä saapuu uusi hermoimpulssi, niin "latausreaktiot" toistuvat, jos seuraava impulssi ei tule, lihas rentoutuu. Supistetun lihaksen palautuminen rentoutumisen aikana alkuperäiseen tilaan saadaan lihasstrooman proteiinien elastisista voimista. Esittämällä nykyaikaisia ​​hypoteeseja lihasten supistumisesta, tutkijat ehdottavat, että supistumishetkellä aktiinifilamentit liukuvat myosiinifilamentteja pitkin ja niiden lyhentyminen on mahdollista myös supistumisproteiinien avaruudellisen rakenteen muutoksista (kierteen muodon muutoksista).

Lepotilassa ATP:llä on pehmittävä vaikutus: yhdistyessään myosiiniin se estää adheesioiden muodostumista aktiinin kanssa. Halkeamalla lihasten supistumisen aikana ATP antaa energiaa adheesion lyhentymisprosessiin sekä "kalsiumpumpun" - Ca ++ -ionien syöttöön. ATP:n halkeaminen lihaksessa tapahtuu erittäin suurella nopeudella: ylös 10 mikromooliin 1 g lihasta minuutissa. Koska lihasten ATP:n kokonaisvarastot ovat pienet (ne voivat riittää vain 0,5-1 sekuntiin maksimiteholla suoritettavaan työhön), normaalin lihastoiminnan varmistamiseksi ATP on palautettava samaa tahtia kuin se jakautuu.

Luento nro 4. Energia lihasten supistumiseen, lihastyön aikana tapahtuvat biokemialliset prosessit.

Pelastus uudelleensynteesi.

Tarkemmin sanottuna vain ATP voi muuntaa kemiallisen energian (sen vapaan osan, joka on fosfaattisidoksissa) mekaaniseksi liikeenergiaksi (lento, juoksu ja liukuminen). Hän tarjoaa energiaa tarttuvuuden lyhenemisprosessi, vastaavasti, lihasten yleinen supistuminen ja toimittaa myös energiaa supistumiseen osallistuvien Ca ++ -ionien muodostumiseen). Elävä solu ylläpitää jatkuvasti ATP:n työpitoisuutta noin 0,25 %:n tasolla, myös intensiivisen lihastyön aikana. Jos (aineenvaihduntahäiriöiden tapauksessa) ATP:n pitoisuus lisääntyy, lihaksen supistumiskyky häiriintyy (se näyttää "rätiltä"), jos lasku tapahtuu, ilmenee jäykkyyttä - tila jatkuva, ohimenemätön supistuminen ("kivettyminen"). ATP:n työpitoisuus riittää sekuntiin voimakkaaseen työhön (3-4 yksittäistä supistusta). Pitkäaikaisen lihastoiminnan aikana ATP:n työpitoisuus säilyy sen palauttamisreaktioiden ansiosta. Normaalin (pitkäaikaisen) lihastyön varmistamiseksi aineenvaihduntaprosessissa ATP palautuu samalla nopeudella kuin se jakautuu.

Muista, että ATP:n hajoaminen on entsymaattinen hydrolyysireaktio, ja se voidaan ilmaista yhtälöllä:

ATP-aasi + ATP + H2O ---> ADP + H3PO4

Energiaa ATP:n uudelleensynteesiin (se vapautuu sitten halkeamisen aikana - noin 40 kJ per 1 mol) on saatava reaktioista, jotka etenevät energian vapautumisen kanssa (katabolinen). Siksi solutasolla ATP-hydrolyysireaktio liittyy reaktioihin, jotka saavat aikaan ATP:n uudelleensynteesin. Tällaisten reaktioiden aikana muodostuu keskikokoisia korkeaenergisiä yhdisteitä, joiden koostumuksessa on fosfaattiryhmä, joka yhdessä vapaan energian varannon kanssa siirtyy ADP:hen. Tällaisia ​​fosfotransferaasientsyymien katalysoimia siirtoreaktioita ("relay baton" -siirtoja) kutsutaan transfosforylaatio- tai. ATP-resynteesiin tarvittavia makroergisiä yhdisteitä on joko jatkuvasti läsnä, esimerkiksi kreatiinifosfaattia (kertyy symplastiin) tai muodostuu (difosfoglyseriinihappo, fosfopyruviinihappo) oksidatiivisissa prosesseissa (katabolinen).

ATP:n uudelleensynteesi lihastoiminnan aikana voidaan suorittaa kahdella tavalla: johtuen reaktioista ilman happea - anaerobisia (kun hapen toimittamiseen lihaksiin ei ole aikaa tai se on vaikeaa) ja solujen oksidatiivisista prosesseista (joiden mukana happea, jota hengitämme ja jonka urheilija hengittää nopeasti kuormitettuna ja lepovaiheessa).

Ihmisen luustolihaksissa on tunnistettu kolmen tyyppisiä anaerobisia prosesseja, joiden aikana suoritetaan ATP:n uudelleensynteesi:

- kreatiinifosfokinaasireaktio (fosfogeeninen tai laktinen anaerobinen prosessi), jossa ATP:n uudelleensynteesi tapahtuu johtuen kreatiinifosfaatin ja ADP:n välisestä uudelleenfosforylaatiosta;

- glykolyysi (maitohappoanaerobinen prosessi), jossa ATP:n uudelleensynteesi suoritetaan hiilihydraattien entsymaattisen anaerobisen hajoamisen aikana, joka päättyy maitohapon muodostumiseen.

- myokinaasireaktio, jossa ATP:n uudelleensynteesi suoritetaan johtuen ADP:n tietyn osan defosforylaatiosta;

Erilaisten energianmuunnosprosessien vertaamiseen ja kvantifiointiin lihastoiminnan aikana käytetään kolmea pääkriteeriä:

- tehokriteeri - osoittaa energian muuntumisnopeuden tietyssä prosessissa (harjoitus);

- kapasiteettikriteeri - heijastaa energia-aineiden kokonaisvarantoja (mitattu vapautuneen energian määrällä ja tehdyllä työllä);

- tehokkuuskriteeri - luonnehtii ATP:n uudelleensynteesiin käytetyn energian ja tämän prosessin (harjoituksen) aikana vapautuneen kokonaisenergian välistä suhdetta.

Energian muunnosprosessit, anaerobiset ja aerobiset, eroavat tehonsa, kapasiteetin ja tehokkuuden suhteen. Anaerobiset prosessit vallitsevat lyhytaikaisissa korkean intensiteetin harjoituksissa, aerobisia prosesseja - pitkäaikaisessa, kohtalaisen intensiteetissä.

LUKU 3. TOIMINNALLINEN LIHASBIOKEMIA

3.1. Lihasten supistumisen mekanismi

Lihasjärjestelmän monitoiminnallisuudesta huolimatta lihasten päätehtävä on motorisen toiminnan eli supistumisen ja rentoutumisen toteuttaminen. Lihasten supistuminen on monimutkainen mekaaninen kemiallinen prosessi, jonka aikana ATP:n hydrolyyttisen hajoamisen kemiallinen energia muunnetaan mekaaniseksi energiaksi. Tarkastellaan selkärankaisten poikkijuovaisten lihasten supistumisprosessin rakenteellista perustaa, koska tätä prosessia on tutkittu täydellisimmin. Kuten todettiin, poikkijuovaisen lihaksen supistumisjärjestelmä koostuu limittäin olevista proteiinifilamenteista, jotka liukuvat suhteessa toisiinsa (katso kuva 9, A).

E. Huxleyn ja R. Niedergerken sekä X. Huxleyn ja J. Hensonin ehdottaman mallin mukaan myofibrillien supistuessa yksi lankajärjestelmä tunkeutuu toiseen, eli langat alkavat liukua toistensa yli, kuten se oli, mikä on lihasten supistumisen syy.

Supistuminen johtuu ATP:n hydrolyysin aikana vapautuvasta energiasta. Poikkijuovaisessa lihaksessa supistuminen riippuu Ca 2+ -ionien pitoisuudesta, jota puolestaan ​​säätelee sarkoplasminen verkkokalvo, erikoistunut kalvojärjestelmä, joka kerää Ca 2+:a levossa ja vapauttaa sitä, kun hermoimpulssi kohdistetaan lihakseen. lihaskuitu (katso kuva 11, A, B).

1) myosiinin "pää" voi hydrolysoida ATP:n ADP:ksi ja H3PO4:ksi (Pi), mutta ei takaa hydrolyysituotteiden vapautumista. Siksi tämä prosessi on luonteeltaan pikemminkin stoikiometrinen kuin katalyyttinen (katso kuvio 10, a);

3) tämä vuorovaikutus varmistaa ADP:n ja H3RO4:n vapautumisen aktiini-myosiinikompleksista. Aktomyosiinisidoksella on pienin energia 45°:n kulmassa, joten myosiinin kulma fibrilliakselin kanssa muuttuu 90°:sta 45°:een (noin) ja aktiini etenee (10-15 nm) sarkomeerin keskustaa kohti (katso kuva 10, c ) ("lyönti" soutuvenemallin mukaan kuvassa 9 B);

Riisi. 9. Selkärankaisten luustolihasten organisaatio

ja lihasten supistumismekanismi

4) uusi ATP-molekyyli sitoutuu myosiini-F-aktiinikompleksiin (katso kuvio 10, d);

5) myosiini-ATP-kompleksilla on alhainen affiniteetti aktiiniin, ja siksi myosiinin (ATP) "pää" erottuu F-aktiinista. Viimeinen vaihe on itse asiassa rentoutuminen, joka riippuu selvästi ATP:n sitoutumisesta aktiini-myosiinikompleksiin (katso kuva 10e). Sitten sykli jatkuu.

Riisi. 10. Lihasten supistumisen biokemiallinen sykli

Kierto toistuu niin kauan kuin ATP:tä on. Jokainen 500 paksun filamenttimyosiinipään "isku" aiheuttaa 10 nm:n siirtymän. Voimakkaiden supistusten aikana aivohalvaus on noin 5 kertaa sekunnissa. Jokaisella ATP-hydrolyysisyklillä myosiinin "päät" ovat vuorovaikutuksessa uusien aktiinimolekyylien kanssa, minkä seurauksena tapahtuu myosiini- ja aktiinifilamenttien keskinäinen liukuminen eli lihassäikeen supistuminen.

3.2. Lihasten supistumisen ja rentoutumisen säätely

Minkä tahansa lihaksen supistuminen tapahtuu aiemmin kuvatun yleisen mekanismin mukaisesti. Eri elinten lihaskuiduilla voi olla erilaiset molekyylimekanismit supistumisen ja rentoutumisen säätelyssä, mutta Ca 2+ -ioneilla on aina keskeinen säätelyrooli. On osoitettu, että myofibrillillä on kyky olla vuorovaikutuksessa ATP:n kanssa ja supistua sen läsnä ollessa vain, kun väliaineessa on tiettyjä kalsiumionipitoisuuksia. Suurin supistumisaktiivisuus havaitaan Ca 2+ -ionien pitoisuudella noin 10–6–10–5 M. Kun pitoisuus putoaa 10–7 M:iin tai alle, lihassäikeet menettävät kykynsä lyhentyä ja kehittää jännitystä läsnä ollessa. ATP:stä.

Nykyaikaisten käsitysten mukaan lepolihaksessa (myofibrillissä ja fibrillien välisessä tilassa) Ca 2+ -ionien pitoisuus pysyy kynnysarvon alapuolella, mikä johtuu niiden sitoutumisesta sarkoplasmisen retikulumin rakenteiden (tubulusten ja rakkuloiden) ja niin edelleen. -kutsutaan T-systeemiksi, johon osallistuu erityinen Ca 2+ -sitova proteiini, nimeltään kalsekvestriin, joka on osa näitä rakenteita.

Ca 2+ -ionien sitoutuminen sarkoplasmisen retikulumin tubulusten ja vesisäiliöiden laajalla verkostolla ei ole yksinkertainen adsorptio. Tämä on aktiivinen fysiologinen prosessi, joka tapahtuu sarkoplasmisen retikulumin ATP Ca 2+ -riippuvaisen ATPaasin hajoamisen aikana vapautuvan energian ansiosta. Tässä tapauksessa havaitaan hyvin erikoinen kuva: samat ionit stimuloivat Ca 2+ -ionien poistumisnopeutta säikeiden välisestä tilasta. Yleensä tällaista mekanismia kutsuttiin "kalsiumpumpuksi" analogisesti fysiologiassa hyvin tunnetun natriumpumpun kanssa (katso kuvio 11, B).

Mahdollisuus, että elävä lihas on rennossa tilassa, kun siinä on riittävän korkea ATP-pitoisuus, selittyy Ca 2+ -ionien pitoisuuden vähenemisellä myofibrillejä ympäröivässä ympäristössä kalsiumin vaikutuksesta. pumppu, alle rajan, jossa ATPaasiaktiivisuuden ilmentyminen ja kuidun aktomyosiinirakenteiden supistumiskyky ovat vielä mahdollisia. Lihaskuitujen nopea supistuminen, kun sitä stimuloidaan hermolla (tai sähkövirralla), on seurausta äkillisestä muutoksesta kalvojen läpäisevyydessä ja sen seurauksena tietyn määrän Ca 2+:a vapautumisesta. ionit sarkoplasmisen retikulumin vesisäiliöistä ja tubuluksista ja T-järjestelmästä sarkoplasmaan (katso kuva 11, A, B).

Kuten todettiin, aktomyosiinijärjestelmän "herkkyys" Ca 2+ -ioneille (eli aktomyosiinin kyvyn hajottaa ATP:tä ja supistua ATP:n läsnä ollessa, kun Ca 2+ -ionien pitoisuus laskee 10-7 M) johtuu supistumisjärjestelmässä (F-aktiinifilamenteissa) tropomyosiiniin liittyvästä troponiiniproteiinista. Troponiini-tropomyosiinikompleksissa Ca 2+ -ionit sitoutuvat tarkasti troponiiniin (troponiinin C-alayksikkö on ominaisuuksiltaan samanlainen kuin kalmoduli-

Riisi. yksitoista. Lihasten supistumisen säätely

Hyvin). Ca 2+ -ionien sitoutuminen aiheuttaa troponiinimolekyylissä konformaatiomuutoksia, jotka ilmeisesti johtavat koko troponiini-tropomyosiinisauvan siirtymiseen ja aktiinin aktiivisten kohtien poistamiseen, jotka voivat olla vuorovaikutuksessa myosiinin kanssa muodostaen supistumiskompleksin ja aktiivisen aineen. Mg2+-ATPaasi. Tämä käynnistää lihasten supistumissyklin (katso kuva 11B).

Aktiinifilamenttien edistämisessä myosiinifilamentteja pitkin E. Huxleyn mukaan tärkeä rooli on poikittaisilla silloilla, jotka sulkeutuvat väliaikaisesti filamenttien välillä, jotka ovat myosiinimolekyylien "päitä". Joten mitä suurempi määrä aktiinifilamentteihin kiinnittyviä siltoja on tietyllä hetkellä, sitä suurempi on lihasten supistumisvoima.

Lopuksi, jos viritys loppuu, Ca 2+ -ionien pitoisuus sarkoplasmassa laskee (kalsiumpumppu), minkä seurauksena Ca 2+ -kompleksi troponiini C:n kanssa dissosioituu, troponiini palauttaa alkuperäisen konformaationsa, myosiinin sitoutumiskohta aktiiniin on tukossa, eli myosiinifilamenttien "päät" lakkaavat kiinnittymästä aktiinifilamentteihin. ATP:n läsnä ollessa lihas rentoutuu ja sen pituus saavuttaa alkuperäisen pituutensa. Jos ATP:n saanti lakkaa (anoksia, inhalaatiomyrkytys tai kuolema), lihas menee jäykkyyden tilaan. Lähes kaikki paksujen (myosiini) filamenttien poikittaissillat ovat kiinnittyneet ohuisiin aktiinifilamentteihin, mikä johtaa lihaksen täydelliseen liikkumattomuuteen.

LUKU 4. LIHASTOIMINNAN BIOENERGIA

4.1. Järjestelmien ja mekanismien yleiset ominaisuudet

lihastoiminnan energiahuolto

Kuten luvussa 3 näkyy, ATP on välitön lihastoiminnan energianlähde. Energian vapautuminen tapahtuu ATP-molekyylin entsymaattisen hydrolyysin aikana ADP:ksi ja ortofosfaatiksi:

Ca2+-ATPaasi

ATP + H 2 O ADP + H 3 RO 4.

ΔQ = 7,3 kcal tai 30 kJ

Kemiallinen energia lihasten supistumisprosessissa muuttuu lihasten mekaaniseksi työksi, ja rentoutumisen aikana se tarjoaa aktiivisen Ca 2+ -kuljetuksen sarkoplasmiseen retikulumiin. Suuri määrä ATP:tä kuluu luurankolihaksissa Na + -K + -ATPaasin työhön, joka ylläpitää tiettyä Na + - ja K + -ionien pitoisuutta lihaksessa, mikä luo sähkökemiallisen potentiaalin sarkolemman alueelle.

Näin ollen tämän yhdisteen jatkuva synteesi on välttämätöntä, jotta lihassolulle sen supistumislaitteistolla saadaan riittävä määrä energiaa ATP:n muodossa.

ATP:n pitoisuus lihaksissa on merkityksetön ja on noin 5 mmol ∙ kg -1 raakakudosmassasta (0,25–0,40 %). Se säilyy suhteellisen vakiona, koska ATP:n pitoisuuden nousu lihaksissa estää myosiini-ATPaasin, mikä estää aktiinin ja myosiinifilamenttien välisen adheesioiden muodostumisen myofibrilleissä ja lihasten supistumisen ja sen alenemisen alle 2 mmol ∙ kg -1 raakakudosmassasta johtaa verkkokalvon Ca 2+ -pumpun toiminnan ja lihasten rentoutumisprosessin rikkomiseen. Lihaskuitujen ATP-varat voivat varmistaa intensiivisen työn suorittamisen vain hyvin lyhyeksi ajaksi - 0,5-1,5 s tai 3-4 yksittäistä maksimivoiman supistusta. Lihastyötä tehdään edelleen ATP:n nopean palautumisen (uudelleensynteesin) vuoksi sen hajoamistuotteista ja hajoamisen aikana vapautuneesta energiamäärästä:

ADP + H 3 RO 4 + ΔQ → ATP.

Fosfaatin lisäämisreaktiota kutsutaan fosforylaatioksi, ja reaktiota, jossa se siirretään aineesta toiseen, kutsutaan uudelleenfosforylaatioksi.

Riisi. 12. Energia-aineenvaihdunta lihaskudoksessa

ATP-resynteesin energialähteitä luurankolihaksissa ja muissa kudoksissa ovat runsaasti energiaa sisältäviä fosfaattia sisältäviä aineita, joita on kudoksissa (kreatiinifosfaatti, ADP) tai muodostuu glykogeenin, rasvahappojen ja muiden energiasubstraattien (esim. aineenvaihduntatuotteiden) katabolian aikana. difosfoglyseriini- ja fosfopyruviinihappo), sekä protoni (H +) -gradientin energia mitokondriokalvon poikki, mikä johtuu eri aineiden aerobisesta hapettumisesta.

Riippuen siitä, mikä biokemiallinen prosessi tarjoaa energiaa ATP-molekyylien muodostumiseen, on olemassa neljä mekanismia tai reittiä ATP:n uudelleensynteesille kudoksissa (katso kuva 12). Jokaisella mekanismilla on omat metaboliset ja bioenergeettiset piirteensä. Lihastyön energiahuollossa käytetään erilaisia ​​mekanismeja suoritetun harjoituksen intensiteetistä ja kestosta riippuen.

ATP:n uudelleensynteesi voidaan suorittaa reaktioissa, jotka tapahtuvat ilman hapen osallistumista (anaerobiset mekanismit) tai sisäänhengitetyn hapen osallistumisen kanssa (aerobinen mekanismi).

Normaaliolosuhteissa ATP-resynteesi tapahtuu kudoksissa pääosin aerobisesti, ja intensiivisen lihastoiminnan aikana, kun hapen toimitus lihaksiin on vaikeaa, myös ATP-resynteesin anaerobiset mekanismit lisääntyvät kudoksissa. Ihmisen luustolihaksissa on tunnistettu kolme tyyppiä anaerobista ja yksi aerobinen ATP-resynteesin reitti (katso kuva 13).

Anaerobisia mekanismeja ovat mm.

1) kreatiinifosfokinaasi (fosfogeeninen tai alaktaatti) mekanismi, joka saa aikaan ATP:n uudelleensynteesin kreatiinifosfaatin ja ADP:n välisen uudelleenfosforylaation vuoksi;

2) glykolyyttinen (laktaatti) mekanismi, joka tarjoaa ATP:n uudelleensynteesin lihasglykogeenin tai veren glukoosin entsymaattisen anaerobisen hajoamisen prosessissa, joka päättyy maitohapon muodostumiseen, ja siksi sitä kutsutaan laktaatiksi;

3) myokinaasimekanismi, joka syntetisoi ATP:tä uudelleen kahden ADP-molekyylin välisen uudelleenfosforylaatioreaktion johdosta myokinaasientsyymin (adenylaattikinaasi) osallistuessa.

Riisi. 13. ATP:n uudelleensynteesin mekanismit lihaksissa

(kehys näyttää energiasubstraatteja

ja korosti mekanismien nimet)

ATP:n uudelleensynteesin aerobiseen mekanismiin kuuluu pääasiassa mitokondrioissa tapahtuvia oksidatiivisia fosforylaatioreaktioita. Aerobisen hapettumisen energiasubstraatteja ovat glukoosi, rasvahapot, osittain aminohapot sekä glykolyysin välituotemetaboliitit - maitohappo, rasvahappojen hapettuminen - ketonikappaleet.

Jokaisella mekanismilla on erilaiset energiaominaisuudet, joille on tunnusomaista seuraavat kriteerit energiantuotantomekanismien arvioimiseksi: maksimiteho, käyttönopeus, aineenvaihduntakapasiteetti ja tehokkuus. Maksimiteho on korkein ATP:n tuotantonopeus tietyssä aineenvaihduntaprosessissa. Se rajoittaa tämän mekanismin suorittaman työn enimmäisintensiteettiä. Käyttöönottonopeus arvioidaan ajan perusteella, jolloin tietyn ATP-uudelleensynteesireitin maksimiteho saavutetaan työn alusta. Aineenvaihduntakapasiteetti heijastaa ATP:n kokonaismäärää, joka voidaan saada tietyssä uudelleensynteesimekanismissa energiasubstraattivarantojen koosta johtuen; kapasiteetti rajoittaa tehtävän työn määrää. Aineenvaihduntatehokkuus on se osa energiasta, joka kerääntyy ATP:n makroergisiin sidoksiin; se määrittää suoritetun työn tehokkuuden ja se arvioidaan suorituskertoimen (COP) kokonaisarvolla, joka on kaiken käytetyn hyödyllisen energian suhde sen tässä aineenvaihduntaprosessissa vapautuvaan kokonaismäärään.

Kokonaistehokkuus aineenvaihduntaprosessien energian muuntamisessa mekaaniseksi työksi (E m) riippuu kahdesta indikaattorista: a) aineenvaihdunnan aikana vapautuneen energian muuntamisen tehokkuudesta uudelleensyntetisoitujen makroenergeettisten fosforiyhdisteiden (ATP) energiaksi, eli fosforylaation tehokkuus (E f); b) ATP:n muuntamisen tehokkuus mekaaniseksi työksi, eli kemomekaanisen kytkennän tehokkuus (E e):

E m = (E f / E e) × 100.

Kemomekaanisen kytkennän tehokkuus prosentteina aerobisesta ja anaerobisesta aineenvaihdunnasta on suunnilleen sama ja on 50 %, kun taas fosforylaatiotehokkuus on korkein alaktisessa anaerobisessa prosessissa - noin 80 % ja alhaisin - anaerobisessa glykolyysissä - keskimäärin 44 %, aerobisessa prosessissa se on noin 60 %.

Taulukossa 3 on vertailukriteerien mukaiset kreatiinifosfokinaasin, glykolyyttisten ja aerobisten lihastoiminnan energiansyötön mekanismien vertailuominaisuudet.

Taulukko 3 osoittaa, että kreatiinifosfokinaasi- ja glykolyyttisillä mekanismeilla on suuri maksimiteho ja ATP-muodostuksen tehokkuus, mutta lyhyt maksimitehon retentioaika ja pieni kapasiteetti johtuen pienistä energiasubstraattivarastoista. Aerobisella mekanismilla on lähes kolme kertaa pienempi maksimiteho verrattuna kreatiinifosfokinaasiin, mutta se säilyttää sen pitkään, samoin kuin lähes ehtymätön kapasiteetti johtuen suurista energiasubstraattivarastoista hiilihydraattien, rasvojen ja osittain proteiinien muodossa. Joten rasvavarastojen ansiosta keho voi toimia jatkuvasti 7-10 päivää, kun taas anaerobisten energiantuotantomekanismien energiasubstraattien varannot ovat vähemmän merkittäviä.

Koulutusasiakirja

... UDC (470)(082) BBC ... julkaiseminen hyväntekeväisyysjärjestö M. P. Belyaev. Yksittäiset juhlat julkaiseminen ... painettu ... neuvoja jossa se hyväksyttiin ratkaisu jatkavat toimintaansa maanpaossa. Ei antaudu illuusioihin päällä... laatua koulutuksellinen etuja. Hänen...