Zavojnice spirale sekundarne strukture. Sekundarna struktura proteina je dvostruka

Uloga proteina u organizmu je izuzetno velika. Istovremeno, tvar može nositi takvo ime tek nakon što stekne unaprijed određenu strukturu. Do ove tačke, to je polipeptid, samo lanac aminokiselina koji ne može obavljati svoje predviđene funkcije. Općenito, prostorna struktura proteina (primarna, sekundarna, tercijarna i domenska) je njihova obimna struktura. Štaviše, za organizam su najvažnije sekundarne, tercijarne i domenske strukture.

Preduvjeti za proučavanje strukture proteina

Među metodama za proučavanje strukture hemijskih supstanci posebnu ulogu igra rendgenska difrakciona kristalografija. Preko njega se mogu dobiti informacije o redoslijedu atoma u molekularnim spojevima io njihovoj prostornoj organizaciji. Jednostavno rečeno, rendgenski snimak se može napraviti i za jedan molekul, što je postalo moguće 30-ih godina 20. veka.

Tada su istraživači otkrili da mnogi proteini ne samo da imaju linearnu strukturu, već se mogu nalaziti i u spiralama, zavojnicama i domenima. I kao rezultat mnoštva znanstvenih eksperimenata, pokazalo se da je sekundarna struktura proteina konačni oblik za strukturne proteine ​​i srednji oblik za enzime i imunoglobuline. To znači da supstance koje u konačnici imaju tercijarnu ili kvartarnu strukturu, u fazi svog "zrenja" moraju proći i fazu spiralnog formiranja, što je karakteristično za sekundarnu strukturu.

Formiranje sekundarne strukture proteina

Čim se završi sinteza polipeptida na ribosomima u gruboj mreži stanične endoplazme, počinje da se formira sekundarna struktura proteina. Sam polipeptid je duga molekula koja zauzima puno prostora i nezgodna je za transport i obavljanje svojih funkcija. Stoga, kako bi se smanjila njegova veličina i dala posebna svojstva, razvija se sekundarna struktura. To se dešava kroz formiranje alfa spirala i beta slojeva. Tako se dobija protein sekundarne strukture, koji će se u budućnosti ili pretvoriti u tercijarni i kvarterni, ili će se koristiti u ovom obliku.

Organizacija sekundarne strukture

Brojne studije su pokazale da je sekundarna struktura proteina ili alfa heliks, ili beta sloj, ili izmjena dijelova s ​​ovim elementima. Štaviše, sekundarna struktura je način uvijanja i spiralnog uvijanja proteinske molekule. Ovo je haotičan proces koji se javlja zbog vodikovih veza koje se javljaju između polarnih područja aminokiselinskih ostataka u polipeptidu.

Sekundarna struktura alfa heliksa

Budući da su samo L-aminokiseline uključene u biosintezu polipeptida, formiranje sekundarne strukture proteina počinje uvrtanjem spirale u smjeru kazaljke na satu (desno). Postoji striktno 3,6 aminokiselinskih ostataka za svaki spiralni zavoj, a udaljenost duž spiralne ose je 0,54 nm. Ovo su opća svojstva za sekundarnu strukturu proteina, koja ne ovise o vrsti aminokiselina uključenih u sintezu.

Utvrđeno je da nije cijeli polipeptidni lanac potpuno spiralan. Njegova struktura sadrži linearne dijelove. Konkretno, proteinski molekul pepsina je samo 30% spiralan, lizozim - 42%, a hemoglobin - 75%. To znači da sekundarna struktura proteina nije striktno spirala, već kombinacija njegovih dijelova s ​​linearnim ili slojevitim.

Sekundarna struktura beta sloja

Drugi tip strukturne organizacije supstance je beta sloj, koji je dva ili više polipeptidnih lanaca povezanih vodoničnom vezom. Ovo posljednje se događa između slobodnih CO NH2 grupa. Na ovaj način se povezuju uglavnom strukturni (mišićni) proteini.

Struktura proteina ovog tipa je sljedeća: jedan lanac polipeptida s oznakom terminalnih dijelova A-B paralelan je uz drugi. Jedino upozorenje je da se drugi molekul nalazi antiparalelno i da je označen kao B-A. Tako nastaje beta sloj koji se može sastojati od proizvoljno velikog broja polipeptidnih lanaca povezanih višestrukim vodoničnim vezama.

vodoničnu vezu

Sekundarna struktura proteina je veza zasnovana na višestrukim polarnim interakcijama atoma s različitim vrijednostima elektronegativnosti. Najveću sposobnost stvaranja takve veze imaju četiri elementa: fluor, kisik, dušik i vodonik. Proteini sadrže sve osim fluora. Stoga se vodikova veza može formirati i stvara, što omogućava spajanje polipeptidnih lanaca u beta slojeve i u alfa spirale.

Nastanak vodonične veze najlakše je objasniti na primjeru vode, koja je dipol. Kiseonik nosi snažan negativni naboj, a zbog visoke polarizacije O-H veze, vodik se smatra pozitivnim. U ovom stanju, molekuli su prisutni u određenom mediju. I mnogi od njih se dodiruju i sudaraju. Tada kiseonik iz prve molekule vode privlači vodonik iz druge. I tako na lancu.

Slični procesi se dešavaju u proteinima: elektronegativni kisik peptidne veze privlači vodik iz bilo kojeg dijela drugog aminokiselinskog ostatka, formirajući vodikovu vezu. Ovo je slaba polarna konjugacija, koja zahtijeva oko 6,3 kJ energije da se prekine.

Za poređenje, najslabija kovalentna veza u proteinima zahtijeva 84 kJ energije da bi je prekinula. Najjača kovalentna veza zahtijeva 8400 kJ. Međutim, broj vodoničnih veza u proteinskom molekulu je toliko ogroman da njihova ukupna energija omogućava molekulu da postoji u agresivnim uslovima i da zadrži svoju prostornu strukturu. Zbog toga postoje proteini. Struktura ove vrste proteina daje snagu, koja je neophodna za funkcioniranje mišića, kostiju i ligamenata. Toliko je velika važnost sekundarne strukture proteina za tijelo.

L linearni polipeptidni lanci pojedinačnih proteina, zbog interakcije funkcionalnih grupa aminokiselina, dobijaju određenu prostornu trodimenzionalnu strukturu, nazvanu "konformacija". Svi molekuli pojedinačnih proteina (tj. imaju istu primarnu strukturu) formiraju istu konformaciju u otopini. Shodno tome, sve informacije potrebne za formiranje prostornih struktura nalaze se u primarnoj strukturi proteina.

U proteinima postoje 2 glavna tipa konformacije polipeptidnih lanaca: sekundarne i tercijarne strukture.

2. Sekundarna struktura proteina - prostorna struktura koja je rezultat interakcije između funkcionalnih grupa peptidne kičme.

U ovom slučaju, peptidni lanci mogu dobiti pravilne strukture dva tipa: α-heliksa

β-struktura Pod β-strukturom se podrazumijeva figura slična listu presavijenog poput harmonike. Slika nastaje zbog formiranja mnogih vodoničnih veza između atoma peptidnih grupa linearnih regiona jednog polipeptidnog lanca koji čine krivine, ili između različitih polipeptidnih grupa.

Veze su vodonik, stabiliziraju odvojene fragmente makromolekula.

3. Tercijarna struktura proteina - trodimenzionalna prostorna struktura nastala zbog interakcije između radikala aminokiselina, koji se mogu nalaziti na znatnoj udaljenosti jedan od drugog u polipeptidnom lancu.

Strukturno se sastoji od sekundarnih strukturnih elemenata stabiliziranih različitim vrstama interakcija, u kojima hidrofobne interakcije imaju najvažniju ulogu.
stabilizacija tercijarne strukture uključenog proteina:

kovalentne veze (između dva cisteinska ostatka - disulfidni mostovi);

jonske veze između suprotno nabijenih bočnih grupa aminokiselinskih ostataka;

· vodonične veze;

hidrofilno-hidrofobne interakcije. Kada je u interakciji sa okolnim molekulima vode, molekul proteina "teži" da se sklupča tako da se nepolarne bočne grupe aminokiselina izoluju iz vodene otopine; polarne hidrofilne bočne grupe pojavljuju se na površini molekule.

4. Kvaternarna struktura je međusobni raspored nekoliko polipeptidnih lanaca kao dijela jednog proteinskog kompleksa. Proteinski molekuli koji čine protein kvartarne strukture formiraju se odvojeno na ribosomima i tek nakon završetka sinteze formiraju zajedničku supramolekularnu strukturu. Protein kvaternarne strukture može sadržavati identične i različite polipeptidne lance. U stabilizaciji kvartarne strukture učestvuju iste vrste interakcija kao u stabilizaciji tercijara. Supramolekularni proteinski kompleksi mogu se sastojati od desetina molekula.

Uloga.

Formiranje peptida u tijelu odvija se u roku od nekoliko minuta, dok je kemijska sinteza u laboratoriju prilično dug proces koji može trajati nekoliko dana, a razvoj tehnologije sinteze traje nekoliko godina. Međutim, unatoč tome, postoje prilično teški argumenti u korist izvođenja radova na sintezi analoga prirodnih peptida. Prvo, hemijskom modifikacijom peptida moguće je potvrditi hipotezu o primarnoj strukturi. Aminokiselinske sekvence nekih hormona postale su poznate upravo kroz sintezu njihovih analoga u laboratoriji.

Drugo, sintetički peptidi omogućuju detaljnije proučavanje odnosa između strukture aminokiselinske sekvence i njene aktivnosti. Da bi se razjasnila veza između specifične strukture peptida i njegove biološke aktivnosti, obavljen je ogroman rad na sintezi više od hiljadu analoga. Kao rezultat toga, bilo je moguće otkriti da zamjena samo jedne aminokiseline u strukturi peptida može nekoliko puta povećati njegovu biološku aktivnost ili promijeniti smjer. Promjena dužine sekvence aminokiselina pomaže u određivanju lokacije aktivnih centara peptida i mjesta interakcije receptora.

Treće, zbog modifikacije originalne sekvence aminokiselina, postalo je moguće dobiti farmakološke preparate. Stvaranje analoga prirodnih peptida omogućava identifikaciju "djelotvornijih" konfiguracija molekula koje pojačavaju biološki učinak ili ga čine dužim.

Četvrto, hemijska sinteza peptida je ekonomski isplativa. Većina terapeutskih lijekova koštala bi deset puta više da su napravljeni od prirodnog proizvoda.

Često se aktivni peptidi nalaze u prirodi samo u nanogramskim količinama. Osim toga, metode pročišćavanja i izolacije peptida iz prirodnih izvora ne mogu u potpunosti odvojiti željenu sekvencu aminokiselina od peptida suprotnog ili drugog djelovanja. A u slučaju specifičnih peptida koje sintetiše ljudsko tijelo, oni se mogu dobiti samo sintezom u laboratoriji.

57. Klasifikacija proteina: jednostavni i složeni, globularni i fibrilarni, monomerni i oligomerni. Funkcije proteina u tijelu.

Klasifikacija prema vrsti strukture

Prema opštem tipu strukture, proteini se mogu podeliti u tri grupe:

1. Fibrilarni proteini - formiraju polimere, njihova struktura je obično vrlo pravilna i podržana je uglavnom interakcijama između različitih lanaca. Oni formiraju mikrofilamente, mikrotubule, fibrile, podržavaju strukturu ćelija i tkiva. Fibrilarni proteini uključuju keratin i kolagen.

2. Globularni proteini su rastvorljivi u vodi, opšti oblik molekula je manje-više sferičan.

3. Membranski proteini – imaju domene koji prelaze ćelijsku membranu, ali njihovi dijelovi vire iz membrane u međućelijsku sredinu i citoplazmu ćelije. Membranski proteini obavljaju funkciju receptora, odnosno provode prijenos signala, a također osiguravaju i transmembranski transport različitih tvari. Proteini transporteri su specifični, svaki od njih propušta samo određene molekule ili određenu vrstu signala kroz membranu.

Jednostavni proteini , Kompleksni proteini

Osim peptidnih lanaca, mnogi proteini uključuju i neaminokiselinske grupe, a prema ovom kriteriju proteini se dijele u dvije velike grupe - jednostavnih i složenih proteina(proteini). Jednostavni proteini se sastoje samo od polipeptidnih lanaca, složeni proteini takođe sadrže neaminokiselinske ili prostetske grupe.

Jednostavno.

Među globularnim proteinima su:

1. albumini - rastvorljivi u vodi u širokom pH opsegu (od 4 do 8,5), precipitirani sa 70-100% rastvorom amonijum sulfata;

2. polifunkcionalni globulini veće molekularne težine, teže rastvorljivi u vodi, rastvorljivi u slanim rastvorima, često sadrže ugljenohidratni deo;

3. histoni - proteini male molekularne težine sa visokim sadržajem ostataka arginina i lizina u molekulu, što određuje njihova osnovna svojstva;

4. protamini se odlikuju još većim sadržajem arginina (do 85%), kao i histoni, formiraju stabilne asocijacije sa nukleinskim kiselinama, djeluju kao regulatorni i represorski proteini - sastavni dio nukleoproteina;

5. prolamine karakteriše visok sadržaj glutaminske kiseline (30-45%) i prolina (do 15%), nerastvorljiv u vodi, rastvorljiv u 50-90% etanolu;

6. glutelini sadrže oko 45% glutaminske kiseline, kao i prolamini, češće se nalaze u proteinima žitarica.

Fibrilarni proteini se odlikuju vlaknastom strukturom, praktično netopivi u vodi i fiziološkim otopinama. Polipeptidni lanci u molekulima su raspoređeni paralelno jedan s drugim. Učestvuju u formiranju strukturnih elemenata vezivnog tkiva (kolagen, keratin, elastin).

Kompleksni proteini

(proteini, holoproteini) - dvokomponentni proteini, u kojima se pored peptidnih lanaca (jednostavnog proteina) nalazi i komponenta ne-aminokiselinske prirode - prostetička grupa. Prilikom hidrolize složenih proteina, osim aminokiselina, oslobađa se i neproteinski dio ili produkti njegovog raspada.

Različite organske (lipidi, ugljikohidrati) i neorganske (metali) tvari mogu djelovati kao prostetička grupa.

U zavisnosti od hemijske prirode protetskih grupa, među složenim proteinima razlikuju se sledeće klase:

· Glikoproteini koji sadrže kovalentno vezane ostatke ugljenih hidrata kao prostetičku grupu i njihovu podklasu - proteoglikane, sa mukopolisaharidnim prostetičkim grupama. Hidroksilne grupe serina ili treonina obično su uključene u formiranje veza s ostacima ugljikohidrata. Većina ekstracelularnih proteina, posebno imunoglobulina, su glikoproteini. U proteoglikanima, ugljikohidratni dio je ~95%; oni su glavna komponenta ekstracelularnog matriksa.

Lipoproteini koji sadrže nekovalentno vezane lipide kao protetski dio. Lipoproteini formirani od proteina-apolipoproteina sa lipidima koji se vezuju za njih i obavljaju funkciju transporta lipida.

· Metaloproteini koji sadrže ne-hem koordinirane metalne jone. Među metaloproteinima postoje proteini koji obavljaju funkciju skladištenja i transporta (na primjer, feritin koji sadrži željezo i transferin) i enzimi (na primjer, karboanhidraza koja sadrži cink i razne superoksidne dismutaze koje kao aktivne centre sadrže ione bakra, mangana, željeza i drugih metala )

Nukleoproteini koji sadrže nekovalentno povezanu DNK ili RNK, posebno kromatin, koji čini hromozome, je nukleoprotein.

Fosfoproteini koji sadrže kovalentno vezane ostatke fosforne kiseline kao prostetičku grupu. Hidroksilne grupe serina ili treonina su uključene u formiranje esterske veze sa fosfatom, fosfoproteini su, posebno, mlečni kazein:

Hromoproteini - zbirni naziv kompleksnih proteina sa obojenim prostetičkim grupama različite hemijske prirode. Tu spadaju mnogi proteini sa porfirinskom prostetičkom grupom koja sadrži metal i koji obavljaju različite funkcije - hemoproteini (proteini koji sadrže hem - hemoglobin, citokrome itd. kao prostetičku grupu), hlorofili; flavoproteini sa flavin grupom itd.

1. Strukturna funkcija

2. Zaštitna funkcija

3. Regulatorna funkcija

4. Funkcija alarma

5. Transportna funkcija

6. Rezervna (rezervna) funkcija

7. Funkcija receptora

8. Funkcija motora (motora).

U kompaktnijoj u odnosu na primarnu strukturu, u kojoj dolazi do interakcije peptidnih grupa sa stvaranjem vodikovih veza između njih.

Polaganje proteina u obliku užeta i harmonike

Postoje dvije vrste takvih struktura - konopac nalik veverici i u obliku harmonike.

Formiranje sekundarne strukture uzrokovano je željom peptida da usvoji konformaciju sa najvećim brojem veza između peptidnih grupa. Tip sekundarne strukture ovisi o stabilnosti peptidne veze, pokretljivosti veze između centralnog atoma ugljika i ugljika peptidne grupe i veličini aminokiselinskog radikala.

Sve gore navedeno, zajedno sa sekvencom aminokiselina, će naknadno dovesti do striktno definirane konfiguracije proteina.

Mogu se razlikovati dvije moguće varijante sekundarne strukture: α-heliks (α-struktura) i β-naborani sloj (β-struktura). U jednom proteinu u pravilu su prisutne obje strukture, ali u različitim omjerima. U globularnim proteinima dominira α-heliks, u fibrilarnim proteinima β-struktura.

Učešće vodoničnih veza u formiranju sekundarne strukture.

Sekundarna struktura se formira samo uz učešće vodikovih veza između peptidnih grupa: atom kiseonika jedne grupe reaguje sa atomom vodonika druge, dok se kiseonik druge peptidne grupe vezuje za vodonik treće itd.

α-Helix

Preklapanje proteina u obliku α-heliksa.

Ova struktura je desna spirala, formirana vodoničnim vezama između peptidnih grupa 1. i 4., 4. i 7., 7. i 10. i tako dalje aminokiselinskih ostataka.

Formiranje heliksa sprječavaju prolin i hidroksiprolin, koji zbog svoje strukture uzrokuju "lom" lanca, njegov oštar zavoj.

Visina zavoja heliksa je 0,54 nm i odgovara 3,6 aminokiselinskih ostataka, 5 punih zavoja odgovara 18 aminokiselina i zauzimaju 2,7 nm.

β-naborani sloj

Preklapanje proteina u obliku β-naboranog sloja.

Kod ovakvog načina polaganja proteinski molekul leži u "zmiji", udaljeni segmenti lanca su blizu jedan drugom. Kao rezultat toga, peptidne grupe prethodno uklonjenih aminokiselina iz proteinskog lanca su sposobne da stupe u interakciju pomoću vodoničnih veza.

Pravilne sekundarne strukture proteina

Sekundarne strukture odlikuju se pravilnim, periodičnim oblikom (konformacijom) glavnog lanca, sa različitim konformacijama bočnih grupa.

Sekundarna struktura RNK

Primjeri sekundarne strukture su petlja stabljike i pseudočvor.

Sekundarne strukture u mRNA služe za regulaciju translacije. Na primjer, umetanje u proteine ​​neobičnih aminokiselina, selenometionina i pirolizina, zavisi od petlje stabljike koja se nalazi u 3" neprevedenom regionu. Pseudočvorovi služe za programsku promjenu okvira čitanja gena.

vidi takođe

• Kvartarna struktura

Bilješke

Wikimedia fondacija. 2010 .

Pogledajte šta je "Sekundarna struktura proteina" u drugim rječnicima:

Sekundarna struktura je konformacijski raspored glavnog lanca (eng. backbone) makromolekula (na primjer, polipeptidnog lanca proteina), bez obzira na konformaciju bočnih lanaca ili odnos prema drugim segmentima. U opisu sekundarnog ... ... Wikipedije

sekundarne strukture proteina- - prostorna konfiguracija polipeptidnog lanca, nastala kao rezultat nekovalentnih interakcija između funkcionalnih grupa aminokiselinskih ostataka (α i β proteinske strukture) ... Sažeti rječnik biohemijskih pojmova

Različiti načini prikazivanja trodimenzionalne strukture proteina koristeći enzim trioza fosfat izomerazu kao primjer. Na lijevoj strani je model "štapa", sa slikom svih atoma i veza između njih; elementi su prikazani u bojama. Strukturni motivi su prikazani u sredini ... Wikipedia

Struktura ukosnica- * struktura ukosnice ili stemand petlja s. sekundarna struktura u molekuli nukleinske kiseline u kojoj se komplementarne sekvence unutar istog lanca spajaju u dvolančanu stabljiku, dok... Genetika. enciklopedijski rječnik

Struktura vjeverice- glavne strukturne jedinice (monomeri) proteina su ostaci aminokiselina koji su međusobno povezani peptidnim vezama u dugim lancima. Pojedinačni lanci mogu biti privučeni jedan drugom ili formirati petlje i savijati se unazad, tako da ... ... Počeci moderne prirodne nauke

Polimer- (Polimer) Definicija polimera, Vrste polimerizacije, Informacije o definiciji sintetičkih polimera, Vrste polimerizacije, Sintetički polimeri Sadržaj Definicija Sadržaj Istorijska pozadina Naučne vrste polimerizacije… … Enciklopedija investitora

- (biopolimeri) prirodne makromolekule koje igraju DOS. uloga u biol. procesi. Za P. b. uključuju proteine, nukleinske kiseline (NA) i polisaharide. P. b. čine strukturnu osnovu svih živih organizama; svi procesi u ćeliji su povezani sa ... ... Physical Encyclopedia

Ovaj izraz ima druga značenja, pogledajte Proteini (značenja). Proteini (proteini, polipeptidi) su visokomolekularne organske supstance koje se sastoje od alfa aminokiselina povezanih u lanac peptidnom vezom. U živim organizmima ... ... Wikipedia

Proteini su jedan od važnih organskih elemenata svake žive ćelije u telu. Oni obavljaju mnoge funkcije: potpornu, signalnu, enzimsku, transportnu, strukturnu, receptorsku, itd. Primarne, sekundarne, tercijarne i kvarterne strukture proteina postale su važne evolucijske adaptacije. Od čega su napravljeni ovi molekuli? Zašto je pravilna konformacija proteina u ćelijama tela toliko važna?

Strukturne komponente proteina

Monomeri bilo kojeg polipeptidnog lanca su aminokiseline (AA). Ova organska jedinjenja male molekularne težine su prilično česta u prirodi i mogu postojati kao nezavisni molekuli koji obavljaju svoje funkcije. Među njima su transport supstanci, prijem, inhibicija ili aktivacija enzima.

Ukupno ima oko 200 biogenih aminokiselina, ali ih može biti samo 20. Lako su rastvorljive u vodi, imaju kristalnu strukturu, a mnoge od njih su slatkog ukusa.

Sa hemijske tačke gledišta, AA su molekuli koji nužno sadrže dve funkcionalne grupe: -COOH i -NH2. Uz pomoć ovih grupa, aminokiseline formiraju lance, povezujući se međusobno peptidnom vezom.

Svaka od 20 proteinogenih aminokiselina ima svoj radikal, u zavisnosti od čega se razlikuju hemijska svojstva. Prema sastavu takvih radikala, svi AA su klasifikovani u nekoliko grupa.

1. Nepolarni: izoleucin, glicin, leucin, valin, prolin, alanin.
2. Polarni i nenabijeni: treonin, metionin, cistein, serin, glutamin, asparagin.
3. Aromatični: tirozin, fenilalanin, triptofan.
4. Polarni i negativno nabijeni: glutamat, aspartat.
5. Polarni i pozitivno nabijeni: arginin, histidin, lizin.

Bilo koji nivo organizacije strukture proteina (primarni, sekundarni, tercijarni, kvaternarni) zasniva se na polipeptidnom lancu koji se sastoji od AA. Jedina razlika je kako se ovaj niz formira u prostoru i uz pomoć kojih hemijskih veza se takva konformacija održava.

Primarna struktura proteina

Bilo koji protein se formira na ribosomima - nemembranskim ćelijskim organelama koje su uključene u sintezu polipeptidnog lanca. Ovdje su aminokiseline povezane jedna s drugom pomoću jake peptidne veze, formirajući primarnu strukturu. Međutim, takva primarna struktura proteina se izuzetno razlikuje od kvaternarne, pa je potrebno dalje sazrijevanje molekula.

Proteini poput elastina, histona, glutationa, već sa tako jednostavnom strukturom, u stanju su obavljati svoje funkcije u tijelu. Za veliku većinu proteina, sljedeći korak je formiranje složenije sekundarne konformacije.

Sekundarna struktura proteina

Formiranje peptidnih veza je prvi korak u sazrevanju većine proteina. Da bi mogli obavljati svoje funkcije, njihova lokalna konformacija mora proći kroz određene promjene. To se postiže uz pomoć vodikovih veza – krhkih, ali ujedno i brojnih veza između bazičnih i kiselinskih centara molekula aminokiselina.

Tako nastaje sekundarna struktura proteina, koja se od kvartarne razlikuje po jednostavnosti konfiguracije i lokalnoj konformaciji. Ovo posljednje znači da nije cijeli lanac podvrgnut transformaciji. Vodikove veze se mogu formirati na više mjesta na različitim međusobno udaljenim mjestima, a njihov oblik ovisi i o vrsti aminokiselina i načinu sklapanja.

Lizozim i pepsin su predstavnici proteina koji imaju sekundarnu strukturu. Pepsin je uključen u procese probave, a lizozim obavlja zaštitnu funkciju u tijelu, uništavajući stanične zidove bakterija.

Osobine sekundarne strukture

Lokalne konformacije peptidnog lanca mogu se razlikovati jedna od druge. Nekoliko desetina je već proučeno, a tri su najčešća. Među njima su alfa spirala, beta slojevi i beta okret.

• Alfa spirala je jedna od najčešćih konformacija sekundarne strukture većine proteina. To je čvrsti štapni okvir sa hodom od 0,54 nm. Radikali aminokiselina su usmjereni prema van.

Desnoruke spirale su najčešće, a ponekad se mogu naći i levoruke. Funkciju oblikovanja obavljaju vodikove veze, koje stabiliziraju kovrče. Lanac koji formira alfa spiralu sadrži vrlo malo prolina i polarno nabijenih aminokiselina.

• Beta zavoj je izoliran u zasebnoj konformaciji, iako se to može nazvati dijelom beta lista. Suština je savijanje peptidnog lanca, koji je podržan vodoničnim vezama. Obično se samo mjesto savijanja sastoji od 4-5 aminokiselina, među kojima je prisustvo prolina obavezno. Ovaj AK je jedini koji ima krut i kratak kostur, koji vam omogućava da sami formirate okret.
• Beta sloj je lanac aminokiselina koji formira nekoliko nabora i stabilizira ih vodoničnim vezama. Ova konformacija je vrlo slična listu papira presavijenog u harmoniku. Najčešće, agresivni proteini imaju ovaj oblik, ali ima mnogo izuzetaka.

Postoje paralelni i antiparalelni beta slojevi. U prvom slučaju, C- i N- krajevi na zavojima i na krajevima lanca se poklapaju, ali u drugom slučaju ne.

Tercijarna struktura

Dalje pakovanje proteina dovodi do formiranja tercijarne strukture. Ova konformacija se stabilizuje uz pomoć vodikovih, disulfidnih, hidrofobnih i jonskih veza. Njihov veliki broj omogućava da se sekundarna struktura uvije u složeniji oblik i stabilizira.

Razdvojeni su globularnim i globularnim peptidima.Molekul globularnih peptida je sferne strukture. Primjeri: albumin, globulin, histoni u tercijarnoj strukturi.

Formiraju se jaki pramenovi čija dužina prelazi njihovu širinu. Takvi proteini najčešće obavljaju strukturne i oblikovne funkcije. Primjeri su fibroin, keratin, kolagen, elastin.

Struktura proteina u kvaternarnoj strukturi molekula

Ako se više globula spoji u jedan kompleks, formira se takozvana kvartarna struktura. Ova konformacija nije karakteristična za sve peptide, a nastaje kada je to potrebno za obavljanje važnih i specifičnih funkcija.

Svaka globula u sastavu je zaseban domen ili protomer. Zajedno, molekule se nazivaju oligomeri.

Tipično, takav protein ima nekoliko stabilnih konformacija koje se stalno zamjenjuju, bilo ovisno o utjecaju nekih vanjskih faktora, bilo kada je potrebno obavljati različite funkcije.

Važna razlika između tercijarne i kvartarne strukture proteina su međumolekularne veze, koje su odgovorne za povezivanje nekoliko globula. U središtu cijele molekule često se nalazi ion metala, koji direktno utiče na stvaranje međumolekulskih veza.

Dodatne strukture proteina

Nije uvijek lanac aminokiselina dovoljan za obavljanje funkcije proteina. U većini slučajeva, druge tvari organske i neorganske prirode su vezane za takve molekule. Budući da je ova karakteristika karakteristična za veliku većinu enzima, sastav složenih proteina obično se dijeli na tri dijela:

• Apoenzim je proteinski dio molekule, koji je sekvenca aminokiselina.
• Koenzim nije protein, već organski dio. Može uključivati ​​različite vrste lipida, ugljikohidrata ili čak nukleinskih kiselina. To uključuje predstavnike biološki aktivnih spojeva, među kojima su i vitamini.
• Kofaktor - neorganski dio, predstavljen u velikoj većini slučajeva metalnim ionima.

Struktura proteina u kvaternarnoj strukturi molekula zahteva učešće više molekula različitog porekla, pa mnogi enzimi imaju tri komponente odjednom. Primjer je fosfokinaza, enzim koji osigurava prijenos fosfatne grupe iz ATP molekula.

Gdje nastaje kvartarna struktura proteinskog molekula?

Polipeptidni lanac počinje da se sintetiše na ribosomima ćelije, ali dalje sazrijevanje proteina dolazi u drugim organelama. Novoformirani molekul mora ući u transportni sistem koji se sastoji od nuklearne membrane, ER, Golgijevog aparata i lizosoma.

Komplikacija prostorne strukture proteina nastaje u endoplazmatskom retikulumu, gdje se ne formiraju samo različite vrste veza (vodikove, disulfidne, hidrofobne, intermolekularne, ionske), već se dodaju i koenzim i kofaktor. Tako se formira kvartarna struktura proteina.

Kada je molekul potpuno spreman za rad, ulazi ili u citoplazmu ćelije ili u Golgijev aparat. U potonjem slučaju, ovi peptidi se pakuju u lizozome i transportuju u druge odjeljke ćelije.

Primjeri oligomernih proteina

Kvaternarna struktura je struktura proteina koja je dizajnirana da doprinese obavljanju vitalnih funkcija u živom organizmu. Složena konformacija organskih molekula omogućava, prije svega, utjecaj na rad mnogih metaboličkih procesa (enzima).

Biološki važni proteini su hemoglobin, hlorofil i hemocijanin. Porfirinski prsten je osnova ovih molekula, u čijem je središtu metalni jon.

Hemoglobin

Kvaternarna struktura proteinske molekule hemoglobina sastoji se od 4 globule povezane intermolekularnim vezama. U sredini je porfin sa jonom željeza. Protein se transportuje u citoplazmi eritrocita, gdje zauzimaju oko 80% ukupnog volumena citoplazme.

Osnova molekule je hem, koji je više anorganske prirode i obojen je crvenom bojom. To je također razgradnja hemoglobina u jetri.

Svi znamo da hemoglobin obavlja važnu transportnu funkciju – prijenos kisika i ugljičnog dioksida kroz ljudsko tijelo. Kompleksna konformacija proteinske molekule formira posebne aktivne centre, koji su sposobni da vežu odgovarajuće gasove za hemoglobin.

Kada se formira protein-gasni kompleks, formiraju se takozvani oksihemoglobin i karbohemoglobin. Međutim, postoji još jedna vrsta takvih asocijacija koja je prilično stabilna: karboksihemoglobin. To je kompleks proteina i ugljičnog monoksida, čija stabilnost objašnjava napade gušenja s prekomjernom toksičnošću.

Hlorofil

Još jedan predstavnik proteina sa kvaternarnom strukturom, čije su domenske veze već podržane jonom magnezijuma. Glavna funkcija cijele molekule je sudjelovanje u procesima fotosinteze u biljkama.

Postoje različite vrste hlorofila koji se međusobno razlikuju po radikalima porfirinskog prstena. Svaka od ovih sorti je označena posebnim slovom latinice. Na primjer, kopnene biljke karakteriziraju prisustvo hlorofila a ili hlorofila b, dok alge imaju i druge vrste ovog proteina.

Hemocijanin

Ovaj molekul je analog hemoglobina kod mnogih nižih životinja (zglavkari, mekušci, itd.). Glavna razlika u strukturi proteina sa kvaternarnom molekularnom strukturom je prisustvo jona cinka umesto jona gvožđa. Hemocijanin ima plavkastu boju.

Ponekad se ljudi pitaju šta bi se dogodilo da ljudski hemoglobin zamijenimo hemocijaninom. U tom slučaju je poremećen uobičajeni sadržaj tvari u krvi, a posebno aminokiselina. Također, hemocijanin je nestabilan da formira kompleks sa ugljičnim dioksidom, pa bi "plava krv" imala tendenciju stvaranja krvnih ugrušaka.