गिलहरी- उच्च आणविक कार्बनिक यौगिक, जिसमें α-एमिनो एसिड के अवशेष होते हैं।

पर प्रोटीन संरचनाकार्बन, हाइड्रोजन, नाइट्रोजन, ऑक्सीजन, सल्फर शामिल हैं। कुछ प्रोटीन फॉस्फोरस, आयरन, जिंक और कॉपर वाले अन्य अणुओं के साथ कॉम्प्लेक्स बनाते हैं।

प्रोटीन का एक बड़ा आणविक भार होता है: अंडे का एल्ब्यूमिन - 36,000, हीमोग्लोबिन - 152,000, मायोसिन - 500,000। तुलना के लिए: शराब का आणविक भार 46, एसिटिक एसिड - 60, बेंजीन - 78 है।

प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना

गिलहरी- गैर-आवधिक बहुलक, जिनमें से मोनोमर्स हैं α-अमीनो अम्ल. आमतौर पर 20 प्रकार के α-एमिनो एसिड को प्रोटीन मोनोमर कहा जाता है, हालांकि उनमें से 170 से अधिक कोशिकाओं और ऊतकों में पाए गए हैं।

मनुष्यों और अन्य जानवरों के शरीर में अमीनो एसिड को संश्लेषित किया जा सकता है या नहीं, इस पर निर्भर करता है: गैर-आवश्यक अमीनो एसिड- संश्लेषित किया जा सकता है तात्विक ऐमिनो अम्ल-संश्लेषित नहीं किया जा सकता। भोजन के साथ आवश्यक अमीनो एसिड का सेवन करना चाहिए। पौधे सभी प्रकार के अमीनो एसिड का संश्लेषण करते हैं।

अमीनो एसिड संरचना के आधार पर, प्रोटीन हैं: पूर्ण- अमीनो एसिड का पूरा सेट होता है; दोषपूर्ण- उनके संघटन में कुछ अमीनो अम्ल अनुपस्थित होते हैं। यदि प्रोटीन केवल अमीनो एसिड से बने होते हैं, तो उन्हें कहा जाता है सरल. यदि प्रोटीन में अमीनो एसिड के अलावा, एक गैर-एमिनो एसिड घटक (एक कृत्रिम समूह) भी होता है, तो उन्हें कहा जाता है जटिल. कृत्रिम समूह का प्रतिनिधित्व धातुओं (मेटालोप्रोटीन), कार्बोहाइड्रेट (ग्लाइकोप्रोटीन), लिपिड (लिपोप्रोटीन), न्यूक्लिक एसिड (न्यूक्लियोप्रोटीन) द्वारा किया जा सकता है।

सभी अमीनो एसिड होते हैं: 1) एक कार्बोक्सिल समूह (-COOH), 2) एक अमीनो समूह (-NH 2), 3) एक मूलक या R-समूह (बाकी अणु)। विभिन्न प्रकार के अमीनो एसिड में रेडिकल की संरचना अलग होती है। अमीनो एसिड बनाने वाले अमीनो समूहों और कार्बोक्सिल समूहों की संख्या के आधार पर, ये हैं: तटस्थ अमीनो एसिडएक कार्बोक्सिल समूह और एक अमीनो समूह होना; बुनियादी अमीनो एसिडएक से अधिक अमीनो समूह वाले; अम्लीय अमीनो एसिडएक से अधिक कार्बोक्सिल समूह वाले।

अमीनो एसिड हैं उभयधर्मी यौगिक, क्योंकि विलयन में वे अम्ल और क्षार दोनों के रूप में कार्य कर सकते हैं। जलीय घोलों में, अमीनो एसिड विभिन्न आयनिक रूपों में मौजूद होते हैं।

पेप्टाइड बंधन

पेप्टाइड्स- पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों से युक्त कार्बनिक पदार्थ।

पेप्टाइड्स का निर्माण अमीनो एसिड की संघनन प्रतिक्रिया के परिणामस्वरूप होता है। जब एक अमीनो एसिड का अमीनो समूह दूसरे के कार्बोक्सिल समूह के साथ परस्पर क्रिया करता है, तो उनके बीच एक सहसंयोजक नाइट्रोजन-कार्बन बंधन उत्पन्न होता है, जिसे कहा जाता है पेप्टाइड. पेप्टाइड बनाने वाले अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या के आधार पर, वहाँ हैं डाइपेप्टाइड्स, ट्रिपेप्टाइड्स, टेट्रापेप्टाइड्सआदि। पेप्टाइड बॉन्ड का निर्माण कई बार दोहराया जा सकता है। यह गठन की ओर जाता है पॉलीपेप्टाइड्स. पेप्टाइड के एक छोर पर एक मुक्त अमीनो समूह होता है (इसे एन-टर्मिनस कहा जाता है), और दूसरे छोर पर एक मुक्त कार्बोक्सिल समूह होता है (इसे सी-टर्मिनस कहा जाता है)।

प्रोटीन अणुओं का स्थानिक संगठन

प्रोटीन द्वारा कुछ विशिष्ट कार्यों का प्रदर्शन उनके अणुओं के स्थानिक विन्यास पर निर्भर करता है, इसके अलावा, कोशिका के लिए प्रोटीन को एक विस्तारित रूप में एक श्रृंखला के रूप में रखने के लिए ऊर्जावान रूप से प्रतिकूल है, इसलिए, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं मुड़ी हुई हैं, प्राप्त कर रही हैं एक निश्चित त्रि-आयामी संरचना, या रचना। 4 स्तर आवंटित करें प्रोटीन का स्थानिक संगठन.

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों का अनुक्रम जो प्रोटीन अणु बनाता है। अमीनो एसिड के बीच का बंधन पेप्टाइड है।

यदि एक प्रोटीन अणु में केवल 10 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, तो प्रोटीन अणुओं के सैद्धांतिक रूप से संभावित रूपों की संख्या जो अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन के क्रम में भिन्न होती है 10 20 है। 20 अमीनो एसिड के साथ, आप उनमें से और भी विविध संयोजन बना सकते हैं। मानव शरीर में लगभग दस हजार विभिन्न प्रोटीन पाए गए हैं, जो एक दूसरे से और अन्य जीवों के प्रोटीन से भिन्न होते हैं।

यह प्रोटीन अणु की प्राथमिक संरचना है जो प्रोटीन अणुओं के गुणों और इसके स्थानिक विन्यास को निर्धारित करती है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में सिर्फ एक अमीनो एसिड को दूसरे के लिए बदलने से प्रोटीन के गुणों और कार्यों में परिवर्तन होता है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन के बीटा-सबयूनिट में छठे ग्लूटामाइन अमीनो एसिड को वेलिन के साथ बदलने से यह तथ्य सामने आता है कि हीमोग्लोबिन अणु समग्र रूप से अपना मुख्य कार्य नहीं कर सकता है - ऑक्सीजन परिवहन; ऐसे मामलों में, एक व्यक्ति एक बीमारी विकसित करता है - सिकल सेल एनीमिया।

माध्यमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक सर्पिल में मोड़ने का आदेश दिया (एक फैला हुआ वसंत जैसा दिखता है)। कार्बोक्सिल समूहों और अमीनो समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड द्वारा हेलिक्स के कॉइल को मजबूत किया जाता है। लगभग सभी CO और NH समूह हाइड्रोजन बंधों के निर्माण में भाग लेते हैं। वे पेप्टाइड वाले की तुलना में कमजोर हैं, लेकिन, कई बार दोहराते हुए, वे इस विन्यास को स्थिरता और कठोरता प्रदान करते हैं। माध्यमिक संरचना के स्तर पर प्रोटीन होते हैं: फाइब्रोइन (रेशम, वेब), केराटिन (बाल, नाखून), कोलेजन (कण्डरा)।

तृतीयक संरचना- रासायनिक बंधों (हाइड्रोजन, आयनिक, डाइसल्फ़ाइड) की घटना और अमीनो एसिड अवशेषों के रेडिकल्स के बीच हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन की स्थापना के परिणामस्वरूप ग्लोब्यूल्स में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की पैकिंग। तृतीयक संरचना के निर्माण में मुख्य भूमिका हाइड्रोफिलिक-हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन द्वारा निभाई जाती है। जलीय घोलों में, हाइड्रोफोबिक रेडिकल पानी से छिप जाते हैं, ग्लोब्यूल के अंदर समूहित हो जाते हैं, जबकि हाइड्रोफिलिक रेडिकल हाइड्रेशन (पानी के द्विध्रुव के साथ बातचीत) के परिणामस्वरूप अणु की सतह पर दिखाई देते हैं। कुछ प्रोटीनों में, तृतीयक संरचना को डाइसल्फ़ाइड सहसंयोजक बंधों द्वारा स्थिर किया जाता है जो दो सिस्टीन अवशेषों के सल्फर परमाणुओं के बीच बनते हैं। तृतीयक संरचना के स्तर पर एंजाइम, एंटीबॉडी, कुछ हार्मोन होते हैं।

चतुर्धातुक संरचनाजटिल प्रोटीन की विशेषता, जिसके अणु दो या दो से अधिक ग्लोब्यूल्स द्वारा बनते हैं। सबयूनिट अणु में आयनिक, हाइड्रोफोबिक और इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन द्वारा आयोजित किए जाते हैं। कभी-कभी, चतुर्धातुक संरचना के निर्माण के दौरान, सबयूनिट्स के बीच डाइसल्फ़ाइड बांड होते हैं। चतुर्धातुक संरचना वाला सबसे अधिक अध्ययन किया जाने वाला प्रोटीन है हीमोग्लोबिन. यह दो α-सबयूनिट्स (141 अमीनो एसिड अवशेष) और दो β-सबयूनिट्स (146 एमिनो एसिड अवशेष) से ​​बनता है। प्रत्येक सबयूनिट एक हीम अणु से जुड़ा होता है जिसमें लोहा होता है।

यदि किसी कारण से प्रोटीन की स्थानिक संरचना सामान्य से विचलित हो जाती है, तो प्रोटीन अपना कार्य नहीं कर सकता है। उदाहरण के लिए, "पागल गाय रोग" (स्पोंजिफॉर्म एन्सेफैलोपैथी) का कारण, तंत्रिका कोशिकाओं के सतही प्रोटीन, प्रियन की असामान्य रचना है।

प्रोटीन गुण

अमीनो एसिड संरचना, प्रोटीन अणु की संरचना इसका निर्धारण करती है गुण. प्रोटीन अमीनो एसिड रेडिकल्स द्वारा निर्धारित मूल और अम्लीय गुणों को मिलाते हैं: एक प्रोटीन में जितना अधिक अम्लीय अमीनो एसिड होता है, उसके अम्लीय गुण उतने ही अधिक स्पष्ट होते हैं। एच + निर्धारित करने और संलग्न करने की क्षमता प्रोटीन के बफर गुण; सबसे शक्तिशाली बफर में से एक एरिथ्रोसाइट्स में हीमोग्लोबिन है, जो रक्त के पीएच को स्थिर स्तर पर बनाए रखता है। घुलनशील प्रोटीन (फाइब्रिनोजेन) होते हैं, अघुलनशील प्रोटीन होते हैं जो यांत्रिक कार्य करते हैं (फाइब्रोइन, केराटिन, कोलेजन)। रासायनिक रूप से सक्रिय प्रोटीन (एंजाइम) होते हैं, रासायनिक रूप से निष्क्रिय होते हैं, विभिन्न पर्यावरणीय परिस्थितियों के प्रतिरोधी और अत्यंत अस्थिर होते हैं।

बाहरी कारक (गर्मी, पराबैंगनी विकिरण, भारी धातु और उनके लवण, पीएच परिवर्तन, विकिरण, निर्जलीकरण)

प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन के उल्लंघन का कारण बन सकता है। किसी दिए गए प्रोटीन अणु में निहित त्रि-आयामी संरचना को खोने की प्रक्रिया को कहा जाता है विकृतीकरण. विकृतीकरण का कारण एक विशेष प्रोटीन संरचना को स्थिर करने वाले बंधनों का टूटना है। प्रारंभ में, सबसे कमजोर संबंध टूट जाते हैं, और जब परिस्थितियां कठिन हो जाती हैं, तो और भी मजबूत हो जाती हैं। इसलिए, पहले चतुर्धातुक, फिर तृतीयक और द्वितीयक संरचनाएं खो जाती हैं। स्थानिक विन्यास में परिवर्तन से प्रोटीन के गुणों में परिवर्तन होता है और, परिणामस्वरूप, प्रोटीन के लिए अपने जैविक कार्यों को करना असंभव हो जाता है। यदि विकृतीकरण प्राथमिक संरचना के विनाश के साथ नहीं है, तो यह हो सकता है प्रतिवर्ती, इस मामले में, प्रोटीन की संरचना विशेषता का स्व-उपचार होता है। उदाहरण के लिए, इस तरह के विकृतीकरण को झिल्ली रिसेप्टर प्रोटीन के अधीन किया जाता है। विकृतीकरण के बाद प्रोटीन की संरचना को बहाल करने की प्रक्रिया को कहा जाता है पुनर्नवीकरण. यदि प्रोटीन के स्थानिक विन्यास की बहाली असंभव है, तो विकृतीकरण कहलाता है अचल.

प्रोटीन के कार्य

एंजाइमों

एंजाइमों, या एंजाइमों, प्रोटीन का एक विशेष वर्ग है जो जैविक उत्प्रेरक हैं। एंजाइमों के लिए धन्यवाद, जैव रासायनिक प्रतिक्रियाएं जबरदस्त गति से आगे बढ़ती हैं। एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दर अकार्बनिक उत्प्रेरक से जुड़े प्रतिक्रियाओं की दर से हजारों गुना (और कभी-कभी लाखों) अधिक होती है। वह पदार्थ जिस पर एंजाइम कार्य करता है, कहलाता है सब्सट्रेट.

एंजाइम गोलाकार प्रोटीन होते हैं संरचनात्मक विशेषताएंजाइमों को दो समूहों में विभाजित किया जा सकता है: सरल और जटिल। सरल एंजाइमसरल प्रोटीन हैं, अर्थात्। केवल अमीनो एसिड से मिलकर बनता है। जटिल एंजाइमजटिल प्रोटीन हैं, अर्थात्। प्रोटीन भाग के अतिरिक्त इनमें गैर-प्रोटीन प्रकृति का एक समूह शामिल है - सहायक कारक. कुछ एंजाइमों के लिए, विटामिन सहकारक के रूप में कार्य करते हैं। एंजाइम अणु में, एक विशेष भाग पृथक होता है, जिसे सक्रिय केंद्र कहा जाता है। सक्रिय केंद्र- एंजाइम का एक छोटा खंड (तीन से बारह अमीनो एसिड अवशेषों से), जहां सब्सट्रेट या सब्सट्रेट का बंधन एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन के साथ होता है। प्रतिक्रिया के पूरा होने पर, एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स एक एंजाइम और एक प्रतिक्रिया उत्पाद (ओं) में विघटित हो जाता है। कुछ एंजाइमों में (सक्रिय के अलावा) होता है एलोस्टेरिक केंद्र- वे स्थल जिनसे एंजाइम कार्य की दर के नियामक जुड़े होते हैं ( एलोस्टेरिक एंजाइम).

एंजाइमैटिक कटैलिसीस प्रतिक्रियाओं की विशेषता है: 1) उच्च दक्षता, 2) सख्त चयनात्मकता और कार्रवाई की दिशा, 3) सब्सट्रेट विशिष्टता, 4) ठीक और सटीक विनियमन। एंजाइमी कटैलिसीस प्रतिक्रियाओं की सब्सट्रेट और प्रतिक्रिया विशिष्टता को ई। फिशर (1890) और डी। कोशलैंड (1959) की परिकल्पनाओं द्वारा समझाया गया है।

ई. फिशर (की-लॉक परिकल्पना)सुझाव दिया कि एंजाइम और सब्सट्रेट की सक्रिय साइट के स्थानिक विन्यास एक दूसरे के बिल्कुल अनुरूप होने चाहिए। सब्सट्रेट की तुलना "कुंजी", एंजाइम - "लॉक" से की जाती है।

डी. कोशलैंड (परिकल्पना "हाथ-दस्ताने")सुझाव दिया कि सब्सट्रेट की संरचना और एंजाइम के सक्रिय केंद्र के बीच स्थानिक पत्राचार केवल एक दूसरे के साथ उनकी बातचीत के क्षण में बनाया जाता है। इस परिकल्पना को भी कहा जाता है प्रेरित फिट परिकल्पना.

एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की दर पर निर्भर करता है: 1) तापमान, 2) एंजाइम एकाग्रता, 3) सब्सट्रेट एकाग्रता, 4) पीएच। इस बात पर जोर दिया जाना चाहिए कि चूंकि एंजाइम प्रोटीन होते हैं, उनकी गतिविधि शारीरिक रूप से सामान्य परिस्थितियों में उच्चतम होती है।

अधिकांश एंजाइम केवल 0 और 40 डिग्री सेल्सियस के बीच के तापमान पर ही काम कर सकते हैं। इन सीमाओं के भीतर, तापमान में प्रत्येक 10 डिग्री सेल्सियस वृद्धि के लिए प्रतिक्रिया दर लगभग 2 गुना बढ़ जाती है। 40 डिग्री सेल्सियस से ऊपर के तापमान पर, प्रोटीन विकृत हो जाता है और एंजाइम की गतिविधि कम हो जाती है। ठंड के करीब तापमान पर, एंजाइम निष्क्रिय हो जाते हैं।

सब्सट्रेट की मात्रा में वृद्धि के साथ, एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर तब तक बढ़ जाती है जब तक सब्सट्रेट अणुओं की संख्या एंजाइम अणुओं की संख्या के बराबर नहीं हो जाती। सब्सट्रेट की मात्रा में और वृद्धि के साथ, दर में वृद्धि नहीं होगी, क्योंकि एंजाइम की सक्रिय साइटें संतृप्त होती हैं। एंजाइम सांद्रता में वृद्धि से उत्प्रेरक गतिविधि में वृद्धि होती है, क्योंकि बड़ी संख्या में सब्सट्रेट अणु प्रति यूनिट समय में परिवर्तन से गुजरते हैं।

प्रत्येक एंजाइम के लिए, एक इष्टतम पीएच मान होता है जिस पर यह अधिकतम गतिविधि प्रदर्शित करता है (पेप्सिन - 2.0, लार एमाइलेज - 6.8, अग्नाशयी लाइपेस - 9.0)। उच्च या निम्न पीएच मान पर, एंजाइम की गतिविधि कम हो जाती है। पीएच में तेज बदलाव के साथ, एंजाइम विकृत हो जाता है।

एलोस्टेरिक एंजाइमों की गति उन पदार्थों द्वारा नियंत्रित होती है जो एलोस्टेरिक केंद्रों से जुड़ते हैं। यदि ये पदार्थ अभिक्रिया को गति देते हैं, तो वे कहलाते हैं सक्रियकर्ताअगर वे धीमा - अवरोधकों.

एंजाइम वर्गीकरण

उत्प्रेरित रासायनिक परिवर्तनों के प्रकार के अनुसार, एंजाइमों को 6 वर्गों में बांटा गया है:

1. ऑक्सीडोरडक्टेस(हाइड्रोजन, ऑक्सीजन या इलेक्ट्रॉन परमाणुओं का एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ में स्थानांतरण - डिहाइड्रोजनेज),
2. ट्रांसफेरेज़(एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ में मिथाइल, एसाइल, फॉस्फेट या अमीनो समूह का स्थानांतरण - ट्रांसएमिनेस),
3. हाइड्रोलिसिस(हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रियाएं जिसमें सब्सट्रेट से दो उत्पाद बनते हैं - एमाइलेज, लाइपेज),
4. लाइसेस(सब्सट्रेट में गैर-हाइड्रोलाइटिक जोड़ या इससे परमाणुओं के समूह का उन्मूलन, जबकि C-C, C-N, C-O, C-S बॉन्ड को तोड़ा जा सकता है - decarboxylase),
5. आइसोमेरेस(इंट्रामोलेक्यूलर पुनर्व्यवस्था - आइसोमेरेज़),
6. लिगेज(सी-सी, सी-एन, सीओ, सी-एस बांड - सिंथेटेस के गठन के परिणामस्वरूप दो अणुओं का कनेक्शन)।

वर्गों को बदले में उपवर्गों और उपवर्गों में विभाजित किया जाता है। वर्तमान अंतर्राष्ट्रीय वर्गीकरण में, प्रत्येक एंजाइम का एक विशिष्ट कोड होता है, जिसमें डॉट्स द्वारा अलग किए गए चार नंबर होते हैं। पहला नंबर वर्ग है, दूसरा उपवर्ग है, तीसरा उपवर्ग है, चौथा इस उपवर्ग में एंजाइम की क्रम संख्या है, उदाहरण के लिए, आर्गिनेज कोड 3.5.3.1 है।

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के लिए जाओ व्याख्यान 4"एटीपी न्यूक्लिक एसिड की संरचना और कार्य"

जैविक रसायन विज्ञान का विषय और कार्य। आणविक स्तर के रूप में जैव रसायन

जीवित पदार्थ के संरचनात्मक संगठन, उपचय और अपचय का अध्ययन।

एक डॉक्टर के प्रशिक्षण में जैव रसायन का मूल्य।

जैविक रसायन (जैव रसायन)एक विज्ञान है जो जीवों की रासायनिक संरचना, पदार्थों के परिवर्तन और उनकी जीवन गतिविधि में निहित ऊर्जा का अध्ययन करता है। इन परिवर्तनों की समग्रता से जैविक उपापचय बनता है, जो पदार्थ की गति के उस रूप का आधार है जिसे हम जीवन कहते हैं।

जीवित जीवों में असामान्य गुण होते हैं जो निर्जीव अणुओं के संचय में अनुपस्थित होते हैं। इनमें निम्नलिखित गुण शामिल हैं: 1.1 जटिलता और उच्च स्तर का संगठन। जीवित जीवों का प्रतिनिधित्व लाखों विभिन्न प्रजातियों द्वारा किया जाता है। 1.2 शरीर के किसी भी घटक का एक विशेष उद्देश्य होता है और एक कड़ाई से परिभाषित कार्य किया जाता है। यह व्यक्तिगत रासायनिक यौगिकों (लिपिड, प्रोटीन, आदि) पर भी लागू होता है। 1.3 अपने पर्यावरण की ऊर्जा को निकालने, बदलने और उपयोग करने की क्षमता - या तो कार्बनिक पोषक तत्वों के रूप में या सौर विकिरण ऊर्जा के रूप में चयापचय कई व्यक्तिगत रासायनिक प्रतिक्रियाओं से बना होता है जो एक जीवित जीव में होती हैं और इसका निकट से संबंधित है एक दूसरे। प्रायोगिक जैव रसायन के आंकड़े पोषक तत्वों के अवशोषण और आत्मसात करने की प्रक्रिया के संबंध और निरंतरता को दर्शाते हैं - मिलानाऔर उनके अपघटन और अलगाव की प्रक्रिया - प्रसार।शरीर में पोषक तत्वों के आत्मसात और प्रसार के दौरान होने वाली व्यक्तिगत प्रतिक्रियाओं का संयुग्मन और अंतर्संबंध भी जीव के पूरे जीवन में होने वाले ऊर्जा परिवर्तनों के संयुग्मन में प्रकट होता है।

1.4 स्वयं को सटीक रूप से पुन: पेश करने की क्षमता। जैव रसायन का लक्ष्य यह समझना है कि कैसे जैव-अणुओं की एक दूसरे के साथ अंतःक्रिया ऊपर वर्णित जीवित अवस्था की विशेषताओं को जन्म देती है।

जैव रसायन में विभाजित है: 3.1 स्थैतिक, जीवित पदार्थ की रासायनिक संरचना का अध्ययन; 3.2 गतिशील, शरीर में चयापचय की प्रक्रियाओं का अध्ययन; 3.3 कार्यात्मक, महत्वपूर्ण गतिविधि की कुछ अभिव्यक्तियों में अंतर्निहित प्रक्रियाओं का अध्ययन। पहले भाग को आमतौर पर कार्बनिक रसायन कहा जाता है और एक विशेष पाठ्यक्रम में प्रस्तुत किया जाता है, दूसरा और तीसरा भाग वास्तव में जैव रसायन है।

जैविक रसायन विज्ञान उन आणविक प्रक्रियाओं का अध्ययन करता है जो जीवों के विकास और कार्यप्रणाली को रेखांकित करती हैं। जैव रसायन "आणविक" विज्ञान - रसायन विज्ञान, भौतिक रसायन विज्ञान, आणविक भौतिकी के तरीकों का उपयोग करता है, और इस संबंध में जैव रसायन स्वयं एक आणविक विज्ञान है।

हालांकि, जैव रसायन का मुख्य अंतिम कार्य जीव विज्ञान के क्षेत्र में निहित है: यह जैविक के नियमों का अध्ययन करता है, न कि पदार्थ की गति के रासायनिक रूप का। दूसरी ओर, जैव रसायनविदों द्वारा खोजे गए प्रकृति के "आणविक आविष्कार", ज्ञान की गैर-जैविक शाखाओं और उद्योग (आणविक बायोनिक्स, जैव प्रौद्योगिकी) में आवेदन पाते हैं। ऐसे मामलों में, जैव रसायन एक विधि के रूप में कार्य करता है, और अनुसंधान और विकास का विषय ऐसी समस्याएं हैं जो जीव विज्ञान से परे हैं। जैविक अनुसंधान के आणविक स्तर के रूप में जैव रसायन का स्थान। अनुसंधान के स्तर जैविक प्रणालियों के संरचनात्मक संगठन के स्तरों का प्रतिबिंब हैं जो सरलतम प्रणालियों (जीवों के अणु, आणविक स्तर) से अत्यंत जटिल स्थलीय जैविक प्रणाली (बायोस्फेरिक स्तर) तक एक श्रेणीबद्ध श्रृंखला बनाते हैं। जीव विज्ञान की शाखाओं के बीच वास्तविक संबंध इस तरह के सरल आरेखों की तुलना में कहीं अधिक जटिल हैं। विशेष रूप से, जीवित प्रणालियों के संगठन का प्रत्येक सरल स्तर (और, तदनुसार, उनके अध्ययन का स्तर) अधिक जटिल स्तरों का हिस्सा है। पहला स्तर, आणविक स्तर, इस मायने में अद्वितीय है कि यह जीव विज्ञान के अन्य सभी स्तरों की प्रणालियों का एक अभिन्न अंग है। तदनुसार, जैव रसायन के ऐसे वर्गों को प्रतिष्ठित किया जाता है, जैसे, उदाहरण के लिए, आणविक आनुवंशिकी, जैव रासायनिक पारिस्थितिकी। उच्चतम स्तर - बायोस्फेरिक - में अन्य सभी स्तर शामिल हैं।

जैव रासायनिक अनुसंधान का मूल्य।

जैविक रसायन की परिभाषा से यह निष्कर्ष निकलता है कि यह जीवों का रसायन है। एक जीवित प्रणाली पदार्थ और ऊर्जा (चयापचय) के आदान-प्रदान में एक निर्जीव से भिन्न होती है।

चयापचय (चयापचय) के परिणामस्वरूप, बड़ी संख्या में चयापचय उत्पाद (मेटाबोलाइट्स) हमारे शरीर के जैविक आंतरिक वातावरण में प्रवेश करते हैं, जिसकी सामग्री एक स्वस्थ व्यक्ति में थोड़ी भिन्न होती है और मात्रा में होती है समस्थितिशरीर का आंतरिक माध्यम (रक्त, सीरम, मस्तिष्कमेरु द्रव, मूत्र, पाचक रस, आदि)।

लगभग कोई भी बीमारी कोशिका के चयापचय में एक प्रतिक्रिया के नुकसान (उल्लंघन) से शुरू होती है, और फिर यह ऊतक, अंग और पूरे जीव में फैल जाती है। चयापचय के उल्लंघन से मानव शरीर के जैविक तरल पदार्थों में होमोस्टैसिस का उल्लंघन होता है, जो जैव रासायनिक मापदंडों में बदलाव के साथ होता है।

जैविक तरल पदार्थों के अध्ययन के लिए नैदानिक ​​और जैव रासायनिक विधियों का बहुत महत्व चिकित्सा में है और चिकित्सा प्रयोगशाला तकनीशियनों के प्रशिक्षण के लिए महत्वपूर्ण है। यह याद करने के लिए पर्याप्त है कि जैव रासायनिक अनुसंधान के आधुनिक तरीकों का उपयोग करके केवल मानव रक्त में लगभग 1000 चयापचय मापदंडों का निर्धारण किया जा सकता है।

मानव शरीर के जैविक माध्यमों के जैव रासायनिक संकेतकों का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है:

1. रोग का निदान करना, विशेष रूप से विभेदक निदान करना;

2. उपचार पद्धति का चुनाव;

3. निर्धारित उपचार की शुद्धता पर नियंत्रण;

4. जैव रासायनिक विश्लेषण के परिणाम रोग प्रक्रिया के इलाज के मानदंडों में से एक के रूप में कार्य करते हैं;

5. स्क्रीनिंग (प्रीक्लिनिकल स्टेज पर बीमारी का पता लगाना);

6.निगरानी (बीमारी के पाठ्यक्रम और उपचार के परिणाम की निगरानी);

7. रोग का निदान (बीमारी के संभावित परिणाम के बारे में जानकारी)।

जैव रसायन के विस्फोटक विकास ने इसे विभिन्न शाखाओं में विभाजित किया है: नैदानिक ​​जैव रसायन, आणविक जैव रसायन, खेल जैव रसायन, और मानव जैव रसायन।

"नैदानिक ​​और जैव रासायनिक अनुसंधान के तरीकों के साथ जैव रसायन के मूल सिद्धांतों" अनुशासन में महारत हासिल करने की प्रक्रिया में हम सामना करते हैं चिकित्सा जैव रसायन के कार्यजिसमें अध्ययन शामिल है:

1. शरीर के ऊतकों को बनाने वाले जैव-अणुओं की संरचना और कार्य।

2. व्यवस्था:

शरीर के आंतरिक वातावरण में प्लास्टिक और जैविक रूप से सक्रिय पदार्थों की प्राप्ति;

किसी दिए गए जीव के लिए विशिष्ट बायोपॉलिमर में आने वाले मोनोमर्स का परिवर्तन;

कोशिका में ऊर्जा का विमोचन, संचय और उपयोग;

शरीर में पदार्थों के अपघटन के अंतिम उत्पादों का निर्माण और उत्सर्जन;

शरीर की वंशानुगत विशेषताओं का प्रजनन और संचरण;

इन सभी प्रक्रियाओं का विनियमन।

हमारे पाठ्यक्रम का मुख्य फोकस नैदानिक ​​और जैव रासायनिक अनुसंधान के तरीकों के अध्ययन पर होगा, जिसमें चरण शामिल हैं।

2 अमीनो एसिड जो प्रोटीन बनाते हैं, उनकी संरचना और गुण। जैविक

अमीनो एसिड की भूमिका। पेप्टाइड्स।

प्रोटीन बहुलक अणु होते हैं जिनमें अमीनो एसिड मोनोमर के रूप में कार्य करते हैं। मानव प्रोटीन में केवल 20-AA पाया जाता है।

A. अमीनो एसिड की संरचना और गुण

1. प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड की सामान्य संरचनात्मक विशेषताएं

एए की एक सामान्य संरचनात्मक विशेषता एक ही कार्बन परमाणु से जुड़े अमीनो और कार्बोक्सिल समूहों की उपस्थिति है। आर - अमीनो एसिड रेडिकल - सबसे सरल मामले में, यह एक हाइड्रोजन परमाणु (ग्लाइसिन) द्वारा दर्शाया जाता है, लेकिन इसकी एक अधिक जटिल संरचना भी हो सकती है।

उदासीन pH पर जलीय विलयनों में - AA द्विध्रुवीय आयनों के रूप में मौजूद होता है।

19 अन्य - एए के विपरीत, प्रोलाइन एक इमिनो एसिड है, जिसका रेडिकल कार्बन परमाणु और अमीनो समूह दोनों से जुड़ा होता है, जिसके परिणामस्वरूप अणु एक चक्रीय संरचना प्राप्त करता है।

20 AA में से 19 में α- स्थिति में एक असममित कार्बन परमाणु होता है, जिससे 4 अलग-अलग प्रतिस्थापन समूह जुड़े होते हैं। नतीजतन, ये एए प्रकृति में दो अलग-अलग आइसोमेरिक रूपों, एल और डी में हो सकते हैं। एक अपवाद ग्लाइसीन है, जिसमें एक असममित α-कार्बन परमाणु नहीं है, क्योंकि इसके कट्टरपंथी केवल हाइड्रोजन परमाणु द्वारा दर्शाया जाता है। प्रोटीन में अमीनो एसिड के केवल एल-आइसोमर होते हैं।

शुद्ध एल- या डी-स्टीरियोइसोमर्स अनायास और गैर-एंजाइमी रूप से लंबी अवधि में एल- और डी-आइसोमर्स के एक विषुव मिश्रण में बदल सकते हैं। इस प्रक्रिया को रेसमाइज़ेशन कहा जाता है। किसी दिए गए तापमान पर प्रत्येक एल-एमिनो एसिड का रेसमाइज़ेशन एक निश्चित दर से आगे बढ़ता है। इस परिस्थिति का उपयोग लोगों और जानवरों की उम्र निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है। तो, दांतों के सख्त तामचीनी में एक डेंटिन प्रोटीन होता है, जिसमें एल-एस्पार्टेट प्रति वर्ष 0.01% की दर से मानव शरीर के तापमान पर डी-आइसोमर में गुजरता है। दांतों के निर्माण की अवधि के दौरान, डेंटिन में केवल एल-आइसोमर होता है, इसलिए विषय की आयु की गणना डी-एस्पार्टेट की सामग्री से की जा सकती है।

मानव शरीर में सभी 20 एए α- कार्बन परमाणु से जुड़े रेडिकल की संरचना, आकार और भौतिक रासायनिक गुणों में भिन्न होते हैं।

2. रेडिकल की रासायनिक संरचना के अनुसार अमीनो एसिड का वर्गीकरण

रासायनिक संरचना के अनुसार, एए को स्निग्ध, सुगंधित और हेट्रोसायक्लिक में विभाजित किया जा सकता है।

एलीफैटिक रेडिकल्स में कार्यात्मक समूह हो सकते हैं जो उन्हें विशिष्ट गुण देते हैं: कार्बोक्सिल (-COOH), अमीनो (-NH 2), थियोल (-SH), एमाइड (-CO-NH 2), हाइड्रॉक्सिल (-OH) और गुआनिडीन समूह।

अमीनो एसिड नामों का निर्माण प्रतिस्थापन नामकरण से किया जा सकता है, लेकिन आमतौर पर तुच्छ नामों का उपयोग किया जाता है।

3. अमीनो एसिड का पानी में उनके रेडिकल की घुलनशीलता के अनुसार वर्गीकरण

गैर-ध्रुवीय के साथ एकेआर: एलिफैटिक हाइड्रोकार्बन चेन (रेडिकल्स अला, वैल, लेउ, आइसो, प्रो और मेथ) और एरोमैटिक रिंग्स (रेडिकल फीन और ट्राई) वाले रेडिकल्स।

ध्रुवीय अपरिवर्तित के साथ एकेआर: ये रेडिकल्स हाइड्रोफोबिक रेडिकल्स से बेहतर होते हैं, जो पानी में घुलनशील होते हैं, टीके। उनमें ध्रुवीय कार्यात्मक समूह होते हैं जो पानी के साथ हाइड्रोजन बांड बनाते हैं। इनमें सेर, ट्रे और टीयर शामिल हैं, जिनमें हाइड्रॉक्सिल समूह, एएसएन और एचएलएन, एमाइड समूह होते हैं, और सीआईएस इसके थियोल समूह के साथ होते हैं।

सिस्टीन और टायरोसिन में क्रमशः थियोल और हाइड्रॉक्सिल समूह होते हैं जो एच + के गठन के साथ अलग होने में सक्षम होते हैं, लेकिन कोशिकाओं में बनाए रखा लगभग 7.0 के पीएच पर, ये समूह व्यावहारिक रूप से अलग नहीं होते हैं।

ध्रुवीय नकारात्मक चार्ज के साथ AKआर: के बारे मेंरेडिकल में एक अतिरिक्त कार्बोक्सिल समूह वाले एएसएन और एचएलएन एमिनो एसिड शामिल हैं, जो सीओओ - और एच + बनाने के लिए पीएच के बारे में 7.0 पर अलग हो जाते हैं। इसलिए, इन अमीनो एसिड के रेडिकल आयन हैं। ग्लूटामिक और एसपारटिक एसिड के आयनित रूपों को क्रमशः ग्लूटामेट और एस्पार्टेट कहा जाता है।

ध्रुवीय धनात्मक आवेश वाला AKआर:

α-अमीनो अम्ल सहसंयोजी रूप से पेप्टाइड बंधों के माध्यम से एक दूसरे से जुड़े हो सकते हैं। एक पेप्टाइड बंधन एक अमीनो एसिड के α-कार्बोक्सिल समूह और दूसरे के α-एमिनो समूह के बीच बनता है, अर्थात। एमाइड बॉन्ड है। इस मामले में, पानी का अणु अलग हो जाता है।

1. पेप्टाइड की संरचना।पेप्टाइड्स में अमीनो एसिड की संख्या बहुत भिन्न हो सकती है। 10 अमीनो एसिड तक के पेप्टाइड्स कहलाते हैं ओलिगोपेप्टाइड्स।अक्सर ऐसे अणुओं का नाम ऑलिगोपेप्टाइड बनाने वाले अमीनो एसिड की संख्या को इंगित करता है: ट्रिपेप्टाइड, पेंटापेप्टाइड, ओक्गैपेप्टाइड, आदि।

10 से अधिक अमीनो एसिड वाले पेप्टाइड्स कहलाते हैं "पॉलीपेप्टाइड्स"और 50 से अधिक अमीनो एसिड अवशेषों से युक्त पॉलीपेप्टाइड्स को आमतौर पर प्रोटीन कहा जाता है। हालांकि, ये नाम मनमाने हैं, क्योंकि "प्रोटीन" शब्द का प्रयोग अक्सर 50 से कम अमीनो एसिड अवशेषों वाले पॉलीपेप्टाइड को संदर्भित करने के लिए किया जाता है। उदाहरण के लिए, हार्मोन ग्लूकागन, जिसमें 29 अमीनो एसिड होते हैं, प्रोटीन हार्मोन कहलाते हैं।

प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड मोनोमर कहलाते हैं "अमीनो एसिड अवशेष"।एक मुक्त अमीनो समूह वाले अमीनो एसिड अवशेषों को एन-टर्मिनल कहा जाता है और बाईं ओर लिखा जाता है, और एक मुक्त α-कार्बोक्सिल समूह होने को सी-टर्मिनल कहा जाता है और दाईं ओर लिखा जाता है। पेप्टाइड्स एन-टर्मिनस से लिखे और पढ़े जाते हैं। -NH-CH-CO-पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में परमाणुओं की पुनरावृत्ति की श्रृंखला कहलाती है "पेप्टाइड रीढ़".

पॉलीपेप्टाइड का नामकरण करते समय, सी-टर्मिनल अमीनो एसिड को छोड़कर, प्रत्यय -इल को अमीनो एसिड अवशेषों के संक्षिप्त नाम में जोड़ा जाता है। उदाहरण के लिए, सेर-ग्लाइ-प्रो-अला टेट्रापेप्टाइड को सेरिलग्लाइसीलप्रोलीलानिन के रूप में पढ़ा जाता है।

प्रोलाइन के इमिनो समूह द्वारा गठित पेप्टाइड बॉन्ड अन्य पेप्टाइड बॉन्ड से भिन्न होता है, क्योंकि पेप्टाइड समूह का नाइट्रोजन परमाणु हाइड्रोजन से नहीं, बल्कि एक रेडिकल से जुड़ा होता है।

पेप्टाइड्स अमीनो एसिड संरचना, संख्या और अमीनो एसिड के क्रम में भिन्न होते हैं

3 प्रोटीन की प्राथमिक संरचना। पेप्टाइड बॉन्ड, इसकी विशेषताएं (ताकत, बहुलता, समतलता, सीआईएस-, ट्रांस-आइसोमरिज्म)। प्रोटीन के सामान्य कामकाज के लिए प्राथमिक संरचना का महत्व (हीमोग्लोबिन एस के उदाहरण पर)।

प्राथमिक संरचना- एक प्रोटीन पेप्टाइड बॉन्ड में अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम को दर्शाने वाली एक अवधारणा - मुख्य प्रकार का बंधन जो प्राथमिक संरचना को निर्धारित करता है यह संभव है कि सिस्टीन के गठन के साथ एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में दो सिस्टीन अवशेषों के बीच डाइसल्फ़ाइड बांड हों। एक ही बंधन (डाइसल्फ़ाइड ब्रिज) एक प्रोटीन अणु, एक कोपोलिमर गठन में विभिन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से संबंधित सिस्टीन अवशेषों के बीच भी हो सकता है।

प्रोटीन की पेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के अवशेष बेतरतीब ढंग से वैकल्पिक नहीं होते हैं, लेकिन एक निश्चित क्रम में व्यवस्थित होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों के रैखिक अनुक्रम को कहा जाता है "एक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना"।

प्रत्येक व्यक्तिगत प्रोटीन की प्राथमिक संरचना डीएनए के एक भाग में एन्कोडेड होती है जिसे जीन कहा जाता है। प्रोटीन संश्लेषण की प्रक्रिया में, जीन में निहित जानकारी को पहले mRNA में कॉपी किया जाता है, और फिर, mRNA को टेम्पलेट के रूप में उपयोग करते हुए, प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को राइबोसोम पर इकट्ठा किया जाता है।

मानव शरीर में 50,000 व्यक्तिगत प्रोटीनों में से प्रत्येक में उस प्रोटीन के लिए एक अद्वितीय प्राथमिक संरचना होती है। किसी दिए गए व्यक्तिगत प्रोटीन के सभी अणुओं में प्रोटीन में अमीनो एसिड अवशेषों का एक ही विकल्प होता है, जो मुख्य रूप से इस व्यक्तिगत प्रोटीन को किसी अन्य प्रोटीन से अलग करता है।

अमीनो एसिड कार्बनिक कार्बोक्जिलिक एसिड कहलाते हैं जिसमें हाइड्रोकार्बन श्रृंखला के हाइड्रोजन परमाणुओं में से कम से कम एक अमीनो समूह द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है। -एनएच 2 समूह की स्थिति के आधार पर, α, β, , आदि प्रतिष्ठित हैं एल-एमिनो एसिड। आज तक, जीवित दुनिया की विभिन्न वस्तुओं में 200 से अधिक विभिन्न अमीनो एसिड पाए गए हैं। मानव शरीर में लगभग 60 विभिन्न अमीनो एसिड और उनके डेरिवेटिव होते हैं, लेकिन ये सभी प्रोटीन का हिस्सा नहीं होते हैं।

अमीनो एसिड को दो समूहों में बांटा गया है:

1. प्रोटीनोजेनिक (प्रोटीन का हिस्सा)

   उनमें से मुख्य हैं (उनमें से केवल 20 हैं) और दुर्लभ हैं। दुर्लभ प्रोटीन अमीनो एसिड (उदाहरण के लिए, हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन, हाइड्रोक्सीलीसिन, एमिनोसाइट्रिक एसिड, आदि) वास्तव में उन्हीं 20 अमीनो एसिड के व्युत्पन्न हैं।

   शेष अमीनो एसिड प्रोटीन के निर्माण में शामिल नहीं हैं; वे कोशिका में या तो मुक्त रूप में होते हैं (चयापचय उत्पादों के रूप में), या अन्य गैर-प्रोटीन यौगिकों का हिस्सा होते हैं। उदाहरण के लिए, अमीनो एसिड ऑर्निथिन और साइट्रलाइन प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड आर्जिनिन के निर्माण में मध्यवर्ती हैं और यूरिया संश्लेषण चक्र में शामिल हैं; -एमिनो-ब्यूटिरिक एसिड भी मुक्त रूप में होता है और तंत्रिका आवेगों के संचरण में मध्यस्थ की भूमिका निभाता है; β-अलैनिन विटामिन का हिस्सा है - पैंटोथेनिक एसिड।

2. गैर-प्रोटीनोजेनिक (प्रोटीन के निर्माण में शामिल नहीं)

   गैर-प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड, प्रोटीनोजेनिक के विपरीत, अधिक विविध हैं, विशेष रूप से वे जो कवक और उच्च पौधों में पाए जाते हैं। प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड जीव के प्रकार की परवाह किए बिना कई अलग-अलग प्रोटीनों के निर्माण में शामिल होते हैं, और गैर-प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड किसी अन्य प्रजाति के जीव के लिए विषाक्त भी हो सकते हैं, अर्थात वे सामान्य विदेशी पदार्थों की तरह व्यवहार करते हैं। उदाहरण के लिए, पौधों से पृथक कैनावेनिन, डायनेकोलिक एसिड और β-सायनो-अलैनिन मनुष्यों के लिए जहरीले होते हैं।

प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड की संरचना और वर्गीकरण

सबसे सरल मामले में रेडिकल आर को हाइड्रोजन परमाणु (ग्लाइसिन) द्वारा दर्शाया जाता है, और इसकी एक जटिल संरचना हो सकती है। इसलिए, α-एमिनो एसिड मुख्य रूप से साइड रेडिकल की संरचना में भिन्न होते हैं, और, परिणामस्वरूप, इन रेडिकल्स में निहित भौतिक रासायनिक गुणों में। अमीनो एसिड के तीन वर्गीकरण हैं:

अमीनो एसिड का दिया गया शारीरिक वर्गीकरण पहले दो वर्गीकरणों के विपरीत, और कुछ हद तक सशर्त नहीं है, क्योंकि यह केवल इस प्रजाति के जीवों के लिए मान्य है। हालांकि, आठ अमीनो एसिड की पूर्ण अनिवार्यता सभी प्रकार के जीवों के लिए सार्वभौमिक है (तालिका 2 कशेरुक और कीड़ों के कुछ प्रतिनिधियों के लिए डेटा दिखाती है) [प्रदर्शन] ).

चूहों और चूहों के लिए, पहले से ही नौ आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं (हिस्टिडाइन आठ ज्ञात अमीनो एसिड में जोड़ा जाता है)। चिकन की सामान्य वृद्धि और विकास केवल ग्यारह आवश्यक अमीनो एसिड (हिस्टिडाइन, आर्जिनिन, टायरोसिन जोड़े जाते हैं) की उपस्थिति में संभव है, अर्थात, मनुष्यों के लिए अर्ध-आवश्यक अमीनो एसिड चिकन के लिए बिल्कुल अपरिहार्य हैं। मच्छरों के लिए, ग्लाइसिन बिल्कुल आवश्यक है, और इसके विपरीत, टायरोसिन एक गैर-आवश्यक अमीनो एसिड है।

इसका मतलब यह है कि विभिन्न प्रकार के जीवों के लिए, व्यक्तिगत अमीनो एसिड की आवश्यकता में महत्वपूर्ण विचलन संभव है, जो उनके चयापचय की विशेषताओं से निर्धारित होता है।

आवश्यक अमीनो एसिड की संरचना जो प्रत्येक प्रकार के जीव के लिए विकसित हुई है, या अमीनो एसिड के संबंध में जीव की तथाकथित ऑक्सोट्रॉफी, सबसे अधिक संभावना है कि अमीनो एसिड के संश्लेषण के लिए न्यूनतम ऊर्जा लागत की इच्छा को दर्शाता है। वास्तव में, तैयार उत्पाद प्राप्त करना स्वयं उत्पादन करने की तुलना में अधिक लाभदायक है। इसलिए, आवश्यक अमीनो एसिड का उपभोग करने वाले जीव सभी अमीनो एसिड को संश्लेषित करने वालों की तुलना में लगभग 20% कम ऊर्जा खर्च करते हैं। दूसरी ओर, विकास के क्रम में, कोई भी जीवन रूप संरक्षित नहीं किया गया है जो पूरी तरह से बाहर से सभी अमीनो एसिड की आपूर्ति पर निर्भर होगा। उनके लिए बाहरी वातावरण में परिवर्तन के अनुकूल होना मुश्किल होगा, यह देखते हुए कि अमीनो एसिड प्रोटीन जैसे पदार्थ के संश्लेषण के लिए सामग्री है, जिसके बिना जीवन असंभव है।

अमीनो एसिड के भौतिक-रासायनिक गुण

अमीनो एसिड के एसिड-बेस गुण . उनके रासायनिक गुणों के अनुसार, अमीनो एसिड एम्फोटेरिक इलेक्ट्रोलाइट्स होते हैं, यानी वे एसिड और बेस दोनों के गुणों को मिलाते हैं।

अमीनो एसिड के एसिड समूह: कार्बोक्सिल (-COOH -> -COO - + H +), प्रोटोनेटेड α-amino समूह (-NH + 3 -> -NH 2 + H +)।

अमीनो एसिड के मुख्य समूह: विघटित कार्बोक्सिल (-COO - + H + -> -COOH) और α-amino समूह (-NH 2 + H + -> NH + 3)।

प्रत्येक अमीनो एसिड के लिए, कम से कम दो एसिड पृथक्करण स्थिरांक pKa होते हैं - एक -COOH समूह के लिए, और दूसरा α-amino समूह के लिए।

एक जलीय घोल में, अमीनो एसिड के तीन रूपों का अस्तित्व संभव है (चित्र 1.)

यह सिद्ध हो चुका है कि जलीय विलयनों में अमीनो अम्ल द्विध्रुव के रूप में होते हैं; या ज़्विटेरियन।

अमीनो एसिड के आयनीकरण पर मध्यम पीएच का प्रभाव . माध्यम के पीएच को अम्लीय से क्षारीय में बदलने से भंग अमीनो एसिड का चार्ज प्रभावित होता है। अम्लीय वातावरण में (पीएच<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

अम्लीय वातावरण में, विद्युत क्षेत्र में अमीनो एसिड कैथोड की ओर बढ़ते हैं।

एक क्षारीय वातावरण (पीएच> 7) में, जहां ओएच - आयनों की अधिकता होती है, अमीनो एसिड नकारात्मक रूप से चार्ज किए गए आयनों (आयनों) के रूप में होते हैं, क्योंकि एनएच + 3 समूह अलग हो जाता है:

इस मामले में, अमीनो एसिड विद्युत क्षेत्र में एनोड की ओर बढ़ते हैं।

इसलिए, माध्यम के पीएच के आधार पर, अमीनो एसिड का कुल शून्य, धनात्मक या ऋणात्मक आवेश होता है।

जिस अवस्था में अमीनो एसिड का चार्ज शून्य होता है उसे आइसोइलेक्ट्रिक कहा जाता है। पीएच मान जिस पर ऐसी स्थिति होती है और अमीनो एसिड विद्युत क्षेत्र में या तो एनोड या कैथोड में नहीं जाता है, इसे आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु कहा जाता है और इसे पीएच I दर्शाया जाता है। आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु अमीनो एसिड में विभिन्न समूहों के एसिड-बेस गुणों को बहुत सटीक रूप से दर्शाता है और अमीनो एसिड की विशेषता वाले महत्वपूर्ण स्थिरांकों में से एक है।

गैर-ध्रुवीय (हाइड्रोफोबिक) अमीनो एसिड का आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु एक तटस्थ पीएच मान (फेनिलएलनिन के लिए 5.5 से प्रोलाइन के लिए 6.3 तक) तक पहुंचता है, अम्लीय के लिए इसका मान कम होता है (ग्लूटामिक एसिड के लिए 3.2, एसपारटिक एसिड के लिए 2.8)। सिस्टीन और सिस्टीन के लिए आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु 5.0 है, जो इन अमीनो एसिड के कमजोर अम्लीय गुणों को इंगित करता है। मुख्य अमीनो एसिड - हिस्टिडाइन और विशेष रूप से लाइसिन और आर्जिनिन - में एक आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु 7 से काफी अधिक होता है।

मानव और पशु शरीर की कोशिकाओं और अंतरकोशिकीय द्रव में, माध्यम का पीएच तटस्थ के करीब होता है, इसलिए मूल अमीनो एसिड (लाइसिन, आर्जिनिन) में कुल सकारात्मक चार्ज (उद्धरण), अम्लीय अमीनो एसिड (एसपारटिक और ग्लूटामाइन) होता है। ऋणात्मक आवेश (आयन) होते हैं, और शेष द्विध्रुव के रूप में मौजूद होते हैं। एसिडिक और बेसिक अमीनो एसिड अन्य सभी अमीनो एसिड की तुलना में अधिक हाइड्रेटेड होते हैं।

अमीनो एसिड का स्टीरियोइसोमेरिज्म

ग्लाइसीन के अपवाद के साथ सभी प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड में कम से कम एक असममित कार्बन परमाणु (C*) होता है और ये वैकल्पिक रूप से सक्रिय होते हैं, जिनमें से अधिकांश बाएं हाथ के होते हैं। वे स्थानिक आइसोमर, या स्टीरियोइसोमर्स के रूप में मौजूद हैं। असममित कार्बन परमाणु के चारों ओर प्रतिस्थापकों की व्यवस्था के अनुसार स्टीरियो-आइसोमर्स को L- या D-श्रृंखला में वर्गीकृत किया जाता है।

एल- और डी-आइसोमर्स एक दूसरे से एक वस्तु और उसकी दर्पण छवि के रूप में संबंधित हैं, इसलिए उन्हें मिरर आइसोमर या एनैन्टीओमर भी कहा जाता है। अमीनो एसिड थ्रेओनीन और आइसोल्यूसीन प्रत्येक में दो असममित कार्बन परमाणु होते हैं, इसलिए उनमें से प्रत्येक में चार स्टीरियोइसोमर्स होते हैं। उदाहरण के लिए, एल- और डी-थ्रेओनीन के अलावा, थ्रेओनीन में दो और होते हैं, जिन्हें डायस्टेरोमर्स या एलोफॉर्म कहा जाता है: एल-एलोट्रेओनिन और डी-एलोट्रेओनिन।

प्रोटीन बनाने वाले सभी अमीनो एसिड L-श्रृंखला से संबंधित हैं। यह माना जाता था कि डी-एमिनो एसिड प्रकृति में नहीं होते हैं। हालांकि, पॉलीपेप्टाइड्स बीजाणु-असर वाले बैक्टीरिया (एंथ्रेक्स, आलू और घास बेसिलस) के कैप्सूल में डी-ग्लूटामिक एसिड के पॉलिमर के रूप में पाए गए हैं; डी-ग्लूटामिक एसिड और डी-अलैनिन कुछ बैक्टीरिया की कोशिका भित्ति के म्यूकोपेप्टाइड का हिस्सा हैं। डी-अमीनो एसिड सूक्ष्मजीवों द्वारा उत्पादित एंटीबायोटिक दवाओं में भी पाए जाते हैं (तालिका 3 देखें)।

शायद डी-एमिनो एसिड जीवों के सुरक्षात्मक कार्यों के लिए अधिक उपयुक्त थे (यह बैक्टीरिया और एंटीबायोटिक दवाओं के कैप्सूल का उद्देश्य है), जबकि एल-एमिनो एसिड शरीर द्वारा प्रोटीन के निर्माण के लिए आवश्यक हैं।

विभिन्न प्रोटीनों में अलग-अलग अमीनो एसिड का वितरण

आज तक, माइक्रोबियल, पौधे और पशु मूल के कई प्रोटीनों की अमीनो एसिड संरचना को समझ लिया गया है। प्रोटीन में अक्सर पाए जाने वाले एलेनिन, ग्लाइसिन, ल्यूसीन, श्रृंखला होते हैं। हालांकि, प्रत्येक प्रोटीन की अपनी अमीनो एसिड संरचना होती है। उदाहरण के लिए, प्रोटामाइन (मछली के दूध में पाए जाने वाले साधारण प्रोटीन) में 85% तक आर्जिनिन होता है, लेकिन उनमें चक्रीय, अम्लीय और सल्फर युक्त अमीनो एसिड, थ्रेओनीन और लाइसिन की कमी होती है। फाइब्रोइन - प्राकृतिक रेशम प्रोटीन, जिसमें 50% तक ग्लाइसिन होता है; कोलेजन, एक कण्डरा प्रोटीन, में दुर्लभ अमीनो एसिड (हाइड्रॉक्सीलिसिन, हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन) होते हैं जो अन्य प्रोटीनों में अनुपस्थित होते हैं।

प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना किसी विशेष अमीनो एसिड की उपलब्धता या अपरिहार्यता से नहीं, बल्कि प्रोटीन के उद्देश्य से, इसके कार्य से निर्धारित होती है। प्रोटीन में अमीनो एसिड का क्रम आनुवंशिक कोड द्वारा निर्धारित किया जाता है।

प्रोटीन युक्त अमीनो एसिड की संरचना और गुण। पेप्टाइड लिंक अमीनो एसिड को एक श्रृंखला में जोड़ता है

प्रोटीन बहुलक अणु होते हैं जिनमें अमीनो एसिड मोनोमर के रूप में कार्य करते हैं। मानव शरीर में प्रोटीन की संरचना में केवल 20 α-एमिनो एसिड पाए जाते हैं। एक ही अमीनो एसिड विभिन्न संरचनाओं और कार्यों के साथ प्रोटीन में मौजूद होते हैं। प्रोटीन अणुओं की व्यक्तित्व प्रोटीन में अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन के क्रम से निर्धारित होती है। अमीनो एसिड को वर्णमाला के अक्षर के रूप में माना जा सकता है, जिसकी मदद से, एक शब्द के रूप में, जानकारी दर्ज की जाती है। शब्द में जानकारी होती है, उदाहरण के लिए, किसी वस्तु या क्रिया के बारे में, और प्रोटीन में अमीनो एसिड के अनुक्रम में इस प्रोटीन की स्थानिक संरचना और कार्य के निर्माण के बारे में जानकारी होती है।

A. अमीनो एसिड की संरचना और गुण

1. प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड की सामान्य संरचनात्मक विशेषताएं

अमीनो एसिड की एक सामान्य संरचनात्मक विशेषता एक ही α- कार्बन परमाणु से जुड़े अमीनो और कार्बोक्सिल समूहों की उपस्थिति है। आर - अमीनो एसिड रेडिकल - सबसे सरल मामले में, यह एक हाइड्रोजन परमाणु (ग्लाइसिन) द्वारा दर्शाया जाता है, लेकिन इसकी एक अधिक जटिल संरचना भी हो सकती है।

पर तटस्थ पीएच पर जलीय घोलα-एमिनो एसिड द्विध्रुवीय आयनों के रूप में मौजूद होते हैं।

पर 19 अन्य से अलगα-एमिनो एसिड, प्रोलाइन एक इमिनो एसिड है, जिसका रेडिकल α-कार्बन परमाणु और अमीनो समूह दोनों से जुड़ा होता है, जिसके परिणामस्वरूप अणु एक चक्रीय संरचना प्राप्त करता है।

20 में से 19 अमीनो एसिड में α- स्थिति में एक असममित कार्बन परमाणु होता है, जिससे 4 अलग-अलग प्रतिस्थापन समूह जुड़े होते हैं। नतीजतन, प्रकृति में ये अमीनो एसिड दो अलग-अलग आइसोमेरिक रूपों में हो सकते हैं - एल और डी। अपवाद ग्लाइसिन है, जिसमें एक असममित α-कार्बन परमाणु नहीं होता है, क्योंकि इसके मूलक को केवल हाइड्रोजन परमाणु द्वारा दर्शाया जाता है। प्रोटीन में अमीनो एसिड के केवल एल-आइसोमर होते हैं।

शुद्ध एल- या डी-स्टीरियोइसोमर्स अनायास और गैर-एंजाइमी रूप से लंबी अवधि में एल- और डी-आइसोमर्स के एक विषुव मिश्रण में बदल सकते हैं। इस प्रक्रिया को रेसमाइज़ेशन कहा जाता है। किसी दिए गए तापमान पर प्रत्येक एल-एमिनो एसिड का रेसमाइज़ेशन एक निश्चित दर से आगे बढ़ता है। इस परिस्थिति का उपयोग लोगों और जानवरों की उम्र निर्धारित करने के लिए किया जा सकता है। तो, दांतों के सख्त तामचीनी में एक डेंटिन प्रोटीन होता है, जिसमें एल-एस्पार्टेट प्रति वर्ष 0.01% की दर से मानव शरीर के तापमान पर डी-आइसोमर में गुजरता है। दांतों के निर्माण की अवधि के दौरान, डेंटिन में केवल एल-आइसोमर होता है, इसलिए विषय की आयु की गणना डी-एस्पार्टेट की सामग्री से की जा सकती है।

मानव शरीर में सभी 20 अमीनो एसिड α- कार्बन परमाणु से जुड़े रेडिकल्स की संरचना, आकार और भौतिक रासायनिक गुणों में भिन्न होते हैं।

2. रेडिकल की रासायनिक संरचना के अनुसार अमीनो एसिड का वर्गीकरण

रासायनिक संरचना के अनुसार, अमीनो एसिड को स्निग्ध, सुगंधित और हेट्रोसायक्लिक (तालिका 1-1) में विभाजित किया जा सकता है।

एलीफैटिक रेडिकल में कार्यात्मक समूह हो सकते हैं जो उन्हें विशिष्ट गुण देते हैं: कार्बोक्सिल (-COOH), एमिनो (-NH2), थियोल

(-SH), एमाइड (-CO-NH2), हाइड्रॉक्सिल (-OH) और गुआनिडीन समूह।

अमीनो एसिड के नाम प्रतिस्थापन नामकरण के अनुसार बनाए जा सकते हैं, लेकिन आमतौर पर तुच्छ नामों का उपयोग किया जाता है (तालिका 1-2)।

तालिका 1-1। रासायनिक संरचना के अनुसार प्रोटीन के मुख्य अमीनो एसिड का वर्गीकरण

तालिका 1-2। वैकल्पिक नामकरण और संबंधित तुच्छ नामों के अनुसार अमीनो एसिड के नामों के उदाहरण

पेप्टाइड और प्रोटीन अणुओं में अमीनो एसिड अवशेषों को रिकॉर्ड करने के लिए, उनके तुच्छ नामों के तीन-अक्षर के संक्षिप्त रूप का उपयोग किया जाता है, और कुछ मामलों में एकल-अक्षर वाले प्रतीकों (तालिका 1-1 देखें) का भी उपयोग किया जाता है।

तुच्छ नाम अक्सर उस स्रोत के नाम से प्राप्त होते हैं जहां से वे पहले पृथक किए गए थे, या किसी दिए गए अमीनो एसिड के गुणों से। तो, श्रृंखला को पहले रेशम फाइब्रोइन (लैटिन सेरीयम - रेशमी से) से अलग किया गया था, और ग्लाइसीन को इसका नाम मीठा स्वाद (ग्रीक ग्लाइकोस - मीठा से) के कारण मिला।

3. अमीनो एसिड का पानी में उनके रेडिकल की घुलनशीलता के अनुसार वर्गीकरण

मानव शरीर के प्रोटीन में सभी 20 अमीनो एसिड को उनके रेडिकल्स की पानी में घुलने की क्षमता के अनुसार वर्गीकृत किया जा सकता है। रेडिकल्स को एक सतत श्रृंखला में व्यवस्थित किया जा सकता है, जो पूरी तरह से हाइड्रोफोबिक से शुरू होता है और अत्यधिक हाइड्रोफिलिक के साथ समाप्त होता है।

अमीनो एसिड रेडिकल्स की घुलनशीलता उन कार्यात्मक समूहों की ध्रुवीयता से निर्धारित होती है जो अणु बनाते हैं (ध्रुवीय समूह पानी को आकर्षित करते हैं, गैर-ध्रुवीय वाले इसे पीछे हटाते हैं)।

गैर-ध्रुवीय मूलकों के साथ अमीनो एसिड

गैर-ध्रुवीय (हाइड्रोफोबिक) में स्निग्ध हाइड्रोकार्बन श्रृंखलाएं (ऐलेनिन, वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, प्रोलाइन और मेथियोनीन के रेडिकल) और सुगंधित छल्ले (फेनिलएलनिन और ट्रिप्टोफैन के रेडिकल) शामिल हैं। पानी में ऐसे अमीनो एसिड के रेडिकल एक-दूसरे या अन्य हाइड्रोफोबिक अणुओं की ओर रुख करते हैं, जिसके परिणामस्वरूप पानी के साथ उनके संपर्क की सतह कम हो जाती है।

ध्रुवीय अपरिवर्तित मूलकों के साथ अमीनो एसिड

इन अमीनो एसिड के रेडिकल्स हाइड्रोफोबिक रेडिकल्स की तुलना में पानी में बेहतर तरीके से घुलते हैं, क्योंकि इनमें ध्रुवीय कार्यात्मक समूह होते हैं जो पानी के साथ हाइड्रोजन बॉन्ड बनाते हैं। इनमें श्रृंखला, थ्रेओनीन और टायरोसिन शामिल हैं, जिनमें

हाइड्रॉक्सिल समूह, शतावरी और ग्लूटामाइन जिसमें एमाइड समूह होते हैं, और सिस्टीन अपने थियोल समूह के साथ।

सिस्टीन और टाइरोसिन में क्रमशः थियोल और हाइड्रॉक्सिल समूह होते हैं जो एच + के गठन के साथ पृथक्करण में सक्षम होते हैं, लेकिन कोशिकाओं में बनाए गए लगभग 7.0 के पीएच पर, ये समूह व्यावहारिक रूप से अलग नहीं होते हैं।

ध्रुवीय नकारात्मक चार्ज रेडिकल वाले अमीनो एसिड

इस समूह में एसपारटिक और ग्लूटामाइन अमीनो एसिड शामिल हैं, जिनमें रेडिकल में एक अतिरिक्त कार्बोक्सिल समूह होता है, जो सीओओ- और एच + के गठन के साथ पीएच के बारे में 7.0 पर अलग हो जाता है। इसलिए, इन अमीनो एसिड के रेडिकल आयन हैं। ग्लूटामिक और एसपारटिक एसिड के आयनित रूपों को क्रमशः ग्लूटामेट और एस्पार्टेट कहा जाता है।

ध्रुवीय धनात्मक आवेशित मूलकों वाले अमीनो अम्ल

रेडिकल में लाइसिन और आर्जिनिन का एक अतिरिक्त धनात्मक आवेशित समूह होता है। लाइसिन में, दूसरा अमीनो समूह, जो एच + को जोड़ने में सक्षम है, स्निग्ध श्रृंखला की α- स्थिति में स्थित है, और आर्जिनिन में, चुआनिडाइन समूह एक सकारात्मक चार्ज प्राप्त करता है। इसके अलावा, हिस्टिडाइन में एक कमजोर आयनित इमिडाज़ोल समूह होता है, इसलिए , पीएच मानों में शारीरिक उतार-चढ़ाव के साथ (6.9 से 7.4 तक) हिस्टिडीन या तो न्यूट्रल या पॉजिटिव चार्ज होता है। माध्यम में प्रोटॉन की संख्या में वृद्धि के साथ, हिस्टिडीन का इमिडाज़ोल समूह एक प्रोटॉन जोड़ने में सक्षम होता है, एक सकारात्मक चार्ज प्राप्त करता है, और हाइड्रॉक्सिल समूहों की एकाग्रता में वृद्धि के साथ, यह सकारात्मक चार्ज को खोते हुए एक प्रोटॉन दान कर सकता है। कट्टरपंथी की। धनावेशित मूलक धनायन हैं (नीचे चित्र देखें)।

अमीनो एसिड के ध्रुवीय आवेशित रेडिकल्स की पानी में घुलनशीलता सबसे अधिक होती है।

4. माध्यम के पीएच के आधार पर अमीनो एसिड के कुल आवेश में परिवर्तन

तटस्थ पीएच मानों पर, सभी अम्लीय (एच + दान करने में सक्षम) और सभी बुनियादी (एच + संलग्न करने में सक्षम) कार्यात्मक समूह एक अलग अवस्था में हैं।

इसलिए, एक तटस्थ वातावरण में, एक गैर-विघटनकारी मूलक वाले अमीनो एसिड का कुल शून्य चार्ज होता है। एसिड फंक्शनल ग्रुप वाले अमीनो एसिड में कुल नेगेटिव चार्ज होता है, और बेसिक फंक्शनल ग्रुप वाले अमीनो एसिड में पॉजिटिव चार्ज होता है (सारणी 1-3)।

पीएच में एसिड पक्ष में परिवर्तन (यानी, माध्यम में एच + की एकाग्रता में वृद्धि) एसिड समूहों के पृथक्करण के दमन की ओर जाता है। अत्यधिक अम्लीय वातावरण में, सभी अमीनो एसिड एक सकारात्मक चार्ज प्राप्त करते हैं।

इसके विपरीत, OH- समूहों की सांद्रता में वृद्धि से मुख्य कार्यात्मक समूहों से H+ का उन्मूलन हो जाता है, जिससे धनात्मक आवेश में कमी आती है। अत्यधिक क्षारीय वातावरण में, सभी अमीनो एसिड का शुद्ध ऋणात्मक आवेश होता है।

5. प्रोटीन में मौजूद संशोधित अमीनो एसिड

केवल 20 सूचीबद्ध अमीनो एसिड मानव शरीर में प्रोटीन के संश्लेषण में सीधे शामिल होते हैं। हालांकि, कुछ प्रोटीनों में गैर-मानक संशोधित अमीनो एसिड होते हैं - इन 20 अमीनो एसिड में से एक के डेरिवेटिव। उदाहरण के लिए, कोलेजन के अणु (इंटरसेलुलर मैट्रिक्स के फाइब्रिलर प्रोटीन) में लाइसिन और प्रोलाइन के हाइड्रॉक्सी डेरिवेटिव होते हैं - 5-हाइड्रॉक्सिलिसिन और 4-हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन।

अमीनो एसिड अवशेषों का संशोधन पहले से ही प्रोटीन की संरचना में किया जाता है, अर्थात। केवल

प्रोटीन में पाए जाने वाले संशोधित अमीनो एसिड

उनके संश्लेषण के पूरा होने के बाद। अमीनो एसिड की संरचना में अतिरिक्त कार्यात्मक समूहों का परिचय प्रोटीन गुण देता है कि

योजना। पृथक रूप में ध्रुवीय आवेशित अमीनो अम्लों की संरचना

तालिका 1-3। माध्यम के पीएच के आधार पर अमीनो एसिड के कुल आवेश में परिवर्तन

अपने विशिष्ट कार्यों को करने के लिए आवश्यक है। इस प्रकार, α-carboxyglutamic एसिड रक्त के थक्के में शामिल प्रोटीन का एक घटक है, और उनकी संरचना में दो निकट दूरी वाले कार्बोक्सिल समूह प्रोटीन कारकों को Ca2+ आयनों के लिए बाध्य करने के लिए आवश्यक हैं। ग्लूटामेट के कार्बोक्सिलेशन के उल्लंघन से रक्त के थक्के में कमी आती है।

6. अमीनो एसिड का पता लगाने के लिए प्रयुक्त रासायनिक प्रतिक्रियाएं

कुछ रासायनिक प्रतिक्रियाओं में प्रवेश करने के लिए अमीनो एसिड की क्षमता उनकी संरचना में कार्यात्मक समूहों की उपस्थिति से निर्धारित होती है। चूंकि प्रोटीन बनाने वाले सभी अमीनो एसिड में α-कार्बन परमाणु में अमीनो और कार्बोक्सिल समूह होते हैं, इसलिए वे सभी अमीनो एसिड की रासायनिक प्रतिक्रियाओं में प्रवेश कर सकते हैं। अलग-अलग अमीनो एसिड के रेडिकल में किसी भी कार्यात्मक समूहों की उपस्थिति इन अमीनो एसिड के लिए विशिष्ट प्रतिक्रियाओं में प्रवेश करने की उनकी क्षमता को निर्धारित करती है।

-एमिनो एसिड के लिए निनहाइड्रिन प्रतिक्रिया

समाधान में अमीनो एसिड का पता लगाने और मात्रा निर्धारित करने के लिए निनहाइड्रिन प्रतिक्रिया का उपयोग किया जा सकता है।

यह प्रतिक्रिया इस तथ्य पर आधारित है कि रंगहीन निनहाइड्रिन, एक अमीनो एसिड के साथ प्रतिक्रिया करके, एक नाइट्रोजन परमाणु के माध्यम से एक डिमर के रूप में संघनित होता है, जो अमीनो एसिड के α-amino समूह से अलग हो जाता है। नतीजतन, एक लाल-बैंगनी रंगद्रव्य बनता है। इसके साथ ही, अमीनो एसिड का डीकार्बाक्सिलेशन होता है, जिससे CO2 और संबंधित एल्डिहाइड का निर्माण होता है। प्रोटीन की प्राथमिक संरचना के अध्ययन में निनहाइड्रिन प्रतिक्रिया का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है (नीचे चित्र देखें)।

चूंकि रंग की तीव्रता घोल में अमीनो एसिड की संख्या के समानुपाती होती है, इसलिए इसका उपयोग α अमीनो एसिड की सांद्रता को मापने के लिए किया जाता है।

एमिनो एसिड निर्धारित करने के लिए प्रयुक्त निनहाइड्रिन प्रतिक्रिया

व्यक्तिगत अमीनो एसिड के लिए विशिष्ट प्रतिक्रियाएं

व्यक्तिगत अमीनो एसिड का गुणात्मक और मात्रात्मक निर्धारण उनके मूलकों में विशेष कार्यात्मक समूहों की उपस्थिति के कारण संभव है।

आर्गिनिन को गुआनिडीन समूह (सकगुची प्रतिक्रिया) के लिए गुणात्मक प्रतिक्रिया का उपयोग करके निर्धारित किया जाता है, और सिस्टीन का पता फोहल प्रतिक्रिया द्वारा लगाया जाता है, जो इस अमीनो एसिड के एसएच समूह के लिए विशिष्ट है। समाधान में सुगंधित अमीनो एसिड की उपस्थिति ज़ैंटोप्रोटीन प्रतिक्रिया (नाइट्रेशन प्रतिक्रिया) द्वारा निर्धारित की जाती है, और टाइरोसिन के सुगंधित रिंग में एक हाइड्रॉक्सिल समूह की उपस्थिति मिलन प्रतिक्रिया द्वारा निर्धारित की जाती है।

बी पेप्टाइड बांड। पेप्टाइड्स की संरचना और जैविक गुण

α-अमीनो अम्ल सहसंयोजी रूप से पेप्टाइड बंधों के माध्यम से एक दूसरे से जुड़े हो सकते हैं। एक पेप्टाइड बंधन एक अमीनो एसिड के α-कार्बोक्सिल समूह और दूसरे के α-एमिनो समूह के बीच बनता है, अर्थात। एमाइड बॉन्ड है। इस मामले में, एक पानी का अणु अलग हो जाता है (योजना ए देखें)।

1. पेप्टाइड संरचना

पेप्टाइड्स में अमीनो एसिड की संख्या बहुत भिन्न हो सकती है। 10 अमीनो एसिड तक के पेप्टाइड्स को ओलिगोपेप्टाइड कहा जाता है। अक्सर, ओलिगोपेप्टाइड बनाने वाले अमीनो एसिड की संख्या ऐसे अणुओं के नाम से इंगित की जाती है: ट्रिपेप्टाइड, पेंटापेप्टाइड, ओक्गैपेप्टाइड, आदि।

10 से अधिक अमीनो एसिड वाले पेप्टाइड्स को "पॉलीपेप्टाइड्स" कहा जाता है, और 50 से अधिक अमीनो एसिड अवशेषों वाले पॉलीपेप्टाइड्स को आमतौर पर प्रोटीन कहा जाता है। हालांकि, ये नाम मनमाने हैं, क्योंकि साहित्य में "प्रोटीन" शब्द का प्रयोग अक्सर पॉलीपेप्टाइड को संदर्भित करने के लिए किया जाता है जिसमें 50 से कम अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। उदाहरण के लिए, हार्मोन ग्लूकागन, जिसमें 29 अमीनो एसिड होते हैं, प्रोटीन हार्मोन कहलाते हैं।

प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड मोनोमर कहलाते हैं "अमीनो एसिड अवशेष"।एक मुक्त अमीनो समूह वाले अमीनो एसिड अवशेष को एन-टर्मिनल कहा जाता है और बाईं ओर लिखा जाता है, और एक मुक्त-कार्बोक्सिल समूह होता है जिसे सी-टर्मिनल कहा जाता है और दाईं ओर लिखा जाता है। पेप्टाइड्स एन-टर्मिनस से लिखे और पढ़े जाते हैं। -NH-CH-CO-पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में परमाणुओं की पुनरावृत्ति की श्रृंखला कहलाती है "पेप्टाइड रीढ़"(आरेख बी देखें)।

पॉलीपेप्टाइड का नामकरण करते समय, सी-टर्मिनल अमीनो एसिड को छोड़कर, प्रत्यय -इल को अमीनो एसिड अवशेषों के संक्षिप्त नाम में जोड़ा जाता है। उदाहरण के लिए, सेर-ग्लाइ-प्रो-अला टेट्रापेप्टाइड को सेरिलग्लाइसीलप्रोलीलानिन के रूप में पढ़ा जाता है।

प्रोलाइन के इमिनो समूह द्वारा गठित पेप्टाइड बॉन्ड अन्य पेप्टाइड बॉन्ड से भिन्न होता है, क्योंकि पेप्टाइड समूह का नाइट्रोजन परमाणु हाइड्रोजन से नहीं, बल्कि एक रेडिकल से जुड़ा होता है।

पेप्टाइड्स अमीनो एसिड की संरचना, संख्या और अमीनो एसिड के क्रम में भिन्न होते हैं।

सेरिलग्लीसिलप्रोलीललानिन

योजना ए। डाइपेप्टाइड गठन

योजना बी पेप्टाइड्स की संरचना

Ser-Gis-Pro-Ala और Ala-Pro-Gis-Ser दो अलग-अलग पेप्टाइड हैं, इस तथ्य के बावजूद कि उनके पास अमीनो एसिड की समान मात्रात्मक और गुणात्मक संरचना है।

2. पेप्टाइड बांड की विशेषता

पेप्टाइड बॉन्ड में आंशिक रूप से डबल बॉन्ड की विशेषता होती है, इसलिए यह पेप्टाइड बैकबोन के बाकी बॉन्ड्स से छोटा होता है और परिणामस्वरूप, इसमें बहुत कम गतिशीलता होती है। पेप्टाइड बॉन्ड की इलेक्ट्रॉनिक संरचना पेप्टाइड समूह की प्लेनर कठोर संरचना को निर्धारित करती है। पेप्टाइड समूहों के विमान एक दूसरे से कोण पर स्थित होते हैं (चित्र 1-1)।

α कार्बन परमाणु और α-एमिनो समूह या α-कार्बोक्सिल समूह के बीच का बंधन मुक्त रोटेशन में सक्षम है (हालांकि रेडिकल के आकार और प्रकृति द्वारा सीमित), जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को विभिन्न विन्यासों पर लेने की अनुमति देता है।

पेप्टाइड बांड आमतौर पर ट्रांस कॉन्फ़िगरेशन में स्थित होते हैं, अर्थात। α- कार्बन परमाणु पेप्टाइड बॉन्ड के विपरीत किनारों पर स्थित होते हैं। नतीजतन, अमीनो एसिड के साइड रेडिकल अंतरिक्ष में एक दूसरे से सबसे दूरस्थ दूरी पर होते हैं (चित्र 1-2)।

पेप्टाइड बांड बहुत मजबूत होते हैं और कोशिकाओं (तटस्थ वातावरण, शरीर के तापमान) में मौजूद सामान्य परिस्थितियों में अनायास नहीं टूटते हैं। प्रयोगशाला स्थितियों के तहत, प्रोटीन के पेप्टाइड बॉन्ड का हाइड्रोलिसिस 105 डिग्री सेल्सियस से अधिक के तापमान पर केंद्रित (6 mol / l) हाइड्रोक्लोरिक एसिड के साथ एक सीलबंद ampoule में किया जाता है, और प्रोटीन का पूरा हाइड्रोलिसिस मुक्त अमीनो एसिड लेता है। लगभग एक दिन।

जीवित जीवों में, प्रोटीन में पेप्टाइड बांड विशेष प्रोटीयोलाइटिक एंजाइम (अंग्रेजी से, प्रोटीन - प्रोटीन, लसीस - विनाश) की मदद से टूट जाते हैं, जिसे प्रोटीज या पेप्टाइड हाइड्रोलेस भी कहा जाता है।

एक समाधान में प्रोटीन और पेप्टाइड्स का पता लगाने के लिए, साथ ही साथ उनकी मात्रा निर्धारित करने के लिए, एक बायोरेट प्रतिक्रिया का उपयोग किया जाता है (उनकी संरचना में कम से कम दो पेप्टाइड बॉन्ड वाले पदार्थों के लिए एक सकारात्मक परिणाम)।

3. पेप्टाइड्स की जैविक भूमिका

मानव शरीर कई पेप्टाइड्स का उत्पादन करता है जो विभिन्न जैविक प्रक्रियाओं के नियमन में शामिल होते हैं और उनकी उच्च शारीरिक गतिविधि होती है।

चावल। 1-1. अंतरिक्ष में पेप्टाइड समूहों और α- कार्बन परमाणुओं के स्थान के विमान।

चावल। 1-2. पेप्टाइड बॉन्ड का ट्रांस कॉन्फ़िगरेशन। कार्यात्मक समूह-सीओ- और -एनएच-,

पेप्टाइड बॉन्ड बनाने वाले आयनीकृत नहीं होते हैं, लेकिन ध्रुवीय होते हैं, और हाइड्रोजन बॉन्ड के निर्माण में भाग ले सकते हैं।

जैविक रूप से सक्रिय पेप्टाइड्स की संरचना में अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या 3 से 50 तक भिन्न हो सकती है। थायरोट्रोपिन-रिलीजिंग हार्मोन और ग्लूटाथियोन (ट्रिपेप्टाइड्स), साथ ही एन्केफेलिन्स, जिनकी संरचना में 5 अमीनो एसिड होते हैं, को इनमें से एक के लिए जिम्मेदार ठहराया जा सकता है। "सबसे छोटा" पेप्टाइड्स। हालांकि, अधिकांश जैविक रूप से सक्रिय पेप्टाइड्स में 10 से अधिक अमीनो एसिड होते हैं, उदाहरण के लिए, न्यूरोपैप्टाइड वाई (भूख नियामक) में 36 अमीनो एसिड होते हैं, और कॉर्टिकोलिबरिन - 41 अमीनो एसिड होते हैं।

कुछ पेप्टाइड्स, विशेष रूप से अधिकांश पेप्टाइड हार्मोन में, ए-एमिनो समूह और पड़ोसी अमीनो एसिड के ए-कार्बोक्सिल समूह द्वारा निर्मित पेप्टाइड बॉन्ड होते हैं। एक नियम के रूप में, उन्हें निष्क्रिय प्रोटीन अग्रदूतों से संश्लेषित किया जाता है जिसमें विशिष्ट प्रोटीयोलाइटिक एंजाइम कुछ पेप्टाइड बॉन्ड को तोड़ते हैं।

एंजियोटेंसिन II दो प्रोटियोलिटिक एंजाइमों की अनुक्रमिक क्रिया के परिणामस्वरूप एक बड़े प्लाज्मा प्रोटीन, एंजियोटेंसिनोजेन से बनने वाला एक ऑक्टेपेप्टाइड है।

पहला प्रोटीयोलाइटिक एंजाइम, रेनिन, एन-टर्मिनस से एंजियोटेंसिनोजेन से एंजियोटेंसिन I नामक 10 अमीनो एसिड युक्त पेप्टाइड को साफ करता है। दूसरा प्रोटीयोलाइटिक एंजाइम, कार्बोक्सीडिपेप्टिडिल पेप्टिडेज, सी-टर्मिनस से निकलता है

अमीनो अम्ल - (एमिनोकारबॉक्सिलिक एसिड; एमके) - कार्बनिक यौगिक, में जिसके अणु एक साथ होते हैंकार्बाक्सिल तथा अमीन समूह (एमिनो समूह)। वे। एकमिनो एसिड माना जा सकता है, कार्बोक्जिलिक एसिड के डेरिवेटिव के रूप में जिसमें एक या एक से अधिक हाइड्रोजन परमाणुओं को अमीनो समूहों द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है।

• कार्बोक्सिल समूह (कार्बोक्सिल) -COOH एक कार्यात्मक मोनोवैलेंट समूह है जो कार्बोक्जिलिक एसिड का हिस्सा है और उनके अम्लीय गुणों को निर्धारित करता है।
• अमीनो समूह - कार्यात्मक रासायनिक मोनोवैलेंट समूह -एनएच 2,एक कार्बनिक मूलक जिसमें एक नाइट्रोजन परमाणु और दो हाइड्रोजन परमाणु होते हैं।

200 से अधिक प्राकृतिक अमीनो एसिड ज्ञात हैंजिसे विभिन्न तरीकों से वर्गीकृत किया जा सकता है। संरचनात्मक वर्गीकरण अमीनो एसिड के अल्फा, बीटा, गामा या डेल्टा स्थिति पर कार्यात्मक समूहों की स्थिति पर आधारित है।

इस वर्गीकरण के अलावा, अन्य भी हैं, उदाहरण के लिए, ध्रुवीयता, पीएच स्तर, साथ ही साइड चेन समूह के प्रकार (एलिफैटिक, एसाइक्लिक, एरोमैटिक अमीनो एसिड, हाइड्रॉक्सिल या सल्फर युक्त अमीनो एसिड, आदि) द्वारा वर्गीकरण।

प्रोटीन के रूप में, अमीनो एसिड मानव शरीर की मांसपेशियों, कोशिकाओं और अन्य ऊतकों का दूसरा (पानी के बाद) घटक हैं। अमीनो एसिड न्यूरोट्रांसमीटर ट्रांसपोर्ट और बायोसिंथेसिस जैसी प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।

अमीनो एसिड की सामान्य संरचना

अमीनो अम्ल- जैविक रूप से महत्वपूर्ण कार्बनिक यौगिक, जिसमें एक अमीनो समूह (-NH 2) और एक कार्बोक्जिलिक एसिड (-COOH) होता है, और प्रत्येक अमीनो एसिड के लिए एक साइड चेन विशिष्ट होती है। अमीनो एसिड के प्रमुख तत्व कार्बन, हाइड्रोजन, ऑक्सीजन और नाइट्रोजन हैं। कुछ अमीनो एसिड की साइड चेन में अन्य तत्व पाए जाते हैं।

चावल। 1 - प्रोटीन बनाने वाले α-amino एसिड की सामान्य संरचना (प्रोलाइन को छोड़कर)। अमीनो एसिड अणु के घटक भाग अमीनो समूह NH 2, कार्बोक्सिल समूह COOH, मूलक (सभी α-एमिनो एसिड के लिए अलग), α-कार्बन परमाणु (केंद्र में) हैं।

अमीनो एसिड की संरचना में, प्रत्येक अमीनो एसिड के लिए विशिष्ट साइड चेन को आर अक्षर से दर्शाया जाता है। कार्बोक्सिल समूह से सटे कार्बन परमाणु को अल्फा कार्बन कहा जाता है, और अमीनो एसिड जिसकी साइड चेन इस परमाणु से जुड़ी होती है, कहलाती है अल्फा अमीनो एसिड। वे प्रकृति में अमीनो एसिड का सबसे प्रचुर मात्रा में रूप हैं।

अल्फा अमीनो एसिड में, ग्लाइसिन के अपवाद के साथ, अल्फा कार्बन चिरल कार्बन है। अमीनो एसिड के लिए जिनकी कार्बन श्रृंखला अल्फा कार्बन (जैसे लाइसिन (एल-लाइसिन)) से जुड़ी होती है, कार्बन को अल्फा, बीटा, गामा, डेल्टा, आदि के रूप में नामित किया जाता है। कुछ अमीनो एसिड में बीटा या गामा कार्बन से जुड़ा एक एमिनो समूह होता है और इसलिए उन्हें बीटा या गामा एमिनो एसिड कहा जाता है।

साइड चेन के गुणों के अनुसार अमीनो एसिड को चार समूहों में बांटा गया है। साइड चेन अमीनो एसिड को एक कमजोर एसिड, एक कमजोर बेस, या एक इमल्सीफायर (यदि साइड चेन ध्रुवीय है), या एक हाइड्रोफोबिक, खराब शोषक पदार्थ (यदि साइड चेन गैर-ध्रुवीय है) बना सकती है।

"ब्रांच्ड चेन एमिनो एसिड" शब्द का अर्थ एलीफैटिक नॉन-लीनियर साइड चेन वाले अमीनो एसिड से है, ये ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन और वेलिन हैं।

प्रोलाइन- एकमात्र प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड, जिसका पार्श्व समूह अल्फा-एमिनो समूह से जुड़ा होता है और इस प्रकार, इस स्थिति में द्वितीयक अमीन युक्त एकमात्र प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड भी होता है। एक रासायनिक दृष्टिकोण से, प्रोलाइन इस प्रकार एक इमिनो एसिड है, क्योंकि इसमें प्राथमिक अमीनो समूह का अभाव है, हालांकि वर्तमान जैव रासायनिक नामकरण अभी भी इसे एक एमिनो एसिड के साथ-साथ "एन-एल्काइलेटेड अल्फा-एमिनो एसिड" के रूप में वर्गीकृत करता है। इमिनो एसिड- कार्बोक्जिलिक एसिड जिसमें एक इमिनो समूह (NH) होता है। वे प्रोटीन का हिस्सा हैं, उनका चयापचय अमीनो एसिड के चयापचय से निकटता से संबंधित है। उनके गुणों के अनुसार, अमीनो एसिड अमीनो एसिड के करीब होते हैं, और उत्प्रेरक हाइड्रोजनीकरण के परिणामस्वरूप, अमीनो एसिड अमीनो एसिड में परिवर्तित हो जाते हैं।इमिनो समूह- एनएच आणविक समूह। द्विसंयोजक। माध्यमिक में निहितअमीन्स और पेप्टाइड्स। द्विसंयोजी अमोनिया मूलक मुक्त रूप में मौजूद नहीं है)।

अल्फा अमीनो एसिड

पहले (अल्फा) कार्बन परमाणु से जुड़े अमीनो और कार्बोक्सिल समूह दोनों वाले अमीनो एसिड जैव रसायन में विशेष महत्व रखते हैं। उन्हें 2-, अल्फा, या अल्फा-एमिनो एसिड के रूप में जाना जाता है (ज्यादातर मामलों में सामान्य सूत्र एच 2 एनसीएचआरसीओओएच है, जहां आर एक कार्बनिक पदार्थ है, जिसे "साइड चेन" के रूप में जाना जाता है); अक्सर "अमीनो एसिड" शब्द विशेष रूप से उन्हें संदर्भित करता है।

ये 22 प्रोटीनोजेनिक हैं (अर्थात, "प्रोटीन बनाने के लिए सेवारत") अमीनो एसिड जो पेप्टाइड श्रृंखलाओं ("पॉलीपेप्टाइड्स") में संयोजित होते हैं, जो प्रोटीन की एक विस्तृत श्रृंखला का निर्माण प्रदान करते हैं। वे एल-स्टीरियोइसोमर्स ("बाएं हाथ के" आइसोमर्स) हैं, हालांकि कुछ डी-एमिनो एसिड ("दाएं हाथ वाले" आइसोमर्स) कुछ बैक्टीरिया और कुछ एंटीबायोटिक दवाओं में होते हैं।

चावल। 2. पेप्टाइड बॉन्ड - एक प्रकार का एमाइड बॉन्ड जो प्रोटीन और पेप्टाइड्स के निर्माण के दौरान होता है, जो α-कार्बोक्सिल ग्रुप (-COOH) के साथ एक एमिनो एसिड के α-amino समूह (-NH 2) की बातचीत के परिणामस्वरूप होता है। एक और अमीनो एसिड की।

दो अमीनो एसिड (1) और (2) एक डाइपेप्टाइड (दो अमीनो एसिड की एक श्रृंखला) और एक पानी के अणु का निर्माण करते हैं। इसी पैटर्न के अनुसारराइबोसोमअमीनो एसिड की लंबी श्रृंखला भी उत्पन्न करता है: पॉलीपेप्टाइड्स और प्रोटीन। विभिन्न अमीनो एसिड जो एक प्रोटीन के "बिल्डिंग ब्लॉक्स" हैं, आर रेडिकल में भिन्न होते हैं।

अमीनो एसिड का ऑप्टिकल आइसोमेरिज्म

चावल। 3. अमीनो एसिड ऐलेनिन के ऑप्टिकल आइसोमर्स

दूसरे कार्बन परमाणु के सापेक्ष अमीनो समूह की स्थिति के आधार पर, α-, β-, - और अन्य अमीनो एसिड पृथक होते हैं। स्तनधारी जीवों के लिए, α-एमिनो एसिड सबसे अधिक विशेषता हैं। सभी α-एमिनो एसिड जो जीवित जीवों का हिस्सा हैं, सिवायग्लाइसिन, एक असममित कार्बन परमाणु होते हैं(थ्रेओनीनतथा आइसोल्यूसीनदो असममित परमाणु होते हैं) और ऑप्टिकल गतिविधि होती है। लगभग सभी प्राकृतिक रूप से पाए जाने वाले α-एमिनो एसिड में एल-कॉन्फ़िगरेशन होता है, और केवल एल-एमिनो एसिड को संश्लेषित प्रोटीन की संरचना में शामिल किया जाता हैराइबोसोम

ग्लाइसीन को छोड़कर सभी मानक अल्फा अमीनो एसिड दो रूपों में से एक में मौजूद हो सकते हैं एनंटीओमर एल या डी एमिनो एसिड कहा जाता है, जो एक दूसरे की दर्पण छवियां हैं।

डी, एल - स्टीरियोइसोमर पदनाम प्रणाली।

इस प्रणाली के अनुसार, एल-कॉन्फ़िगरेशन एक स्टीरियोसोमर को सौंपा गया है, जिसमें, फिशर अनुमानों में, संदर्भ समूह ऊर्ध्वाधर रेखा के बाईं ओर स्थित है (लैटिन "लावस" से - बाएं)। यह याद रखना चाहिए कि में फिशर अनुमान सबसे अधिक ऑक्सीकृत कार्बन परमाणु शीर्ष पर स्थित होता है (एक नियम के रूप में, यह परमाणु कार्बोक्सिल COOH या कार्बोनिल CH \u003d O समूहों का हिस्सा है।) इसके अलावा, फिशर प्रोजेक्शन में, सभी क्षैतिज लिंक ऑब्जर्वर की ओर निर्देशित होते हैं, जबकि वर्टिकल लिंक ऑब्जर्वर से हटा दिए जाते हैं। तदनुसार, यदि संदर्भ समूह दाईं ओर फिशर प्रोजेक्शन में स्थित, स्टीरियोइसोमर में डी-कॉन्फ़िगरेशन होता है (लैटिन "डेक्सटर" से - दाएं)।α-एमिनो एसिड में संदर्भ समूह NH 2 समूहों के रूप में कार्य करें।

एनंटीओमर - जोड़ास्टीरियोआइसोमर, जो एक दूसरे की दर्पण छवियाँ हैं, जो अंतरिक्ष में संगत नहीं हैं। दाएं और बाएं हथेलियां दो एनेंटिओमर्स के क्लासिक चित्रण के रूप में काम कर सकती हैं: उनके पास एक ही संरचना है, लेकिन विभिन्न स्थानिक अभिविन्यास हैं।Enantiomeric रूपों का अस्तित्व एक अणु की उपस्थिति से जुड़ा हुआ है दाहिनी ओर - गुणों को अंतरिक्ष में अपनी दर्पण छवि के साथ नहीं जोड़ा जाना चाहिए।.

Enantiomers भौतिक गुणों में समान हैं। उन्हें केवल एक चिरल माध्यम के साथ बातचीत करके अलग किया जा सकता है, उदाहरण के लिए, प्रकाश विकिरण द्वारा। Enantiomers एक अच्छे वातावरण में achiral अभिकर्मकों के साथ रासायनिक प्रतिक्रियाओं में समान व्यवहार करते हैं। हालांकि, अगर अभिकारक, उत्प्रेरक, या विलायक चिरल है, तो एनैन्टीओमर की प्रतिक्रियाशीलता आम तौर पर भिन्न होगी।अधिकांश चिरल प्राकृतिक यौगिक (अमीनो एसिड, मोनोसैकराइड्स) 1 एनैन्टीओमर के रूप में मौजूद है।फार्मास्यूटिकल्स में एनैन्टीओमर की अवधारणा महत्वपूर्ण है, क्योंकि। दवाओं के विभिन्न एनैन्टीओमर अलग-अलग होते हैं जैविक गतिविधि।

राइबोसोम पर प्रोटीन बायोसिंथेसिस

मानक अमीनो एसिड

(प्रोटीनोजेनिक)

विषय को देखें: और प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड की संरचना

प्रोटीन जैवसंश्लेषण की प्रक्रिया में, आनुवंशिक कोड द्वारा एन्कोड किए गए 20 α-एमिनो एसिड पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में शामिल होते हैं (चित्र 4 देखें)। इन अमीनो एसिड के अलावा, प्रोटीनोजेनिक या मानक कहा जाता है, कुछ प्रोटीन में विशिष्ट गैर-मानक अमीनो एसिड होते हैं जो पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधनों की प्रक्रिया में मानक अमीनो एसिड से उत्पन्न होते हैं।

टिप्पणी:हाल ही में, अनुवादित रूप से शामिल सेलेनोसिस्टीन और पाइरोलिसिन को कभी-कभी प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड माना जाता है। ये तथाकथित हैं 21वां और 22वां अमीनो एसिड।

अमीनो अम्ल संरचनात्मक यौगिक (मोनोमर्स) हैं जो प्रोटीन बनाते हैं। वे एक दूसरे के साथ मिलकर छोटी बहुलक श्रृंखलाएँ बनाते हैं जिन्हें लंबी श्रृंखला पेप्टाइड्स, पॉलीपेप्टाइड्स या प्रोटीन कहा जाता है। ये पॉलिमर रैखिक और अशाखित होते हैं, श्रृंखला में प्रत्येक अमीनो एसिड दो आसन्न अमीनो एसिड से जुड़ा होता है।

चावल। 5. अनुवाद की प्रक्रिया में राइबोसोम (प्रोटीन संश्लेषण)

प्रोटीन के निर्माण की प्रक्रिया को अनुवाद कहा जाता है और इसमें राइबोसोम द्वारा किए गए राइबोजाइम के माध्यम से बढ़ती प्रोटीन श्रृंखला में अमीनो एसिड का चरणबद्ध जोड़ शामिल होता है। जिस क्रम में अमीनो एसिड मिलाया जाता है उसे mRNA टेम्पलेट द्वारा आनुवंशिक कोड में पढ़ा जाता है, जो कि की एक प्रति है शाही सेनाशरीर के जीनों में से एक।

अनुवाद - राइबोसोम पर प्रोटीन जैवसंश्लेषण

चावल। 6 सी पॉलीपेप्टाइड बढ़ाव के चरण।

बाईस अमीनो एसिड स्वाभाविक रूप से पॉलीपेप्टाइड्स में शामिल होते हैं और उन्हें प्रोटीनोजेनिक, या प्राकृतिक, अमीनो एसिड कहा जाता है। इनमें से 20 को सार्वभौमिक आनुवंशिक कोड का उपयोग करके एन्कोड किया गया है।

शेष 2, सेलेनोसिस्टीन और पाइरोलिसिन, एक अद्वितीय सिंथेटिक तंत्र द्वारा प्रोटीन में शामिल किए जाते हैं। सेलेनोसिस्टीन तब बनता है जब अनुवादित mRNA में SECIS तत्व शामिल होता है जो स्टॉप कोडन के बजाय UGA कोडन का कारण बनता है। कुछ मिथेनोजेनिक आर्किया द्वारा पाइरोलिसिन का उपयोग मीथेन के उत्पादन के लिए आवश्यक एंजाइमों के हिस्से के रूप में किया जाता है। यह यूएजी कोडन के साथ एन्कोडेड है, जो आम तौर पर अन्य जीवों में स्टॉप कोडन के रूप में कार्य करता है। UAG कोडन के बाद PYLIS अनुक्रम होता है।

चावल। 7. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला - एक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना।

प्रोटीन के संरचनात्मक संगठन के 4 स्तर होते हैं: प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक। प्राथमिक संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों का अनुक्रम है। प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को आमतौर पर अमीनो एसिड अवशेषों के लिए एक-अक्षर या तीन-अक्षर पदनामों का उपयोग करके वर्णित किया जाता है। माध्यमिक संरचना हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के एक टुकड़े का एक स्थानीय क्रम है। तृतीयक संरचना एक पॉलीपेप्टाइड की स्थानिक संरचना है जंजीर। संरचनात्मक रूप से, इसमें विभिन्न प्रकार के अंतःक्रियाओं द्वारा स्थिर माध्यमिक संरचना तत्व होते हैं, जिसमें हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। चतुर्धातुक संरचना (या सबयूनिट, डोमेन) - एकल प्रोटीन परिसर के हिस्से के रूप में कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की पारस्परिक व्यवस्था।

चावल। 8. प्रोटीन का संरचनात्मक संगठन

गैर-मानक अमीनो एसिड

(गैर-प्रोटीनोजेनिक)

मानक अमीनो एसिड के अलावा, कई अन्य अमीनो एसिड होते हैं जिन्हें गैर-प्रोटीनोजेनिक या गैर-मानक कहा जाता है। ऐसे अमीनो एसिड या तो प्रोटीन (जैसे एल-कार्निटाइन, जीएबीए) में नहीं होते हैं या सीधे मानक सेलुलर मशीनरी (जैसे हाइड्रोक्सीप्रोलाइन और सेलेनोमेथियोनिन) द्वारा अलगाव में उत्पादित नहीं होते हैं।

प्रोटीन में पाए जाने वाले गैर-मानक अमीनो एसिड पोस्ट-ट्रांसलेशनल मॉडिफिकेशन से बनते हैं, यानी प्रोटीन संश्लेषण के दौरान अनुवाद के बाद संशोधन। ये संशोधन अक्सर प्रोटीन कार्य या विनियमन के लिए आवश्यक होते हैं; उदाहरण के लिए, ग्लूटामेट कार्बोक्सिलेशन बेहतर कैल्शियम आयन बाइंडिंग की अनुमति देता है, और प्रोलाइन हाइड्रॉक्सिलेशन संयोजी ऊतक को बनाए रखने के लिए महत्वपूर्ण है। एक अन्य उदाहरण एक लाइसिन अवशेषों को संशोधित करके अनुवाद दीक्षा कारक EIF5A में हाइपोसिन का निर्माण है। इस तरह के संशोधन प्रोटीन के स्थानीयकरण को भी निर्धारित कर सकते हैं, उदाहरण के लिए, लंबे हाइड्रोफोबिक समूहों के जुड़ने से प्रोटीन फॉस्फोलिपिड झिल्ली से बंध सकता है।

कुछ गैर-मानक अमीनो एसिड प्रोटीन में नहीं पाए जाते हैं। ये लैंथियोनिन, 2-एमिनोइसोब्यूट्रिक एसिड, डीहाइड्रोएलानिन और गामा-एमिनोब्यूट्रिक एसिड हैं। गैर-मानक अमीनो एसिड अक्सर मानक अमीनो एसिड के लिए मध्यवर्ती चयापचय पथ के रूप में होते हैं - उदाहरण के लिए, ऑर्निथिन और साइट्रलाइन एसिड अपचय के भाग के रूप में ऑर्निथिन चक्र में होते हैं।

जीव विज्ञान में अल्फा-एमिनो एसिड के प्रभुत्व का एक दुर्लभ अपवाद बीटा-एमिनो एसिड बीटा-अलैनिन (3-एमिनोप्रोपेनोइक एसिड) है, जिसका उपयोग संश्लेषित करने के लिए किया जाता है।पैंटोथैनिक एसिड(विटामिन बी 5), पौधों और सूक्ष्मजीवों में कोएंजाइम ए का एक घटक। विशेष रूप से, इसका उत्पादन किया जाता है प्रोपियोनिक एसिड बैक्टीरिया.

अमीनो एसिड के कार्य

प्रोटीन और गैर-प्रोटीन कार्य

कई प्रोटीनोजेनिक और गैर-प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड भी शरीर में महत्वपूर्ण गैर-प्रोटीन भूमिका निभाते हैं। उदाहरण के लिए, मानव मस्तिष्क में, ग्लूटामेट (मानक ग्लूटामिक एसिड) और गामा-एमिनोब्यूट्रिक एसिड ( गाबा, एक गैर-मानक गामा-एमिनो एसिड), मुख्य उत्तेजक और निरोधात्मक न्यूरोट्रांसमीटर हैं। हाइड्रोक्सीप्रोलाइन (संयोजी ऊतक कोलेजन का मुख्य घटक) प्रोलाइन से संश्लेषित होता है; संश्लेषण के लिए मानक अमीनो एसिड ग्लाइसिन का उपयोग किया जाता है porphyrinsएरिथ्रोसाइट्स में उपयोग किया जाता है। गैर-मानक कार्निटाइन का उपयोग लिपिड परिवहन के लिए किया जाता है।

उनके जैविक महत्व के कारण, अमीनो एसिड पोषण में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं और आमतौर पर खाद्य पूरक, उर्वरक और खाद्य प्रौद्योगिकी में उपयोग किए जाते हैं। उद्योग में, अमीनो एसिड का उपयोग दवाओं, बायोडिग्रेडेबल प्लास्टिक और चिरल उत्प्रेरक के निर्माण में किया जाता है।

1. अमीनो एसिड, प्रोटीन और पोषण

मानव शरीर में अमीनो एसिड की कमी की जैविक भूमिका और परिणामों के लिए, आवश्यक और गैर-आवश्यक अमीनो एसिड की तालिकाएँ देखें।

जब भोजन के साथ मानव शरीर में प्रवेश किया जाता है, तो 20 मानक अमीनो एसिड या तो प्रोटीन और अन्य जैव-अणुओं के संश्लेषण के लिए उपयोग किए जाते हैं, या ऊर्जा स्रोत के रूप में यूरिया और कार्बन डाइऑक्साइड में ऑक्सीकृत होते हैं। ट्रांसएमिनेस के माध्यम से अमीनो समूह को हटाने के साथ ऑक्सीकरण शुरू होता है, और फिर अमीनो समूह को यूरिया चक्र में शामिल किया जाता है। एक अन्य संक्रमण उत्पाद कीटो एसिड है, जो साइट्रिक एसिड चक्र में प्रवेश करता है। ग्लूकोनोजेनेसिस के माध्यम से ग्लूकोजेनिक अमीनो एसिड को ग्लूकोज में भी बदला जा सकता है।

से 20 मानक अमीनो एसिड 8 (वेलिन, आइसोल्यूसीन, ल्यूसीन, लाइसिन, मेथियोनीन, थ्रेओनीन, ट्रिप्टोफैन और फेनिलएलनिन) को आवश्यक कहा जाता है क्योंकि मानव शरीर सामान्य वृद्धि के लिए आवश्यक मात्रा में अन्य यौगिकों से उन्हें स्वयं संश्लेषित नहीं कर सकता है, उन्हें केवल भोजन के साथ प्राप्त किया जा सकता है। . हालांकि, आधुनिक अवधारणाओं के अनुसार, हिस्टिडीन और आर्जिनिनभी हैं बच्चों के लिए आवश्यक अमीनो एसिड।अन्य एक निश्चित उम्र के लोगों या किसी प्रकार की बीमारी वाले लोगों के लिए सशर्त रूप से अपरिहार्य हो सकते हैं।

अलावा, सिस्टीनटॉरिन को बच्चों में अर्ध-आवश्यक अमीनो एसिड माना जाता है (हालाँकि टॉरिन तकनीकी रूप से एक अमीनो एसिड नहीं है) क्योंकि इन अमीनो एसिड को संश्लेषित करने वाले चयापचय मार्ग अभी तक बच्चों में पूरी तरह से विकसित नहीं हुए हैं। आवश्यक अमीनो एसिड की मात्रा व्यक्ति की उम्र और स्वास्थ्य पर भी निर्भर करती है, इसलिए यहां सामान्य आहार संबंधी सिफारिशें देना काफी मुश्किल है।

प्रोटीन

गिलहरी (प्रोटीन, पॉलीपेप्टाइड्स) - मैक्रोमोलेक्यूलरकार्बनिक पदार्थ, अल्फा से मिलकरअमीनो अम्ल एक श्रृंखला में जुड़ा हुआ पेप्टाइड बंधन. जीवित जीवों में, प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना किसके द्वारा निर्धारित की जाती है जेनेटिक कोड, ज्यादातर मामलों में संश्लेषण 20 . का उपयोग करता हैमानक अमीनो एसिड.

चावल। 9. प्रोटीन केवल भोजन नहीं हैं ... प्रोटीन यौगिकों के प्रकार।

प्रत्येक जीवित जीव प्रोटीन से बना होता है।. जीवों में होने वाली सभी प्रक्रियाओं में प्रोटीन के विभिन्न रूप शामिल होते हैं। मानव शरीर में, प्रोटीन मांसपेशियों, स्नायुबंधन, कण्डरा, सभी अंगों और ग्रंथियों, बालों, नाखूनों का निर्माण करते हैं; प्रोटीन तरल पदार्थ और हड्डियों का हिस्सा हैं। शरीर में सभी प्रक्रियाओं को उत्प्रेरित और विनियमित करने वाले एंजाइम और हार्मोन भी प्रोटीन होते हैं।शरीर में प्रोटीन की कमी सेहत के लिए खतरनाक है। प्रत्येक प्रोटीन अद्वितीय है और विशिष्ट उद्देश्यों के लिए मौजूद है।

प्रोटीन -मुख्य हिस्सा भोजनजानवरों और मनुष्यों (मुख्य स्रोत: मांस, मुर्गी पालन, मछली, दूध, नट, फलियां, अनाज; कुछ हद तक: सब्जियां, फल, जामुन और मशरूम), क्योंकि सभी आवश्यक अमीनो एसिड उनके शरीर में संश्लेषित नहीं किए जा सकते हैं और कुछ को चाहिए प्रोटीन भोजन से आते हैं। पाचन के दौरान, एंजाइम अंतर्ग्रहण प्रोटीन को अमीनो एसिड में तोड़ देते हैं, जो शरीर के स्वयं के प्रोटीन को जैवसंश्लेषित करने के लिए उपयोग किए जाते हैं या ऊर्जा के लिए आगे टूट जाते हैं।

यह जोर देने योग्य है कि आधुनिक पोषण विज्ञान कहता है कि प्रोटीन को न केवल मात्रा में, बल्कि अमीनो एसिड के लिए शरीर की आवश्यकता को पूरा करना चाहिए। इन पदार्थों को आपस में निश्चित अनुपात में मानव शरीर में प्रवेश करना चाहिए।

शरीर में प्रोटीन संश्लेषण की प्रक्रिया चलती रहती है। यदि कम से कम एक आवश्यक अमीनो एसिड गायब है, तो प्रोटीन का निर्माण रुक जाता है।इससे बच्चों में अपच से लेकर अवसाद और रुके हुए विकास तक कई गंभीर स्वास्थ्य समस्याएं हो सकती हैं। बेशक, इस मुद्दे पर विचार बहुत सरल है, क्योंकि। जीवित जीवों की कोशिकाओं में प्रोटीन के कार्य अन्य बायोपॉलिमर - पॉलीसेकेराइड और डीएनए के कार्यों की तुलना में अधिक विविध हैं।

इसके अलावा, प्रोटीन के अलावा, बड़ी संख्या में गैर-प्रोटीन पदार्थ (नीचे देखें) जो विशेष कार्य करते हैं, अमीनो एसिड से बनते हैं। इनमें, उदाहरण के लिए, कोलीन (एक विटामिन जैसा पदार्थ जो फॉस्फोलिपिड्स का हिस्सा है और न्यूरोट्रांसमीटर एसिटाइलकोलाइन का अग्रदूत है) शामिल हैं - न्यूरोट्रांसमीटर ऐसे रसायन हैं जो एक तंत्रिका कोशिका से दूसरे तंत्रिका आवेग को संचारित करते हैं। इस प्रकार, कुछ अमीनो एसिड आवश्यक हैं मस्तिष्क का सामान्य कामकाज)।

2. अमीनो एसिड के गैर-प्रोटीन कार्य

अमीनो एसिड न्यूरोट्रांसमीटर

नोट: न्यूरोट्रांसमीटर (न्यूरोट्रांसमीटर, मध्यस्थ) जैविक रूप से सक्रिय रसायन होते हैं जिसके माध्यम से तंत्रिका कोशिका से न्यूरॉन्स के बीच सिनैप्टिक स्पेस के माध्यम से एक विद्युत रासायनिक आवेग प्रेषित होता है, और उदाहरण के लिए, न्यूरॉन्स से मांसपेशी ऊतक या ग्रंथि कोशिकाओं तक। अपने स्वयं के ऊतकों और अंगों से जानकारी प्राप्त करने के लिए, मानव शरीर विशेष रसायनों - न्यूरोट्रांसमीटर का संश्लेषण करता है।मानव शरीर के सभी आंतरिक ऊतक और अंग, स्वायत्त तंत्रिका तंत्र (ANS) के "अधीनस्थ", तंत्रिकाओं (संक्रमित) के साथ आपूर्ति की जाती हैं, अर्थात तंत्रिका कोशिकाएं शरीर के कार्यों को नियंत्रित करती हैं। वे, सेंसर की तरह, शरीर की स्थिति के बारे में जानकारी एकत्र करते हैं और इसे उपयुक्त केंद्रों तक पहुंचाते हैं, और उनसे सुधारात्मक क्रियाएं परिधि में जाती हैं। स्वायत्त विनियमन के किसी भी उल्लंघन से आंतरिक अंगों में खराबी होती है। सूचना का हस्तांतरण, या नियंत्रण, विशेष रसायनों-मध्यस्थों की मदद से किया जाता है, जिन्हें मध्यस्थ (लैटिन मध्यस्थ - मध्यस्थ से) या न्यूरोट्रांसमीटर कहा जाता है। उनकी रासायनिक प्रकृति के अनुसार, मध्यस्थ विभिन्न समूहों से संबंधित हैं: बायोजेनिक एमाइन, अमीनो एसिड, न्यूरोपैप्टाइड्स, आदि। वर्तमान में, मध्यस्थों से संबंधित 50 से अधिक यौगिकों का अध्ययन किया गया है।

मानव शरीर में, अन्य अणुओं को संश्लेषित करने के लिए कई अमीनो एसिड का उपयोग किया जाता है, जैसे:

• ट्रिप्टोफैन न्यूरोट्रांसमीटर सेरोटोनिन का अग्रदूत है।

• एल-टायरोसिन और इसके अग्रदूत फेनिलएलनिन डोपामाइन न्यूरोट्रांसमीटर कैटेकोलामाइन, एपिनेफ्रिन और नॉरपेनेफ्रिन के अग्रदूत हैं।
  

• ग्लाइसिन हीम जैसे पोर्फिरीन का अग्रदूत है।
  

• आर्जिनिन नाइट्रिक ऑक्साइड का अग्रदूत है।
  

• Ornithine और S-adenosylmethionine पॉलीमाइन के अग्रदूत हैं।
  

• एस्पार्टेट, ग्लाइसिन और ग्लूटामाइन न्यूक्लियोटाइड के अग्रदूत हैं।
  

हालांकि, अन्य असंख्य के सभी कार्य नहीं गैर-मानक अमीनो एसिड. कुछ गैर-मानक अमीनो एसिड का उपयोग पौधों द्वारा शाकाहारी जीवों से बचाने के लिए किया जाता है। उदाहरण के लिए, कैनावेनिन आर्जिनिन का एक एनालॉग है, जो कई फलियों में पाया जाता है, और विशेष रूप से कैनावालिया ग्लैडियाटा (xiphoid खाई) में बड़ी मात्रा में पाया जाता है। यह अमीनो एसिड कीड़ों जैसे शिकारियों से पौधों की रक्षा करता है, और कुछ कच्ची फलियों में सेवन करने पर मनुष्यों में बीमारी पैदा कर सकता है।

प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड का वर्गीकरण

प्रोटीन संश्लेषण के लिए आवश्यक 20 प्रोटीनोजेनिक α-एमिनो एसिड के उदाहरण का उपयोग करके वर्गीकरण पर विचार करें

अमीनो एसिड की विविधता में, केवल 20 इंट्रासेल्युलर प्रोटीन संश्लेषण (प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड) में शामिल हैं। साथ ही, मानव शरीर में लगभग 40 गैर-प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड पाए गए हैं।सभी प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड α-एमिनो एसिड होते हैं। उनके उदाहरण पर, आप वर्गीकरण के अतिरिक्त तरीके दिखा सकते हैं। अमीनो एसिड के नाम आमतौर पर 3 अक्षरों में संक्षिप्त होते हैं (पृष्ठ के शीर्ष पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की तस्वीर देखें)। आणविक जीव विज्ञान के पेशेवर भी प्रत्येक अमीनो एसिड के लिए एकल अक्षर प्रतीकों का उपयोग करते हैं।

1. कट्टरपंथी पक्ष की संरचना के अनुसारआवंटित करें:

• एलिफैटिक (एलेनिन, वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, प्रोलाइन, ग्लाइसिन) - ऐसे यौगिक जिनमें सुगंधित बंधन नहीं होते हैं।
  
• खुशबूदार (फेनिलएलनिन, टायरोसिन, ट्रिप्टोफैन)

• सल्फर युक्त (सिस्टीन, मेथियोनीन) सल्फर परमाणु युक्त S
  
• युक्त ओह समूह (सेरीन, थ्रेओनीन, फिर से टायरोसिन),
• अतिरिक्त युक्त सीओओएच समूह(एसपारटिक और ग्लूटामिक एसिड),
• अतिरिक्त एनएच 2 समूह(लाइसिन, आर्जिनिन, हिस्टिडीन, ग्लूटामाइन, शतावरी भी)।

2. कट्टरपंथी पक्ष की ध्रुवीयता के अनुसार

गैर-ध्रुवीय अमीनो एसिड (सुगंधित, स्निग्ध) और ध्रुवीय (अपरिवर्तित, नकारात्मक और सकारात्मक रूप से चार्ज) हैं।

3. अम्ल-क्षार गुणों द्वारा

एसिड-बेस गुणों को तटस्थ (अधिकांश), अम्लीय (एसपारटिक और ग्लूटामिक एसिड) और मूल (लाइसिन, आर्जिनिन, हिस्टिडीन) अमीनो एसिड में विभाजित किया गया है।

4. अपरिहार्यता से

यदि आवश्यक हो, तो शरीर उन लोगों को अलग कर देता है जो शरीर में संश्लेषित नहीं होते हैं और उन्हें भोजन के साथ आपूर्ति की जानी चाहिए - आवश्यक अमीनो एसिड (ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, वेलिन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन, थ्रेओनीन, लाइसिन, मेथियोनीन)। प्रतिस्थापन योग्य अमीनो एसिड में वे अमीनो एसिड शामिल होते हैं जिनके कार्बन कंकाल चयापचय प्रतिक्रियाओं में बनते हैं और किसी तरह संबंधित अमीनो एसिड के गठन के साथ एक अमीनो समूह प्राप्त करने में सक्षम होते हैं। दो अमीनो एसिड सशर्त रूप से आवश्यक हैं (आर्जिनिन, हिस्टिडीन), यानी उनका संश्लेषण अपर्याप्त मात्रा में होता है, खासकर बच्चों के लिए।

तालिका एक। अमीनो एसिड वर्गीकरण