Sekundarna struktura proteinske molekule izgleda ovako. Sekundarna struktura proteina

Naziv "vjeverice" potiče od sposobnosti mnogih od njih da pobijele kada se zagriju. Naziv "proteini" dolazi od grčke riječi za "prvi", što ukazuje na njihovu važnost u tijelu. Što je viši nivo organizacije živih bića, sastav proteina je raznovrsniji.

Proteini se sastoje od aminokiselina koje su kovalentno povezane peptid veza: između karboksilne grupe jedne amino kiseline i amino grupe druge. Kada dvije aminokiseline interaguju, nastaje dipeptid (od ostataka dvije aminokiseline, od grč. peptos- zavareni). Supstitucija, isključenje ili permutacija aminokiselina u polipeptidnom lancu uzrokuje nastanak novih proteina. Na primjer, zamjenom samo jedne aminokiseline (glutamina valinom) nastaje ozbiljna bolest - anemija srpastih stanica, kada crvena krvna zrnca imaju drugačiji oblik i ne mogu obavljati svoje osnovne funkcije (transfer kisika). Kada se formira peptidna veza, molekul vode se odvaja. U zavisnosti od broja aminokiselinskih ostataka, razlikuju se:

– oligopeptidi (di-, tri-, tetrapeptidi, itd.) - sadrže do 20 aminokiselinskih ostataka;

– polipeptidi – od 20 do 50 aminokiselinskih ostataka;

– vjeverice - preko 50, ponekad i hiljade aminokiselinskih ostataka

Prema svojim fizičko-hemijskim svojstvima, proteini su hidrofilni i hidrofobni.

Postoje četiri nivoa organizacije proteinskog molekula - ekvivalentne prostorne strukture (konfiguraciju, konformacije) proteini: primarni, sekundarni, tercijarni i kvartarni.

Primarno struktura proteina je najjednostavnija. Ima oblik polipeptidnog lanca, gdje su aminokiseline povezane snažnom peptidnom vezom. Određuje se kvalitativnim i kvantitativnim sastavom aminokiselina i njihovim redoslijedom.

Sekundarna struktura proteina

Sekundarni struktura je formirana uglavnom vodikovim vezama, koje su nastale između atoma vodika NH grupe jedne spiralne spirale i kisika CO grupe druge i usmjerene su duž heliksa ili između paralelnih nabora proteinske molekule. Molekul proteina je djelimično ili potpuno uvijen u α-heliks ili formira β-presavijenu strukturu. Na primjer, keratinski proteini formiraju α-helix. Oni su dio kopita, rogova, kose, perja, noktiju, kandži. Proteini koji su dio svile imaju β-nabor. Radikali aminokiselina (R-grupe) ostaju izvan heliksa. Vodikove veze su mnogo slabije od kovalentnih, ali sa značajnom količinom čine prilično jaku strukturu.

Funkcionisanje u obliku uvijene spirale karakteristično je za neke fibrilarne proteine ​​- miozin, aktin, fibrinogen, kolagen itd.

Tercijarna struktura proteina

tercijarni struktura proteina. Ova struktura je konstantna i jedinstvena za svaki protein. Određuje se veličinom, polaritetom R-grupa, oblikom i redoslijedom aminokiselinskih ostataka. Polipeptidna spirala se uvija i uklapa na određeni način. Formiranje tercijarne strukture proteina dovodi do stvaranja posebne konfiguracije proteina - globule (od lat. globulus - lopta). Njegovo stvaranje uzrokovano je različitim vrstama nekovalentnih interakcija: hidrofobnim, vodikovim, ionskim. Disulfidni mostovi se formiraju između aminokiselinskih ostataka cisteina.

Hidrofobne veze su slabe veze između nepolarnih bočnih lanaca koje su rezultat međusobnog odbijanja molekula rastvarača. U ovom slučaju, protein je uvrnut tako da su hidrofobni bočni lanci uronjeni duboko u molekulu i štite je od interakcije s vodom, a hidrofilni bočni lanci se nalaze izvana.

Većina proteina ima tercijarnu strukturu - globulini, albumini itd.

Kvartarna struktura proteina

kvartar struktura proteina. Nastaje kao rezultat kombinacije pojedinačnih polipeptidnih lanaca. Zajedno čine funkcionalnu jedinicu. Vrste veza su različite: hidrofobne, vodikove, elektrostatičke, jonske.

Elektrostatičke veze nastaju između elektronegativnih i elektropozitivnih radikala aminokiselinskih ostataka.

Neke proteine ​​karakterizira globularni raspored podjedinica - to je globularni proteini. Globularni proteini su lako rastvorljivi u vodi ili rastvorima soli. Preko 1000 poznatih enzima pripada globularnim proteinima. Globularni proteini uključuju neke hormone, antitijela, transportne proteine. Na primjer, složeni molekul hemoglobina (protein eritrocita) je globularni protein i sastoji se od četiri globinske makromolekule: dva α-lanca i dva β-lanca, od kojih je svaki povezan sa hemom koji sadrži željezo.

Ostale proteine ​​karakterizira udruživanje u spiralne strukture - to jest fibrilar (od lat. fibrilla - vlakno) proteini. Nekoliko (od 3 do 7) α-heliksa je upleteno zajedno, kao vlakna u kablu. Fibrilarni proteini su netopivi u vodi.

Proteini se dijele na jednostavne i složene.

Jednostavni proteini (proteini)

Jednostavni proteini (proteini) sastoje se samo od aminokiselinskih ostataka. Jednostavni proteini uključuju globuline, albumine, gluteline, prolamine, protamine, klipove. Albumini (na primjer, albumin krvnog seruma) su topljivi u vodi, globulini (na primjer, antitijela) su netopivi u vodi, ali topljivi u vodenim otopinama nekih soli (natrijum hlorid, itd.).

Kompleksni proteini (proteidi)

Kompleksni proteini (proteidi) uključuju, pored aminokiselinskih ostataka, spojeve različite prirode, koji se tzv protetski grupa. Na primjer, metaloproteini su proteini koji sadrže ne-hem željezo ili su vezani atomima metala (većina enzima), nukleoproteini su proteini povezani s nukleinskim kiselinama (hromozomi, itd.), fosfoproteini su proteini koji uključuju ostatke fosforne kiseline (bjelančevine jaja), žumance, itd. .), glikoproteini - proteini u kombinaciji sa ugljikohidratima (neki hormoni, antitijela itd.), hromoproteini - proteini koji sadrže pigmente (mioglobin itd.), lipoproteini - proteini koji sadrže lipide (uključuju se u membrane).

Pravilne sekundarne strukture proteina

Sekundarne strukture odlikuju se pravilnom, periodičnom formom (konformacijom) glavnog lanca, sa različitim konformacijama bočnih grupa.

Sekundarna struktura RNK

Primjeri sekundarne strukture su petlja stabljike i pseudočvor.

Sekundarne strukture u mRNA služe za regulaciju translacije. Na primjer, umetanje u proteine ​​neobičnih aminokiselina, selenometionina i pirolizina, zavisi od petlje stabljike koja se nalazi u 3 "netranslatiranom regionu. Pseudočvorovi služe za programsku promjenu okvira čitanja gena.

vidi takođe

• Kvartarna struktura

Bilješke

Wikimedia fondacija. 2010 .

Pogledajte šta je "Sekundarna struktura proteina" u drugim rječnicima:

Sekundarna struktura je konformacijski raspored glavnog lanca (eng. backbone) makromolekula (na primjer, polipeptidnog lanca proteina), bez obzira na konformaciju bočnih lanaca ili odnos prema drugim segmentima. U opisu sekundarnog ... ... Wikipedia

sekundarne strukture proteina- - prostorna konfiguracija polipeptidnog lanca, nastala kao rezultat nekovalentnih interakcija između funkcionalnih grupa aminokiselinskih ostataka (α i β proteinske strukture) ... Sažeti rječnik biohemijskih pojmova

Različiti načini prikazivanja trodimenzionalne strukture proteina koristeći enzim trioza fosfat izomerazu kao primjer. Na lijevoj strani je model "štapa", sa slikom svih atoma i veza između njih; elementi su prikazani u bojama. Strukturni motivi su prikazani u sredini ... Wikipedia

Struktura ukosnica- * struktura ukosnice ili stemand petlja s. sekundarna struktura u molekuli nukleinske kiseline u kojoj se komplementarne sekvence unutar istog lanca spajaju u dvolančanu stabljiku, dok... Genetika. enciklopedijski rječnik

Struktura vjeverice- glavne strukturne jedinice (monomeri) proteina su ostaci aminokiselina koji su međusobno povezani peptidnim vezama u dugim lancima. Pojedinačni lanci mogu biti privučeni jedan drugom ili formirati petlje i savijati se unazad, tako da ... ... Počeci moderne prirodne nauke

Polimer- Definicija (polimer) polimera, vrste polimerizacije, informacije o definiciji sintetičkih polimera, vrste polimerizacije, sintetički polimeri Sadržaj Definicija Sadržaj Istorijska pozadina Naučne vrste polimerizacije… … Enciklopedija investitora

- (biopolimeri) prirodne makromolekule koje igraju DOS. uloga u biol. procesi. Za P. b. uključuju proteine, nukleinske kiseline (NA) i polisaharide. P. b. čine strukturnu osnovu svih živih organizama; svi procesi u ćeliji su povezani sa ... ... Physical Encyclopedia

Ovaj izraz ima druga značenja, pogledajte Proteini (značenja). Proteini (proteini, polipeptidi) su visokomolekularne organske supstance koje se sastoje od alfa aminokiselina povezanih u lanac peptidnom vezom. U živim organizmima ... ... Wikipedia

Proteini su jedan od važnih organskih elemenata svake žive ćelije u telu. Obavljaju mnoge funkcije: potpornu, signalnu, enzimsku, transportnu, strukturnu, receptorsku, itd. Primarne, sekundarne, tercijarne i kvartarne strukture proteina postale su važne evolucijske adaptacije. Od čega su napravljeni ovi molekuli? Zašto je pravilna konformacija proteina u ćelijama tela toliko važna?

Strukturne komponente proteina

Monomeri bilo kojeg polipeptidnog lanca su aminokiseline (AA). Ova organska jedinjenja male molekularne težine su prilično česta u prirodi i mogu postojati kao nezavisni molekuli koji obavljaju svoje funkcije. Među njima su transport supstanci, prijem, inhibicija ili aktivacija enzima.

Ukupno postoji oko 200 biogenih aminokiselina, ali ih može biti samo 20. Lako su rastvorljive u vodi, kristalne strukture, a mnoge od njih su slatkog ukusa.

Sa hemijske tačke gledišta, AA su molekuli koji nužno sadrže dve funkcionalne grupe: -COOH i -NH2. Uz pomoć ovih grupa, aminokiseline formiraju lance, povezujući se međusobno peptidnom vezom.

Svaka od 20 proteinogenih aminokiselina ima svoj radikal, u zavisnosti od čega se razlikuju hemijska svojstva. Prema sastavu takvih radikala, svi AA su klasifikovani u nekoliko grupa.

1. Nepolarni: izoleucin, glicin, leucin, valin, prolin, alanin.
2. Polarni i nenabijeni: treonin, metionin, cistein, serin, glutamin, asparagin.
3. Aromatični: tirozin, fenilalanin, triptofan.
4. Polarni i negativno nabijeni: glutamat, aspartat.
5. Polarni i pozitivno nabijeni: arginin, histidin, lizin.

Bilo koji nivo organizacije proteinske strukture (primarni, sekundarni, tercijarni, kvarternarni) zasniva se na polipeptidnom lancu koji se sastoji od AA. Jedina razlika je kako se ovaj niz formira u svemiru i uz pomoć kojih hemijskih veza se takva konformacija održava.

Primarna struktura proteina

Bilo koji protein se formira na ribosomima - nemembranskim ćelijskim organelama koje su uključene u sintezu polipeptidnog lanca. Ovdje su aminokiseline povezane jedna s drugom pomoću jake peptidne veze, formirajući primarnu strukturu. Međutim, takva primarna struktura proteina se izrazito razlikuje od kvartarne, pa je potrebno dalje sazrijevanje molekula.

Proteini poput elastina, histona, glutationa, već sa tako jednostavnom strukturom, u stanju su obavljati svoje funkcije u tijelu. Za veliku većinu proteina, sljedeći korak je formiranje složenije sekundarne konformacije.

Sekundarna struktura proteina

Formiranje peptidnih veza je prvi korak u sazrevanju većine proteina. Da bi mogli obavljati svoje funkcije, njihova lokalna konformacija mora proći kroz određene promjene. To se postiže uz pomoć vodikovih veza – krhkih, ali u isto vrijeme brojnih veza između bazičnih i kiselih centara molekula aminokiselina.

Tako nastaje sekundarna struktura proteina, koja se od kvartarne razlikuje po jednostavnosti konfiguracije i lokalnoj konformaciji. Ovo posljednje znači da nije cijeli lanac podvrgnut transformaciji. Vodikove veze se mogu formirati na više mjesta na različitim međusobno udaljenim mjestima, a njihov oblik ovisi i o vrsti aminokiselina i načinu sklapanja.

Lizozim i pepsin su predstavnici proteina koji imaju sekundarnu strukturu. Pepsin je uključen u procese probave, a lizozim obavlja zaštitnu funkciju u tijelu, uništavajući stanične zidove bakterija.

Osobine sekundarne strukture

Lokalne konformacije peptidnog lanca mogu se razlikovati jedna od druge. Nekoliko desetina je već proučeno, a tri od njih su najčešća. Među njima su alfa spirala, beta slojevi i beta okret.

• Alfa heliks je jedna od najčešćih konformacija sekundarne strukture većine proteina. To je čvrsti štapni okvir sa hodom od 0,54 nm. Radikali aminokiselina su usmjereni prema van.

Desnoruke spirale su najčešće, a ponekad se mogu naći i levoruke. Funkciju oblikovanja obavljaju vodikove veze, koje stabiliziraju kovrče. Lanac koji formira alfa spiralu sadrži vrlo malo prolina i polarno nabijenih aminokiselina.

• Beta zavoj je izoliran u zasebnoj konformaciji, iako se to može nazvati dijelom beta lista. Suština je savijanje peptidnog lanca, koji je podržan vodoničnim vezama. Obično se samo mjesto savijanja sastoji od 4-5 aminokiselina, među kojima je prisustvo prolina obavezno. Ovaj AK je jedini koji ima krut i kratak kostur, koji vam omogućava da sami formirate okret.
• Beta sloj je lanac aminokiselina koji formira nekoliko nabora i stabilizira ih vodoničnim vezama. Ova konformacija je vrlo slična listu papira presavijenog u harmoniku. Najčešće, agresivni proteini imaju ovaj oblik, ali ima mnogo izuzetaka.

Postoje paralelni i antiparalelni beta slojevi. U prvom slučaju, C- i N- krajevi na zavojima i na krajevima lanca se poklapaju, ali u drugom slučaju ne.

Tercijarna struktura

Dalje pakovanje proteina dovodi do formiranja tercijarne strukture. Ova konformacija se stabilizuje uz pomoć vodikovih, disulfidnih, hidrofobnih i jonskih veza. Njihov veliki broj omogućava da se sekundarna struktura uvije u složeniji oblik i stabilizuje.

Razdvojeni su globularnim i globularnim peptidima.Molekul globularnih peptida je sferne strukture. Primjeri: albumin, globulin, histoni u tercijarnoj strukturi.

Formiraju se jaki pramenovi čija dužina prelazi njihovu širinu. Takvi proteini najčešće obavljaju strukturne i oblikovne funkcije. Primjeri su fibroin, keratin, kolagen, elastin.

Struktura proteina u kvaternarnoj strukturi molekula

Ako se više globula spoji u jedan kompleks, formira se takozvana kvartarna struktura. Ova konformacija nije karakteristična za sve peptide, a nastaje kada je to potrebno za obavljanje važnih i specifičnih funkcija.

Svaka globula u sastavu je zaseban domen ili protomer. Zajedno, molekule se nazivaju oligomeri.

Tipično, takav protein ima nekoliko stabilnih konformacija koje se stalno zamjenjuju, bilo ovisno o utjecaju nekih vanjskih faktora, bilo kada je potrebno obavljati različite funkcije.

Važna razlika između tercijarne i kvartarne strukture proteina su međumolekularne veze, koje su odgovorne za povezivanje nekoliko globula. U središtu cijele molekule često se nalazi ion metala, koji direktno utiče na stvaranje međumolekulskih veza.

Dodatne proteinske strukture

Nije uvijek lanac aminokiselina dovoljan za obavljanje funkcije proteina. U većini slučajeva, druge tvari organske i neorganske prirode su vezane za takve molekule. Budući da je ova karakteristika karakteristična za veliku većinu enzima, sastav kompleksnih proteina obično se dijeli na tri dijela:

• Apoenzim je proteinski dio molekule, koji je sekvenca aminokiselina.
• Koenzim nije protein, već organski dio. Može uključivati ​​različite vrste lipida, ugljikohidrata ili čak nukleinskih kiselina. To uključuje predstavnike biološki aktivnih spojeva, među kojima su i vitamini.
• Kofaktor - neorganski dio, predstavljen u velikoj većini slučajeva metalnim ionima.

Struktura proteina u kvaternarnoj strukturi molekula zahteva učešće više molekula različitog porekla, pa mnogi enzimi imaju tri komponente odjednom. Primjer je fosfokinaza, enzim koji osigurava prijenos fosfatne grupe iz ATP molekula.

Gdje nastaje kvarterna struktura proteinskog molekula?

Polipeptidni lanac počinje da se sintetiše na ribosomima ćelije, ali dalje sazrijevanje proteina se dešava u drugim organelama. Novonastali molekul mora ući u transportni sistem koji se sastoji od nuklearne membrane, ER, Golgijevog aparata i lizosoma.

Komplikacija prostorne strukture proteina nastaje u endoplazmatskom retikulumu, gdje se ne formiraju samo različite vrste veza (vodikove, disulfidne, hidrofobne, intermolekularne, jonske), već se dodaju i koenzim i kofaktor. Tako se formira kvartarna struktura proteina.

Kada je molekul potpuno spreman za rad, ulazi ili u citoplazmu ćelije ili u Golgijev aparat. U potonjem slučaju, ovi peptidi se pakuju u lizozome i transportuju u druge odjeljke ćelije.

Primjeri oligomernih proteina

Kvaternarna struktura je struktura proteina koja je dizajnirana da doprinese obavljanju vitalnih funkcija u živom organizmu. Složena konformacija organskih molekula omogućava, prije svega, utjecaj na rad mnogih metaboličkih procesa (enzima).

Biološki važni proteini su hemoglobin, hlorofil i hemocijanin. Porfirinski prsten je osnova ovih molekula, u čijem je središtu metalni jon.

Hemoglobin

Kvaternarna struktura proteinske molekule hemoglobina sastoji se od 4 globule povezane intermolekularnim vezama. U sredini je porfin sa jonom željeza. Protein se transportuje u citoplazmi eritrocita, gdje zauzimaju oko 80% ukupnog volumena citoplazme.

Osnova molekule je hem, koji je više anorganske prirode i obojen je crvenom bojom. To je također razgradnja hemoglobina u jetri.

Svi znamo da hemoglobin obavlja važnu transportnu funkciju – prijenos kisika i ugljičnog dioksida kroz ljudsko tijelo. Kompleksna konformacija proteinske molekule formira posebne aktivne centre, koji su sposobni da vežu odgovarajuće gasove za hemoglobin.

Kada se formira protein-gasni kompleks, formiraju se takozvani oksihemoglobin i karbohemoglobin. Međutim, postoji još jedna vrsta takvih asocijacija koja je prilično stabilna: karboksihemoglobin. To je kompleks proteina i ugljičnog monoksida, čija stabilnost objašnjava napade gušenja s prekomjernom toksičnošću.

Hlorofil

Još jedan predstavnik proteina sa kvaternarnom strukturom, čije su domenske veze već podržane jonom magnezijuma. Glavna funkcija cijele molekule je sudjelovanje u procesima fotosinteze u biljkama.

Postoje različite vrste hlorofila koji se međusobno razlikuju po radikalima porfirinskog prstena. Svaka od ovih sorti je označena posebnim slovom latinice. Na primjer, kopnene biljke karakterizira prisustvo hlorofila a ili hlorofila b, dok alge imaju i druge vrste ovog proteina.

Hemocijanin

Ovaj molekul je analog hemoglobina kod mnogih nižih životinja (zglavkari, mekušci, itd.). Glavna razlika u strukturi proteina sa kvaternarnom molekularnom strukturom je prisustvo jona cinka umesto jona gvožđa. Hemocijanin ima plavkastu boju.

Ponekad se ljudi pitaju šta bi se dogodilo da ljudski hemoglobin zamijenimo hemocijaninom. U tom slučaju je poremećen uobičajeni sadržaj tvari u krvi, a posebno aminokiselina. Također, hemocijanin je nestabilan da formira kompleks sa ugljičnim dioksidom, pa bi "plava krv" imala tendenciju stvaranja krvnih ugrušaka.

Postoje četiri nivoa strukturne organizacije proteina: primarni, sekundarni, tercijarni i kvarterni. Svaki nivo ima svoje karakteristike.

Primarna struktura proteina je linearni polipeptidni lanac aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Primarna struktura je najjednostavniji nivo strukturne organizacije proteinske molekule. Visoku stabilnost daju mu kovalentne peptidne veze između α-amino grupe jedne amino kiseline i α-karboksilne grupe druge amino kiseline. [prikaži] .

Ako je imino grupa prolina ili hidroksiprolina uključena u formiranje peptidne veze, tada ima drugačiji oblik [prikaži] .

Kada se u ćelijama formiraju peptidne veze, prvo se aktivira karboksilna grupa jedne aminokiseline, a zatim se kombinuje sa amino grupom druge. Približno isto se provodi laboratorijska sinteza polipeptida.

Peptidna veza je ponavljajući fragment polipeptidnog lanca. Ima niz karakteristika koje utiču ne samo na oblik primarne strukture, već i na najviše nivoe organizacije polipeptidnog lanca:

• koplanarnost - svi atomi u peptidnoj grupi su u istoj ravni;
• sposobnost postojanja u dva rezonantna oblika (keto ili enol oblik);
• trans položaj supstituenata u odnosu na C-N vezu;
• sposobnost stvaranja vodoničnih veza, a svaka od peptidnih grupa može formirati dvije vodonične veze s drugim grupama, uključujući i peptidne.

Izuzetak su peptidne grupe sa učešćem amino grupe prolina ili hidroksiprolina. Oni su u stanju da formiraju samo jednu vodikovu vezu (vidi gore). Ovo utiče na formiranje sekundarne strukture proteina. Polipeptidni lanac na mjestu gdje se nalazi prolin ili hidroksiprolin lako se savija, jer se ne drži, kao i obično, drugom vodikovom vezom.

Nomenklatura peptida i polipeptida . Naziv peptida formiran je od imena njihovih sastavnih aminokiselina. Dvije aminokiseline čine dipeptid, tri tripeptid, četiri tetrapeptid, itd. Svaki peptid ili polipeptidni lanac bilo koje dužine ima N-terminalnu aminokiselinu koja sadrži slobodnu amino grupu i C-terminalnu aminokiselinu koja sadrži slobodnu karboksilnu grupu. Prilikom imenovanja polipeptida, sve aminokiseline su navedene uzastopno, počevši od N-terminala, zamjenjujući u njihovim nazivima, osim C-terminala, sufiks -in na -yl (pošto aminokiseline u peptidima više nemaju karboksilnu grupu, ali karbonil). Na primjer, naziv prikazan na sl. 1 tripeptid - leuk mulj fenilalana mulj threon in.

Karakteristike primarne strukture proteina . U okosnici polipeptidnog lanca, krute strukture (ravne peptidne grupe) se izmjenjuju s relativno mobilnim regijama (-CHR) koje su u stanju da se rotiraju oko veza. Takve karakteristike strukture polipeptidnog lanca utiču na njegovo pakovanje u prostoru.

Sekundarna struktura je način polaganja polipeptidnog lanca u uređenu strukturu zbog formiranja vodoničnih veza između peptidnih grupa jednog lanca ili susjednih polipeptidnih lanaca. Po konfiguraciji, sekundarne strukture se dijele na spiralne (α-heliks) i slojevito presavijene (β-struktura i križni-β-forma).

α-Helix. Ovo je vrsta proteinske sekundarne strukture koja ima oblik pravilne spirale formirane zbog interpeptidnih vodoničnih veza unutar jednog polipeptidnog lanca. Model strukture α-heliksa (slika 2), koji uzima u obzir sva svojstva peptidne veze, predložili su Pauling i Corey. Glavne karakteristike α-heliksa:

• spiralna konfiguracija polipeptidnog lanca koji ima spiralnu simetriju;
• formiranje vodikovih veza između peptidnih grupa svakog od prvog i četvrtog aminokiselinskog ostatka;
• pravilnost zavoja spirale;
• ekvivalentnost svih aminokiselinskih ostataka u α-helixu, bez obzira na strukturu njihovih bočnih radikala;
• bočni radikali aminokiselina ne učestvuju u formiranju α-heliksa.

Izvana, α-heliks izgleda kao blago rastegnuta spirala električne peći. Pravilnost vodoničnih veza između prve i četvrte peptidne grupe takođe određuje pravilnost zavoja polipeptidnog lanca. Visina jednog okreta, ili korak α-heliksa, je 0,54 nm; uključuje 3,6 aminokiselinskih ostataka, tj. svaki aminokiselinski ostatak se kreće duž ose (visine jednog aminokiselinskog ostatka) za 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), što nam omogućava da govorimo o ekvivalenciji svih aminokiselina ostaci u α-heliksu. Period pravilnosti α-heliksa je 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka; dužina jednog perioda je 2,7 nm. Rice. 3. Pauling-Corey model α-heliksa

β-struktura. Ovo je vrsta sekundarne strukture koja ima blago zakrivljenu konfiguraciju polipeptidnog lanca i formirana je korištenjem interpeptidnih vodoničnih veza unutar pojedinačnih dijelova jednog polipeptidnog lanca ili susjednih polipeptidnih lanaca. Naziva se i slojevito presavijena struktura. Postoje različite β-strukture. Ograničeni slojeviti regioni formirani od jednog polipeptidnog lanca proteina nazivaju se ukrštenim β-formom (kratka β-struktura). Vodikove veze u obliku križnog β formiraju se između peptidnih grupa petlji polipeptidnog lanca. Drugi tip, kompletna β-struktura, karakterističan je za ceo polipeptidni lanac, koji ima izdužen oblik i drži se interpeptidnim vodoničnim vezama između susednih paralelnih polipeptidnih lanaca (slika 3). Ova struktura podsjeća na mijeh harmonike. Štaviše, moguće su varijante β-struktura: mogu se formirati od paralelnih lanaca (N-terminali polipeptidnih lanaca su usmjereni u istom smjeru) i antiparalelnih (N-terminali su usmjereni u različitim smjerovima). Bočni radikali jednog sloja se postavljaju između bočnih radikala drugog sloja.

U proteinima su mogući prijelazi iz α-strukture u β-strukture i obrnuto zbog preuređivanja vodoničnih veza. Umjesto pravilnih interpeptidnih vodoničnih veza duž lanca (zbog njih se polipeptidni lanac uvija u spiralu), spiralizirani dijelovi se odmotavaju i vodonične veze se zatvaraju između izduženih fragmenata polipeptidnih lanaca. Takav prijelaz se nalazi u keratinu, proteinu kose. Prilikom pranja kose alkalnim deterdžentima, spiralna struktura β-keratina se lako uništava i on prelazi u α-keratin (kovrčava kosa se ispravlja).

Uništavanje regularnih sekundarnih struktura proteina (α-heliksa i β-struktura), po analogiji sa topljenjem kristala, naziva se „topljenjem“ polipeptida. U ovom slučaju, vodonične veze su prekinute, a polipeptidni lanci poprimaju oblik nasumične zavojnice. Stoga je stabilnost sekundarnih struktura određena interpeptidnim vodoničnim vezama. Druge vrste veza gotovo da ne sudjeluju u tome, s izuzetkom disulfidnih veza duž polipeptidnog lanca na mjestima cisteinskih ostataka. Kratki peptidi zbog disulfidnih veza zatvoreni su u ciklusima. Mnogi proteini istovremeno imaju α-helikalne regije i β-strukture. Gotovo da nema prirodnih proteina koji se sastoje od 100% α-heliksa (izuzetak je paramiozin, mišićni protein koji je 96-100% α-heliks), dok sintetički polipeptidi imaju 100% heliksa.

Ostali proteini imaju nejednak stepen heličnosti. Visoka učestalost α-helikalnih struktura uočena je u paramiozinu, mioglobinu i hemoglobinu. Naprotiv, u tripsinu, ribonukleazi, značajan dio polipeptidnog lanca uklapa se u slojevite β-strukture. Proteini potpornog tkiva: keratin (protein kose, vuna), kolagen (protein tetiva, koža), fibroin (protein prirodne svile) imaju β-konfiguraciju polipeptidnih lanaca. Različiti stepen helikalizacije polipeptidnih lanaca proteina ukazuje na to da, očigledno, postoje sile koje djelimično remete heliksizaciju ili „lome“ pravilno savijanje polipeptidnog lanca. Razlog tome je kompaktnije pakovanje proteinskog polipeptidnog lanca u određenom volumenu, odnosno u tercijarnoj strukturi.

Tercijarna struktura proteina

Tercijarna struktura proteina je način na koji se polipeptidni lanac savija u prostoru. Prema obliku tercijarne strukture, proteini se uglavnom dijele na globularne i fibrilarne. Globularni proteini najčešće imaju eliptični oblik, a fibrilarni (filamentozni) proteini su izduženi (oblik štapa, vretena).

Međutim, konfiguracija tercijarne strukture proteina još ne daje osnova za pomisao da fibrilarni proteini imaju samo β-strukturu, a globularne α-helikalne. Postoje fibrilarni proteini koji imaju spiralnu, a ne slojevito presavijenu sekundarnu strukturu. Na primjer, α-keratin i paramiozin (protein mišića obturatora mekušaca), tropomiozini (proteini skeletnih mišića) su fibrilarni proteini (imaju oblik u obliku štapa), a njihova sekundarna struktura je α-heliks; naprotiv, globularni proteini mogu sadržavati veliki broj β-struktura.

Spiralizacija linearnog polipeptidnog lanca smanjuje njegovu veličinu za oko 4 puta; a pakovanje u tercijarnu strukturu čini ga desetinama puta kompaktnijim od originalnog lanca.

Veze koje stabilizuju tercijarnu strukturu proteina . U stabilizaciji tercijarne strukture, veze između bočnih radikala aminokiselina igraju ulogu. Ove veze se mogu podijeliti na:

• jak (kovalentan) [prikaži] .

  Kovalentne veze uključuju disulfidne veze (-S-S-) između bočnih radikala cisteina koji se nalaze u različitim dijelovima polipeptidnog lanca; izopeptid, ili pseudopeptid, - između amino grupa bočnih radikala lizina, arginina, a ne α-amino grupa, i COOH grupa bočnih radikala asparaginske, glutaminske i aminolimunske kiseline, a ne α-karboksilnih grupa aminokiselina. Otuda i naziv ove vrste veze - slična peptidu. Rijetko, etersku vezu formiraju COOH grupa dikarboksilnih aminokiselina (asparaginska, glutaminska) i OH grupa hidroksiaminokiselina (serin, treonin).

• slaba (polarna i van der Waalsova) [prikaži] .

  TO polarne veze uključuju vodonik i jonske. Vodikove veze, kao i obično, nastaju između -NH2, -OH ili -SH grupe bočnog radikala jedne aminokiseline i karboksilne grupe druge. Jonske, ili elektrostatičke, veze nastaju pri kontaktu nabijenih grupa bočnih radikala -NH + 3 (lizin, arginin, histidin) i -COO - (asparaginska i glutaminska kiselina).

  Nepolarne ili van der Waalsove veze nastaje između ugljikovodičnih radikala aminokiselina. Hidrofobni radikali aminokiselina alanin, valin, izoleucin, metionin, fenilalanin međusobno djeluju u vodenom mediju. Slabe van der Waalsove veze doprinose formiranju hidrofobnog jezgra od nepolarnih radikala unutar proteinske globule. Što je više nepolarnih aminokiselina, veća je uloga van der Waalsovih veza u savijanju polipeptidnog lanca.

Brojne veze između bočnih radikala aminokiselina određuju prostornu konfiguraciju proteinske molekule.

Osobine organizacije tercijarne strukture proteina . Konformacija tercijarne strukture polipeptidnog lanca određena je svojstvima bočnih radikala njegovih sastavnih aminokiselina (koje nemaju primjetan učinak na formiranje primarnih i sekundarnih struktura) i mikrookruženjem, odnosno okolinom. Kada se presavije, polipeptidni lanac proteina ima tendenciju da poprimi energetski povoljan oblik, karakteriziran minimumom slobodne energije. Stoga, nepolarne R-grupe, "izbjegavajući" vodu, formiraju, takoreći, unutrašnji dio tercijarne strukture proteina, gdje se nalazi glavni dio hidrofobnih ostataka polipeptidnog lanca. Gotovo da nema molekula vode u centru proteinske globule. Polarne (hidrofilne) R-grupe aminokiseline nalaze se izvan ovog hidrofobnog jezgra i okružene su molekulima vode. Polipeptidni lanac bizarno se savija u trodimenzionalnom prostoru. Kada je savijen, sekundarna spiralna konformacija je prekinuta. Lanac "puca" na slabim tačkama gde se nalaze prolin ili hidroksiprolin, jer su ove aminokiseline pokretljivije u lancu, formirajući samo jednu vodikovu vezu sa drugim peptidnim grupama. Drugo mjesto zavoja je glicin, čija je R-grupa mala (vodonik). Stoga, R-grupe drugih aminokiselina, kada su naslagane, imaju tendenciju da zauzmu slobodni prostor na lokaciji glicina. Brojne aminokiseline - alanin, leucin, glutamat, histidin - doprinose očuvanju stabilnih spiralnih struktura u proteinu, a kao što su metionin, valin, izoleucin, asparaginska kiselina, pogoduju formiranju β-struktura. U proteinskom molekulu tercijarne konfiguracije postoje sekcije u obliku α-heliksa (spiralizirane), β-strukture (slojevite) i nasumične zavojnice. Samo ispravno prostorno savijanje proteina čini ga aktivnim; njegovo kršenje dovodi do promjene svojstava proteina i gubitka biološke aktivnosti.

Kvartarna struktura proteina

Proteini koji se sastoje od jednog polipeptidnog lanca imaju samo tercijarnu strukturu. To uključuje mioglobin, protein mišićnog tkiva uključen u vezivanje kiseonika, brojne enzime (lizozim, pepsin, tripsin, itd.). Međutim, neki proteini su izgrađeni od nekoliko polipeptidnih lanaca, od kojih svaki ima tercijarnu strukturu. Za takve proteine ​​uveden je koncept kvaternarne strukture, što je organizacija nekoliko polipeptidnih lanaca tercijarne strukture u jednu funkcionalnu proteinsku molekulu. Takav protein kvaternarne strukture naziva se oligomer, a njegovi polipeptidni lanci tercijarne strukture nazivaju se protomeri ili podjedinice (slika 4).

Na kvartarnom nivou organizacije, proteini zadržavaju osnovnu konfiguraciju tercijarne strukture (globularne ili fibrilarne). Na primjer, hemoglobin je protein koji ima kvartarnu strukturu i sastoji se od četiri podjedinice. Svaka od podjedinica je globularni protein i, općenito, hemoglobin također ima globularnu konfiguraciju. Proteini kose i vune - keratini, po tercijarnoj strukturi srodni fibrilarnim proteinima, imaju fibrilarnu konformaciju i kvartarnu strukturu.

Stabilizacija kvartarne strukture proteina . Svi proteini kvaternarne strukture izolovani su kao pojedinačne makromolekule koje se ne raspadaju u podjedinice. Kontakti između površina podjedinica mogući su samo zahvaljujući polarnim grupama aminokiselinskih ostataka, jer tokom formiranja tercijarne strukture svakog od polipeptidnih lanaca, bočni radikali nepolarnih aminokiselina (koji čine većinu svih proteinogenih aminokiseline) su skrivene unutar podjedinice. Između njihovih polarnih grupa formiraju se brojne ionske (solne), vodikove, au nekim slučajevima i disulfidne veze, koje čvrsto drže podjedinice u obliku organiziranog kompleksa. Upotreba supstanci koje razbijaju vodikove veze, ili supstanci koje obnavljaju disulfidne mostove, uzrokuje dezagregaciju protomera i uništavanje kvartarne strukture proteina. U tabeli. 1 sumira podatke o vezama koje stabilizuju različite nivoe organizacije proteinskog molekula [prikaži] .

Osobine strukturne organizacije nekih fibrilarnih proteina

Strukturna organizacija fibrilarnih proteina ima niz karakteristika u poređenju sa globularnim proteinima. Ove karakteristike se mogu pratiti na primjeru keratina, fibroina i kolagena. Keratini postoje u α- i β-konformacijama. α-Keratini i fibroin imaju slojevito presavijenu sekundarnu strukturu, međutim, kod keratina, lanci su paralelni, au fibroinu su antiparalelni (vidi sliku 3); osim toga, međulančane disulfidne veze su prisutne u keratinu, dok ih nema u fibroinu. Razbijanje disulfidnih veza dovodi do odvajanja polipeptidnih lanaca u keratinima. Naprotiv, stvaranje maksimalnog broja disulfidnih veza u keratinima djelovanjem oksidacijskih sredstava stvara snažnu prostornu strukturu. Generalno, kod fibrilarnih proteina, za razliku od globularnih proteina, ponekad je teško striktno razlikovati različite nivoe organizacije. Ako prihvatimo (kao za globularni protein) da tercijarna struktura treba da nastane slaganjem jednog polipeptidnog lanca u prostor, a kvaternarna struktura treba da bude formirana od nekoliko lanaca, onda je kod fibrilarnih proteina nekoliko polipeptidnih lanaca već uključeno u formiranje sekundarnu strukturu. Tipičan primjer fibrilarnog proteina je kolagen, koji je jedan od najzastupljenijih proteina u ljudskom tijelu (oko 1/3 mase svih proteina). Nalazi se u tkivima velike čvrstoće i male rastegljivosti (kosti, tetive, koža, zubi, itd.). U kolagenu, trećina aminokiselinskih ostataka je glicin, a oko četvrtina ili nešto više je prolin ili hidroksiprolin.

Izolovani polipeptidni lanac kolagena (primarna struktura) izgleda kao isprekidana linija. Sadrži oko 1000 aminokiselina i ima molekulsku težinu od oko 105 (Slika 5, a, b). Polipeptidni lanac je izgrađen od ponavljajućeg tripleta aminokiselina (tripleta) sljedećeg sastava: gly-A-B, gdje su A i B sve aminokiseline osim glicina (najčešće prolin i hidroksiprolin). Kolagenski polipeptidni lanci (ili α-lanci) tokom formiranja sekundarnih i tercijarnih struktura (sl. 5, c i d) ne mogu formirati tipične α-helike sa spiralnom simetrijom. To sprečavaju prolin, hidroksiprolin i glicin (anti-helikalne aminokiseline). Dakle, tri α-lanca formiraju, takoreći, upletene spirale, poput tri niti koje se omotavaju oko cilindra. Tri spiralna α-lanca formiraju ponavljajuću strukturu kolagena zvanu tropokolagen (slika 5d). Tropokolagen u svojoj organizaciji je tercijarna struktura kolagena. Plosnati prstenovi prolina i hidroksiprolina, koji se redovno izmjenjuju duž lanca, daju mu krutost, kao i međulančane veze između α-lanaca tropokolagena (dakle, kolagen je otporan na istezanje). Tropokolagen je u suštini podjedinica kolagenih vlakana. Podjedinice tropokolagena su naslagane u kvartarnoj strukturi kolagena postupno (slika 5e).

Do stabilizacije kolagenskih struktura dolazi zbog međulančanih vodoničnih, jonskih i van der Waalsovih veza i male količine kovalentnih veza.

α-lanci kolagena imaju različite hemijske strukture. Postoje α 1 -lanci različitih tipova (I, II, III, IV) i α 2 - lanci. U zavisnosti od toga koji α1- i α2-lanci učestvuju u formiranju trolančane spirale tropokolagena, razlikuju se četiri tipa kolagena:

• prvi tip - dva α 1 (I) i jedan α 2 -lanac;
• drugi tip - tri α 1 (II) lanca;
• treći tip - tri α1 (III)-lanca;
• četvrti tip - tri α1 (IV)-lanca.

Najčešći kolagen prve vrste: nalazi se u koštanom tkivu, koži, tetivama; Kolagen tipa 2 se nalazi u hrskavici itd. U istom tipu tkiva mogu biti različite vrste kolagena.

Uređeno agregiranje kolagenih struktura, njihova krutost i inertnost osiguravaju visoku čvrstoću kolagenih vlakana. Proteini kolagena sadrže i komponente ugljikohidrata, odnosno proteinsko-ugljikohidratni kompleksi.

Kolagen je ekstracelularni protein koji formiraju ćelije vezivnog tkiva koje je dio svih organa. Stoga, s oštećenjem kolagena (ili kršenjem njegovog stvaranja), dolazi do višestrukih kršenja potpornih funkcija vezivnog tkiva organa.

Uloga proteina u organizmu je izuzetno velika. Istovremeno, tvar može nositi takvo ime tek nakon što stekne unaprijed određenu strukturu. Do ove tačke, to je polipeptid, samo lanac aminokiselina koji ne može obavljati svoje predviđene funkcije. Uopšteno govoreći, prostorna struktura proteina (primarna, sekundarna, tercijarna i domenska) je njihova obimna struktura. Štaviše, za organizam su najvažnije sekundarne, tercijarne i domenske strukture.

Preduvjeti za proučavanje strukture proteina

Među metodama za proučavanje strukture hemijskih supstanci posebnu ulogu igra rendgenska difrakciona kristalografija. Preko njega se mogu dobiti informacije o redoslijedu atoma u molekularnim spojevima io njihovoj prostornoj organizaciji. Jednostavno rečeno, rendgenski snimak se može napraviti i za jedan molekul, što je postalo moguće 30-ih godina 20. veka.

Tada su istraživači otkrili da mnogi proteini ne samo da imaju linearnu strukturu, već se mogu nalaziti i u spiralama, zavojnicama i domenima. I kao rezultat mnoštva naučnih eksperimenata, pokazalo se da je sekundarna struktura proteina konačni oblik za strukturne proteine ​​i srednji oblik za enzime i imunoglobuline. To znači da tvari koje u konačnici imaju tercijarnu ili kvartarnu strukturu, u fazi svog "zrenja" moraju proći i fazu spiralnog formiranja, što je karakteristično za sekundarnu strukturu.

Formiranje sekundarne strukture proteina

Čim se završi sinteza polipeptida na ribosomima u gruboj mreži stanične endoplazme, počinje da se formira sekundarna struktura proteina. Sam polipeptid je duga molekula koja zauzima puno prostora i nezgodna je za transport i obavljanje svojih funkcija. Stoga, kako bi se smanjila njegova veličina i dala posebna svojstva, razvija se sekundarna struktura. To se dešava formiranjem alfa spirala i beta slojeva. Tako se dobija protein sekundarne strukture, koji će se u budućnosti ili pretvoriti u tercijarni i kvarterni, ili će se koristiti u ovom obliku.

Organizacija sekundarne strukture

Brojne studije su pokazale da je sekundarna struktura proteina ili alfa heliks, ili beta sloj, ili izmjena sekcija sa ovim elementima. Štaviše, sekundarna struktura je način uvijanja i spiralnog uvijanja proteinske molekule. Ovo je haotičan proces koji se javlja zbog vodikovih veza koje se javljaju između polarnih područja aminokiselinskih ostataka u polipeptidu.

Sekundarna struktura alfa heliksa

Budući da su samo L-aminokiseline uključene u biosintezu polipeptida, formiranje sekundarne strukture proteina počinje uvrtanjem spirale u smjeru kazaljke na satu (desno). Postoji striktno 3,6 aminokiselinskih ostataka za svaki spiralni zavoj, a udaljenost duž spiralne ose je 0,54 nm. Ovo su opća svojstva za sekundarnu strukturu proteina, koja ne ovise o vrsti aminokiselina uključenih u sintezu.

Utvrđeno je da nije cijeli polipeptidni lanac potpuno spiralan. Njegova struktura sadrži linearne dijelove. Konkretno, proteinski molekul pepsina je samo 30% spiralan, lizozim - 42%, a hemoglobin - 75%. To znači da sekundarna struktura proteina nije striktno spirala, već kombinacija njegovih dijelova s ​​linearnim ili slojevitim.

Sekundarna struktura beta sloja

Drugi tip strukturne organizacije supstance je beta sloj, koji je dva ili više polipeptidnih lanaca povezanih vodoničnom vezom. Ovo posljednje se događa između slobodnih CO NH2 grupa. Na ovaj način se povezuju uglavnom strukturni (mišićni) proteini.

Struktura proteina ovog tipa je sljedeća: jedan lanac polipeptida s oznakom terminalnih dijelova A-B paralelan je uz drugi. Jedino upozorenje je da se drugi molekul nalazi antiparalelno i da je označen kao B-A. Tako nastaje beta sloj koji se može sastojati od proizvoljno velikog broja polipeptidnih lanaca povezanih višestrukim vodoničnim vezama.

vodonična veza

Sekundarna struktura proteina je veza zasnovana na višestrukim polarnim interakcijama atoma s različitim vrijednostima elektronegativnosti. Najveću sposobnost stvaranja takve veze imaju četiri elementa: fluor, kiseonik, dušik i vodonik. Proteini sadrže sve osim fluora. Stoga se vodikova veza može formirati i stvara, što omogućava spajanje polipeptidnih lanaca u beta slojeve i u alfa spirale.

Nastanak vodonične veze najlakše je objasniti na primjeru vode, koja je dipol. Kiseonik nosi snažan negativni naboj, a zbog visoke polarizacije O-H veze, vodik se smatra pozitivnim. U ovom stanju, molekuli su prisutni u određenom mediju. I mnogi od njih se dodiruju i sudaraju. Tada kiseonik iz prve molekule vode privlači vodonik iz druge. I tako na lancu.

Slični procesi se dešavaju u proteinima: elektronegativni kiseonik peptidne veze privlači vodonik iz bilo kog dela drugog aminokiselinskog ostatka, formirajući vodikovu vezu. Ovo je slaba polarna konjugacija, za koju je potrebno oko 6,3 kJ energije za prekid.

Za poređenje, najslabija kovalentna veza u proteinima zahtijeva 84 kJ energije da bi je prekinula. Najjača kovalentna veza zahtijeva 8400 kJ. Međutim, broj vodoničnih veza u proteinskom molekulu je toliko ogroman da njihova ukupna energija omogućava molekulu da postoji u agresivnim uslovima i da zadrži svoju prostornu strukturu. Zbog toga postoje proteini. Struktura ove vrste proteina daje snagu koja je neophodna za funkcioniranje mišića, kostiju i ligamenata. Toliko je velika važnost sekundarne strukture proteina za tijelo.