Proteiinimolekyylin toissijainen rakenne näyttää tältä. Proteiinin toissijainen rakenne

Nimi "oravat" tulee monien niiden kyvystä muuttua valkoiseksi kuumennettaessa. Nimi "proteiinit" tulee kreikan sanasta "ensimmäinen", mikä osoittaa niiden merkityksen kehossa. Mitä korkeampi elävien olentojen organisoitumistaso on, sitä monipuolisempi on proteiinien koostumus.

Proteiinit koostuvat aminohapoista, jotka liittyvät yhteen kovalenttisesti peptidi sidos: yhden aminohapon karboksyyliryhmän ja toisen aminoryhmän välillä. Kun kaksi aminohappoa ovat vuorovaikutuksessa, muodostuu dipeptidi (kahden aminohapon tähteistä, kreikasta. peptos-hitsattu). Aminohappojen substituutio, poissulkeminen tai permutaatio polypeptidiketjussa aiheuttaa uusien proteiinien syntymistä. Esimerkiksi kun vain yksi aminohappo korvataan (glutamiini valiinilla), syntyy vakava sairaus - sirppisoluanemia, kun punasolut ovat eri muotoisia eivätkä pysty suorittamaan perustoimintojaan (hapensiirto). Kun peptidisidos muodostuu, vesimolekyyli lohkeaa pois. Aminohappotähteiden lukumäärästä riippuen on olemassa:

– oligopeptidit (di-, tri-, tetrapeptidit jne.) - sisältävät jopa 20 aminohappotähdettä;

– polypeptidit - 20 - 50 aminohappotähdettä;

– oravia - yli 50, joskus tuhansia aminohappotähteitä

Fysikaalis-kemiallisten ominaisuuksiensa mukaan proteiinit ovat hydrofiilisiä ja hydrofobisia.

Proteiinimolekyylillä on neljä organisoitumistasoa - vastaavat spatiaaliset rakenteet (kokoonpano, konformaatioita) proteiinit: primaariset, sekundaariset, tertiaariset ja kvaternaariset.

Ensisijainen proteiinien rakenne on yksinkertaisin. Se on polypeptidiketjun muotoinen, jossa aminohapot on yhdistetty vahvalla peptidisidoksella. Se määräytyy aminohappojen laadullisen ja kvantitatiivisen koostumuksen ja niiden sekvenssin perusteella.

Proteiinien toissijainen rakenne

Toissijainen rakenne muodostuu pääasiassa vetysidoksista, jotka muodostuivat toisen heliksin NH-ryhmän vetyatomien ja toisen CO-ryhmän hapen väliin ja jotka suuntautuvat proteiinimolekyylin heliksiä pitkin tai rinnakkaisten laskosten väliin. Proteiinimolekyyli on osittain tai kokonaan kiertynyt a-heliksiksi tai muodostaa β-laskostetun rakenteen. Esimerkiksi keratiiniproteiinit muodostavat a-heliksin. Ne ovat osa kavioita, sarvia, hiuksia, höyheniä, kynsiä, kynsiä. Proteiineilla, jotka ovat osa silkkiä, on β-laskos. Aminohapporadikaalit (R-ryhmät) jäävät heliksin ulkopuolelle. Vetysidokset ovat paljon heikompia kuin kovalenttiset sidokset, mutta merkittävällä määrällä ne muodostavat melko vahvan rakenteen.

Toimiminen kierretyn spiraalin muodossa on ominaista joillekin fibrillaarisille proteiineille - myosiinille, aktiinille, fibrinogeenille, kollageenille jne.

Proteiinin tertiäärinen rakenne

Tertiäärinen proteiinin rakenne. Tämä rakenne on vakio ja ainutlaatuinen jokaiselle proteiinille. Se määräytyy R-ryhmien koon, polaarisuuden, aminohappotähteiden muodon ja sekvenssin perusteella. Polypeptidiheliksi kiertyy ja sopii tietyllä tavalla. Proteiinin tertiäärisen rakenteen muodostuminen johtaa proteiinin erityisen konfiguraation muodostumiseen - palloja (lat. globulus - pallo). Sen muodostuminen johtuu erilaisista ei-kovalenttisista vuorovaikutuksista: hydrofobinen, vety, ioni. Disulfidisillat muodostuvat kysteiinin aminohappotähteiden välille.

Hydrofobiset sidokset ovat heikkoja sidoksia ei-polaaristen sivuketjujen välillä, jotka syntyvät liuotinmolekyylien keskinäisestä hylkimisestä. Tässä tapauksessa proteiini on kierretty niin, että hydrofobiset sivuketjut upotetaan syvälle molekyyliin ja suojaavat sitä vuorovaikutukselta veden kanssa, ja hydrofiiliset sivuketjut sijaitsevat ulkopuolella.

Useimmilla proteiineilla on tertiäärinen rakenne - globuliinit, albumiinit jne.

Kvaternäärinen proteiinirakenne

Kvaternaari proteiinin rakenne. Se muodostuu yksittäisten polypeptidiketjujen yhdistämisen tuloksena. Yhdessä ne muodostavat toiminnallisen yksikön. Sidostyypit ovat erilaisia: hydrofobinen, vety, sähköstaattinen, ioninen.

Sähköstaattiset sidokset syntyvät aminohappotähteiden elektronegatiivisten ja sähköpositiivisten radikaalien välille.

Joillekin proteiineille on ominaista alayksiköiden pallomainen järjestely - tämä on pallomainen proteiinit. Globulaariset proteiinit liukenevat helposti veteen tai suolaliuoksiin. Yli 1000 tunnettua entsyymiä kuuluu globulaarisiin proteiineihin. Globulaarisiin proteiineihin kuuluu joitain hormoneja, vasta-aineita, kuljetusproteiineja. Esimerkiksi hemoglobiinin (erytrosyyttiproteiinin) monimutkainen molekyyli on pallomainen proteiini ja koostuu neljästä globiinin makromolekyylistä: kahdesta α-ketjusta ja kahdesta β-ketjusta, joista kukin on kytketty rautaa sisältävään hemiin.

Muille proteiineille on ominaista assosiaatio kierteisissä rakenteissa - tämä on fibrillaarinen (lat. fibrilla - kuitu) proteiineja. Useita (3 - 7) α-heliksiä on kierretty yhteen, kuten kuidut kaapelissa. Fibrillaariset proteiinit ovat veteen liukenemattomia.

Proteiinit jaetaan yksinkertaisiin ja monimutkaisiin.

Yksinkertaiset proteiinit (proteiinit)

Yksinkertaiset proteiinit (proteiinit) koostuvat vain aminohappotähteistä. Yksinkertaisia ​​proteiineja ovat globuliinit, albumiinit, gluteliinit, prolamiinit, protamiinit, männät. Albumiinit (esimerkiksi veren seerumin albumiini) liukenevat veteen, globuliinit (esimerkiksi vasta-aineet) ovat veteen liukenemattomia, mutta liukenevat joidenkin suolojen vesiliuoksiin (natriumkloridi jne.).

Monimutkaiset proteiinit (proteiinit)

Monimutkaiset proteiinit (proteiinit) sisältävät aminohappotähteiden lisäksi luonteeltaan erilaiset yhdisteet, joita kutsutaan proteettinen ryhmä. Esimerkiksi metalloproteiinit ovat proteiineja, jotka sisältävät ei-hemi rautaa tai ovat sitoutuneet metalliatomiin (useimmat entsyymit), nukleoproteiinit ovat proteiineja, jotka liittyvät nukleiinihappoihin (kromosomit jne.), fosfoproteiinit ovat proteiineja, jotka sisältävät fosforihappojäämiä (munan proteiinit). keltuainen, jne.), glykoproteiinit - proteiinit yhdessä hiilihydraattien kanssa (jotkut hormonit, vasta-aineet jne.), kromoproteiinit - pigmenttejä sisältävät proteiinit (myoglobiini jne.), lipoproteiinit - lipidejä sisältävät proteiinit (sisältää kalvoihin).

Proteiinin säännölliset toissijaiset rakenteet

Toissijaiset rakenteet erottuvat pääketjun säännöllisestä, jaksollisesta muodosta (konformaatiosta), jossa on erilaisia ​​sivuryhmien konformaatioita.

RNA:n toissijainen rakenne

Esimerkkejä toissijaisesta rakenteesta ovat varsisilmukka ja pseudokoste.

Toissijaiset rakenteet mRNA:ssa säätelevät translaatiota. Esimerkiksi epätavallisten aminohappojen, selenometioniinin ja pyrrolysiinin, liittäminen proteiineihin riippuu kantasilmukasta, joka sijaitsee 3":n transloimattomalla alueella. Pseudoknotit muuttavat ohjelmallisesti geenien lukukehystä.

Katso myös

• Kvaternaarirakenne

Huomautuksia

Wikimedia Foundation. 2010 .

Katso, mikä "proteiinien toissijainen rakenne" on muissa sanakirjoissa:

Toissijainen rakenne on makromolekyylin (esimerkiksi proteiinin polypeptidiketjun) pääketjun (eng. rungon) konformaatiojärjestely riippumatta sivuketjujen konformaatiosta tai suhteesta muihin segmentteihin. Toissijaisen ... ... Wikipedian kuvauksessa

proteiinin sekundaarinen rakenne- - polypeptidiketjun spatiaalinen konfiguraatio, joka muodostuu ei-kovalenttisten vuorovaikutusten seurauksena aminohappotähteiden funktionaalisten ryhmien välillä (α- ja β-proteiinirakenteet) ... Tiivis biokemiallisten termien sanakirja

Erilaisia ​​tapoja kuvata proteiinin kolmiulotteinen rakenne käyttämällä esimerkkinä trioosifosfaatti-isomeraasientsyymiä. Vasemmalla on "sauva"-malli, jossa on kuva kaikista atomeista ja niiden välisistä sidoksista; elementit näkyvät väreinä. Rakenteelliset aiheet on kuvattu keskellä ... Wikipedia

Hiusneulan rakenne- * hiusneularakenne tai varren silmukka s. sekundäärinen rakenne nukleiinihappomolekyylissä, jossa komplementaariset sekvenssit saman juosteen sisällä yhdistyvät muodostaen kaksijuosteisen varren, kun taas... Genetiikka. tietosanakirja

Oravan rakenne- proteiinien päärakenneyksiköt (monomeerit) ovat aminohappotähteet, jotka on liitetty toisiinsa peptidisidoksilla pitkissä ketjuissa. Yksittäisiä ketjuja voidaan vetää puoleensa tai muodostaa silmukoita ja taipua taaksepäin niin, että ... ... Modernin luonnontieteen alku

Polymeeri- (Polymeeri)polymeerin määritelmä, polymerointityypit, synteettiset polymeerit Polymeerimääritelmätiedot, polymerointityypit, synteettiset polymeerit Sisältö Sisältö Määritelmä Historiallinen tausta Polymerointitieteen tyypit… … Sijoittajan tietosanakirja

- (biopolymeerit) luonnolliset makromolekyylit, jotka pelaavat DOS:ia. rooli biol. prosessit. P. b. sisältävät proteiinit, nukleiinihapot (NA) ja polysakkaridit. P. b. muodostavat kaikkien elävien organismien rakenteellisen perustan; kaikki solun prosessit liittyvät ...... Fyysinen tietosanakirja

Tällä termillä on muita merkityksiä, katso Proteiinit (merkitykset). Proteiinit (proteiinit, polypeptidit) ovat suurimolekyylisiä orgaanisia aineita, jotka koostuvat alfa-aminohapoista, jotka on liitetty ketjuun peptidisidoksella. Elävissä organismeissa ... ... Wikipedia

Proteiinit ovat yksi tärkeimmistä orgaanisista elementeistä jokaisessa kehon solussa. Ne suorittavat monia toimintoja: tukevat, signaloivat, entsymaattiset, kuljettavat, rakenteelliset, reseptorit jne. Proteiinien primaarisista, sekundaarisista, tertiaarisista ja kvaternaarisista rakenteista on tullut tärkeitä evolutionaarisia mukautuksia. Mistä nämä molekyylit on tehty? Miksi proteiinien oikea konformaatio kehon soluissa on niin tärkeää?

Proteiinien rakennekomponentit

Minkä tahansa polypeptidiketjun monomeerit ovat aminohappoja (AA). Nämä alhaisen molekyylipainon orgaaniset yhdisteet ovat melko yleisiä luonnossa ja voivat esiintyä itsenäisinä molekyyleinä, jotka suorittavat omat tehtävänsä. Niitä ovat aineiden kuljetus, entsyymien vastaanotto, esto tai aktivointi.

Biogeenisiä aminohappoja on yhteensä noin 200, mutta niitä voi olla vain 20. Ne ovat helposti veteen liukenevia, kiteisiä ja monet niistä ovat maultaan makeita.

Kemiallisesti katsoen AA ovat molekyylejä, jotka sisältävät välttämättä kaksi funktionaalista ryhmää: -COOH ja -NH2. Näiden ryhmien avulla aminohapot muodostavat ketjuja, jotka liittyvät toisiinsa peptidisidoksella.

Jokaisella 20 proteiinia aiheuttavasta aminohaposta on oma radikaalinsa, riippuen siitä, minkä kemialliset ominaisuudet vaihtelevat. Tällaisten radikaalien koostumuksen mukaan kaikki AA:t luokitellaan useisiin ryhmiin.

1. Ei-polaarinen: isoleusiini, glysiini, leusiini, valiini, proliini, alaniini.
2. Polaarinen ja varautumaton: treoniini, metioniini, kysteiini, seriini, glutamiini, asparagiini.
3. Aromaattinen: tyrosiini, fenyylialaniini, tryptofaani.
4. Polaarinen ja negatiivisesti varautunut: glutamaatti, aspartaatti.
5. Polaarinen ja positiivisesti varautunut: arginiini, histidiini, lysiini.

Mikä tahansa proteiinirakenteen organisoitumistaso (primaarinen, sekundaarinen, tertiäärinen, kvaternäärinen) perustuu AA:sta koostuvaan polypeptidiketjuun. Ainoa ero on siinä, kuinka tämä sekvenssi muodostuu avaruudessa ja minkä kemiallisten sidosten avulla tällainen konformaatio säilyy.

Proteiinin päärakenne

Mikä tahansa proteiini muodostuu ribosomeihin - ei-membraanisiin soluorganelleihin, jotka osallistuvat polypeptidiketjun synteesiin. Täällä aminohapot yhdistetään toisiinsa vahvalla peptidisidoksella muodostaen primäärirakenteen. Tällainen proteiinin primäärirakenne on kuitenkin äärimmäisen erilainen kuin kvaternäärinen, joten molekyylin lisäkypsyminen on välttämätöntä.

Proteiinit, kuten elastiini, histonit, glutationi, joilla on jo niin yksinkertainen rakenne, pystyvät suorittamaan tehtävänsä kehossa. Suurimmalle osalle proteiineista seuraava vaihe on monimutkaisemman sekundaarisen konformaation muodostuminen.

Proteiinin toissijainen rakenne

Peptidisidosten muodostuminen on ensimmäinen vaihe useimpien proteiinien kypsymisessä. Jotta ne voisivat suorittaa tehtävänsä, niiden paikallisessa rakenteessa on tehtävä joitain muutoksia. Tämä saavutetaan vetysidosten - hauraiden, mutta samalla lukuisten yhteyksien avulla aminohappomolekyylien emäksisten ja happokeskusten välillä.

Näin muodostuu proteiinin sekundaarirakenne, joka eroaa kvaternaarisesta konfiguraation yksinkertaisuudesta ja paikallisesta konformaatiosta. Jälkimmäinen tarkoittaa, että koko ketjua ei muuteta. Vetysidoksia voi muodostua useaan kohtaan eri etäisyydellä toisistaan, ja niiden muoto riippuu myös aminohappotyypistä ja kokoamistavasta.

Lysotsyymi ja pepsiini edustavat proteiineja, joilla on toissijainen rakenne. Pepsiini osallistuu ruoansulatusprosesseihin, ja lysotsyymi suorittaa suojaavan toiminnon kehossa tuhoten bakteerien soluseiniä.

Toissijaisen rakenteen ominaisuudet

Peptidiketjun paikalliset konformaatiot voivat poiketa toisistaan. Useita kymmeniä on jo tutkittu, ja niistä kolme on yleisimpiä. Niiden joukossa ovat alfahelix, beta-kerrokset ja beta-käännös.

• Alfaheliksi on yksi useimpien proteiinien yleisimmistä toissijaisista rakennemuodoista. Se on jäykkä sauvarunko, jonka iskunpituus on 0,54 nm. Aminohapporadikaalit suuntautuvat ulospäin.

Oikeakätiset spiraalit ovat yleisimpiä, ja joskus löytyy vasenkätisiä vastineita. Muotoilutoiminnon suorittavat vetysidokset, jotka stabiloivat kiharoita. Alfaheliksin muodostava ketju sisältää hyvin vähän proliinia ja polaarisia varautuneita aminohappoja.

• Beta-käännös on eristetty erillisessä konformaatiossa, vaikka tätä voidaan kutsua osaksi beta-arkkia. Tärkeintä on peptidiketjun taivutus, jota tukevat vetysidokset. Yleensä itse mutkan paikka koostuu 4-5 aminohaposta, joista proliinin läsnäolo on pakollista. Tämä AK on ainoa, jolla on jäykkä ja lyhyt luuranko, jonka avulla voit muodostaa itse käännöksen.
• Beeta-kerros on aminohappoketju, joka muodostaa useita laskoksia ja stabiloi niitä vetysidoksilla. Tämä muoto on hyvin samanlainen kuin haitariksi taitettu paperiarkki. Useimmiten aggressiivisilla proteiineilla on tämä muoto, mutta poikkeuksia on monia.

On olemassa yhdensuuntaisia ​​ja vastasuuntaisia ​​beta-kerroksia. Ensimmäisessä tapauksessa C- ja N-päät osuvat ketjun mutkissa ja päissä yhteen, mutta toisessa tapauksessa eivät.

Tertiäärinen rakenne

Proteiinin lisäpakkaus johtaa tertiäärisen rakenteen muodostumiseen. Tämä konformaatio stabiloidaan vety-, disulfidi-, hydrofobisten ja ionisten sidosten avulla. Niiden suuri määrä mahdollistaa toissijaisen rakenteen kiertämisen monimutkaisempaan muotoon ja stabiloinnin.

Ne erotetaan toisistaan ​​pallomaisilla ja globulaarisilla peptideillä, ja pallomaisten peptidien molekyyli on pallomainen rakenne. Esimerkkejä: albumiini, globuliini, histonit tertiaarisessa rakenteessa.

Muodostuu vahvoja säikeitä, joiden pituus ylittää niiden leveyden. Tällaiset proteiinit suorittavat useimmiten rakenteellisia ja muotoilutoimintoja. Esimerkkejä ovat fibroiini, keratiini, kollageeni, elastiini.

Proteiinien rakenne molekyylin kvaternaarisessa rakenteessa

Jos useat pallot yhdistyvät yhdeksi kompleksiksi, muodostuu ns. kvaternäärinen rakenne. Tämä konformaatio ei ole ominainen kaikille peptideille, ja se muodostuu, kun se on välttämätöntä tärkeiden ja spesifisten toimintojen suorittamiseksi.

Jokainen koostumuksen pallopallo on erillinen domeeni tai protomeeri. Molekyylejä kutsutaan kollektiivisesti oligomeeriksi.

Tyypillisesti sellaisella proteiinilla on useita stabiileja konformaatioita, jotka jatkuvasti korvaavat toisiaan joko joidenkin ulkoisten tekijöiden vaikutuksesta riippuen tai kun on tarpeen suorittaa erilaisia ​​toimintoja.

Tärkeä ero proteiinin tertiäärisen ja kvaternaarisen rakenteen välillä on molekyylien väliset sidokset, jotka vastaavat useiden pallosten yhdistämisestä. Koko molekyylin keskellä on usein metalli-ioni, joka vaikuttaa suoraan molekyylien välisten sidosten muodostumiseen.

Lisäproteiinirakenteet

Aina aminohappoketju ei riitä suorittamaan proteiinin toimintoja. Useimmissa tapauksissa tällaisiin molekyyleihin on kiinnittynyt muita orgaanisia ja epäorgaanisia aineita. Koska tämä ominaisuus on tyypillinen suurimmalle osalle entsyymeistä, monimutkaisten proteiinien koostumus jaetaan yleensä kolmeen osaan:

• Apoentsyymi on proteiinin osa molekyylistä, joka on aminohapposekvenssi.
• Koentsyymi ei ole proteiini, vaan orgaaninen osa. Se voi sisältää erilaisia ​​lipidejä, hiilihydraatteja tai jopa nukleiinihappoja. Tämä sisältää biologisesti aktiivisten yhdisteiden edustajat, joiden joukossa on vitamiineja.
• Kofaktori - epäorgaaninen osa, jota useimmissa tapauksissa edustavat metalli-ionit.

Proteiinien rakenne molekyylin kvaternaarisessa rakenteessa edellyttää useiden eri alkuperää olevien molekyylien osallistumista, joten monissa entsyymeissä on kolme komponenttia kerralla. Esimerkki on fosfokinaasi, entsyymi, joka varmistaa fosfaattiryhmän siirtymisen ATP-molekyylistä.

Missä proteiinimolekyylin kvaternäärinen rakenne muodostuu?

Polypeptidiketju alkaa syntetisoitua solun ribosomeissa, mutta proteiinin edelleen kypsyminen tapahtuu muissa organelleissa. Vasta muodostuneen molekyylin on päästävä kuljetusjärjestelmään, joka koostuu ydinkalvosta, ER:stä, Golgi-laitteistosta ja lysosomeista.

Proteiinin spatiaalisen rakenteen komplikaatio tapahtuu endoplasmisessa retikulumissa, jossa ei muodostu vain erityyppisiä sidoksia (vety-, disulfidi-, hydrofobinen, molekyylien välinen, ioninen), vaan myös koentsyymiä ja kofaktoria lisätään. Näin muodostuu proteiinin kvaternäärinen rakenne.

Kun molekyyli on täysin valmis työhön, se pääsee joko solun sytoplasmaan tai Golgin laitteeseen. Jälkimmäisessä tapauksessa nämä peptidit pakataan lysosomeihin ja kuljetetaan solun muihin osiin.

Esimerkkejä oligomeerisistä proteiineista

Kvaternäärinen rakenne on proteiinien rakenne, joka on suunniteltu edistämään elintärkeiden toimintojen suorittamista elävässä organismissa. Orgaanisten molekyylien monimutkainen konformaatio mahdollistaa ennen kaikkea monien aineenvaihduntaprosessien (entsyymien) työhön vaikuttamisen.

Biologisesti tärkeitä proteiineja ovat hemoglobiini, klorofylli ja hemosyaniini. Porfyriinirengas on näiden molekyylien perusta, jonka keskellä on metalli-ioni.

Hemoglobiini

Hemoglobiiniproteiinimolekyylin kvaternäärinen rakenne koostuu 4 pallosta, jotka on yhdistetty molekyylien välisillä sidoksilla. Keskellä on porfiini, jossa on rauta-ioni. Proteiini kuljetetaan erytrosyyttien sytoplasmassa, jossa ne vievät noin 80 % sytoplasman kokonaistilavuudesta.

Molekyylin perusta on hemi, joka on luonteeltaan epäorgaanisempi ja värjätty punaiseksi. Se on myös hemoglobiinin hajoamista maksassa.

Me kaikki tiedämme, että hemoglobiinilla on tärkeä kuljetustoiminto - hapen ja hiilidioksidin siirto koko ihmiskehossa. Proteiinimolekyylin monimutkainen konformaatio muodostaa erityisiä aktiivisia keskuksia, jotka pystyvät sitomaan vastaavat kaasut hemoglobiiniin.

Kun muodostuu proteiini-kaasukompleksi, muodostuu niin sanottu oksihemoglobiini ja karbohemoglobiini. On kuitenkin olemassa toisenlainen tällaisten assosiaatioiden tyyppi, joka on melko vakaa: karboksihemoglobiini. Se on proteiinin ja hiilimonoksidin kompleksi, jonka stabiilius selittää tukehtumishyökkäykset liiallisella myrkyllisyydellä.

Klorofylli

Toinen kvaternäärisen rakenteen omaavien proteiinien edustaja, jonka domeenisidoksia tukee jo magnesium-ioni. Koko molekyylin päätehtävä on osallistuminen kasvien fotosynteesiprosesseihin.

On olemassa erityyppisiä klorofyllejä, jotka eroavat toisistaan ​​porfyriinirenkaan radikaalien perusteella. Jokainen näistä lajikkeista on merkitty erillisellä latinalaisten aakkosten kirjaimella. Esimerkiksi maakasveille on ominaista klorofylli a tai klorofylli b, kun taas levissä on myös muita tämän tyyppisiä proteiineja.

Hemosyaniini

Tämä molekyyli on hemoglobiinin analogi monissa alemmissa eläimissä (niveljalkaiset, nilviäiset jne.). Suurin ero kvaternäärisen molekyylirakenteen omaavan proteiinin rakenteessa on sinkki-ionin läsnäolo rauta-ionin sijaan. Hemosyaniinilla on sinertävä väri.

Joskus ihmiset ihmettelevät, mitä tapahtuisi, jos ihmisen hemoglobiini korvattaisiin hemosyaniinilla. Tällöin veren tavanomainen aineiden ja erityisesti aminohappojen pitoisuus häiriintyy. Hemosyaniini on myös epästabiili muodostamaan kompleksia hiilidioksidin kanssa, joten "sinisellä verellä" olisi taipumus muodostaa verihyytymiä.

Proteiinien rakenteellisessa organisaatiossa on neljä tasoa: primaarinen, sekundaarinen, tertiäärinen ja kvaternäärinen. Jokaisella tasolla on omat ominaisuutensa.

Proteiinien päärakenne on lineaarinen polypeptidiketju aminohapoista, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Primäärirakenne on proteiinimolekyylin rakenteellisen organisoinnin yksinkertaisin taso. Korkean stabiilisuuden antavat sille kovalenttiset peptidisidokset yhden aminohapon a-aminoryhmän ja toisen aminohapon a-karboksyyliryhmän välillä. [näytä] .

Jos proliinin tai hydroksiproliinin iminoryhmä on osallisena peptidisidoksen muodostumisessa, sillä on eri muoto [näytä] .

Kun soluihin muodostuu peptidisidoksia, aktivoituu ensin yhden aminohapon karboksyyliryhmä ja sitten se yhdistyy toisen aminoryhmän kanssa. Suunnilleen sama suoritetaan polypeptidien laboratorio synteesi.

Peptidisidos on polypeptidiketjun toistuva fragmentti. Sillä on useita ominaisuuksia, jotka eivät vaikuta pelkästään primäärirakenteen muotoon, vaan myös polypeptidiketjun korkeimpiin organisoitumistasoihin:

• samantasoisuus - kaikki peptidiryhmän atomit ovat samassa tasossa;
• kyky esiintyä kahdessa resonoivassa muodossa (keto- tai enolimuoto);
• substituenttien trans-asema C-N-sidoksen suhteen;
• kyky muodostaa vetysidoksia, ja jokainen peptidiryhmä voi muodostaa kaksi vetysidosta muiden ryhmien, mukaan lukien peptidiryhmien, kanssa.

Poikkeuksen muodostavat peptidiryhmät, joihin osallistuu proliinin tai hydroksiproliinin aminoryhmä. Ne pystyvät muodostamaan vain yhden vetysidoksen (katso edellä). Tämä vaikuttaa proteiinin sekundaarirakenteen muodostumiseen. Polypeptidiketju kohdassa, jossa proliini tai hydroksiproliini sijaitsee, taipuu helposti, koska sitä ei pidä, kuten tavallista, toinen vetysidos.

Peptidien ja polypeptidien nimikkeistö . Peptidien nimi muodostuu niiden aminohappojen nimistä. Kaksi aminohappoa muodostaa dipeptidin, kolme tripeptidin, neljä tetrapeptidin jne. Jokaisessa minkä tahansa pituisessa peptidissä tai polypeptidiketjussa on N-terminaalinen aminohappo, joka sisältää vapaan aminoryhmän, ja C-terminaalinen aminohappo, joka sisältää vapaan karboksyyliryhmän. Polypeptidien nimeämisessä kaikki aminohapot luetellaan peräkkäin alkaen N-päästä ja korvataan niiden nimissä C-päätä lukuun ottamatta -in-liite -yyliin (koska peptidien aminohapoissa ei ole enää karboksyyliryhmää, mutta karbonyyli). Esimerkiksi kuvassa näkyvä nimi. 1 tripeptidi - leuc lietettä fenyylialan lietettä treoni sisään.

Proteiinin perusrakenteen ominaisuudet . Polypeptidiketjun rungossa jäykät rakenteet (litteät peptidiryhmät) vuorottelevat suhteellisen liikkuvien alueiden (-CHR) kanssa, jotka pystyvät pyörimään sidosten ympärillä. Tällaiset polypeptidiketjun rakenteen piirteet vaikuttavat sen pakkaamiseen avaruudessa.

Sekundaarinen rakenne on tapa asettaa polypeptidiketju järjestykseen rakenteeksi johtuen vetysidosten muodostumisesta yhden ketjun peptidiryhmien tai vierekkäisten polypeptidiketjujen välille. Konfiguraation mukaan toissijaiset rakenteet jaetaan kierteisiin (α-heliksi) ja kerroslaskostettuihin (β-rakenne ja poikki-β-muoto).

α-helix. Tämä on eräänlainen proteiinin sekundaarinen rakenne, jolla on säännöllinen kierre, joka muodostuu peptidien välisistä vetysidoksista yhdessä polypeptidiketjussa. Pauling ja Corey ehdottivat a-heliksirakennemallia (kuvio 2), joka ottaa huomioon kaikki peptidisidoksen ominaisuudet. α-heliksin pääominaisuudet:

• polypeptidiketjun kierteinen konfiguraatio, jolla on helikaalinen symmetria;
• vetysidosten muodostuminen kunkin ensimmäisen ja neljännen aminohappotähteen peptidiryhmien välille;
• spiraalin kierrosten säännöllisyys;
• kaikkien α-kierteen aminohappotähteiden vastaavuus niiden sivuradikaalien rakenteesta riippumatta;
• aminohappojen sivuradikaalit eivät osallistu α-heliksin muodostukseen.

Ulospäin α-heliksi näyttää sähköliesi hieman venyneeltä kierteeltä. Vetysidosten säännöllisyys ensimmäisen ja neljännen peptidiryhmän välillä määrää myös polypeptidiketjun käänteiden säännöllisyyden. Yhden kierroksen korkeus tai a-heliksin nousu on 0,54 nm; se sisältää 3,6 aminohappotähdettä, eli jokainen aminohappotähde liikkuu akselia pitkin (yhden aminohappotähteen korkeus) 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), mikä antaa mahdollisuuden puhua kaikkien aminohappojen vastaavuudesta jäämiä α-heliksissä. α-heliksin säännöllisyysjakso on 5 kierrosta tai 18 aminohappotähdettä; yhden jakson pituus on 2,7 nm. Riisi. 3. Pauling-Coreyn α-heliksimalli

β-rakenne. Tämä on eräänlainen sekundaarinen rakenne, jolla on hieman kaareva polypeptidiketjun konfiguraatio ja joka muodostetaan käyttämällä peptidien välisiä vetysidoksia yhden polypeptidiketjun tai vierekkäisten polypeptidiketjujen yksittäisissä osissa. Sitä kutsutaan myös kerros-taitettu rakenteeksi. On olemassa erilaisia ​​β-rakenteita. Proteiinin yhden polypeptidiketjun muodostamia rajoitettuja kerrosalueita kutsutaan cross-β-muodoksi (lyhyt p-rakenne). Polypeptidiketjun silmukoiden peptidiryhmien väliin muodostuu vetysidoksia ristiin-p-muodossa. Toinen tyyppi, täydellinen p-rakenne, on ominaista koko polypeptidiketjulle, jolla on pitkänomainen muoto ja jota pitävät peptidien väliset vetysidokset vierekkäisten rinnakkaisten polypeptidiketjujen välillä (kuvio 3). Tämä rakenne muistuttaa haitaripalkea. Lisäksi β-rakenteiden variantit ovat mahdollisia: ne voivat muodostua rinnakkaisista ketjuista (polypeptidiketjujen N-päät on suunnattu samaan suuntaan) ja antirinnakkaisina (N-päät on suunnattu eri suuntiin). Yhden kerroksen sivuradikaalit sijoitetaan toisen kerroksen sivuradikaalien väliin.

Proteiineissa siirtymät α-rakenteista β-rakenteisiin ja päinvastoin ovat mahdollisia vetysidosten uudelleenjärjestelyn vuoksi. Säännöllisten peptidien välisten vetysidosten sijaan ketjussa (niiden takia polypeptidiketju on kierretty spiraaliksi) spiraalistetut osat ovat kierteittämättömiä ja vetysidokset sulkeutuvat polypeptidiketjujen pitkänomaisten fragmenttien väliin. Tällainen siirtymä löytyy keratiinista, hiusproteiinista. Kun hiuksia pestään emäksisellä pesuaineella, β-keratiinin kierteinen rakenne tuhoutuu helposti ja se siirtyy α-keratiiniksi (kiharat hiukset suoristuvat).

Proteiinien säännöllisten toissijaisten rakenteiden (α-heliksit ja β-rakenteet) tuhoutumista, analogisesti kiteen sulamisen kanssa, kutsutaan polypeptidien "sulatukseksi". Tässä tapauksessa vetysidokset katkeavat ja polypeptidiketjut ovat satunnaisen kelan muodon. Siksi sekundäärirakenteiden stabiilius määräytyvät peptidien välisillä vetysidoksilla. Muuntyyppiset sidokset eivät juuri osallistu tähän, lukuun ottamatta disulfidisidoksia polypeptidiketjussa kysteiinitähteiden kohdissa. Disulfidisidoksesta johtuvat lyhyet peptidit sulkeutuvat sykleissä. Monilla proteiineilla on samanaikaisesti α-kierteisiä alueita ja β-rakenteita. 100-prosenttisesti α-kierteestä koostuvia luonnollisia proteiineja ei juuri ole (poikkeus on paramyosiini, lihasproteiini, joka on 96-100-prosenttisesti α-heliksi), kun taas synteettisissä polypeptideissä on 100-prosenttisesti kierre.

Muilla proteiineilla on epätasainen helicity. Paramyosiinissa, myoglobiinissa ja hemoglobiinissa havaitaan korkea α-kierteisten rakenteiden esiintymistiheys. Päinvastoin, trypsiinissä, ribonukleaasissa, merkittävä osa polypeptidiketjusta sopii kerrosrakenteisiin p-rakenteisiin. Tukikudosproteiinit: keratiinilla (hiusproteiini, villa), kollageenilla (jänneproteiini, iho), fibroiinilla (luonnollinen silkkiproteiini) on β-konfiguraatio polypeptidiketjuista. Proteiinien polypeptidiketjujen erilainen helikalisoitumisaste osoittaa, että ilmeisesti on olemassa voimia, jotka osittain häiritsevät heliksisoitumista tai "katkaisevat" polypeptidiketjun säännöllisen laskostumisen. Syynä tähän on proteiinipolypeptidiketjun tiiviimpi pakkautuminen tiettyyn tilavuuteen eli tertiääriseen rakenteeseen.

Proteiinin tertiäärinen rakenne

Proteiinin tertiäärinen rakenne on tapa, jolla polypeptidiketju laskostuu avaruudessa. Tertiäärisen rakenteen muodon mukaan proteiinit jaetaan pääasiassa pallomaisiin ja säikeisiin. Globulaarisilla proteiineilla on useimmiten elliptinen muoto, ja säikeiset (säikeiset) proteiinit ovat pitkänomaisia ​​(sauvan, karan muoto).

Proteiinien tertiaarisen rakenteen konfiguraatio ei kuitenkaan vielä anna aihetta olettaa, että fibrillaarisilla proteiineilla on vain β-rakenne ja globulaarisia α-kierteisiä. On fibrillaarisia proteiineja, joilla on kierteinen eikä kerroksittain laskostunut sekundaarinen rakenne. Esimerkiksi a-keratiini ja paramyosiini (nilviäisten sulkijalihasproteiini), tropomyosiinit (luustolihasproteiinit) ovat säikeisiä proteiineja (on sauvan muotoinen muoto) ja niiden sekundaarinen rakenne on a-heliksi; päinvastoin, pallomaiset proteiinit voivat sisältää suuren määrän β-rakenteita.

Lineaarisen polypeptidiketjun spiralisointi pienentää sen kokoa noin 4 kertaa; ja pakkaaminen tertiääriseen rakenteeseen tekee siitä kymmeniä kertoja kompaktimman kuin alkuperäinen ketju.

Sidokset, jotka stabiloivat proteiinin tertiaarista rakennetta . Tertiäärisen rakenteen stabiloinnissa aminohappojen sivuradikaalien välisillä sidoksilla on rooli. Nämä liitännät voidaan jakaa:

• vahva (kovalenttinen) [näytä] .

  Kovalenttisiin sidoksiin kuuluvat disulfidisidokset (-S-S-) polypeptidiketjun eri osissa sijaitsevien kysteiinien sivuradikaalien välillä; isopeptidi tai pseudopeptidi - lysiinin, arginiinin sivuradikaalien aminoryhmien välillä, ei a-aminoryhmien, ja asparagiini-, glutamiini- ja aminositruunahappojen sivuradikaalien COOH-ryhmien välillä, ei aminohappojen a-karboksyyliryhmien välillä. Tästä johtuu tämän tyyppisen sidoksen nimi - samanlainen kuin peptidi. Harvoin löytyy esterisidosta, jonka muodostavat dikarboksyyliaminohappojen COOH-ryhmä (asparagiini, glutamiini) ja hydroksiaminohappojen OH-ryhmä (seriini, treoniini).

• heikko (polaarinen ja van der Waals) [näytä] .

  Vastaanottaja napasiteet sisältävät vedyn ja ionin. Vetysidokset syntyvät, kuten tavallista, yhden aminohapon sivuradikaalin -NH2-, -OH- tai -SH-ryhmän ja toisen aminohapon karboksyyliryhmän välillä. Ionisia tai sähköstaattisia sidoksia muodostuu sivuradikaalien -NH + 3 (lysiini, arginiini, histidiini) ja -COO - (asparagiini- ja glutamiinihappo) varautuneiden ryhmien kosketuksessa.

  Ei-polaariset tai van der Waalsin sidokset muodostuu aminohappojen hiilivetyradikaalien väliin. Aminohappojen alaniinin, valiinin, isoleusiinin, metioniinin ja fenyylialaniinin hydrofobiset radikaalit vuorovaikuttavat toistensa kanssa vesipitoisessa väliaineessa. Heikot van der Waalsin sidokset edistävät hydrofobisen ytimen muodostumista ei-polaarisista radikaaleista proteiinipallon sisällä. Mitä enemmän ei-polaarisia aminohappoja on, sitä suurempi on van der Waalsin sidosten rooli polypeptidiketjun laskostumisessa.

Lukuisat sidokset aminohappojen sivuradikaalien välillä määräävät proteiinimolekyylin avaruudellisen konfiguraation.

Proteiinin tertiaarisen rakenteen organisaation piirteet . Polypeptidiketjun tertiaarisen rakenteen konformaation määräävät sen muodostavien aminohappojen sivuradikaalien ominaisuudet (joilla ei ole havaittavaa vaikutusta primääri- ja sekundaaristen rakenteiden muodostumiseen) ja mikroympäristö eli ympäristö. Poimutettuna proteiinin polypeptidiketjulla on taipumus saada energeettisesti suotuisa muoto, jolle on ominaista vähimmäismäärä vapaata energiaa. Siksi ei-polaariset R-ryhmät, "välttäen" vettä, muodostavat ikään kuin proteiinin tertiaarisen rakenteen sisäosan, jossa sijaitsee pääosa polypeptidiketjun hydrofobisista tähteistä. Proteiinipallon keskellä ei ole juuri lainkaan vesimolekyylejä. Aminohapon polaariset (hydrofiiliset) R-ryhmät sijaitsevat tämän hydrofobisen ytimen ulkopuolella ja niitä ympäröivät vesimolekyylit. Polypeptidiketju taipuu omituisesti kolmiulotteisessa tilassa. Kun se taivutetaan, sekundaarinen kierteinen rakenne rikkoutuu. Ketju "katkaisee" heikoista kohdista, joissa proliini tai hydroksiproliini sijaitsevat, koska nämä aminohapot ovat liikkuvampia ketjussa muodostaen vain yhden vetysidoksen muiden peptidiryhmien kanssa. Toinen mutkan paikka on glysiini, jonka R-ryhmä on pieni (vety). Siksi muiden aminohappojen R-ryhmät pinottuna pyrkivät miehittämään vapaan tilan glysiinin sijainnissa. Useat aminohapot - alaniini, leusiini, glutamaatti, histidiini - edistävät stabiilien kierukkarakenteiden säilymistä proteiinissa, ja kuten metioniini, valiini, isoleusiini, asparagiinihappo, edistävät β-rakenteiden muodostumista. Tertiäärisen konfiguraation omaavassa proteiinimolekyylissä on osia α-heliksien (spiraalisoituneen), β-rakenteiden (kerroksisen) ja satunnaisen kierteen muodossa. Vain proteiinin oikea spatiaalinen laskostuminen tekee siitä aktiivisen; sen rikkominen johtaa proteiinin ominaisuuksien muutokseen ja biologisen aktiivisuuden menettämiseen.

Kvaternäärinen proteiinirakenne

Proteiineilla, jotka koostuvat yhdestä polypeptidiketjusta, on vain tertiäärinen rakenne. Näitä ovat myoglobiini, lihaskudoksen proteiini, joka osallistuu hapen sitomiseen, ja monet entsyymit (lysotsyymi, pepsiini, trypsiini jne.). Jotkut proteiinit on kuitenkin rakennettu useista polypeptidiketjuista, joista jokaisella on tertiäärinen rakenne. Tällaisille proteiineille on otettu käyttöön kvaternaarisen rakenteen käsite, joka tarkoittaa useiden polypeptidiketjujen, joilla on tertiäärinen rakenne, järjestäytymistä yhdeksi toiminnalliseksi proteiinimolekyyliksi. Tällaista kvaternaarisen rakenteen omaavaa proteiinia kutsutaan oligomeeriksi ja sen tertiäärisen rakenteen omaavia polypeptidiketjuja kutsutaan protomeereiksi tai alayksiköiksi (kuvio 4).

Organisaation kvaternäärisellä tasolla proteiinit säilyttävät tertiäärisen rakenteen peruskonfiguraation (pallomainen tai fibrillaarinen). Esimerkiksi hemoglobiini on proteiini, jolla on kvaternäärinen rakenne ja joka koostuu neljästä alayksiköstä. Jokainen alayksikkö on pallomainen proteiini, ja yleensä hemoglobiinilla on myös pallomainen konfiguraatio. Hiusten ja villan proteiinit - keratiinit, jotka liittyvät tertiäärisessä rakenteessa säikeisiin proteiineihin, ovat fibrillaarista konformaatiota ja kvaternääristä rakennetta.

Proteiinien kvaternaarisen rakenteen stabilointi . Kaikki kvaternäärisen rakenteen omaavat proteiinit eristettiin yksittäisinä makromolekyyleina, jotka eivät hajoa alayksiköiksi. Kosketukset alayksiköiden pintojen välillä ovat mahdollisia vain aminohappotähteiden polaaristen ryhmien vuoksi, koska kunkin polypeptidiketjun tertiaarisen rakenteen muodostumisen aikana ei-polaaristen aminohappojen sivuradikaalit (jotka muodostavat suurimman osan kaikista proteiineista aminohapot) ovat piilossa alayksikön sisällä. Polaaristen ryhmiensä väliin muodostuu lukuisia ionisia (suola-), vety- ja joissakin tapauksissa disulfidisidoksia, jotka pitävät alayksiköt lujasti organisoidun kompleksin muodossa. Vetysidoksia rikkovien tai disulfidisiltoja palauttavien aineiden käyttö aiheuttaa protomeerien hajoamista ja proteiinin kvaternaarisen rakenteen tuhoutumista. Taulukossa. Kuvassa 1 on yhteenveto tiedoista sidoksista, jotka stabiloivat proteiinimolekyylin eri organisoitumistasoja [näytä] .

Joidenkin fibrillaaristen proteiinien rakenteellisen organisaation piirteet

Fibrillaaristen proteiinien rakenteellisella organisaatiolla on useita ominaisuuksia verrattuna pallomaisiin proteiineihin. Nämä ominaisuudet voidaan jäljittää esimerkiksi keratiinista, fibroiinista ja kollageenista. Keratiinit esiintyvät α- ja β-konformaatioina. α-Keratiineilla ja fibroiinilla on kerroksittain laskostunut sekundaarinen rakenne, mutta keratiinissa ketjut ovat yhdensuuntaisia ​​ja fibroiinissa vastasuuntaisia ​​(katso kuva 3); lisäksi ketjujen välisiä disulfidisidoksia on keratiinissa, kun taas fibroiinissa niitä ei ole. Disulfidisidosten katkeaminen johtaa keratiinien polypeptidiketjujen erottumiseen. Päinvastoin, maksimimäärän disulfidisidosten muodostuminen keratiineihin hapettavien aineiden vaikutuksesta luo vahvan tilarakenteen. Yleensä fibrillaarisissa proteiineissa, toisin kuin globulaarisissa proteiineissa, on joskus vaikea tehdä tiukasti eroa organisaation eri tasojen välillä. Jos hyväksymme (kuten globulaarisen proteiinin kohdalla), että tertiäärinen rakenne muodostuu pinoamalla yksi polypeptidiketju avaruuteen ja kvaternäärinen rakenne muodostuu useista ketjuista, niin fibrillaarisissa proteiineissa on jo useita polypeptidiketjuja mukana polypeptidiketjujen muodostumisessa. toissijainen rakenne. Tyypillinen esimerkki fibrillaarisesta proteiinista on kollageeni, joka on yksi ihmiskehon runsaimmista proteiineista (noin 1/3 kaikkien proteiinien massasta). Sitä esiintyy kudoksissa, joissa on suuri lujuus ja alhainen venyvyys (luut, jänteet, iho, hampaat jne.). Kollageenissa kolmasosa aminohappotähteistä on glysiiniä ja noin neljäsosa tai hieman enemmän proliinia tai hydroksiproliinia.

Eristetty kollageenipolypeptidiketju (primäärirakenne) näyttää katkoviivalta. Se sisältää noin 1000 aminohappoa ja sen molekyylipaino on noin 105 (kuvio 5, a, b). Polypeptidiketju rakennetaan toistuvasta aminohappotripletistä (tripletti), jonka koostumus on seuraava: gly-A-B, jossa A ja B ovat mitä tahansa aminohappoja paitsi glysiiniä (useimmiten proliinia ja hydroksiproliinia). Kollageenipolypeptidiketjut (tai a-ketjut) sekundaari- ja tertiääristen rakenteiden muodostumisen aikana (kuvio 5, c ja d) eivät voi muodostaa tyypillisiä a-heliksejä, joilla on kierteinen symmetria. Tämän estävät proliini, hydroksiproliini ja glysiini (antikierteiset aminohapot). Siksi kolme α-ketjua muodostavat ikään kuin kierrettyjä spiraaleja, kuten kolme lankaa, jotka kiertyvät sylinterin ympärille. Kolme kierteistä a-ketjua muodostavat toistuvan kollageenirakenteen, jota kutsutaan tropokollageeniksi (kuva 5d). Tropokollageeni on organisaatiossaan kollageenin tertiäärinen rakenne. Proliinin ja hydroksiproliinin litteät renkaat, jotka vuorottelevat säännöllisesti ketjua pitkin, antavat sille jäykkyyttä sekä ketjujen välisiä sidoksia tropokollageenin α-ketjujen välillä (siksi kollageeni kestää venymistä). Tropokollageeni on pohjimmiltaan kollageenifibrillien alayksikkö. Tropokollageenialayksiköt pinoutuvat kollageenin kvaternaariseen rakenteeseen vaiheittain (kuvio 5e).

Kollageenirakenteiden stabiloituminen tapahtuu ketjujen välisten vety-, ioni- ja van der Waalsin sidosten sekä pienen määrän kovalenttisia sidoksia ansiosta.

Kollageenin α-ketjuilla on erilaiset kemialliset rakenteet. On olemassa erityyppisiä α1-ketjuja (I, II, III, IV) ja α2-ketjuja. Riippuen siitä, mitkä α 1 - ja α 2 -ketjut osallistuvat tropokollageenin kolmijuosteisen heliksin muodostumiseen, kollageenia erotetaan neljää tyyppiä:

• ensimmäinen tyyppi - kaksi a1 (I) ja yksi a2-ketju;
• toinen tyyppi - kolme a1(II)-ketjua;
• kolmas tyyppi - kolme a1(III)-ketjua;
• neljäs tyyppi - kolme a1(IV)-ketjua.

Yleisin ensimmäisen tyypin kollageeni: sitä löytyy luukudoksesta, ihosta, jänteistä; tyypin 2 kollageenia löytyy rustosta jne. Samassa kudoksessa voi olla erityyppisiä kollageenia.

Kollageenirakenteiden järjestynyt aggregaatio, niiden jäykkyys ja inertisyys tarjoavat kollageenikuitujen korkean lujuuden. Kollageeniproteiinit sisältävät myös hiilihydraattikomponentteja, eli ne ovat proteiini-hiilihydraattikomplekseja.

Kollageeni on solunulkoinen proteiini, jonka muodostavat sidekudoksen solut, jotka ovat osa kaikkia elimiä. Siksi kollageenin vaurioituessa (tai sen muodostumisen rikkoutuessa) esiintyy useita elinten sidekudoksen tukitoimintojen rikkomuksia.

Proteiinien rooli elimistössä on erittäin suuri. Samanaikaisesti aine voi kantaa tällaista nimeä vasta sen jälkeen, kun se on saanut ennalta määrätyn rakenteen. Tähän asti se on polypeptidi, vain aminohappoketju, joka ei voi suorittaa sille tarkoitettuja toimintoja. Yleensä proteiinien avaruudellinen rakenne (primaarinen, sekundaarinen, tertiäärinen ja domeeni) on niiden bulkkirakenne. Lisäksi sekundaariset, tertiaariset ja domeenirakenteet ovat tärkeimpiä organismille.

Edellytykset proteiinin rakenteen tutkimiseen

Kemiallisten aineiden rakenteen tutkimusmenetelmistä rönon erityinen rooli. Sen kautta saadaan tietoa molekyyliyhdisteiden atomien järjestyksestä ja niiden tilaorganisaatiosta. Yksinkertaisesti sanottuna röntgenkuva voidaan ottaa myös yhdestä molekyylistä, mikä tuli mahdolliseksi 1900-luvun 30-luvulla.

Silloin tutkijat havaitsivat, että monilla proteiineilla ei ole vain lineaarinen rakenne, vaan ne voivat myös sijaita helikseissä, kierteissä ja domeeneissa. Ja lukuisten tieteellisten kokeiden tuloksena kävi ilmi, että proteiinin sekundaarirakenne on lopullinen muoto rakenneproteiineille ja välimuoto entsyymeille ja immunoglobuliineille. Tämä tarkoittaa, että aineiden, joilla on viime kädessä tertiäärinen tai kvaternäärinen rakenne, on "kypsymisvaiheessaan" myös läpäistävä spiraalinmuodostusvaihe, mikä on ominaista toissijaiselle rakenteelle.

Toissijaisen proteiinirakenteen muodostuminen

Heti kun polypeptidin synteesi ribosomeissa solun endoplasman karkeassa verkostossa on valmis, proteiinin sekundaarirakenne alkaa muodostua. Polypeptidi itsessään on pitkä molekyyli, joka vie paljon tilaa ja on hankala kuljetuksen ja toimintojensa suorittamisen kannalta. Siksi sen koon pienentämiseksi ja erityisominaisuuksien antamiseksi sille kehittyy toissijainen rakenne. Tämä tapahtuu alfaheliksien ja beetakerrosten muodostumisen kautta. Siten saadaan toissijaisen rakenteen proteiini, joka tulevaisuudessa joko muuttuu tertiääriseksi ja kvaternääriseksi tai käytetään tässä muodossa.

Toissijaisen rakenteen organisointi

Lukuisat tutkimukset ovat osoittaneet, että proteiinin toissijainen rakenne on joko alfaheliksi tai beetakerros tai osien vuorottelu näiden elementtien kanssa. Lisäksi toissijainen rakenne on tapa kiertää ja kierrellä proteiinimolekyyliä. Tämä on kaoottinen prosessi, joka johtuu vetysidoksista, joita esiintyy polypeptidin aminohappotähteiden polaaristen alueiden välillä.

Alfa-heliksi toissijainen rakenne

Koska vain L-aminohapot osallistuvat polypeptidien biosynteesiin, sekundäärisen proteiinirakenteen muodostuminen alkaa kierteellä myötäpäivään (oikeakätinen). Kierrekierrosta kohti on tasan 3,6 aminohappotähdettä ja etäisyys helikaalista akselia pitkin on 0,54 nm. Nämä ovat yleisiä ominaisuuksia proteiinin sekundaarirakenteelle, jotka eivät riipu synteesiin osallistuvien aminohappojen tyypistä.

On määritetty, että koko polypeptidiketju ei ole täysin kierteinen. Sen rakenne sisältää lineaarisia osia. Erityisesti pepsiiniproteiinimolekyyli on vain 30% kierteistä, lysotsyymi - 42% ja hemoglobiini - 75%. Tämä tarkoittaa, että proteiinin toissijainen rakenne ei ole tiukasti kierre, vaan sen osien yhdistelmä lineaaristen tai kerrosten kanssa.

Beta-kerroksen toissijainen rakenne

Toinen aineen rakenteellisen organisaation tyyppi on beeta-kerros, joka on kaksi tai useampia polypeptidijuosteita, jotka on yhdistetty vetysidoksella. Jälkimmäinen esiintyy vapaiden CONH2-ryhmien välillä. Tällä tavalla pääosin rakenteelliset (lihas)proteiinit yhdistetään.

Tämän tyyppisten proteiinien rakenne on seuraava: polypeptidin yksi juoste, jonka terminaaliset osat on merkitty A-B, on yhdensuuntainen toisen kanssa. Ainoa varoitus on, että toinen molekyyli sijaitsee vastakkaisesti ja on merkitty B-A:ksi. Tämä muodostaa beetakerroksen, joka voi koostua mielivaltaisen suuresta määrästä polypeptidiketjuja, jotka on yhdistetty useilla vetysidoksilla.

vetysidos

Proteiinin toissijainen rakenne on sidos, joka perustuu atomien useisiin polaarisiin vuorovaikutuksiin, joilla on erilaiset elektronegatiivisuusarvot. Neljällä alkuaineella on suurin kyky muodostaa tällainen sidos: fluori, happi, typpi ja vety. Proteiinit sisältävät kaikkea paitsi fluoria. Siksi vetysidos voi muodostua ja muodostuu, mikä mahdollistaa polypeptidiketjujen liittämisen beeta-kerroksiksi ja alfaheliksiksi.

Helpoin tapa selittää vetysidoksen esiintyminen on esimerkki vedestä, joka on dipoli. Hapella on vahva negatiivinen varaus, ja OH-sidoksen korkean polarisaation vuoksi vetyä pidetään positiivisena. Tässä tilassa molekyylit ovat läsnä tietyssä väliaineessa. Ja monet heistä koskettavat ja törmäävät. Sitten happi ensimmäisestä vesimolekyylistä vetää vetyä toisesta. Ja niin edelleen ketjussa.

Samanlaisia ​​prosesseja tapahtuu proteiineissa: peptidisidoksen elektronegatiivinen happi vetää puoleensa vetyä mistä tahansa toisen aminohappotähteen osasta muodostaen vetysidoksen. Tämä on heikko polaarinen konjugaatio, jonka rikkoutuminen vaatii noin 6,3 kJ energiaa.

Vertailun vuoksi proteiinien heikoin kovalenttinen sidos vaatii 84 kJ energiaa sen katkaisemiseen. Vahvin kovalenttinen sidos vaatisi 8400 kJ. Vetysidosten määrä proteiinimolekyylissä on kuitenkin niin valtava, että niiden kokonaisenergia mahdollistaa molekyylin olemassaolon aggressiivisissa olosuhteissa ja säilyttää avaruudellisen rakenteensa. Tämän vuoksi on proteiineja. Tämän tyyppisen proteiinin rakenne tarjoaa voimaa, joka on välttämätöntä lihasten, luiden ja nivelsiteiden toiminnalle. Niin suuri on proteiinien toissijaisen rakenteen merkitys keholle.