Egern- højmolekylære organiske forbindelser, bestående af rester af α-aminosyrer.

V proteinsammensætning omfatter kulstof, brint, nitrogen, oxygen, svovl. Nogle proteiner danner komplekser med andre molekyler, der indeholder fosfor, jern, zink og kobber.

Proteiner har en stor molekylvægt: ægalbumin - 36.000, hæmoglobin - 152.000, myosin - 500.000. Til sammenligning: alkoholens molekylvægt er 46, eddikesyre - 60, benzen - 78.

Aminosyresammensætning af proteiner

Egern- ikke-periodiske polymerer, hvis monomerer er a-aminosyrer. Normalt kaldes 20 typer α-aminosyrer proteinmonomerer, selvom mere end 170 af dem er fundet i celler og væv.

Afhængigt af om aminosyrer kan syntetiseres i kroppen hos mennesker og andre dyr, er der: ikke-essentielle aminosyrer- kan syntetiseres essentielle aminosyrer- kan ikke syntetiseres. Essentielle aminosyrer skal indtages sammen med maden. Planter syntetiserer alle slags aminosyrer.

Afhængigt af aminosyresammensætningen, proteiner er: komplet- indeholder hele sættet af aminosyrer; defekt- nogle aminosyrer er fraværende i deres sammensætning. Hvis proteiner kun består af aminosyrer, kaldes de enkel. Hvis proteiner udover aminosyrer også indeholder en ikke-aminosyrekomponent (en protesegruppe), kaldes de kompleks. Protesegruppen kan repræsenteres af metaller (metalloproteiner), kulhydrater (glykoproteiner), lipider (lipoproteiner), nukleinsyrer (nukleoproteiner).

Alt aminosyrer indeholder: 1) en carboxylgruppe (-COOH), 2) en aminogruppe (-NH 2), 3) en gruppe eller R-gruppe (resten af ​​molekylet). Strukturen af ​​radikalet i forskellige typer aminosyrer er forskellig. Afhængigt af antallet af aminogrupper og carboxylgrupper, der udgør aminosyrer, er der: neutrale aminosyrer med en carboxylgruppe og en aminogruppe; basiske aminosyrer med mere end én aminogruppe; sure aminosyrer med mere end én carboxylgruppe.

Aminosyrer er amfotere forbindelser, da de i opløsning kan fungere som både syrer og baser. I vandige opløsninger findes aminosyrer i forskellige ioniske former.

Peptidbinding

Peptider- organiske stoffer bestående af aminosyrerester forbundet med en peptidbinding.

Dannelsen af ​​peptider sker som et resultat af kondensationsreaktionen af ​​aminosyrer. Når aminogruppen i en aminosyre interagerer med carboxylgruppen i en anden, opstår der en kovalent nitrogen-carbon-binding mellem dem, som kaldes peptid. Afhængigt af antallet af aminosyrerester, der udgør peptidet, er der dipeptider, tripeptider, tetrapeptider etc. Dannelsen af ​​en peptidbinding kan gentages mange gange. Dette fører til dannelsen polypeptider. I den ene ende af peptidet er der en fri aminogruppe (den kaldes N-terminalen), og i den anden ende er der en fri carboxylgruppe (den kaldes C-terminalen).

Rumlig organisering af proteinmolekyler

Udførelsen af ​​visse specifikke funktioner af proteiner afhænger af den rumlige konfiguration af deres molekyler, desuden er det energetisk ugunstigt for cellen at holde proteiner i en udvidet form, i form af en kæde, derfor gennemgår polypeptidkæder foldning og erhverver en bestemt tredimensionel struktur eller konformation. Tildel 4 niveauer rumlig organisering af proteiner.

Primær struktur af et protein- sekvensen af ​​aminosyrerester i polypeptidkæden, der udgør proteinmolekylet. Bindingen mellem aminosyrer er peptid.

Hvis et proteinmolekyle kun består af 10 aminosyrerester, så er antallet af teoretisk mulige varianter af proteinmolekyler, der adskiller sig i rækkefølgen af ​​alternering af aminosyrer, 10 20 . Med 20 aminosyrer kan du lave endnu flere forskellige kombinationer af dem. Der er fundet omkring ti tusinde forskellige proteiner i menneskekroppen, som adskiller sig både fra hinanden og fra andre organismers proteiner.

Det er proteinmolekylets primære struktur, der bestemmer proteinmolekylernes egenskaber og dets rumlige konfiguration. Udskiftningen af ​​blot én aminosyre med en anden i polypeptidkæden fører til en ændring i proteinets egenskaber og funktioner. For eksempel fører udskiftningen af ​​den sjette glutaminaminosyre i β-underenheden af ​​hæmoglobin med valin til, at hæmoglobinmolekylet som helhed ikke kan udføre sin hovedfunktion - ilttransport; i sådanne tilfælde udvikler en person en sygdom - seglcelleanæmi.

sekundær struktur- ordnet foldning af polypeptidkæden til en spiral (ligner en strakt fjeder). Helixens spoler forstærkes af hydrogenbindinger mellem carboxylgrupper og aminogrupper. Næsten alle CO- og NH-grupper deltager i dannelsen af ​​hydrogenbindinger. De er svagere end peptider, men gentaget mange gange giver de stabilitet og stivhed til denne konfiguration. På niveauet af den sekundære struktur er der proteiner: fibroin (silke, væv), keratin (hår, negle), kollagen (sener).

Tertiær struktur- pakning af polypeptidkæder i kugler, som følge af forekomsten af ​​kemiske bindinger (hydrogen, ionisk, disulfid) og etablering af hydrofobe interaktioner mellem radikaler af aminosyrerester. Hovedrollen i dannelsen af ​​den tertiære struktur spilles af hydrofile-hydrofobe interaktioner. I vandige opløsninger har hydrofobe radikaler en tendens til at gemme sig fra vand og grupperes inde i kuglen, mens hydrofile radikaler har tendens til at dukke op på overfladen af ​​molekylet som følge af hydrering (interaktion med vanddipoler). I nogle proteiner er den tertiære struktur stabiliseret af disulfid-kovalente bindinger, der dannes mellem svovlatomerne i de to cysteinrester. På niveauet af den tertiære struktur er der enzymer, antistoffer, nogle hormoner.

Kvartær struktur karakteristisk for komplekse proteiner, hvis molekyler er dannet af to eller flere kugler. Underenheder holdes i molekylet af ioniske, hydrofobe og elektrostatiske interaktioner. Nogle gange, under dannelsen af ​​en kvaternær struktur, opstår disulfidbindinger mellem underenheder. Det mest undersøgte protein med en kvaternær struktur er hæmoglobin. Det er dannet af to α-underenheder (141 aminosyrerester) og to β-underenheder (146 aminosyrerester). Hver underenhed er forbundet med et hæm-molekyle, der indeholder jern.

Hvis den rumlige konformation af proteiner af en eller anden grund afviger fra normalen, kan proteinet ikke udføre sine funktioner. For eksempel er årsagen til "kogalskab" (spongiform encefalopati) en unormal konformation af prioner, overfladeproteinerne i nerveceller.

Proteinegenskaber

Aminosyresammensætningen, strukturen af ​​proteinmolekylet bestemmer dens ejendomme. Proteiner kombinerer basiske og sure egenskaber bestemt af aminosyreradikaler: jo mere sure aminosyrer i et protein, jo mere udtalt er dets sure egenskaber. Evnen til at give og vedhæfte H + bestemme bufferegenskaber af proteiner; en af ​​de mest kraftfulde buffere er hæmoglobin i erytrocytter, som holder blodets pH på et konstant niveau. Der er opløselige proteiner (fibrinogen), der er uopløselige proteiner, der udfører mekaniske funktioner (fibroin, keratin, kollagen). Der er kemisk aktive proteiner (enzymer), der er kemisk inaktive, modstandsdygtige over for forskellige miljøforhold og ekstremt ustabile.

Eksterne faktorer (varme, ultraviolet stråling, tungmetaller og deres salte, pH-ændringer, stråling, dehydrering)

kan forårsage en krænkelse af proteinmolekylets strukturelle organisation. Processen med at miste den tredimensionelle konformation, der er iboende i et givet proteinmolekyle, kaldes denaturering. Årsagen til denaturering er brydning af bindinger, der stabiliserer en bestemt proteinstruktur. I første omgang rives de svageste bånd, og når forholdene bliver hårdere, endnu stærkere. Derfor går først de kvaternære, derefter de tertiære og sekundære strukturer tabt. En ændring i den rumlige konfiguration fører til en ændring i proteinets egenskaber og gør det som et resultat umuligt for proteinet at udføre sine biologiske funktioner. Hvis denaturering ikke er ledsaget af ødelæggelsen af ​​den primære struktur, så kan det være det reversibel i dette tilfælde forekommer selvhelbredelse af den konformation, der er karakteristisk for proteinet. En sådan denaturering udsættes for eksempel for membranreceptorproteiner. Processen med at genoprette strukturen af ​​et protein efter denaturering kaldes renaturering. Hvis genoprettelse af proteinets rumlige konfiguration er umulig, kaldes denaturering irreversible.

Funktioner af proteiner

Enzymer

Enzymer, eller enzymer, er en særlig klasse af proteiner, der er biologiske katalysatorer. Takket være enzymer forløber biokemiske reaktioner med en enorm hastighed. Hastigheden af ​​enzymatiske reaktioner er titusindvis af gange (og nogle gange millioner) højere end hastigheden af ​​reaktioner, der involverer uorganiske katalysatorer. Det stof, som et enzym virker på, kaldes substrat.

Enzymer er kugleformede proteiner strukturelle træk Enzymer kan opdeles i to grupper: simple og komplekse. simple enzymer er simple proteiner, dvs. kun består af aminosyrer. Komplekse enzymer er komplekse proteiner, dvs. ud over proteindelen inkluderer de en gruppe af ikke-protein natur - cofaktor. For nogle enzymer fungerer vitaminer som cofaktorer. I enzymmolekylet er en særlig del isoleret, kaldet det aktive center. aktivt center- en lille del af enzymet (fra tre til tolv aminosyrerester), hvor bindingen af ​​substratet eller substraterne sker med dannelsen af ​​et enzym-substrat kompleks. Efter afslutning af reaktionen nedbrydes enzym-substratkomplekset til et enzym og et reaktionsprodukt(er). Nogle enzymer har (bortset fra aktive) allosteriske centre- steder, hvortil regulatorer af enzymarbejdets hastighed er knyttet ( allosteriske enzymer).

Enzymatiske katalysereaktioner er karakteriseret ved: 1) høj effektivitet, 2) streng selektivitet og virkningsretning, 3) substratspecificitet, 4) fin og præcis regulering. Substrat- og reaktionsspecificiteten af ​​enzymatiske katalysereaktioner forklares af hypoteserne fra E. Fischer (1890) og D. Koshland (1959).

E. Fisher (hypotese med nøglelås) foreslog, at de rumlige konfigurationer af det aktive sted af enzymet og substratet skulle svare nøjagtigt til hinanden. Substratet sammenlignes med "nøglen", enzymet - med "låsen".

D. Koshland (hypotese "hånd-handske") foreslog, at den rumlige overensstemmelse mellem strukturen af ​​substratet og det aktive center af enzymet kun skabes i det øjeblik, hvor de interagerer med hinanden. Denne hypotese kaldes også induceret fit-hypotese.

Hastigheden af ​​enzymatiske reaktioner afhænger af: 1) temperatur, 2) enzymkoncentration, 3) substratkoncentration, 4) pH. Det skal understreges, at eftersom enzymer er proteiner, er deres aktivitet højest under fysiologisk normale forhold.

De fleste enzymer kan kun virke ved temperaturer mellem 0 og 40°C. Inden for disse grænser stiger reaktionshastigheden ca. 2 gange for hver 10 °C temperaturstigning. Ved temperaturer over 40 °C gennemgår proteinet denaturering, og enzymets aktivitet falder. Ved temperaturer tæt på frysepunktet inaktiveres enzymerne.

Med en stigning i mængden af ​​substrat øges hastigheden af ​​den enzymatiske reaktion, indtil antallet af substratmolekyler bliver lig med antallet af enzymmolekyler. Med en yderligere stigning i mængden af ​​substrat vil hastigheden ikke stige, da enzymets aktive steder er mættede. En stigning i enzymkoncentrationen fører til en stigning i katalytisk aktivitet, da et større antal substratmolekyler undergår transformationer pr. tidsenhed.

For hvert enzym er der en optimal pH-værdi, ved hvilken det udviser maksimal aktivitet (pepsin - 2,0, spyt amylase - 6,8, bugspytkirtellipase - 9,0). Ved højere eller lavere pH-værdier falder enzymets aktivitet. Med skarpe skift i pH denaturerer enzymet.

Hastigheden af ​​allosteriske enzymer reguleres af stoffer, der binder sig til allosteriske centre. Hvis disse stoffer fremskynder reaktionen, kaldes de aktivatorer hvis de bremser - inhibitorer.

Enzym klassificering

I henhold til typen af ​​katalyserede kemiske transformationer er enzymer opdelt i 6 klasser:

1. oxidoreduktase(overførsel af hydrogen-, oxygen- eller elektronatomer fra et stof til et andet - dehydrogenase),
2. transferase(overførsel af en methyl-, acyl-, fosfat- eller aminogruppe fra et stof til et andet - transaminase)
3. hydrolaser(hydrolysereaktioner, hvor der dannes to produkter fra substratet - amylase, lipase),
4. lyaser(ikke-hydrolytisk tilsætning til substratet eller eliminering af en gruppe atomer fra det, mens C-C, C-N, C-O, C-S-bindinger kan brydes - decarboxylase)
5. isomerase(intramolekylær omlejring - isomerase),
6. ligaser(forbindelsen af ​​to molekyler som følge af dannelsen af ​​C-C, C-N, C-O, C-S bindinger - syntetase).

Klasser er igen opdelt i underklasser og underunderklasser. I den nuværende internationale klassifikation har hvert enzym en specifik kode, der består af fire tal adskilt af prikker. Det første tal er klassen, det andet er underklassen, det tredje er underklassen, det fjerde er serienummeret på enzymet i denne underklasse, for eksempel er arginasekoden 3.5.3.1.

Gå til foredrag nummer 2"Strukturen og funktionerne af kulhydrater og lipider"

Gå til foredrag №4"Strukturen og funktionerne af ATP-nukleinsyrer"

Biologisk kemi emne og opgaver. Biokemi som molekylært niveau

undersøgelse af den strukturelle organisation, anabolisme og katabolisme af levende stof.

Værdien af ​​biokemi i uddannelsen af ​​en læge.

biologisk kemi (biokemi) er en videnskab, der studerer den kemiske sammensætning af levende organismer, omdannelsen af ​​stoffer og energi, der ligger til grund for deres livsaktivitet. Helheden af ​​disse transformationer udgør det biologiske stofskifte, som er grundlaget for den form for bevægelse af stof, som vi kalder liv.

Levende organismer har usædvanlige egenskaber, der er fraværende i akkumuleringen af ​​ikke-levende molekyler. Disse omfatter følgende egenskaber: 1.1 Kompleksitet og en høj grad af organisation. Levende organismer er repræsenteret af millioner af forskellige arter. 1.2 Enhver komponent i kroppen har et særligt formål, og en strengt defineret funktion udføres. Dette gælder selv for individuelle kemiske forbindelser (lipider, proteiner osv.). 1.3 Evnen til at udvinde, omdanne og bruge energien i deres miljø - enten i form af organiske næringsstoffer eller i form af energi fra solstråling Stofskifte er opbygget af mange individuelle kemiske reaktioner, der sker i en levende organisme og er nært beslægtede til hinanden. Data fra eksperimentel biokemi indikerer forholdet og kontinuiteten i processen med absorption og assimilering af næringsstoffer - assimilering og processen med deres nedbrydning og isolering - dissimilation. Konjugationen og sammenkoblingen af ​​individuelle reaktioner, der opstår under assimilering og dissimilering af næringsstoffer i kroppen, kommer også til udtryk i konjugationen af ​​energitransformationer, der forekommer gennem hele organismens liv.

1.4 Evne til nøjagtigt at gengive sig selv. Målet med biokemi er at forstå, hvordan biomolekylers interaktioner med hinanden giver anledning til træk ved den levende tilstand beskrevet ovenfor.

Biokemi er opdelt i: 3.1 Statisk, der studerer den kemiske sammensætning af levende stof; 3.2 Dynamisk, studerer metabolismens processer i kroppen; 3.3 Funktionel, at studere de processer, der ligger til grund for visse manifestationer af vital aktivitet. Den første del kaldes normalt organisk kemi og præsenteres i et særligt kursus, anden og tredje del er egentlig biokemi.

Biologisk kemi studerer de molekylære processer, der ligger til grund for organismers udvikling og funktion. Biokemi bruger metoderne fra de "molekylære" videnskaber - kemi, fysisk kemi, molekylær fysik, og i denne henseende er biokemi i sig selv en molekylær videnskab.

Biokemiens vigtigste afsluttende opgaver ligger imidlertid inden for biologien: den studerer lovene for det biologiske, og ikke den kemiske form for materiens bevægelse. På den anden side finder naturens "molekylære opfindelser", opdaget af biokemikere, anvendelse i ikke-biologiske vidensgrene og i industrien (molekylær bionik, bioteknologi). I sådanne tilfælde fungerer biokemi som en metode, og emnet for forskning og udvikling er problemer, der rækker ud over biologien. Biokemiens plads som et molekylært niveau af biologisk forskning. Forskningsniveauerne er en afspejling af niveauerne af strukturel organisering af biologiske systemer, der danner en hierarkisk række fra de simpleste systemer (molekyler af organismer, molekylært niveau) til det ekstremt komplekse terrestriske biologiske system (biosfærisk niveau). De faktiske forbindelser mellem grene af biologi er langt mere komplekse, end sådanne simple diagrammer antyder. Især er hvert enklere niveau af organisering af levende systemer (og følgelig niveauet af deres undersøgelse) en del af mere komplekse niveauer. Det allerførste niveau, det molekylære niveau, er unikt ved, at det er en integreret del af systemerne på alle andre niveauer af biologi. Følgelig skelnes sådanne dele af biokemi, såsom for eksempel molekylær genetik, biokemisk økologi. Det højeste niveau - biosfærisk - omfatter alle andre niveauer.

Værdien af ​​biokemisk forskning.

Af definitionen af ​​biologisk kemi følger det, at dette er levende væseners kemi. Et levende system adskiller sig fra et ikke-levende ved udveksling af stof og energi (metabolisme).

Som følge af stofskiftet (metabolisme) kommer et stort antal stofskifteprodukter (metabolitter) ind i vores krops biologiske indre miljø, hvis indhold hos en rask person varierer lidt og udgør ca. homøostase indre medier i kroppen (blod, serum, cerebrospinalvæske, urin, fordøjelsessaft osv.).

Næsten enhver sygdom begynder med skade (overtrædelse) af en reaktion i cellens stofskifte, og derefter spredes den til vævet, organet og hele organismen. Krænkelse af metabolisme fører til en krænkelse af homeostase i de biologiske væsker i den menneskelige krop, som er ledsaget af en ændring i biokemiske parametre.

Den store betydning af kliniske og biokemiske metoder for studiet af biologiske væsker er stor inden for medicin og er vigtig for uddannelsen af ​​medicinske laboratorieteknikere. Det er tilstrækkeligt at huske, at omkring 1000 metaboliske parametre kun kan bestemmes i humant blod ved hjælp af moderne metoder til biokemisk forskning.

Biokemiske indikatorer for biologiske medier i den menneskelige krop bruges i vid udstrækning til:

1. stille en diagnose af en sygdom, især en differentialdiagnose;

2. valg af behandlingsmetode;

3. kontrol over rigtigheden af ​​den ordinerede behandling;

4. Resultaterne af biokemiske analyser tjener som et af kriterierne for helbredelse af den patologiske proces;

5. Screening (påvisning af sygdommen i det prækliniske stadium);

6.overvågning (overvågning af sygdomsforløbet og resultatet af behandlingen);

7. prognose (information om det mulige udfald af sygdommen).

Biokemiens eksplosive vækst har ført til, at den er blevet underopdelt i forskellige grene: klinisk biokemi, molekylær biokemi, sportsbiokemi og human biokemi.

I processen med at mestre disciplinen "Fundamentals of biokemi med metoder til klinisk og biokemisk forskning" står vi over for opgaver inden for medicinsk biokemi som består i at studere:

1. strukturen og funktionerne af biomolekyler, der udgør kroppens væv.

2. Arrangementer:

Modtagelse af plastik og biologisk aktive stoffer i kroppens indre miljø;

Transformation af indkommende monomerer til biopolymerer, der er specifikke for en given organisme;

frigivelse, akkumulering og brug af energi i cellen;

Dannelse og udskillelse af slutprodukter af nedbrydning af stoffer i kroppen;

Reproduktion og overførsel af arvelige egenskaber i kroppen;

regulering af alle disse processer.

Hovedfokus på vores kursus vil være på studiet af metoder til klinisk og biokemisk forskning, som består af stadier.

2 Aminosyrer, der udgør proteiner, deres struktur og egenskaber. biologiske

aminosyrernes rolle. Peptider.

Proteiner er polymere molekyler, hvori aminosyrer tjener som monomerer. Kun 20-AA findes i humane proteiner.

A. Aminosyrers struktur og egenskaber

1. Generelle strukturelle træk ved aminosyrer, der udgør proteiner

Et fælles strukturelt træk ved AA er tilstedeværelsen af ​​amino- og carboxylgrupper forbundet med det samme carbonatom. R - aminosyreradikal - i det enkleste tilfælde er det repræsenteret af et hydrogenatom (glycin), men det kan også have en mere kompleks struktur.

I vandige opløsninger ved neutral pH - findes AA i form af bipolære ioner.

I modsætning til de 19 andre - AA, er prolin en iminosyre, hvis radikal er forbundet både til carbonatomet og til aminogruppen, som et resultat af hvilket molekylet får en cyklisk struktur.

19 ud af 20 AA'er indeholder et asymmetrisk carbonatom i α-stillingen, hvortil 4 forskellige substituentgrupper er knyttet. Som følge heraf kan disse AA'er forekomme i naturen i to forskellige isomere former, L og D. En undtagelse er glycin, som ikke har et asymmetrisk α-carbonatom, da dets radikal kun er repræsenteret af et hydrogenatom. Proteiner indeholder kun L-isomerer af aminosyrer.

Rene L- eller D-stereoisomerer kan spontant og ikke-enzymatisk omdannes over en længere periode til en ækvimolær blanding af L- og D-isomerer. Denne proces kaldes racemisering. Racemiseringen af ​​hver L-aminosyre ved en given temperatur forløber med en vis hastighed. Denne omstændighed kan bruges til at bestemme alderen på mennesker og dyr. Så i den hårde emalje af tænderne er der et dentinprotein, hvor L-aspartat passerer ind i D-isomeren ved temperaturen af ​​den menneskelige krop med en hastighed på 0,01% om året. I tanddannelsesperioden indeholder dentinet kun L-isomeren, så alderen på forsøgspersonen kan beregnes ud fra indholdet af D-aspartat.

Alle 20 AA'er i den menneskelige krop adskiller sig i struktur, størrelse og fysisk-kemiske egenskaber af de radikaler, der er knyttet til α-carbonatomet.

2. Klassificering af aminosyrer efter radikalernes kemiske struktur

Ifølge den kemiske struktur kan AA opdeles i alifatisk, aromatisk og heterocyklisk.

Alifatiske radikaler kan indeholde funktionelle grupper, der giver dem specifikke egenskaber: carboxyl (-COOH), amino (-NH 2), thiol (-SH), amid (-CO-NH 2), hydroxyl (-OH) og guanidin grupper.

Aminosyrenavne kan konstrueres ud fra substitutionsnomenklatur, men trivielle navne bruges normalt.

3. Klassificering af aminosyrer efter opløseligheden af ​​deres radikaler i vand

AK med ikke-polærR: radikaler med alifatiske carbonhydridkæder (radikaler ala, val, leu, iso, pro og meth) og aromatiske ringe (radikaler phen og tri).

AK med polar uladetR: disse radikaler er bedre end hydrofobe radikaler, opløselige i vand, tk. de indeholder polære funktionelle grupper, der danner hydrogenbindinger med vand. Disse omfatter ser, tre og tyr, der har hydroxylgrupper, asn og hln, der indeholder amidgrupper, og cis med dets thiolgruppe.

Cystein og tyrosin indeholder henholdsvis thiol- og hydroxylgrupper, der er i stand til at dissociere med dannelsen af ​​H + , men ved en pH på omkring 7,0, opretholdt i celler, dissocieres disse grupper praktisk talt ikke.

AK med polær negativt ladetR:O omfatter asn- og hln-aminosyrer med en yderligere carboxylgruppe i radikalet, der dissocierer ved pH ca. 7,0 til dannelse af COO- og H+. Derfor er radikalerne af disse aminosyrer anioner. De ioniserede former for glutaminsyre og asparaginsyre kaldes henholdsvis glutamat og aspartat.

AK med polært positivt ladetR:

α-aminosyrer kan bindes kovalent til hinanden via peptidbindinger. En peptidbinding dannes mellem α-carboxylgruppen i en aminosyre og α-aminogruppen i en anden, dvs. er en amidbinding. I dette tilfælde spaltes et vandmolekyle.

1. Peptidets struktur. Antallet af aminosyrer i peptider kan variere meget. Peptider indeholdende op til 10 aminosyrer kaldes oligopeptider. Ofte angiver navnet på sådanne molekyler antallet af aminosyrer, der udgør oligopeptidet: tripeptid, pentapeptid, ocgapeptid osv.

Peptider indeholdende mere end 10 aminosyrer kaldes "polypeptider" og polypeptider bestående af mere end 50 aminosyrerester omtales almindeligvis som proteiner. Disse navne er imidlertid vilkårlige, da udtrykket "protein" ofte bruges til at henvise til et polypeptid, der indeholder mindre end 50 aminosyrerester. For eksempel kaldes hormonet glukagon, som består af 29 aminosyrer, for et proteinhormon.

De aminosyremonomerer, der udgør proteiner, kaldes "aminosyrerester". En aminosyrerest med en fri aminogruppe kaldes N-terminal og er skrevet til venstre, og med en fri α-carboxylgruppe kaldes C-terminal og er skrevet til højre. Peptider skrives og læses fra N-terminalen. Kæden af ​​gentagne atomer i -NH-CH-CO-polypeptidkæden kaldes "peptidrygrad".

Når man navngiver et polypeptid, tilføjes suffikset -yl til det forkortede navn på aminosyrerester, bortset fra den C-terminale aminosyre. For eksempel læses Ser-Gly-Pro-Ala-tetrapeptid som serylglycylprolylalanin.

Peptidbindingen dannet af iminogruppen af ​​prolin adskiller sig fra andre peptidbindinger, da nitrogenatomet i peptidgruppen ikke er bundet til hydrogen, men til et radikal.

Peptider adskiller sig i aminosyresammensætning, antal og rækkefølge af aminosyrer

3 Den primære struktur af proteiner. Peptidbinding, dens karakteristika (styrke, mangfoldighed, coplanaritet, cis-, trans-isomerisme). Betydningen af ​​den primære struktur for proteinernes normale funktion (på eksemplet med hæmoglobin S).

Primær struktur- et koncept, der angiver sekvensen af ​​aminosyrerester i en protein Peptidbinding - hovedtypen af ​​binding, der bestemmer den primære struktur Det er også muligt, at der er disulfidbindinger mellem to cysteinrester i en polypeptidkæde med dannelse af cystin Den samme binding (disulfidbro) kan også forekomme mellem cysteinrester, der tilhører forskellige polypeptidkæder i et proteinmolekyle, en copolymerdannelse.

Aminosyrerester i peptidkæden af ​​proteiner veksler ikke tilfældigt, men er arrangeret i en bestemt rækkefølge. Den lineære sekvens af aminosyrerester i en polypeptidkæde kaldes "primær struktur af et protein".

Den primære struktur af hvert enkelt protein er kodet i en del af DNA kaldet et gen. I processen med proteinsyntese kopieres informationen indeholdt i genet først til mRNA, og derefter, ved at bruge mRNA som skabelon, samles proteinets primære struktur på ribosomet.

Hvert af de 50.000 individuelle proteiner i den menneskelige krop har en unik primær struktur for dette protein. Alle molekyler af et givet individuelt protein har den samme vekslen af ​​aminosyrerester i proteinet, hvilket primært adskiller dette individuelle protein fra ethvert andet

Aminosyrer kaldes organiske carboxylsyrer, hvor mindst et af hydrogenatomerne i kulbrintekæden er erstattet af en aminogruppe. Afhængigt af positionen af ​​-NH2-gruppen skelnes der mellem α, β, y osv. L-aminosyrer. Til dato er der fundet op til 200 forskellige aminosyrer i forskellige objekter i den levende verden. Den menneskelige krop indeholder omkring 60 forskellige aminosyrer og deres derivater, men ikke alle er en del af proteiner.

Aminosyrer er opdelt i to grupper:

1. proteinogen (en del af proteiner)

   Blandt dem er de vigtigste (der er kun 20 af dem) og sjældne. Sjældne proteinaminosyrer (f.eks. hydroxyprolin, hydroxylysin, aminocitronsyre osv.) er faktisk derivater af de samme 20 aminosyrer.

   De resterende aminosyrer er ikke involveret i konstruktionen af ​​proteiner; de er i cellen enten i fri form (som stofskifteprodukter) eller er en del af andre ikke-proteinforbindelser. For eksempel er aminosyrerne ornithin og citrullin mellemprodukter i dannelsen af ​​den proteinogene aminosyre arginin og er involveret i urinstofsyntesecyklussen; γ-amino-smørsyre er også i fri form og spiller rollen som en mediator i transmissionen af ​​nerveimpulser; β-alanin er en del af vitaminet - pantothensyre.

2. ikke-proteinogen (ikke involveret i dannelsen af ​​proteiner)

   Ikke-proteinogene aminosyrer, i modsætning til proteinogene, er mere forskellige, især dem, der findes i svampe og højere planter. Proteinogene aminosyrer er involveret i konstruktionen af ​​mange forskellige proteiner, uanset typen af ​​organisme, og ikke-proteinogene aminosyrer kan endda være giftige for en organisme af en anden art, det vil sige, at de opfører sig som almindelige fremmedstoffer. For eksempel er canavanin, diencolsyre og β-cyano-alanin isoleret fra planter giftige for mennesker.

Struktur og klassificering af proteinogene aminosyrer

Radikalet R er i det enkleste tilfælde repræsenteret af et hydrogenatom (glycin), og kan have en kompleks struktur. Derfor adskiller α-aminosyrer sig primært fra hinanden i strukturen af ​​sideradikalet og følgelig i de fysisk-kemiske egenskaber, der er iboende i disse radikaler. Der er tre klassifikationer af aminosyrer:

Den givne fysiologiske klassificering af aminosyrer er ikke universel, i modsætning til de to første klassifikationer, og til en vis grad betinget, da den kun er gyldig for organismer af denne art. Imidlertid er den absolutte uundværlighed af otte aminosyrer universel for alle typer organismer (tabel 2 viser data for nogle repræsentanter for hvirveldyr og insekter [at vise] ).

For rotter og mus er der allerede ni essentielle aminosyrer (histidin tilsættes til de otte kendte). Normal vækst og udvikling af en kylling er kun mulig i nærværelse af elleve essentielle aminosyrer (histidin, arginin, tyrosin tilsættes), det vil sige, at aminosyrer, der er semi-essentielle for mennesker, er absolut uundværlige for kylling. For myg er glycin helt afgørende, og tyrosin er tværtimod en ikke-essentiel aminosyre.

Dette betyder, at for forskellige typer af organismer er betydelige afvigelser i behovet for individuelle aminosyrer mulige, som bestemmes af deres stofskiftes karakteristika.

Sammensætningen af ​​essentielle aminosyrer, der er udviklet for hver type organisme, eller den såkaldte auxotrofi af organismen i forhold til aminosyrer, afspejler højst sandsynligt dens ønske om minimale energiomkostninger til syntese af aminosyrer. Det er faktisk mere rentabelt at modtage et færdigt produkt end at producere det selv. Derfor bruger organismer, der indtager essentielle aminosyrer, omkring 20 % mindre energi end dem, der syntetiserer alle aminosyrer. På den anden side er der i evolutionens forløb ikke bevaret nogen livsformer, som ville være fuldstændig afhængige af tilførslen af ​​alle aminosyrer udefra. Det ville være svært for dem at tilpasse sig ændringer i det ydre miljø, da aminosyrer er materialet til syntesen af ​​et sådant stof som protein, uden hvilket liv er umuligt.

Aminosyrers fysisk-kemiske egenskaber

Aminosyrers syre-base egenskaber . Ifølge deres kemiske egenskaber er aminosyrer amfotere elektrolytter, det vil sige, at de kombinerer egenskaberne af både syrer og baser.

Syregrupper af aminosyrer: carboxyl (-COOH -> -COO - + H +), protoneret a-aminogruppe (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).

Hovedgrupperne af aminosyrer: dissocieret carboxyl (-COO - + H + -> -COOH) og α-aminogruppe (-NH 2 + H + -> NH + 3).

For hver aminosyre er der mindst to syredissociationskonstanter pKa - en for -COOH-gruppen og den anden for a-aminogruppen.

I en vandig opløsning er eksistensen af ​​tre former for aminosyrer mulig (fig. 1).

Det er blevet bevist, at i vandige opløsninger er aminosyrer i form af en dipol; eller zwitterion.

Effekt af medium pH på ionisering af aminosyrer . Ændring af mediets pH fra surt til alkalisk påvirker ladningen af ​​opløste aminosyrer. I et surt miljø (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

I et surt miljø bevæger aminosyrer i et elektrisk felt sig mod katoden.

I et alkalisk miljø (pH> 7), hvor der er et overskud af OH - ioner, er aminosyrer i form af negativt ladede ioner (anioner), da NH + 3-gruppen dissocierer:

I dette tilfælde bevæger aminosyrerne sig i det elektriske felt mod anoden.

Derfor, afhængigt af mediets pH, har aminosyrer en total nul, positiv eller negativ ladning.

Den tilstand, hvor ladningen af ​​en aminosyre er nul, kaldes isoelektrisk. Den pH-værdi, hvor en sådan tilstand opstår, og aminosyren ikke bevæger sig i det elektriske felt, hverken til anoden eller til katoden, kaldes det isoelektriske punkt og betegnes pH I. Det isoelektriske punkt afspejler meget nøjagtigt syre-base-egenskaberne for forskellige grupper i aminosyrer og er en af ​​de vigtige konstanter, der karakteriserer en aminosyre.

Det isoelektriske punkt for ikke-polære (hydrofobe) aminosyrer nærmer sig en neutral pH-værdi (fra 5,5 for phenylalanin til 6,3 for prolin), for surt har det lave værdier (3,2 for glutaminsyre, 2,8 for asparaginsyre). Det isoelektriske punkt for cystein og cystin er 5,0, hvilket indikerer disse aminosyrers svage sure egenskaber. De vigtigste aminosyrer - histidin og især lysin og arginin - har et isoelektrisk punkt væsentligt højere end 7.

I cellerne og den intercellulære væske i menneske- og dyrekroppen er mediets pH tæt på neutral, så de basiske aminosyrer (lysin, arginin) bærer en total positiv ladning (kationer), sure aminosyrer (asparaginsyre og glutamin) har en negativ ladning (anioner), og resten findes i formen dipol. Sure og basiske aminosyrer er mere hydrerede end alle andre aminosyrer.

Stereoisomerisme af aminosyrer

Alle proteinogene aminosyrer, med undtagelse af glycin, har mindst et asymmetrisk carbonatom (C*) og er optisk aktive, hvor de fleste af dem er venstrehåndede. De eksisterer som rumlige isomerer eller stereoisomerer. Ifølge arrangementet af substituenter omkring det asymmetriske carbonatom klassificeres stereoisomerer i L- eller D-serien.

L- og D-isomerer relaterer til hinanden som et objekt og dets spejlbillede, derfor kaldes de også spejlisomerer eller enantiomerer. Aminosyrerne threonin og isoleucin har hver to asymmetriske kulstofatomer, så de har hver fire stereoisomerer. For eksempel har threonin, udover L- og D-threonin, to mere, som kaldes diastereomerer eller alloformer: L-allotreonin og D-allotreonin.

Alle aminosyrer, der udgør proteiner, tilhører L-serien. Man mente, at D-aminosyrer ikke forekommer i naturen. Imidlertid er polypeptider blevet fundet i form af polymerer af D-glutaminsyre i kapsler af sporebærende bakterier (miltbrand, kartoffel- og høbaciller); D-glutaminsyre og D-alanin er en del af mucopeptiderne i cellevæggen hos nogle bakterier. D-aminosyrer findes også i antibiotika produceret af mikroorganismer (se tabel 3).

Måske var D-aminosyrer mere velegnede til organismers beskyttende funktioner (dette er formålet med kapslen af ​​bakterier og antibiotika), mens L-aminosyrer er nødvendige af kroppen for at opbygge proteiner.

Fordeling af individuelle aminosyrer i forskellige proteiner

Til dato er aminosyresammensætningen af ​​mange proteiner af mikrobiel, plante- og animalsk oprindelse blevet dechiffreret. Oftest fundet i proteiner er alanin, glycin, leucin, serier. Hvert protein har dog sin egen aminosyresammensætning. For eksempel indeholder protaminer (enkle proteiner, der findes i fiskemælk) op til 85 % arginin, men de mangler cykliske, sure og svovlholdige aminosyrer, threonin og lysin. Fibroin - naturligt silkeprotein, indeholder op til 50% glycin; Kollagen, et seneprotein, indeholder sjældne aminosyrer (hydroxylysin, hydroxyprolin), som er fraværende i andre proteiner.

Aminosyresammensætningen af ​​proteiner bestemmes ikke af tilgængeligheden eller uundværligheden af ​​en bestemt aminosyre, men af ​​formålet med proteinet, dets funktion. Rækkefølgen af ​​aminosyrer i et protein bestemmes af den genetiske kode.

STRUKTUR OG EGENSKABER AF AMINOSYRER, DER INDEHOLDER PROTEINER. PEPTID-LINKS, SOM FORBINDER AMINOSYRER I EN KÆDE

Proteiner er polymere molekyler, hvori aminosyrer tjener som monomerer. I sammensætningen af ​​proteiner i menneskekroppen findes kun 20 α-aminosyrer. De samme aminosyrer er til stede i proteiner med forskellige strukturer og funktioner. Individualiteten af ​​proteinmolekyler bestemmes af rækkefølgen af ​​alternering af aminosyrer i proteinet. Aminosyrer kan betragtes som bogstaverne i alfabetet, ved hjælp af hvilke, som i et ord, information registreres. Ordet bærer information om for eksempel en genstand eller handling, og sekvensen af ​​aminosyrer i et protein bærer information om konstruktionen af ​​dette proteins rumlige struktur og funktion.

A. Aminosyrers struktur og egenskaber

1. Generelle strukturelle træk ved aminosyrer, der udgør proteiner

Et fælles strukturelt træk ved aminosyrer er tilstedeværelsen af ​​amino- og carboxylgrupper forbundet med det samme a-carbonatom. R - aminosyreradikal - i det enkleste tilfælde er det repræsenteret af et hydrogenatom (glycin), men det kan også have en mere kompleks struktur.

V vandige opløsninger ved neutral pHα-aminosyrer eksisterer som bipolære ioner.

V anderledes end 19 andreα-aminosyrer, prolin er en iminosyre, hvis radikal er bundet til både α-carbonatomet og aminogruppen, hvorved molekylet får en cyklisk struktur.

19 ud af 20 aminosyrer indeholder et asymmetrisk carbonatom i α-positionen, hvortil 4 forskellige substituentgrupper er knyttet. Som et resultat kan disse aminosyrer i naturen være i to forskellige isomere former - L og D. Undtagelsen er glycin, som ikke har et asymmetrisk α-carbonatom, da dets radikal kun er repræsenteret af et hydrogenatom. Proteiner indeholder kun L-isomerer af aminosyrer.

Rene L- eller D-stereoisomerer kan spontant og ikke-enzymatisk omdannes over en længere periode til en ækvimolær blanding af L- og D-isomerer. Denne proces kaldes racemisering. Racemiseringen af ​​hver L-aminosyre ved en given temperatur forløber med en vis hastighed. Denne omstændighed kan bruges til at bestemme alderen på mennesker og dyr. Så i den hårde emalje af tænderne er der et dentinprotein, hvor L-aspartat passerer ind i D-isomeren ved temperaturen af ​​den menneskelige krop med en hastighed på 0,01% om året. I tanddannelsesperioden indeholder dentinet kun L-isomeren, så alderen på forsøgspersonen kan beregnes ud fra indholdet af D-aspartat.

Alle 20 aminosyrer i den menneskelige krop adskiller sig i struktur, størrelse og fysisk-kemiske egenskaber af de radikaler, der er knyttet til α-carbonatomet.

2. Klassificering af aminosyrer efter radikalernes kemiske struktur

Ifølge den kemiske struktur kan aminosyrer opdeles i alifatiske, aromatiske og heterocykliske (tabel 1-1).

Alifatiske radikaler kan indeholde funktionelle grupper, der giver dem specifikke egenskaber: carboxyl (-COOH), amino (-NH2), thiol

(-SH), amid (-CO-NH2), hydroxyl (-OH) og guanidin grupper.

Navnene på aminosyrer kan bygges efter substitutionsnomenklatur, men trivielle navne bruges normalt (Tabel 1-2).

Tabel 1-1. Klassificering af de vigtigste aminosyrer i proteiner i henhold til deres kemiske struktur

Tabel 1-2. Eksempler på navne på aminosyrer i henhold til substitutionsnomenklatur og tilsvarende trivielle navne

For at registrere aminosyrerester i peptid- og proteinmolekyler bruges trebogstavsforkortelser af deres trivielle navne og i nogle tilfælde enkeltbogstavssymboler (se tabel 1-1).

Trivielle navne er ofte afledt af navnet på den kilde, hvorfra de først blev isoleret, eller fra egenskaberne af en given aminosyre. Så serien blev først isoleret fra silkefibroin (fra latin serieum - silkeagtig), og glycin fik sit navn på grund af den søde smag (fra græsk glykos - sød).

3. Klassificering af aminosyrer efter opløseligheden af ​​deres radikaler i vand

Alle 20 aminosyrer i menneskekroppens proteiner kan grupperes efter deres radikalers evne til at opløses i vand. Radikalerne kan arrangeres i en kontinuerlig serie, der starter fuldstændigt hydrofobt og slutter med stærkt hydrofilt.

Opløseligheden af ​​aminosyreradikaler bestemmes af polariteten af ​​de funktionelle grupper, der udgør molekylet (polære grupper tiltrækker vand, ikke-polære frastøder det).

Aminosyrer med ikke-polære radikaler

Ikke-polære (hydrofobe) omfatter radikaler med alifatiske carbonhydridkæder (radikaler af alanin, valin, leucin, isoleucin, prolin og methionin) og aromatiske ringe (radikaler af phenylalanin og tryptophan). Radikalerne af sådanne aminosyrer i vand har tendens til hinanden eller til andre hydrofobe molekyler, som et resultat af hvilket overfladen af ​​deres kontakt med vand falder.

Aminosyrer med polære uladede radikaler

Radikalerne af disse aminosyrer opløses bedre i vand end hydrofobe radikaler, da de indeholder polære funktionelle grupper, der danner hydrogenbindinger med vand. Disse omfatter serier, threonin og tyrosin, som har

hydroxylgrupper, asparagin og glutaminholdige amidgrupper og cystein med dets thiolgruppe.

Cystein og tyrosin indeholder henholdsvis thiol- og hydroxylgrupper, der er i stand til at dissociere med dannelsen af ​​H+, men ved en pH på ca. 7,0 opretholdt i celler, dissocierer disse grupper praktisk talt ikke.

Aminosyrer med polære negativt ladede radikaler

Denne gruppe omfatter asparaginsyre og glutaminaminosyrer, som har en yderligere carboxylgruppe i radikalet, der dissocierer ved pH omkring 7,0 med dannelsen af ​​COO- og H+. Derfor er radikalerne af disse aminosyrer anioner. De ioniserede former for glutaminsyre og asparaginsyre kaldes henholdsvis glutamat og aspartat.

Aminosyrer med polære positivt ladede radikaler

Lysin og arginin har en yderligere positivt ladet gruppe i radikalet. I lysin er den anden aminogruppe, der er i stand til at binde H+, placeret i α-positionen i den alifatiske kæde, og i arginin får chuanidingruppen en positiv ladning.Histidin indeholder desuden en svagt ioniseret imidazolgruppe, derfor , med fysiologiske udsving i pH-værdier (fra 6,9 til 7,4) er histidin enten neutralt eller positivt ladet. Med en stigning i antallet af protoner i mediet er imidazolgruppen af ​​histidin i stand til at tilføje en proton og opnå en positiv ladning, og med en stigning i koncentrationen af ​​hydroxylgrupper kan den donere en proton og miste den positive ladning af de radikale. Positivt ladede radikaler er kationer (se diagrammet nedenfor).

De polært ladede radikaler af aminosyrer har den højeste opløselighed i vand.

4. Ændring i den totale ladning af aminosyrer afhængigt af mediets pH

Ved neutrale pH-værdier er alle sure (i stand til at donere H+) og alle basiske (i stand til at binde H+) funktionelle grupper i en dissocieret tilstand.

Derfor, i et neutralt miljø, har aminosyrer, der indeholder et ikke-dissocierende radikal, en total nulladning. Aminosyrer indeholdende syrefunktionelle grupper har en total negativ ladning, og aminosyrer indeholdende basiske funktionelle grupper har en positiv ladning (tabel 1-3).

En ændring i pH til syresiden (dvs. en stigning i koncentrationen af ​​H+ i mediet) fører til undertrykkelse af dissociationen af ​​syregrupper. I et stærkt surt miljø får alle aminosyrer en positiv ladning.

Tværtimod forårsager en stigning i koncentrationen af ​​OH-grupper eliminering af H+ fra de vigtigste funktionelle grupper, hvilket fører til et fald i den positive ladning. I et stærkt alkalisk miljø har alle aminosyrer en netto negativ ladning.

5. Modificerede aminosyrer til stede i proteiner

Kun 20 listede aminosyrer er direkte involveret i syntesen af ​​proteiner i den menneskelige krop. Men i nogle proteiner er der ikke-standard modificerede aminosyrer - derivater af en af ​​disse 20 aminosyrer. For eksempel er der i molekylet af kollagen (fibrillært protein i den intercellulære matrix) hydroxyderivater af lysin og prolin - 5-hydroxylysin og 4-hydroxyprolin.

Modifikationer af aminosyrerester udføres allerede i sammensætningen af ​​proteiner, dvs. kun

Modificerede aminosyrer fundet i proteiner

efter afslutning af deres syntese. Indførelsen af ​​yderligere funktionelle grupper i strukturen af ​​aminosyrer giver proteiner egenskaber, der

Ordning. Struktur af polært ladede aminosyrer i dissocieret form

Tabel 1-3. Ændring i den totale ladning af aminosyrer afhængigt af mediets pH

nødvendige for at udføre deres specifikke funktioner. Således er α-carboxyglutaminsyre en del af proteiner involveret i blodkoagulation, og to tæt adskilte carboxylgrupper i deres struktur er nødvendige for bindingen af ​​proteinfaktorer til Ca2+ ioner. Overtrædelse af carboxylering af glutamat fører til et fald i blodkoagulation.

6. Kemiske reaktioner brugt til at påvise aminosyrer

Aminosyrernes evne til at indgå i visse kemiske reaktioner bestemmes af tilstedeværelsen af ​​funktionelle grupper i deres sammensætning. Da alle aminosyrer, der udgør proteiner, indeholder amino- og carboxylgrupper ved α-carbonatomet, kan de indgå i kemiske reaktioner, der er karakteristiske for alle aminosyrer. Tilstedeværelsen af ​​funktionelle grupper i radikalerne af individuelle aminosyrer bestemmer deres evne til at indgå i reaktioner, der er specifikke for disse aminosyrer.

Ninhydrinreaktion for α-aminosyrer

Ninhydrinreaktionen kan bruges til at påvise og kvantificere aminosyrer i opløsning.

Denne reaktion er baseret på det faktum, at farveløst ninhydrin, der reagerer med en aminosyre, kondenserer i form af en dimer gennem et nitrogenatom, der spaltes fra aminosyrens a-aminogruppe. Som et resultat dannes et rødviolet pigment. Samtidig sker der decarboxylering af aminosyren, hvilket fører til dannelsen af ​​CO2 og det tilsvarende aldehyd. Ninhydrinreaktionen er meget brugt i undersøgelsen af ​​proteiners primære struktur (se diagrammet nedenfor).

Da farveintensiteten er proportional med antallet af aminosyrer i opløsningen, bruges den til at måle koncentrationen af ​​α-aminosyrer.

Ninhydrinreaktion bruges til at bestemme α-aminosyrer

Specifikke reaktioner på individuelle aminosyrer

Kvalitativ og kvantitativ bestemmelse af individuelle aminosyrer er mulig på grund af tilstedeværelsen af ​​specielle funktionelle grupper i deres radikaler.

Arginin bestemmes ved hjælp af en kvalitativ reaktion for guanidingruppen (Sakaguchi-reaktion), og cystein detekteres af Fohl-reaktionen, der er specifik for SH-gruppen i denne aminosyre. Tilstedeværelsen af ​​aromatiske aminosyrer i opløsning bestemmes af xantoproteinreaktionen (nitreringsreaktion), og tilstedeværelsen af ​​en hydroxylgruppe i den aromatiske ring af tyrosin bestemmes af Millon-reaktionen.

B. Peptidbinding. Peptiders struktur og biologiske egenskaber

α-aminosyrer kan bindes kovalent til hinanden via peptidbindinger. En peptidbinding dannes mellem α-carboxylgruppen i en aminosyre og α-aminogruppen i en anden, dvs. er en amidbinding. I dette tilfælde spaltes et vandmolekyle (se skema A).

1. Peptidstruktur

Antallet af aminosyrer i peptider kan variere meget. Peptider indeholdende op til 10 aminosyrer kaldes oligopeptider. Ofte angiver navnet på sådanne molekyler antallet af aminosyrer, der udgør oligopeptidet: tripeptid, pentapeptid, ocgapeptid osv.

Peptider, der indeholder mere end 10 aminosyrer, kaldes "polypeptider", og polypeptider, der består af mere end 50 aminosyrerester, kaldes normalt proteiner. Disse navne er imidlertid vilkårlige, eftersom udtrykket "protein" i litteraturen ofte bruges til at henvise til et polypeptid, der indeholder mindre end 50 aminosyrerester. For eksempel kaldes hormonet glukagon, som består af 29 aminosyrer, for et proteinhormon.

De aminosyremonomerer, der udgør proteiner, kaldes "aminosyrerester". En aminosyrerest med en fri aminogruppe kaldes N-terminal og er skrevet til venstre, og med en fri β-carboxylgruppe kaldes C-terminal og er skrevet til højre. Peptider skrives og læses fra N-terminalen. Kæden af ​​gentagne atomer i -NH-CH-CO-polypeptidkæden kaldes "peptidrygrad"(se diagram B).

Når man navngiver et polypeptid, tilføjes suffikset -yl til det forkortede navn på aminosyrerester, bortset fra den C-terminale aminosyre. For eksempel læses Ser-Gly-Pro-Ala-tetrapeptid som serylglycylprolylalanin.

Peptidbindingen dannet af iminogruppen af ​​prolin adskiller sig fra andre peptidbindinger, da nitrogenatomet i peptidgruppen ikke er bundet til hydrogen, men til et radikal.

Peptider adskiller sig i aminosyresammensætning, antal og rækkefølge af aminosyrer.

Serylglycylprolylalanin

Skema A. Dipeptiddannelse

Skema B. Struktur af peptider

Ser-Gis-Pro-Ala og Ala-Pro-Gis-Ser er to forskellige peptider, på trods af at de har samme kvantitative og kvalitative sammensætning af aminosyrer.

2.Karakterisering af peptidbindingen

Peptidbindingen har karakteristikken af ​​en delvis dobbeltbinding, så den er kortere end resten af ​​bindingerne i peptidrygraden og har som et resultat ringe mobilitet. Den elektroniske struktur af peptidbindingen bestemmer den plane stive struktur af peptidgruppen. Peptidgruppernes planer er placeret i en vinkel i forhold til hinanden (fig. 1-1).

Bindingen mellem α-carbonatomet og α-aminogruppen eller α-carboxylgruppen er i stand til fri rotation (selvom begrænset af radikalernes størrelse og natur), hvilket tillader polypeptidkæden at antage forskellige konfigurationer.

Peptidbindinger er normalt placeret i trans-konfigurationen, dvs. α-carbonatomer er placeret på modsatte sider af peptidbindingen. Som et resultat er sideradikaler af aminosyrer i den fjerneste afstand fra hinanden i rummet (fig. 1-2).

Peptidbindinger er meget stærke og brydes ikke spontant under normale forhold, der findes i celler (neutralt miljø, kropstemperatur). Under laboratorieforhold udføres hydrolysen af ​​peptidbindinger af proteiner i en forseglet ampul med koncentreret (6 mol/l) saltsyre, ved en temperatur på mere end 105 ° C, og fuldstændig hydrolyse af proteinet til frie aminosyrer tager omkring en dag.

I levende organismer brydes peptidbindinger i proteiner ved hjælp af specielle proteolytiske enzymer (fra engelsk, protein - protein, lysis - destruction), også kaldet proteaser, eller peptidhydrolaser.

For at detektere proteiner og peptider i en opløsning, såvel som for at kvantificere dem, bruges en biuretreaktion (et positivt resultat for stoffer, der indeholder mindst to peptidbindinger i deres sammensætning).

3. Biologisk rolle af peptider

Den menneskelige krop producerer mange peptider, der er involveret i reguleringen af ​​forskellige biologiske processer og har en høj fysiologisk aktivitet.

Ris. 1-1. Planer for placering af peptidgrupper og α-carbonatomer i rummet.

Ris. 1-2. Trans-konfiguration af peptidbindinger. Funktionelle grupper-CO- og -NH-,

dannelse af peptidbindinger er ikke ioniserede, men polære og kan deltage i dannelsen af ​​hydrogenbindinger.

Antallet af aminosyrerester i strukturen af ​​biologisk aktive peptider kan variere fra 3 til 50. Thyrotropin-frigivende hormon og glutathion (tripeptider), samt enkephaliner, som har 5 aminosyrer i deres sammensætning, kan tilskrives en af de "mindste" peptider. De fleste biologisk aktive peptider indeholder dog mere end 10 aminosyrer, for eksempel indeholder neuropeptid Y (appetitregulator) 36 aminosyrer og corticoliberin - 41 aminosyrer.

Nogle af peptiderne, især de fleste af peptidhormonerne, indeholder peptidbindinger dannet af a-aminogruppen og a-carboxylgruppen i tilstødende aminosyrer. Som regel syntetiseres de fra inaktive proteinprækursorer, hvor specifikke proteolytiske enzymer bryder visse peptidbindinger.

Angiotensin II er et octapeptid dannet af et stort plasmaprotein, angiotensinogen, som et resultat af den sekventielle virkning af to proteolytiske enzymer.

Det første proteolytiske enzym, renin, spalter et peptid indeholdende 10 aminosyrer kaldet angiotensin I fra angiotensinogen fra N-terminalen. Det andet proteolytiske enzym, carboxydipeptidylpeptidase, spalter fra C-terminalen

Aminosyrer - (aminocarboxylsyrer; amk) - organiske forbindelser, v molekyler, som samtidig indeholdercarboxyl og amingrupper (aminogrupper). De der. -enminosyrer kan overvejes, som derivater af carboxylsyrer, hvor et eller flere hydrogenatomer er erstattet af aminogrupper.

• carboxylgruppe (carboxyl) -COOH er en funktionel monovalent gruppe, der er en del af carboxylsyrer og bestemmer deres sure egenskaber.
• Amino gruppe - funktionel kemisk monovalent gruppe -NH 2,et organisk radikal indeholdende et nitrogenatom og to hydrogenatomer.

Der kendes mere end 200 naturlige aminosyrer som kan klassificeres på forskellige måder. Strukturel klassificering er baseret på positionen af ​​de funktionelle grupper på alfa-, beta-, gamma- eller deltapositionen af ​​aminosyren.

Ud over denne klassificering er der andre, for eksempel klassificering efter polaritet, pH-niveau, samt typen af ​​sidekædegruppe (alifatiske, acykliske, aromatiske aminosyrer, aminosyrer indeholdende hydroxyl eller svovl osv.).

I form af proteiner er aminosyrer den anden (efter vand) komponent i muskler, celler og andre væv i den menneskelige krop. Aminosyrer spiller en afgørende rolle i processer som neurotransmittertransport og biosyntese.

Generel struktur af aminosyrer

Aminosyrer- biologisk vigtige organiske forbindelser, bestående af en aminogruppe (-NH 2) og en carboxylsyre (-COOH), og som har en sidekæde, der er specifik for hver aminosyre. Nøgleelementerne i aminosyrer er kulstof, brint, oxygen og nitrogen. Andre grundstoffer findes i sidekæden af ​​visse aminosyrer.

Ris. 1 - Generel struktur af α-aminosyrer, der udgør proteiner (undtagen prolin). De bestanddele af et aminosyremolekyle er aminogruppen NH 2, carboxylgruppen COOH, radikalet (forskelligt for alle α-aminosyrer), α-carbonatomet (i midten).

I strukturen af ​​aminosyrer er sidekæden, der er specifik for hver aminosyre, betegnet med bogstavet R. Kulstofatomet, der støder op til carboxylgruppen, kaldes alfa-carbonet, og de aminosyrer, hvis sidekæde er knyttet til dette atom, kaldes alfa-aminosyrer. De er den mest udbredte form for aminosyrer i naturen.

I alfa-aminosyrer, med undtagelse af glycin, er alfa-carbonet det chirale carbon. For aminosyrer, hvis carbonkæder er bundet til et alfa-carbon (såsom lysin (L-lysin)), er carbonerne betegnet som alfa, beta, gamma, delta og så videre. Nogle aminosyrer har en aminogruppe knyttet til beta- eller gamma-carbonet og kaldes derfor beta- eller gamma-aminosyrer.

Ifølge sidekædernes egenskaber opdeles aminosyrer i fire grupper. Sidekæden kan gøre aminosyren til en svag syre, en svag base eller en emulgator (hvis sidekæden er polær), eller et hydrofobt, dårligt absorberende stof (hvis sidekæden er upolær).

Udtrykket "aminosyre med forgrenet kæde" henviser til aminosyrer med alifatiske ikke-lineære sidekæder, disse er leucin, isoleucin og valin.

Proline- den eneste proteinogene aminosyre, hvis sidegruppe er knyttet til alfa-aminogruppen og dermed også er den eneste proteinogene aminosyre, der indeholder en sekundær amin i denne position. Kemisk set er prolin således en iminosyre, da den mangler en primær aminogruppe, selvom den nuværende biokemiske nomenklatur stadig klassificerer den som en aminosyre såvel som en "N-alkyleret alfa-aminosyre" ( Iminosyrer- carboxylsyrer indeholdende en iminogruppe (NH). De er en del af proteiner, deres stofskifte er tæt forbundet med metabolismen af ​​aminosyrer. Ifølge deres egenskaber er iminosyrer tæt på aminosyrer, og som et resultat af katalytisk hydrogenering omdannes iminosyrer til aminosyrer.Imino gruppe- NH molekylær gruppe. Divalent. Indeholdt i sekundær aminer og peptider. Det divalente ammoniakradikal eksisterer ikke i fri form).

ALFA AMINOSYRER

Aminosyrer med både en amino- og en carboxylgruppe bundet til det første (alfa)carbonatom er af særlig betydning i biokemi. De er kendt som 2-, alfa- eller alfa-aminosyrer (den generelle formel er i de fleste tilfælde H2NCHRCOOH, hvor R er en organisk substituent, kendt som "sidekæden"); ofte refererer udtrykket "aminosyre" specifikt til dem.

Disse er 22 proteinogene (det vil sige "tjener til at opbygge protein") aminosyrer, der kombineres til peptidkæder ("polypeptider"), hvilket giver konstruktionen af ​​en bred vifte af proteiner. De er L-stereoisomerer ("venstrehåndede" isomerer), selvom nogle af D-aminosyrerne ("højrehåndede" isomerer) forekommer i nogle bakterier og nogle antibiotika.

Ris. 2. Peptidbinding - en type amidbinding, der opstår under dannelsen af ​​proteiner og peptider som et resultat af vekselvirkningen af ​​α-aminogruppen (-NH 2) i en aminosyre med α-carboxylgruppen (-COOH) af en anden aminosyre.

To aminosyrer (1) og (2) danner et dipeptid (en kæde af to aminosyrer) og et vandmolekyle. Efter samme mønsterribosomgenererer også længere kæder af aminosyrer: polypeptider og proteiner. De forskellige aminosyrer, der er "byggestenene" i et protein, er forskellige i R-radikalet.

OPTISK ISOMERISME AF AMINOSYRER

Ris. 3. Optiske isomerer af aminosyren alanin

Afhængigt af aminogruppens position i forhold til det 2. carbonatom, isoleres α-, β-, γ- og andre aminosyrer. For pattedyrsorganismen er α-aminosyrer de mest karakteristiske. Alle α-aminosyrer, der er en del af levende organismer, undtagenglycin, indeholder et asymmetrisk carbonatom(threonin og isoleucinindeholder to asymmetriske atomer) og har optisk aktivitet. Næsten alle naturligt forekommende α-aminosyrer har en L-konfiguration, og kun L-aminosyrer indgår i sammensætningen af ​​proteiner syntetiseret på ribosomer.

Alle standard alfa-aminosyrer undtagen glycin kan eksistere i en af ​​to former enantiomerer , kaldet L eller D aminosyrer, som er spejlbilleder af hinanden.

D, L - Stereoisomer betegnelsessystem.

Ifølge dette system tilskrives L-konfigurationen en stereosomer, hvor referencegruppen i Fisher-projektionerne er placeret til venstre for den lodrette linje (fra latin "laevus" - venstre). Det skal huskes, at i Fisher fremskrivninger det mest oxiderede carbonatom er placeret øverst (som regel er dette atom en del af carboxyl-COOH- eller carbonyl-CH \u003d O-grupperne.). Derudover er alle vandrette led i Fisher-projektionen rettet mod observatøren, mens lodrette led fjernes fra observatøren. Følgelig, hvis referencegruppe placeret i Fisher-projektionen til højre, har stereoisomeren en D-konfiguration (fra latin "dexter" - højre).I α-aminosyrer referencegrupper tjene som NH2-grupper.

enantiomerer - parstereoisomerer, som er spejlbilleder af hinanden, ikke kompatible i rummet. Højre og venstre håndflade kan tjene som en klassisk illustration af to enantiomerer: de har samme struktur, men forskellig rumlig orientering.Eksistensen af ​​enantiomere former er forbundet med tilstedeværelsen af ​​et molekyle chiralitet - egenskaber, der ikke må kombineres i rummet med dets spejlbillede..

Enantiomererne er identiske i fysiske egenskaber. De kan kun skelnes ved interaktion med et chiralt medium, for eksempel ved lysstråling. Enantiomerer opfører sig på samme måde i kemiske reaktioner med akirale reagenser i et akiralt miljø. Men hvis reaktanten, katalysatoren eller opløsningsmidlet er chiral, vil reaktiviteten af ​​enantiomererne generelt afvige.De fleste chirale naturlige forbindelser (aminosyrer, monosaccharider) eksisterer som 1 enantiomer.Begrebet enantiomerer er vigtigt i lægemidler, fordi. forskellige enantiomerer af lægemidler har forskellige biologisk aktivitet.

PROTEINBIOSYNTESE PÅ RIBOSOMET

STANDARD AMINOSYRER

(proteinogen)

Se til emnet: og Strukturen af ​​proteinogene aminosyrer

I processen med proteinbiosyntese er 20 a-aminosyrer kodet af den genetiske kode inkluderet i polypeptidkæden (se fig. 4). Ud over disse aminosyrer, kaldet proteinogene eller standard, indeholder nogle proteiner specifikke ikke-standard aminosyrer, der opstår fra standard aminosyrer i processen med post-translationelle modifikationer.

Bemærk: For nylig er translationelt inkorporeret selenocystein og pyrrolysin nogle gange betragtet som proteinogene aminosyrer. Disse er de såkaldte 21. og 22. aminosyre.

Aminosyrer er strukturelle forbindelser (monomerer), der udgør proteiner. De kombinerer med hinanden for at danne korte polymerkæder kaldet langkædede peptider, polypeptider eller proteiner. Disse polymerer er lineære og uforgrenede, med hver aminosyre i kæden knyttet til to tilstødende aminosyrer.

Ris. 5. Ribosom i oversættelsesprocessen (proteinsyntese)

Processen med at bygge et protein kaldes translation og involverer trinvis tilføjelse af aminosyrer til den voksende proteinkæde via ribozymer, udført af ribosomet. Rækkefølgen, som aminosyrer tilsættes i, læses ind i den genetiske kode af en mRNA-skabelon, som er en kopi af RNA et af kroppens gener.

Translation - proteinbiosyntese på ribosomet

Ris. 6 C stadier af polypeptidforlængelse.

Toogtyve aminosyrer indgår naturligt i polypeptider og kaldes proteinogene eller naturlige aminosyrer. Af disse er 20 kodet ved hjælp af den universelle genetiske kode.

De resterende 2, selenocystein og pyrrolysin, er inkorporeret i proteiner ved en unik syntetisk mekanisme. Selenocystein dannes, når det oversatte mRNA indeholder et SECIS-element, der forårsager et UGA-kodon i stedet for et stopkodon. Pyrrolysin bruges af nogle methanogene arkæer som en del af de enzymer, der er nødvendige for produktionen af ​​metan. Det er kodet med UAG-kodonet, som normalt fungerer som et stopkodon i andre organismer. UAG-kodonet efterfølges af PYLIS-sekvensen.

Ris. 7. Polypeptidkæde - den primære struktur af et protein.

Proteiner har 4 niveauer af deres strukturelle organisation: primær, sekundær, tertiær og kvaternær. Den primære struktur er sekvensen af ​​aminosyrerester i polypeptidkæden. Den primære struktur af et protein beskrives sædvanligvis ved hjælp af et- eller trebogstavsbetegnelser for aminosyrerester. Sekundær struktur er en lokal rækkefølge af et fragment af en polypeptidkæde stabiliseret af hydrogenbindinger. Tertiær struktur er den rumlige struktur af et polypeptid lænke. Strukturelt består den af ​​sekundære strukturelementer stabiliseret af forskellige typer af interaktioner, hvor hydrofobe interaktioner spiller en vigtig rolle. Kvaternær struktur (eller underenhed, domæne) - det gensidige arrangement af flere polypeptidkæder som en del af et enkelt proteinkompleks.

Ris. 8. Strukturel organisering af proteiner

IKKE-STANDARD AMINOSYRER

(Ikke-proteinogen)

Ud over standard aminosyrer er der mange andre aminosyrer, som kaldes ikke-proteinogene eller ikke-standardiserede. Sådanne aminosyrer forekommer enten ikke i proteiner (f.eks. L-carnitin, GABA) eller produceres ikke direkte isoleret af standard cellulært maskineri (f.eks. hydroxyprolin og selenomethionin).

Ikke-standard aminosyrer fundet i proteiner dannes ved post-translationel modifikation, det vil sige modifikation efter translation under proteinsyntese. Disse modifikationer er ofte nødvendige for proteinfunktion eller regulering; for eksempel giver glutamatcarboxylering mulighed for forbedret calciumionbinding, og prolinhydroxylering er vigtig for at opretholde bindevæv. Et andet eksempel er dannelsen af ​​hypusin til translationsinitieringsfaktor EIF5A ved at modificere en lysinrest. Sådanne modifikationer kan også bestemme lokaliseringen af ​​proteinet, for eksempel kan tilføjelsen af ​​lange hydrofobe grupper få proteinet til at binde til phospholipidmembranen.

Nogle ikke-standard aminosyrer findes ikke i proteiner. Disse er lanthionin, 2-aminoisosmørsyre, dehydroalanin og gamma-aminosmørsyre. Ikke-standard aminosyrer forekommer ofte som mellemliggende metaboliske veje for standard aminosyrer - for eksempel forekommer ornithin og citrullin i ornithincyklussen som en del af syrekatabolismen.

En sjælden undtagelse fra alfa-aminosyredominans i biologi er beta-aminosyren Beta-alanin (3-aminopropansyre), som bruges til at syntetiserePantothensyre(vitamin B5), en komponent af coenzym A i planter og mikroorganismer. Det er især produceret propionsyrebakterier.

Funktioner af aminosyrer

PROTEIN OG IKKE-PROTEIN FUNKTIONER

Mange proteinogene og ikke-proteinogene aminosyrer spiller også vigtige ikke-proteinroller i kroppen. For eksempel i den menneskelige hjerne, glutamat (standard glutaminsyre) og gamma-aminosmørsyre ( GABA, en ikke-standard gamma-aminosyre), er de vigtigste excitatoriske og hæmmende neurotransmittere. Hydroxyprolin (hovedkomponenten i bindevævskollagenet) syntetiseres fra prolin; standardaminosyren glycin bruges til syntesen porphyriner bruges i erytrocytter. Ikke-standard carnitin bruges til lipidtransport.

På grund af deres biologiske betydning spiller aminosyrer en vigtig rolle i ernæring og er almindeligt anvendt i kosttilskud, gødning og fødevareteknologi. I industrien bruges aminosyrer til fremstilling af lægemidler, bionedbrydelig plast og chirale katalysatorer.

1. Aminosyrer, proteiner og ernæring

For den biologiske rolle og konsekvenser af aminosyremangel i den menneskelige krop, se tabellerne over essentielle og ikke-essentielle aminosyrer.

Når de indføres i den menneskelige krop med mad, bruges 20 standardaminosyrer enten til syntese af proteiner og andre biomolekyler eller oxideres til urinstof og kuldioxid som energikilde. Oxidation begynder med fjernelse af aminogruppen gennem transaminase, og derefter indgår aminogruppen i urinstofcyklussen. Et andet transamideringsprodukt er ketosyre, som kommer ind i citronsyrecyklussen. Glukogene aminosyrer kan også omdannes til glucose gennem glukoneogenese.

Fra 20 standard aminosyrer, 8 (valin, isoleucin, leucin, lysin, methionin, threonin, tryptophan og phenylalanin) kaldes essentielle, fordi den menneskelige krop ikke kan syntetisere dem på egen hånd fra andre forbindelser i de mængder, der er nødvendige for normal vækst, de kan kun opnås med mad . Men ifølge moderne begreber, Histidin og Argininer også essentielle aminosyrer til børn.Andre kan være betinget uundværlige for mennesker i en vis alder eller mennesker, der har en form for sygdom.

I øvrigt, Cystein, Taurin, betragtes som semi-essentielle aminosyrer hos børn (selvom taurin teknisk set ikke er en aminosyre), fordi de metaboliske veje, der syntetiserer disse aminosyrer, endnu ikke er fuldt udviklet hos børn. De nødvendige mængder af aminosyrer afhænger også af den enkeltes alder og helbred, så det er ret svært at give generelle kostanbefalinger her.

PROTEINER

Egern (proteiner, polypeptider) — makromolekylær organisk stof, bestående af alfa aminosyrer forbundet i en kæde peptidbinding. I levende organismer bestemmes aminosyresammensætningen af ​​proteiner af genetisk kode, syntese bruger i de fleste tilfælde 20standard aminosyrer.

Ris. 9. Proteiner er ikke kun mad ... Typer af proteinforbindelser.

Enhver levende organisme består af proteiner.. Forskellige former for proteiner er involveret i alle processer, der forekommer i levende organismer. I den menneskelige krop danner proteiner muskler, ledbånd, sener, alle organer og kirtler, hår, negle; Proteiner er en del af væsker og knogler. Enzymer og hormoner, der katalyserer og regulerer alle processer i kroppen, er også proteiner.Proteinmangel i kroppen er farlig for helbredet. Hvert protein er unikt og eksisterer til specifikke formål.

Proteiner - hoveddel ernæring dyr og mennesker (hovedkilder: kød, fjerkræ, fisk, mælk, nødder, bælgfrugter, korn; i mindre grad: grøntsager, frugter, bær og svampe), da alle de nødvendige aminosyrer ikke kan syntetiseres i deres kroppe, og nogle skal kommer fra proteinmad. Under fordøjelsen nedbryder enzymer indtaget proteiner til aminosyrer, som bruges til at biosyntetisere kroppens egne proteiner eller nedbrydes yderligere til energi.

Det er værd at understrege, at moderne ernæringsvidenskab siger, at protein skal opfylde kroppens behov for aminosyrer, ikke kun i mængde. Disse stoffer skal ind i menneskekroppen i visse proportioner indbyrdes.

Processen med proteinsyntese er i gang i kroppen. Hvis mindst én essentiel aminosyre mangler, stopper dannelsen af ​​proteiner.Dette kan føre til en lang række alvorlige sundhedsproblemer, fra fordøjelsesbesvær til depression og hæmmet vækst hos børn. Selvfølgelig er denne overvejelse af spørgsmålet meget forenklet, fordi. funktionerne af proteiner i cellerne i levende organismer er mere forskelligartede end funktionerne af andre biopolymerer - polysaccharider og DNA.

Ud over proteiner dannes også et stort antal ikke-proteinstoffer (se nedenfor), der udfører særlige funktioner, af aminosyrer. Disse omfatter for eksempel cholin (et vitaminlignende stof, der er en del af fosfolipider og er et forstadie til signalstoffet acetylcholin - Neurotransmittere er kemikalier, der overfører en nerveimpuls fra en nervecelle til en anden. Nogle aminosyrer er således essentielle for hjernens normale funktion).

2. Ikke-proteinfunktioner af aminosyrer

aminosyre neurotransmitter

Bemærk: Neurotransmittere (neurotransmittere, mediatorer) er biologisk aktive kemikalier, hvorigennem en elektrokemisk impuls overføres fra en nervecelle gennem det synaptiske rum mellem neuroner, og også for eksempel fra neuroner til muskelvæv eller kirtelceller. For at modtage information fra sit eget væv og organer syntetiserer menneskekroppen særlige kemikalier - neurotransmittere.Alle indre væv og organer i den menneskelige krop, "underordnet" til det autonome nervesystem (ANS), er forsynet med nerver (innerveret), dvs. nerveceller styrer kropsfunktioner. De indsamler ligesom sensorer information om kroppens tilstand og sender den til de relevante centre, og fra dem går korrigerende handlinger til periferien. Enhver overtrædelse af autonom regulering fører til funktionsfejl i de indre organer. Overførsel af information, eller kontrol, udføres ved hjælp af specielle kemikalier-mellemled, som kaldes mediatorer (fra latin mediator - mediator) eller neurotransmittere. Ifølge deres kemiske natur tilhører mediatorer forskellige grupper: biogene aminer, aminosyrer, neuropeptider osv. I øjeblikket er mere end 50 forbindelser relateret til mediatorer blevet undersøgt.

I den menneskelige krop bruges mange aminosyrer til at syntetisere andre molekyler, såsom:

• Tryptofan er en forløber for neurotransmitteren serotonin.

• L-tyrosin og dets forløber phenylalanin er forløberne for dopamin-neurotransmitterne katekolaminer, epinephrin og noradrenalin.
  

• Glycin er en forløber for porphyriner såsom hæm.
  

• Arginin er en forløber for nitrogenoxid.
  

• Ornithin og S-adenosylmethionin er forstadier til polyaminer.
  

• Aspartat, Glycin og Glutamin er forløbere for nukleotider.
  

Men ikke alle funktioner af den anden talrige ikke-standard aminosyrer. Nogle ikke-standardiserede aminosyrer bruges af planter til at beskytte mod planteædere. For eksempel er canavanin en analog af arginin, som findes i mange bælgfrugter, og i især store mængder i Canavalia gladiata (xiphoid grøft). Denne aminosyre beskytter planter mod rovdyr, såsom insekter, og kan forårsage sygdom hos mennesker, når den indtages i nogle rå bælgplanter.

Klassificering af proteinogene aminosyrer

Overvej klassificeringen ved at bruge eksemplet med 20 proteinogene a-aminosyrer, der er nødvendige for proteinsyntese

Blandt de mange forskellige aminosyrer er kun 20 involveret i intracellulær proteinsyntese (proteinogene aminosyrer). Der er også fundet omkring 40 ikke-proteinogene aminosyrer i menneskekroppen.Alle proteinogene aminosyrer er α-aminosyrer. På deres eksempel kan du vise yderligere klassificeringsmetoder. Navnene på aminosyrer er normalt forkortet til 3 bogstaver (se billedet af polypeptidkæden øverst på siden). Fagfolk inden for molekylærbiologi bruger også enkeltbogstavssymboler for hver aminosyre.

1. Ifølge strukturen af ​​sideradikalen tildele:

• alifatisk (alanin, valin, leucin, isoleucin, prolin, glycin) - forbindelser, der ikke indeholder aromatiske bindinger.
  
• aromatisk (phenylalanin, tyrosin, tryptofan)

• svovlholdig (cystein, methionin) indeholdende svovlatom S
  
• indeholdende OH-gruppe (serin, threonin, igen tyrosin),
• indeholdende yderligere COOH gruppe(asparaginsyre og glutaminsyre),
• ekstra NH 2 gruppe(lysin, arginin, histidin, også glutamin, asparagin).

2. Ifølge sideradikalens polaritet

Der er ikke-polære aminosyrer (aromatiske, alifatiske) og polære (uladede, negativt og positivt ladede).

3. Ved syre-base egenskaber

Syre-base egenskaber er opdelt i neutrale (de fleste), sure (asparaginsyre og glutaminsyre) og basiske (lysin, arginin, histidin) aminosyrer.

4. Ved uundværlighed

Om nødvendigt isolerer kroppen dem, der ikke syntetiseres i kroppen og skal tilføres mad - essentielle aminosyrer (leucin, isoleucin, valin, phenylalanin, tryptophan, threonin, lysin, methionin). Substituerbare aminosyrer omfatter de aminosyrer, hvis kulstofskelet dannes i metaboliske reaktioner og er i stand til på en eller anden måde at opnå en aminogruppe med dannelsen af ​​den tilsvarende aminosyre. To aminosyrer er betinget essentielle (arginin, histidin), dvs. deres syntese sker i utilstrækkelige mængder, især for børn.

Tabel 1. Aminosyre klassificering