Den sekundære struktur af et proteinmolekyle ser ud. Sekundær struktur af et protein

Navnet "egern" kommer fra mange af dems evne til at blive hvide, når de opvarmes. Navnet "proteiner" kommer fra det græske ord for "første", hvilket angiver deres betydning i kroppen. Jo højere organiseringsniveauet for levende væsener er, jo mere forskelligartet er sammensætningen af ​​proteiner.

Proteiner er opbygget af aminosyrer, der er forbundet med kovalent peptid binding: mellem carboxylgruppen i en aminosyre og aminogruppen i en anden. Når to aminosyrer interagerer, dannes et dipeptid (fra resterne af to aminosyrer, fra det græske. peptos- svejset). Substitution, udelukkelse eller permutation af aminosyrer i polypeptidkæden forårsager fremkomsten af ​​nye proteiner. For eksempel, når man kun erstatter én aminosyre (glutamin med valin), opstår der en alvorlig sygdom - seglcelleanæmi, når røde blodlegemer har en anden form og ikke kan udføre deres grundlæggende funktioner (iltoverførsel). Når en peptidbinding dannes, spaltes et vandmolekyle af. Afhængigt af antallet af aminosyrerester er der:

– oligopeptider (di-, tri-, tetrapeptider osv.) - indeholder op til 20 aminosyrerester;

– polypeptider – fra 20 til 50 aminosyrerester;

– egern - over 50, nogle gange tusindvis af aminosyrerester

Ifølge deres fysisk-kemiske egenskaber er proteiner hydrofile og hydrofobe.

Der er fire niveauer af organisering af et proteinmolekyle - ækvivalente rumlige strukturer (konfiguration, konformationer) proteiner: primære, sekundære, tertiære og kvaternære.

Primær strukturen af ​​proteiner er den enkleste. Det har form af en polypeptidkæde, hvor aminosyrer er forbundet med en stærk peptidbinding. Det bestemmes af den kvalitative og kvantitative sammensætning af aminosyrer og deres sekvens.

Sekundær struktur af proteiner

Sekundær strukturen dannes hovedsageligt af hydrogenbindinger, som blev dannet mellem hydrogenatomerne i NH-gruppen i den ene helixhelix og oxygenet i CO-gruppen i den anden og er rettet langs helixen eller mellem parallelle folder af proteinmolekylet. Proteinmolekylet er delvist eller fuldstændig snoet til en α-helix eller danner en β-foldet struktur. For eksempel danner keratinproteiner en α-helix. De er en del af hove, horn, hår, fjer, negle, kløer. Proteiner, der er en del af silke, har en β-fold. Aminosyreradikaler (R-grupper) forbliver uden for helixen. Hydrogenbindinger er meget svagere end kovalente bindinger, men med en betydelig mængde danner de en ret stærk struktur.

Funktion i form af en snoet spiral er karakteristisk for nogle fibrillære proteiner - myosin, actin, fibrinogen, kollagen osv.

Tertiær struktur af et protein

Tertiære protein struktur. Denne struktur er konstant og unik for hvert protein. Det bestemmes af størrelsen, polariteten af ​​R-grupper, form og sekvens af aminosyrerester. Polypeptidspiralen vrider sig og passer på en bestemt måde. Dannelsen af ​​proteinets tertiære struktur fører til dannelsen af ​​en særlig konfiguration af proteinet - kugler (fra lat. globulus - kugle). Dens dannelse er forårsaget af forskellige typer ikke-kovalente interaktioner: hydrofob, hydrogen, ionisk. Disulfidbroer dannes mellem aminosyreresterne af cystein.

Hydrofobe bindinger er svage bindinger mellem ikke-polære sidekæder, der skyldes gensidig frastødning af opløsningsmiddelmolekyler. I dette tilfælde er proteinet snoet, så de hydrofobe sidekæder nedsænkes dybt i molekylet og beskytter det mod interaktion med vand, og de hydrofile sidekæder er placeret udenfor.

De fleste proteiner har en tertiær struktur – globuliner, albuminer mv.

Kvartær proteinstruktur

Kvartær protein struktur. Det dannes som et resultat af kombinationen af ​​individuelle polypeptidkæder. Tilsammen danner de en funktionel enhed. Typerne af bindinger er forskellige: hydrofobe, hydrogen, elektrostatiske, ioniske.

Elektrostatiske bindinger opstår mellem elektronegative og elektropositive radikaler af aminosyrerester.

Nogle proteiner er karakteriseret ved et kugleformet arrangement af underenheder - dette er kugleformet proteiner. Kugleformede proteiner er let opløselige i vand eller saltopløsninger. Over 1000 kendte enzymer tilhører kugleformede proteiner. Kugleformede proteiner omfatter nogle hormoner, antistoffer, transportproteiner. For eksempel er det komplekse molekyle hæmoglobin (erythrocytprotein) et globulært protein og består af fire globinmakromolekyler: to α-kæder og to β-kæder, som hver er forbundet med en hæm indeholdende jern.

Andre proteiner er karakteriseret ved association i spiralformede strukturer - dette er fibrillære (fra lat. fibrilla - fiber) proteiner. Flere (fra 3 til 7) α-helixer er snoet sammen, som fibre i et kabel. Fibrillære proteiner er uopløselige i vand.

Proteiner er opdelt i simple og komplekse.

Simple proteiner (proteiner)

Simple proteiner (proteiner) kun består af aminosyrerester. Simple proteiner omfatter globuliner, albuminer, gluteliner, prolaminer, protaminer, stempler. Albuminer (f.eks. blodserumalbumin) er opløselige i vand, globuliner (f.eks. antistoffer) er uopløselige i vand, men opløselige i vandige opløsninger af nogle salte (natriumchlorid osv.).

Komplekse proteiner (proteiner)

Komplekse proteiner (proteiner) omfatter, udover aminosyrerester, forbindelser af en anden karakter, som kaldes protese gruppe. For eksempel er metalloproteiner proteiner, der indeholder ikke-hæmjern eller bundet af metalatomer (de fleste enzymer), nukleoproteiner er proteiner forbundet med nukleinsyrer (kromosomer osv.), phosphoproteiner er proteiner, der omfatter fosforsyrerester (ægproteiner). blomme, etc.), glykoproteiner - proteiner i kombination med kulhydrater (nogle hormoner, antistoffer osv.), kromoproteiner - proteiner indeholdende pigmenter (myoglobin osv.), lipoproteiner - proteiner indeholdende lipider (indgår i membraner).

Regelmæssige sekundære strukturer af et protein

Sekundære strukturer er kendetegnet ved en regelmæssig, periodisk form (konformation) af hovedkæden, med en række konformationer af sidegrupper.

Sekundær struktur af RNA

Eksempler på sekundær struktur er stammeløkken og pseudoknoten.

Sekundære strukturer i mRNA tjener til at regulere translation. For eksempel afhænger indsættelse i proteiner af usædvanlige aminosyrer, selenomethionin og pyrrolysin, af en stamløkke placeret i en 3 "uoversat region. Pseudoknotter tjener til programmæssigt at ændre læserammen for gener.

se også

• Kvartær struktur

Noter

Wikimedia Foundation. 2010 .

Se, hvad "Sekundær struktur af proteiner" er i andre ordbøger:

Sekundær struktur er det konformationelle arrangement af hovedkæden (eng. rygrad) af et makromolekyle (for eksempel polypeptidkæden af ​​et protein), uanset konformationen af ​​sidekæderne eller forholdet til andre segmenter. I beskrivelsen af ​​den sekundære ... ... Wikipedia

protein sekundær struktur- - rumlig konfiguration af polypeptidkæden, dannet som et resultat af ikke-kovalente interaktioner mellem de funktionelle grupper af aminosyrerester (α- og β-proteinstrukturer) ... Kortfattet ordbog over biokemiske termer

Forskellige måder at afbilde den tredimensionelle struktur af et protein ved at bruge enzymet triosephosphatisomerase som eksempel. Til venstre ses en "stav"-model, med billedet af alle atomer og bindingerne imellem dem; elementer er vist i farver. Strukturelle motiver er afbildet i midten ... Wikipedia

Hårnåle struktur- * hårnålestruktur eller stemand loop s. en sekundær struktur i et nukleinsyremolekyle, hvor komplementære sekvenser inden for den samme streng forbindes for at danne en dobbeltstrenget stamme, mens... Genetik. encyklopædisk ordbog

Egern struktur- de vigtigste strukturelle enheder (monomerer) af proteiner er aminosyrerester forbundet med hinanden via peptidbindinger i lange kæder. Individuelle kæder kan tiltrækkes af hinanden eller danne løkker og bøjes tilbage, så ... ... Begyndelsen af ​​moderne naturvidenskab

Polymer- (Polymer) Polymerdefinition, Polymerisationstyper, Syntetiske Polymerer Polymer Definition Information, Polymerisationstyper, Syntetiske Polymerer Indhold Indhold Definition Historisk baggrund Polymerisationsvidenskabelige typer... … Encyklopædi af investor

- (biopolymerer) naturlige makromolekyler, der spiller DOS. rolle i biol. processer. Til P. b. omfatter proteiner, nukleinsyrer (NA) og polysaccharider. P. b. danner det strukturelle grundlag for alle levende organismer; alle processer i cellen er forbundet med ... ... Fysisk encyklopædi

Dette udtryk har andre betydninger, se Proteiner (betydninger). Proteiner (proteiner, polypeptider) er højmolekylære organiske stoffer bestående af alfa-aminosyrer forbundet i en kæde med en peptidbinding. I levende organismer ... ... Wikipedia

Proteiner er et af de vigtige organiske elementer i enhver levende celle i kroppen. De udfører mange funktioner: understøttende, signalerende, enzymatiske, transporterende, strukturelle, receptorer osv. De primære, sekundære, tertiære og kvaternære strukturer af proteiner er blevet vigtige evolutionære tilpasninger. Hvad er disse molekyler lavet af? Hvorfor er den korrekte konformation af proteiner i kroppens celler så vigtig?

Strukturelle komponenter i proteiner

Monomererne af enhver polypeptidkæde er aminosyrer (AA). Disse lavmolekylære organiske forbindelser er ret almindelige i naturen og kan eksistere som uafhængige molekyler, der udfører deres egne funktioner. Blandt dem er transport af stoffer, modtagelse, hæmning eller aktivering af enzymer.

I alt er der omkring 200 biogene aminosyrer, men det kan kun 20. De er letopløselige i vand, har en krystallinsk struktur, og mange af dem er søde i smagen.

Fra et kemisk synspunkt er AA molekyler, der nødvendigvis indeholder to funktionelle grupper: -COOH og -NH2. Ved hjælp af disse grupper danner aminosyrer kæder, der forbindes med hinanden ved en peptidbinding.

Hver af de 20 proteinogene aminosyrer har sit eget radikal, afhængigt af hvilke kemiske egenskaber der er forskellige. Ifølge sammensætningen af ​​sådanne radikaler er alle AA'er klassificeret i flere grupper.

1. Ikke-polær: isoleucin, glycin, leucin, valin, prolin, alanin.
2. Polær og uladet: threonin, methionin, cystein, serin, glutamin, asparagin.
3. Aromatisk: tyrosin, phenylalanin, tryptofan.
4. Polær og negativt ladet: glutamat, aspartat.
5. Polær og positivt ladet: arginin, histidin, lysin.

Ethvert niveau af organisering af proteinstrukturen (primær, sekundær, tertiær, kvaternær) er baseret på en polypeptidkæde bestående af AA. Den eneste forskel er, hvordan denne sekvens dannes i rummet og ved hjælp af hvilke kemiske bindinger en sådan konformation opretholdes.

Primær struktur af et protein

Ethvert protein dannes på ribosomer - ikke-membrancelleorganeller, der er involveret i syntesen af ​​polypeptidkæden. Her er aminosyrer forbundet med hinanden ved hjælp af en stærk peptidbinding, der danner en primær struktur. En sådan primær struktur af et protein er imidlertid ekstremt forskellig fra den kvaternære, så yderligere modning af molekylet er nødvendig.

Proteiner som elastin, histoner, glutathion, allerede med en så simpel struktur, er i stand til at udføre deres funktioner i kroppen. For langt de fleste proteiner er næste trin dannelsen af ​​en mere kompleks sekundær konformation.

Sekundær struktur af et protein

Dannelsen af ​​peptidbindinger er det første trin i modningen af ​​de fleste proteiner. For at de kan udføre deres funktioner, skal deres lokale struktur undergå nogle ændringer. Dette opnås ved hjælp af brintbindinger - skrøbelige, men samtidig talrige forbindelser mellem aminosyremolekylernes basis- og syrecentre.

Sådan dannes proteinets sekundære struktur, som adskiller sig fra den kvaternære i sin enkelhed i konfiguration og lokal konformation. Det sidste betyder, at ikke hele kæden er udsat for transformation. Hydrogenbindinger kan dannes på flere steder med forskellig afstand fra hinanden, og deres form afhænger også af typen af ​​aminosyrer og samlingsmetoden.

Lysozym og pepsin er repræsentanter for proteiner, der har en sekundær struktur. Pepsin er involveret i fordøjelsesprocesserne, og lysozym udfører en beskyttende funktion i kroppen og ødelægger bakteriens cellevægge.

Funktioner af den sekundære struktur

Lokale konformationer af peptidkæden kan afvige fra hinanden. Flere dusin er allerede blevet undersøgt, og tre af dem er de mest almindelige. Blandt dem er alfa helix, beta lag og beta turn.

• Alfa-helixen er en af ​​de mest almindelige sekundære strukturkonformationer af de fleste proteiner. Det er en stiv stangramme med en slaglængde på 0,54 nm. Aminosyreradikaler er rettet udad.

Højrehåndede spiraler er mest almindelige, og venstrehåndede modstykker kan nogle gange findes. Formningsfunktionen udføres af hydrogenbindinger, som stabiliserer krøllerne. Kæden, der danner alfa-helixen, indeholder meget lidt prolin og polært ladede aminosyrer.

• Beta-turen er isoleret i en separat konformation, selvom dette kan kaldes en del af beta-arket. Bundlinjen er bøjningen af ​​peptidkæden, som er understøttet af hydrogenbindinger. Normalt består selve bøjningsstedet af 4-5 aminosyrer, blandt hvilke tilstedeværelsen af ​​prolin er obligatorisk. Denne AK er den eneste, der har et stift og kort skelet, som giver dig mulighed for selv at danne et sving.
• Betalaget er en kæde af aminosyrer, der danner flere folder og stabiliserer dem med hydrogenbindinger. Denne kropsbygning minder meget om et ark papir foldet til en harmonika. Oftest har aggressive proteiner denne form, men der er mange undtagelser.

Der er parallelle og antiparallelle beta-lag. I det første tilfælde falder C- og N- enderne ved bøjningerne og i enderne af kæden sammen, men i det andet tilfælde gør de ikke.

Tertiær struktur

Yderligere pakning af proteinet fører til dannelsen af ​​en tertiær struktur. Denne konformation stabiliseres ved hjælp af hydrogen, disulfid, hydrofobe og ionbindinger. Deres store antal gør det muligt for den sekundære struktur at blive snoet til en mere kompleks form og stabiliseret.

De er adskilt af kugleformede og kugleformede peptider Molekylet af kugleformede peptider er en sfærisk struktur. Eksempler: albumin, globulin, histoner i tertiær struktur.

Der dannes stærke tråde, hvis længde overstiger deres bredde. Sådanne proteiner udfører oftest strukturelle og formende funktioner. Eksempler er fibroin, keratin, kollagen, elastin.

Strukturen af ​​proteiner i molekylets kvaternære struktur

Hvis flere kugler kombineres til et kompleks, dannes den såkaldte kvaternære struktur. Denne konformation er ikke karakteristisk for alle peptider, og den dannes, når det er nødvendigt at udføre vigtige og specifikke funktioner.

Hver kugle i sammensætningen er et separat domæne eller protomer. Samlet kaldes molekylerne en oligomer.

Typisk har et sådant protein flere stabile konformationer, der konstant erstatter hinanden, enten afhængigt af påvirkningen af ​​nogle eksterne faktorer, eller når det er nødvendigt at udføre forskellige funktioner.

En vigtig forskel mellem den tertiære og kvaternære struktur af et protein er intermolekylære bindinger, som er ansvarlige for at forbinde flere kugler. I midten af ​​hele molekylet er der ofte en metalion, som direkte påvirker dannelsen af ​​intermolekylære bindinger.

Yderligere proteinstrukturer

Ikke altid en kæde af aminosyrer er tilstrækkelig til at udføre et proteins funktioner. I de fleste tilfælde er andre stoffer af organisk og uorganisk natur knyttet til sådanne molekyler. Da denne funktion er karakteristisk for langt de fleste enzymer, er sammensætningen af ​​komplekse proteiner normalt opdelt i tre dele:

• Et apoenzym er en proteindel af et molekyle, som er en aminosyresekvens.
• Coenzym er ikke et protein, men en organisk del. Det kan omfatte forskellige typer lipider, kulhydrater eller endda nukleinsyrer. Dette inkluderer repræsentanter for biologisk aktive forbindelser, blandt hvilke der er vitaminer.
• Cofaktor - en uorganisk del, repræsenteret i langt de fleste tilfælde af metalioner.

Strukturen af ​​proteiner i den kvaternære struktur af et molekyle kræver deltagelse af flere molekyler af forskellig oprindelse, så mange enzymer har tre komponenter på én gang. Et eksempel er phosphokinase, et enzym, der sikrer overførslen af ​​en fosfatgruppe fra et ATP-molekyle.

Hvor er den kvaternære struktur af et proteinmolekyle dannet?

Polypeptidkæden begynder at blive syntetiseret på cellens ribosomer, men yderligere modning af proteinet sker i andre organeller. Det nydannede molekyle skal ind i transportsystemet, som består af kernemembranen, ER, Golgi-apparatet og lysosomer.

Komplikationen af ​​proteinets rumlige struktur opstår i det endoplasmatiske retikulum, hvor der ikke kun dannes forskellige typer bindinger (hydrogen, disulfid, hydrofob, intermolekylær, ionisk), men også coenzym og cofaktor tilsættes. Sådan dannes proteinets kvaternære struktur.

Når molekylet er helt klar til arbejde, kommer det enten ind i cellens cytoplasma eller i Golgi-apparatet. I sidstnævnte tilfælde pakkes disse peptider i lysosomer og transporteres til andre rum i cellen.

Eksempler på oligomere proteiner

Den kvaternære struktur er strukturen af ​​proteiner, som er designet til at bidrage til udførelsen af ​​vitale funktioner i en levende organisme. Den komplekse konformation af organiske molekyler gør det først og fremmest muligt at påvirke arbejdet i mange metaboliske processer (enzymer).

Biologisk vigtige proteiner er hæmoglobin, klorofyl og hæmocyanin. Porphyrinringen er grundlaget for disse molekyler, i hvis centrum er en metalion.

Hæmoglobin

Den kvaternære struktur af hæmoglobinproteinmolekylet består af 4 kugler forbundet med intermolekylære bindinger. I midten er en porfin med en jernholdig ion. Proteinet transporteres i erytrocytternes cytoplasma, hvor de optager omkring 80 % af cytoplasmaets totale volumen.

Grundlaget for molekylet er hæm, som har en mere uorganisk natur og er farvet rød. Det er også nedbrydningen af ​​hæmoglobin i leveren.

Vi ved alle, at hæmoglobin udfører en vigtig transportfunktion - overførsel af ilt og kuldioxid gennem hele menneskekroppen. Den komplekse konformation af et proteinmolekyle danner specielle aktive centre, som er i stand til at binde de tilsvarende gasser til hæmoglobin.

Når et protein-gas kompleks dannes, dannes såkaldt oxyhæmoglobin og carbohæmoglobin. Der er dog en anden type sådanne foreninger, der er ret stabile: carboxyhæmoglobin. Det er et kompleks af protein og kulilte, hvis stabilitet forklarer angrebene af kvælning med overdreven toksicitet.

Klorofyl

En anden repræsentant for proteiner med en kvaternær struktur, hvis domænebindinger allerede er understøttet af en magnesiumion. Hovedfunktionen af ​​hele molekylet er deltagelse i fotosynteseprocesserne i planter.

Der er forskellige typer klorofyler, der adskiller sig fra hinanden ved porfyrinringens radikaler. Hver af disse sorter er markeret med et separat bogstav i det latinske alfabet. For eksempel er landplanter karakteriseret ved tilstedeværelsen af ​​klorofyl a eller klorofyl b, mens alger også har andre typer af dette protein.

Hæmocyanin

Dette molekyle er en analog af hæmoglobin i mange lavere dyr (leddyr, bløddyr osv.). Den største forskel i strukturen af ​​et protein med en kvaternær molekylær struktur er tilstedeværelsen af ​​en zinkion i stedet for en jernion. Hemocyanin har en blålig farve.

Nogle gange spekulerer folk på, hvad der ville ske, hvis vi erstatter humant hæmoglobin med hæmocyanin. I dette tilfælde er det sædvanlige indhold af stoffer i blodet, og især aminosyrer, forstyrret. Hæmocyanin er også ustabilt til at danne et kompleks med kuldioxid, så "blåt blod" ville have en tendens til at danne blodpropper.

Der er fire niveauer af strukturel organisering af proteiner: primær, sekundær, tertiær og kvaternær. Hvert niveau har sine egne karakteristika.

Den primære struktur af proteiner er en lineær polypeptidkæde af aminosyrer forbundet med peptidbindinger. Den primære struktur er det enkleste niveau af strukturel organisering af et proteinmolekyle. Høj stabilitet gives til det af kovalente peptidbindinger mellem α-aminogruppen i en aminosyre og α-carboxylgruppen i en anden aminosyre. [at vise] .

Hvis iminogruppen af ​​prolin eller hydroxyprolin er involveret i dannelsen af ​​en peptidbinding, har den en anden form [at vise] .

Når peptidbindinger dannes i celler, aktiveres først carboxylgruppen i en aminosyre, og derefter kombineres den med aminogruppen i en anden. Omtrent det samme udføres laboratoriesyntese af polypeptider.

En peptidbinding er et gentaget fragment af en polypeptidkæde. Det har en række funktioner, der påvirker ikke kun formen af ​​den primære struktur, men også de højeste niveauer af organisering af polypeptidkæden:

• coplanaritet - alle atomer i peptidgruppen er i samme plan;
• evnen til at eksistere i to resonansformer (keto- eller enolform);
• trans-positionen af ​​substituenterne i forhold til C-N-bindingen;
• evnen til at danne hydrogenbindinger, og hver af peptidgrupperne kan danne to hydrogenbindinger med andre grupper, inklusive peptidgrupper.

Undtagelsen er peptidgrupper med deltagelse af aminogruppen af ​​prolin eller hydroxyprolin. De er kun i stand til at danne én brintbinding (se ovenfor). Dette påvirker dannelsen af ​​proteinets sekundære struktur. Polypeptidkæden på stedet, hvor prolin eller hydroxyprolin er placeret, bøjes let, da den ikke som sædvanligt holdes af en anden hydrogenbinding.

Nomenklatur af peptider og polypeptider . Navnet på peptiderne er dannet ud fra navnene på deres indgående aminosyrer. To aminosyrer danner et dipeptid, tre et tripeptid, fire et tetrapeptid osv. Hvert peptid eller polypeptidkæde af en hvilken som helst længde har en N-terminal aminosyre indeholdende en fri aminogruppe og en C-terminal aminosyre indeholdende en fri carboxylgruppe. Når man navngiver polypeptider, er alle aminosyrer listet sekventielt, startende fra N-terminalen, og erstatter i deres navne, bortset fra C-terminalen, suffikset -in til -yl (da aminosyrer i peptider ikke længere har en carboxylgruppe, men en carbonyl). For eksempel navnet vist i fig. 1 tripeptid - leuc silt phenylalan silt threon i.

Funktioner af proteinets primære struktur . I rygraden af ​​polypeptidkæden veksler stive strukturer (flade peptidgrupper) med relativt mobile regioner (-CHR), der er i stand til at rotere omkring bindinger. Sådanne træk ved strukturen af ​​polypeptidkæden påvirker dens pakning i rummet.

Den sekundære struktur er en måde at lægge polypeptidkæden i en ordnet struktur på grund af dannelsen af ​​hydrogenbindinger mellem peptidgrupperne i en kæde eller tilstødende polypeptidkæder. Ved konfiguration er sekundære strukturer opdelt i spiralformet (α-helix) og lagdelt foldet (β-struktur og kryds-β-form).

a-helix. Dette er en type sekundær proteinstruktur, der har form af en regulær helix dannet på grund af interpeptidhydrogenbindinger i en enkelt polypeptidkæde. α-helixstrukturmodellen (fig. 2), som tager højde for alle egenskaberne ved peptidbindingen, blev foreslået af Pauling og Corey. Hovedtræk ved α-helixen:

• spiralformet konfiguration af polypeptidkæden med spiralformet symmetri;
• dannelsen af ​​hydrogenbindinger mellem peptidgrupperne i hver af den første og fjerde aminosyrerest;
• regelmæssigheden af ​​spiralens drejninger;
• ækvivalensen af ​​alle aminosyrerester i a-helixen, uanset strukturen af ​​deres sideradikaler;
• sideradikaler af aminosyrer deltager ikke i dannelsen af ​​α-helixen.

Udadtil ligner α-helixen en let strakt helix af en elektrisk komfur. Regelmæssigheden af ​​hydrogenbindinger mellem den første og fjerde peptidgruppe bestemmer også regelmæssigheden af ​​polypeptidkædens vendinger. Højden af ​​en omgang, eller stigningen af ​​α-helixen, er 0,54 nm; den omfatter 3,6 aminosyrerester, dvs. hver aminosyrerest bevæger sig langs aksen (højden af ​​en aminosyrerest) med 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), hvilket giver os mulighed for at tale om ækvivalensen af ​​alle aminosyrer rester i α-helixen. Regelmæssighedsperioden for α-helixen er 5 omdrejninger eller 18 aminosyrerester; længden af ​​en periode er 2,7 nm. Ris. 3. Pauling-Corey α-helix model

β-struktur. Dette er en slags sekundær struktur, der har en let buet konfiguration af polypeptidkæden og dannes ved hjælp af interpeptidhydrogenbindinger inden for individuelle sektioner af en polypeptidkæde eller tilstødende polypeptidkæder. Det kaldes også en lagdelt foldet struktur. Der er varianter af β-strukturer. De begrænsede lagdelte regioner dannet af én polypeptidkæde af et protein kaldes kryds-β-form (kort β-struktur). Hydrogenbindinger i cross-β-formen dannes mellem peptidgrupperne i polypeptidkædens loops. En anden type, den komplette β-struktur, er karakteristisk for hele polypeptidkæden, som har en forlænget form og holdes af interpeptidhydrogenbindinger mellem tilstødende parallelle polypeptidkæder (fig. 3). Denne struktur minder om harmonikabælge. Desuden er varianter af β-strukturer mulige: de kan dannes af parallelle kæder (N-terminaler af polypeptidkæder er rettet i samme retning) og antiparallelle (N-terminaler er rettet i forskellige retninger). Sideradikalerne i et lag er placeret mellem sideradikalerne i et andet lag.

I proteiner er overgange fra α-strukturer til β-strukturer og vice versa mulige på grund af omlejringen af ​​hydrogenbindinger. I stedet for regulære interpeptid-hydrogenbindinger langs kæden (på grund af dem er polypeptidkæden snoet til en spiral), snoes de spiraliserede sektioner, og hydrogenbindinger lukkes mellem de aflange fragmenter af polypeptidkæderne. En sådan overgang findes i keratin, et hårprotein. Når man vasker hår med alkaliske rengøringsmidler, ødelægges den spiralformede struktur af β-keratin let, og det går over i α-keratin (krøllet hår glatter).

Ødelæggelsen af ​​de regelmæssige sekundære strukturer af proteiner (a-helixer og β-strukturer), analogt med smeltningen af ​​en krystal, kaldes "smeltning" af polypeptider. I dette tilfælde brydes hydrogenbindinger, og polypeptidkæderne tager form af en tilfældig spole. Derfor bestemmes stabiliteten af ​​sekundære strukturer af interpeptidhydrogenbindinger. Andre typer bindinger deltager næsten ikke i dette, med undtagelse af disulfidbindinger langs polypeptidkæden på stederne af cysteinrester. Korte peptider på grund af disulfidbindinger lukkes i cyklusser. Mange proteiner har samtidigt α-spiralformede regioner og β-strukturer. Der er næsten ingen naturlige proteiner bestående af 100 % α-helix (undtagelsen er paramyosin, et muskelprotein, der er 96-100 % α-helix), mens syntetiske polypeptider har 100 % helix.

Andre proteiner har en ulige grad af helicitet. En høj frekvens af a-spiralformede strukturer observeres i paramyosin, myoglobin og hæmoglobin. Tværtimod, i trypsin, ribonuklease, passer en betydelig del af polypeptidkæden ind i lagdelte β-strukturer. Støttevævsproteiner: keratin (hårprotein, uld), kollagen (seneprotein, hud), fibroin (naturligt silkeprotein) har en β-konfiguration af polypeptidkæder. Den forskellige grad af helixisering af polypeptidkæder af proteiner indikerer, at der naturligvis er kræfter, der delvist forstyrrer helixiseringen eller "bryder" den regelmæssige foldning af polypeptidkæden. Årsagen til dette er den mere kompakte pakning af proteinpolypeptidkæden i et bestemt volumen, dvs. i den tertiære struktur.

Tertiær struktur af et protein

Den tertiære struktur af et protein er den måde, hvorpå en polypeptidkæde foldes i rummet. Ifølge formen af ​​den tertiære struktur er proteiner hovedsageligt opdelt i kugleformede og fibrillære. Kugleformede proteiner har oftest en elliptisk form, og fibrillære (filamentøse) proteiner er aflange (formen af ​​en stang, spindel).

Konfigurationen af ​​den tertiære struktur af proteiner giver dog endnu ikke grund til at tro, at fibrillære proteiner kun har en β-struktur og globulære α-spiralformede. Der er fibrillære proteiner, der har en spiralformet snarere end en lagdelt foldet sekundær struktur. For eksempel er α-keratin og paramyosin (mollusk obturator muskelprotein), tropomyosiner (skeletmuskelproteiner) fibrillære proteiner (har en stavformet form), og deres sekundære struktur er en α-helix; tværtimod kan kugleformede proteiner indeholde et stort antal β-strukturer.

Spiralisering af en lineær polypeptidkæde reducerer dens størrelse med ca. 4 gange; og pakning i en tertiær struktur gør den titusindvis mere kompakt end den originale kæde.

Bindinger, der stabiliserer den tertiære struktur af et protein . I stabiliseringen af ​​den tertiære struktur spiller bindingerne mellem aminosyrernes sideradikaler en rolle. Disse forbindelser kan opdeles i:

• stærk (kovalent) [at vise] .

  Kovalente bindinger indbefatter disulfidbindinger (-S-S-) mellem sideradikaler af cysteiner lokaliseret i forskellige dele af polypeptidkæden; isopeptid, eller pseudopeptid, - mellem aminogrupperne i sideradikalerne af lysin, arginin og ikke α-aminogrupper, og COOH-grupper i sideradikaler af asparaginsyre, glutaminsyre og aminocitronsyre, og ikke α-carboxylgrupper i aminosyrer. Deraf navnet på denne type binding - ligner et peptid. Sjældent dannes en etherbinding af COOH-gruppen af ​​dicarboxylaminosyrer (asparaginsyre, glutaminsyre) og OH-gruppen af ​​hydroxyaminosyrer (serin, threonin).

• svag (polar og van der Waals) [at vise] .

  TIL polære bånd omfatter hydrogen og ion. Hydrogenbindinger opstår som sædvanligt mellem -NH2-, -OH- eller -SH-gruppen i sidegruppen af ​​en aminosyre og carboxylgruppen i en anden. Ioniske eller elektrostatiske bindinger dannes ved kontakt mellem ladede grupper af sideradikaler -NH + 3 (lysin, arginin, histidin) og -COO - (asparaginsyre og glutaminsyre).

  Ikke-polære eller van der Waals-bindinger dannet mellem kulbrinteradikaler af aminosyrer. Hydrofobe radikaler af aminosyrer alanin, valin, isoleucin, methionin, phenylalanin interagerer med hinanden i et vandigt medium. Svage van der Waals-bindinger bidrager til dannelsen af ​​en hydrofob kerne fra ikke-polære radikaler inde i proteinkuglen. Jo flere ikke-polære aminosyrer, desto større rolle spiller van der Waals-bindinger i foldningen af ​​polypeptidkæden.

Talrige bindinger mellem sideradikaler af aminosyrer bestemmer den rumlige konfiguration af proteinmolekylet.

Funktioner ved organisationen af ​​proteinets tertiære struktur . Konformationen af ​​den tertiære struktur af polypeptidkæden bestemmes af egenskaberne af sideradikalerne af dens konstituerende aminosyrer (som ikke har en mærkbar effekt på dannelsen af ​​primære og sekundære strukturer) og mikromiljøet, dvs. miljøet. Når den er foldet, har et proteins polypeptidkæde en tendens til at antage en energetisk gunstig form, karakteriseret ved et minimum af fri energi. Derfor danner ikke-polære R-grupper, der "undgår" vand, så at sige den indre del af proteinets tertiære struktur, hvor hoveddelen af ​​de hydrofobe rester af polypeptidkæden er placeret. Der er næsten ingen vandmolekyler i midten af ​​proteinkuglen. De polære (hydrofile) R-grupper af aminosyren er placeret uden for denne hydrofobe kerne og er omgivet af vandmolekyler. Polypeptidkæden bøjer bizart i tredimensionelt rum. Når den bøjes, er den sekundære spiralformede konformation brudt. Kæden "brækker" på svage punkter, hvor prolin eller hydroxyprolin er placeret, da disse aminosyrer er mere mobile i kæden og danner kun én hydrogenbinding med andre peptidgrupper. Et andet sted i bøjningen er glycin, hvis R-gruppe er lille (brint). Derfor har R-grupperne af andre aminosyrer, når de stables, en tendens til at optage det frie rum på stedet for glycin. En række aminosyrer - alanin, leucin, glutamat, histidin - bidrager til bevarelsen af ​​stabile spiralformede strukturer i proteinet, og såsom methionin, valin, isoleucin, asparaginsyre, fremmer dannelsen af ​​β-strukturer. I et proteinmolekyle med en tertiær konfiguration er der snit i form af α-helixer (spiraliseret), β-strukturer (lagdelt) og en tilfældig spole. Kun den korrekte rumlige foldning af et protein gør det aktivt; krænkelse af det fører til en ændring i proteinets egenskaber og tab af biologisk aktivitet.

Kvartær proteinstruktur

Proteiner bestående af en enkelt polypeptidkæde har kun en tertiær struktur. Disse omfatter myoglobin, et muskelvævsprotein involveret i iltbinding, en række enzymer (lysozym, pepsin, trypsin osv.). Nogle proteiner er dog bygget af flere polypeptidkæder, som hver har en tertiær struktur. For sådanne proteiner er konceptet med en kvaternær struktur blevet introduceret, som er organiseringen af ​​flere polypeptidkæder med en tertiær struktur i et enkelt funktionelt proteinmolekyle. Et sådant protein med en kvaternær struktur kaldes en oligomer, og dets polypeptidkæder med en tertiær struktur kaldes protomerer eller underenheder (fig. 4).

På det kvaternære organisationsniveau bevarer proteiner den grundlæggende konfiguration af den tertiære struktur (globulær eller fibrillær). For eksempel er hæmoglobin et protein, der har en kvaternær struktur og består af fire underenheder. Hver af underenhederne er et globulært protein, og i almindelighed har hæmoglobin også en globulær konfiguration. Proteiner af hår og uld - keratiner, der i tertiær struktur er relateret til fibrillære proteiner, har en fibrillær konformation og en kvaternær struktur.

Stabilisering af den kvaternære struktur af proteiner . Alle proteiner med en kvaternær struktur blev isoleret som individuelle makromolekyler, der ikke nedbrydes til underenheder. Kontakter mellem overfladerne af underenheder er kun mulige på grund af de polære grupper af aminosyrerester, da under dannelsen af ​​den tertiære struktur af hver af polypeptidkæderne, sideradikaler af ikke-polære aminosyrer (som udgør størstedelen af ​​alle proteinogene aminosyrer) er skjult inde i underenheden. Talrige ioniske (salt-), hydrogen- og i nogle tilfælde disulfidbindinger dannes mellem deres polære grupper, som fast holder underenhederne i form af et organiseret kompleks. Brugen af ​​stoffer, der bryder hydrogenbindinger eller stoffer, der genopretter disulfidbroer, forårsager disaggregering af protomerer og ødelæggelse af proteinets kvaternære struktur. I tabel. 1 opsummerer data om bindinger, der stabiliserer forskellige niveauer af organisering af et proteinmolekyle [at vise] .

Funktioner af den strukturelle organisation af nogle fibrillære proteiner

Den strukturelle organisation af fibrillære proteiner har en række funktioner sammenlignet med globulære proteiner. Disse funktioner kan spores på eksemplet med keratin, fibroin og kollagen. Keratiner findes i α- og β-konformationer. α-Keratiner og fibroin har en lagdelt foldet sekundær struktur, men i keratin er kæderne parallelle, og i fibroin er de antiparallelle (se fig. 3); derudover er interkæde disulfidbindinger til stede i keratin, mens de er fraværende i fibroin. Brydning af disulfidbindinger fører til adskillelse af polypeptidkæder i keratiner. Tværtimod skaber dannelsen af ​​det maksimale antal disulfidbindinger i keratiner ved indvirkning af oxidationsmidler en stærk rumlig struktur. Generelt er det i fibrillære proteiner, i modsætning til globulære proteiner, nogle gange vanskeligt strengt at skelne mellem forskellige organisationsniveauer. Hvis vi accepterer (som for et globulært protein), at den tertiære struktur skal dannes ved at stable én polypeptidkæde i rummet, og den kvaternære struktur skal dannes af flere kæder, så er der i fibrillære proteiner allerede flere polypeptidkæder involveret i dannelsen af den sekundære struktur. Et typisk eksempel på et fibrillært protein er kollagen, som er et af de mest udbredte proteiner i den menneskelige krop (ca. 1/3 af massen af ​​alle proteiner). Det findes i væv med høj styrke og lav strækbarhed (knogler, sener, hud, tænder osv.). I kollagen er en tredjedel af aminosyreresterne glycin, og omkring en fjerdedel eller lidt mere er prolin eller hydroxyprolin.

En isoleret kollagen polypeptidkæde (primær struktur) ligner en brudt linje. Den indeholder omkring 1000 aminosyrer og har en molekylvægt på omkring 105 (fig. 5, a, b). Polypeptidkæden er bygget af en gentagen triplet af aminosyrer (triplet) med følgende sammensætning: gly-A-B, hvor A og B er alle aminosyrer undtagen glycin (oftest prolin og hydroxyprolin). Kollagenpolypeptidkæder (eller a-kæder) under dannelsen af ​​sekundære og tertiære strukturer (fig. 5, c og d) kan ikke danne typiske a-helixer med spiralformet symmetri. Dette forhindres af prolin, hydroxyprolin og glycin (anti-spiralformede aminosyrer). Derfor danner tre α-kæder så at sige snoede spiraler, som tre tråde, der vikler sig om en cylinder. Tre spiralformede α-kæder danner en repeterende kollagenstruktur kaldet tropocollagen (fig. 5d). Tropocollagen i sin organisation er den tertiære struktur af kollagen. Flade ringe af prolin og hydroxyprolin, der regelmæssigt veksler langs kæden, giver den stivhed, og det samme gør interkædebindingerne mellem tropocollagen α-kæder (derfor er kollagen modstandsdygtig over for strækning). Tropocollagen er i det væsentlige en underenhed af kollagenfibriller. Tropocollagen-underenheder er stablet i den kvaternære struktur af kollagen på en trinvis måde (fig. 5e).

Stabilisering af kollagenstrukturer sker på grund af interkæde-hydrogen-, ion- og van der Waals-bindinger og en lille mængde kovalente bindinger.

α-kæderne af kollagen har forskellige kemiske strukturer. Der er α 1 -kæder af forskellige typer (I, II, III, IV) og α 2 -kæder. Afhængigt af hvilke α 1 - og α 2 -kæder der er involveret i dannelsen af ​​den trestrengede helix af tropocollagen, skelnes der mellem fire typer kollagen:

• den første type - to a1 (I) og en a2-kæde;
• den anden type - tre a 1 (II) kæder;
• den tredje type - tre a1(III)-kæder;
• den fjerde type - tre α 1 (IV)-kæder.

Det mest almindelige kollagen af ​​den første type: det findes i knoglevæv, hud, sener; type 2 kollagen findes i brusk osv. Der kan være forskellige typer kollagen i samme type væv.

Ordnet aggregering af kollagenstrukturer, deres stivhed og inerthed giver høj styrke af kollagenfibre. Kollagenproteiner indeholder også kulhydratkomponenter, dvs. de er protein-kulhydratkomplekser.

Kollagen er et ekstracellulært protein, der dannes af cellerne i bindevævet, der er en del af alle organer. Derfor, med skade på kollagen (eller en krænkelse af dets dannelse), forekommer flere krænkelser af støttefunktionerne i bindevævet af organer.

Proteinernes rolle i kroppen er ekstremt stor. På samme tid kan et stof kun bære et sådant navn, efter at det får en forudbestemt struktur. Indtil nu er det et polypeptid, blot en aminosyrekæde, der ikke kan udføre sine tilsigtede funktioner. Generelt er den rumlige struktur af proteiner (primær, sekundær, tertiær og domæne) deres bulkstruktur. Desuden er sekundære, tertiære og domænestrukturer vigtigst for organismen.

Forudsætninger for undersøgelse af proteinstruktur

Blandt metoderne til at studere strukturen af ​​kemiske stoffer spiller røntgendiffraktionskrystallografi en særlig rolle. Gennem den kan man få information om rækkefølgen af ​​atomer i molekylære forbindelser og om deres rumlige organisation. Kort sagt kan der også tages et røntgenbillede for et enkelt molekyle, hvilket blev muligt i 30'erne af det 20. århundrede.

Det var dengang, at forskere opdagede, at mange proteiner ikke kun har en lineær struktur, men også kan være placeret i spiraler, spoler og domæner. Og som et resultat af en masse videnskabelige eksperimenter viste det sig, at den sekundære struktur af et protein er den endelige form for strukturelle proteiner og en mellemform for enzymer og immunoglobuliner. Det betyder, at stoffer, der i sidste ende har en tertiær eller kvaternær struktur, på stadiet af deres "modning" også skal igennem det stadium af spiraldannelse, som er karakteristisk for den sekundære struktur.

Dannelse af en sekundær proteinstruktur

Så snart syntesen af ​​polypeptidet på ribosomerne i det ru netværk af celleendoplasmaet er afsluttet, begynder proteinets sekundære struktur at dannes. Selve polypeptidet er et langt molekyle, der fylder meget og er ubelejligt for transport og udførelse af dets funktioner. Derfor udvikles en sekundær struktur for at reducere dens størrelse og give den særlige egenskaber. Dette sker gennem dannelsen af ​​alfa-helixer og beta-lag. Således opnås et protein med sekundær struktur, som i fremtiden enten vil blive til tertiært og kvaternært, eller vil blive brugt i denne form.

Organisering af den sekundære struktur

Talrige undersøgelser har vist, at den sekundære struktur af et protein enten er en alfa-helix eller et betalag eller en vekslen af ​​sektioner med disse elementer. Desuden er den sekundære struktur en måde at vride og spiral af et proteinmolekyle. Dette er en kaotisk proces, der opstår på grund af hydrogenbindinger, der opstår mellem de polære områder af aminosyrerester i polypeptidet.

Alpha helix sekundær struktur

Da kun L-aminosyrer er involveret i biosyntesen af ​​polypeptider, begynder dannelsen af ​​proteinets sekundære struktur med, at helixen drejes med uret (højrehåndet). Der er strengt taget 3,6 aminosyrerester for hver skruelinje, og afstanden langs den spiralformede akse er 0,54 nm. Disse er generelle egenskaber for den sekundære struktur af et protein, som ikke afhænger af typen af ​​aminosyrer involveret i syntesen.

Det er blevet bestemt, at ikke hele polypeptidkæden er fuldstændig spiralformet. Dens struktur indeholder lineære sektioner. Især pepsinproteinmolekylet er kun 30% spiralformet, lysozym - 42% og hæmoglobin - 75%. Dette betyder, at den sekundære struktur af et protein ikke strengt taget er en helix, men en kombination af dets sektioner med lineære eller lagdelte.

Beta lags sekundær struktur

Den anden type strukturel organisation af et stof er betalaget, som er to eller flere polypeptidstrenge forbundet med en hydrogenbinding. Sidstnævnte forekommer mellem frie CO NH2-grupper. På denne måde er hovedsageligt strukturelle (muskel)proteiner forbundet.

Strukturen af ​​proteiner af denne type er som følger: en streng af polypeptidet med betegnelsen for de terminale sektioner A-B er parallel langs den anden. Den eneste advarsel er, at det andet molekyle er placeret antiparallelt og betegnes som B-A. Dette danner et betalag, som kan bestå af et vilkårligt stort antal polypeptidkæder forbundet med flere hydrogenbindinger.

hydrogenbinding

Den sekundære struktur af et protein er en binding baseret på flere polære interaktioner af atomer med forskellige elektronegativitetsværdier. Fire grundstoffer har den største evne til at danne en sådan binding: fluor, oxygen, nitrogen og brint. Proteiner indeholder alt undtagen fluor. Derfor kan og bliver der dannet en hydrogenbinding, hvilket gør det muligt at forbinde polypeptidkæder i beta-lag og i alfa-helixer.

Dannelsen af ​​en brintbinding forklares nemmest ved eksemplet med vand, som er en dipol. Ilt bærer en stærk negativ ladning, og på grund af den høje polarisering af O-H-bindingen anses brint for positivt. I denne tilstand er molekylerne til stede i et bestemt medium. Og mange af dem rører ved og støder sammen. Så tiltrækker ilt fra det første vandmolekyle brint fra det andet. Og så på kæden.

Lignende processer finder sted i proteiner: peptidbindingens elektronegative oxygen tiltrækker hydrogen fra en hvilken som helst del af en anden aminosyrerest og danner en hydrogenbinding. Dette er en svag polær konjugation, som kræver omkring 6,3 kJ energi for at bryde.

Til sammenligning kræver den svageste kovalente binding i proteiner 84 kJ energi for at bryde den. Den stærkeste kovalente binding ville kræve 8400 kJ. Imidlertid er antallet af hydrogenbindinger i et proteinmolekyle så stort, at deres samlede energi tillader molekylet at eksistere under aggressive forhold og bevare sin rumlige struktur. På grund af dette er der proteiner. Strukturen af ​​denne type protein giver styrke, som er nødvendig for funktionen af ​​muskler, knogler og ledbånd. Så stor er vigtigheden af ​​proteinernes sekundære struktur for kroppen.