Toissijaisen rakenteen tyypit. Proteiinin sekundaarirakenne ja sen tilaorganisaatio

P ERVICHNAYA RAKENNEBELKOV

Proteiinin ensisijainen rakenne kantaa tietoa sen tilarakennetta.

1. Proteiinien peptidiketjun aminohappotähteet eivät vuorottele satunnaisesti, vaan ne on järjestetty tiettyyn järjestykseen. Polypeptidiketjun aminohappotähteiden lineaarista sekvenssiä kutsutaan proteiinin ensisijainen rakenne.

2. Kunkin yksittäisen proteiinin primäärirakenne on koodattu DNA-molekyylissä (osio, jota kutsutaan geeniksi) ja se toteutetaan transkription (mRNA:n tietojen uudelleenkirjoittaminen) ja translaation (peptidiketjusynteesi) aikana.

3. Jokaisella ihmiskehon 50 000 yksittäisestä proteiinista on ainutlaatuinen tietylle yksittäiselle proteiinille primaarirakenne. Kaikissa yksittäisen proteiinin (esimerkiksi albumiinin) molekyyleissä on sama aminohappotähteiden vuorottelu, mikä erottaa albumiinin kaikista muista yksittäisistä proteiineista.

4. Peptidiketjun aminohappotähteiden sekvenssiä voidaan pitää
tietuelomake

jotain tietoa.

Tämä tieto sanelee pitkän lineaarisen peptidiketjun avaruudellisen laskostumisen kompaktimmaksi kolmiulotteiseksi rakenteeksi.

KONFORMAATIOBELKOV

1. Yksittäisten proteiinien lineaariset polypeptidiketjut saavat aminohappojen funktionaalisten ryhmien vuorovaikutuksen vuoksi tietyn tilallisen kolmiulotteisen rakenteen tai konformaation. Globulaarisissa proteiineissa on
kaksi päätyyppiä konformaatioita peptidiketjut: sekundaariset ja tertiaariset rakenteet.

TOISIJAINENRAKENNEBELKOV

2. Proteiinien toissijainen rakenne on spatiaalinen rakenne, joka johtuu peptidirungon funktionaalisten ryhmien välisistä vuorovaikutuksista. Tässä tapauksessa peptidiketju voi saada säännöllisiä rakenteita kaksi tyyppiä:os-spiraalit ja p-rakenteet.

Riisi. 1.2. Proteiinin toissijainen rakenne on a-heliksi.

Os-spiraalissa vetysidoksia muodostuu karboksyyliryhmän happiatomin ja veden välille peptidirungon amidityppisuvun kautta 4 aminohapon kautta; aminohappotähteiden sivuketjut sijaitsevat kierteen reunalla, eivätkä ne osallistu sekundaarirakenteen muodostavien vetysidosten muodostumiseen (kuva 1.2).

Suuret määrät tai jäämät, joilla on samat hylkivät varaukset, estävät yut a-heliksin muodostumiseen.

Proliinitähde katkaisee a-heliksin rengasrakenteensa vuoksi ja vetysidoksen muodostamisen mahdottomuudesta johtuen vedyn puuttumisesta peptidiketjun typpiatomissa.

B-Rakenne muodostuu yhden polypeptidiketjun lineaaristen alueiden väliin muodostaen laskoksia tai eri polypeptidiketjujen väliin. Polypeptidiketjuja tai niiden osia voi muodostua rinnakkain(vuorovaikutteisten peptidiketjujen N- ja C-päät ovat samat) tai vastakkainen(Vuorovaikutteisten peptidiketjujen N- ja C-päät ovat vastakkaisiin suuntiin) p-rakenteet(Kuva 1.3).

V proteiineissa on myös epäsäännöllisen sekundaarirakenteen omaavia alueita, joita kutsutaan sotkuiset pallot, vaikka nämä rakenteet eivät muutu niin paljon proteiinimolekyylistä toiseen.

TERTIÄÄRINENRAKENNEBELKOV

3. Proteiinin tertiäärinen rakenne- Tämä on kolmiulotteinen spatiaalinen rakenne, joka muodostuu aminohapporadikaalien välisistä vuorovaikutuksista, jotka voivat sijaita huomattavan etäisyyden päässä toisistaan ​​peptidiketjussa.

Riisi. 1.3. Anti-rinnakkais (beta-rakenne.)

Aminohappojen hydrofobisilla radikaaleilla on taipumus yhdistyä proteiinien pallorakenteessa ns. opas-rofobisia vuorovaikutuksia ja molekyylien väliset van der Waalsin voimat muodostaen tiheän hydrofobisen ytimen. Hydrofiiliset ionisoidut ja ionisoimattomat aminohapporadikaalit sijaitsevat pääasiassa proteiinin pinnalla ja määrittävät sen vesiliukoisuuden.

Hydrofiiliset aminohapot, jotka ovat hydrofobisen ytimen sisällä, voivat olla vuorovaikutuksessa toistensa kanssa käyttämällä ioninen ja vetysidoksia(riisi. 1.4).

Riisi. 1.4 Sidostyypit, jotka syntyvät aminohapporadikaalien välille proteiinin tertiaarisen rakenteen muodostumisen aikana. 1 - ionisidos; 2 - vetysidos; 3 - hydrofobiset vuorovaikutukset; 4 - disulfidisidos.

Riisi. 1.5. Disulfidisidokset ihmisinsuliinin rakenteessa.

Ioni-, vety- ja hydrofobiset sidokset ovat heikkoja: niiden energia ylittää hieman molekyylien lämpöliikkeen energian huoneenlämpötilassa.

Proteiinin konformaatiota ylläpitää monien tällaisten heikkojen sidosten esiintyminen.

Proteiinien konformationaalinen labilisuus- Tämä on proteiinien kykyä muuttaa pieniä konformaatioita joidenkin hajoamisen ja muiden heikkojen sidosten muodostumisen vuoksi.

Joidenkin proteiinien tertiäärinen rakenne on stabiloitunut disulfidisidokset, muodostuu kahden kysteiinitähteen SH-ryhmien vuorovaikutuksesta.

Useimmissa solunsisäisissä proteiineissa ei ole kovalenttisia disulfidisidoksia. Niiden läsnäolo on ominaista solun erittämille proteiineille, esimerkiksi disulfidisidoksia on insuliinin, immunoglobuliinien molekyyleissä.

Insuliini- proteiinihormoni, joka syntetisoituu haiman β-soluissa. Solut erittävät sitä vasteena veren glukoosipitoisuuden nousulle. Insuliinin rakenteessa on 2 disulfidisidosta, jotka yhdistävät 2 polypeptidin A- ja B-ketjua, ja 1 disulfidisidos A-ketjun sisällä (kuva 1.5).

Proteiinien sekundaarirakenteen ominaisuudet vaikuttavat interradikaalisten vuorovaikutusten luonteeseen ja tertiääriseen rakenteeseen.

4. Monissa proteiineissa, joilla on erilainen rakenne ja toiminta, havaitaan tietty sekundäärirakenteiden vaihtelujärjestys, ja sitä kutsutaan supersekundaarirakenteeksi.

Sellainen järjestettyjä rakenteita kutsutaan usein rakennemotiiveiksi, joilla on erityiset nimet: "helix-turn-a-helix", "leusiinivetoketju", "sinkkisormet", "P-tynnyrirakenne" jne.

A-heliksien ja p-rakenteiden läsnäolon perusteella pallomaiset proteiinit voidaan jakaa 4 luokkaan:

1. Ensimmäiseen luokkaan kuuluvat proteiinit, jotka sisältävät vain a-heliksiä, kuten myoglobiini ja hemoglobiini (kuva 1.6).

2. Toiseen kategoriaan kuuluvat proteiinit, joissa on a-kierteitä ja (3-rakenteita. Tässä tapauksessa a- ja (3-rakenteet) muodostavat usein samantyyppisiä yhdistelmiä, joita esiintyy eri yksittäisissä proteiineissa.

Esimerkki. Supersecondary P-tynnyrirakenne.

Trioosifosfaatti-isomeraasientsyymillä on P-tynnyrityyppinen supersekundaarinen rakenne, jossa jokainen (3-rakenne sijaitsee p-tynnyrin sisällä ja liittyy polypeptidin a-kierteiseen alueeseenketjut sijaitsevat molekyylin pinnalla (kuva 1.7, a).

Riisi. 1.7. Supersekundaarinen p-tynnyrirakenne.

a - trioosifosfaatti-isomeraasi; b — Piru fleece nazan alue.

Sama supersekundaarinen rakenne löydettiin yhdestä pyrdomeenista (kuva 1.7b). Domeeni on osa molekyyliä, joka muistuttaa rakenteeltaan itsenäistä pallomaista proteiinia.

Toinen esimerkki supersekundäärisen rakenteen muodostamisesta P-rakenteiden ja os-heliksien kanssa. Yhdessä laktaattidehydrogenaasin (LDH) ja fosfoglyseraattikinaasin alueella polypeptidiketjun P-rakenteet sijaitsevat keskellä kierretyn levyn muodossa, ja jokainen p-rakenne liittyy a-kierteiseen alueeseen, joka sijaitsee. molekyylin pinnalla (kuva 1.8).

Riisi. 1.8 Toissijainen rakenne, joka on ominainen monille fer- poliisit.

a- laktaattidehydrogenaasidomeeni; b- fosfoglyseraattikinaasidomeeni.

3. Kolmanteen luokkaan kuuluvat proteiinit, joilla on sisältää vain sekundaarisen p-rakenteen. Tällaisia ​​rakenteita löytyy immunoglobuliineista, superoksididismutaasientsyymistä (kuva 1.9).

Riisi. 1.9. Immunoglobuliinin vakiodomeenin toissijainen rakenne (a)

ja entsyymi superoksididismutaasi (b).

4. Neljänteen kategoriaan kuuluvat proteiinit, jotka sisältävät vain pienen määrän säännöllisiä sekundaarisia rakenteita. Nämä proteiinit sisältävät pieniä kystiinirikkaita proteiineja tai metalloproteiineja.

DNA:ta sitovissa proteiineissa on yleisiä supersekundaarisia rakenteita: "os-spiraali-käännä-os-spiraali", "leusiinivetoketju", "sinkki-sormesi." DNA:ta sitovat proteiinit sisältävät sitoutumiskohdan, joka on komplementaarinen tietyn nukleotidisekvenssin omaavalle DNA-osalle. Nämä proteiinit osallistuvat geenien toiminnan säätelyyn.

« a- Spiraali-käännä-spiraali"

Riisi. 1.10. Sitova toissijainen

a-helix-turn-a-helix rakenteet

suuressa urassa D

Tämä rakennemotiivi sisältää 2 os-heliksiä: yksi on lyhyempi, toinen on pidempi, yhdistettynä polypeptidiketjun käänteellä (kuva 1.10).

Lyhyempi a-heliksi sijaitsee DNA-uran poikki ja pidempi a-heliksi sijaitsee suuressa urassa muodostaen ei-kovalenttisia spesifisiä aminohapporadikaalien sidoksia DNA-nukleotidien kanssa.

Usein proteiinit, joilla on tällainen rakenne, muodostavat dimeerejä, minkä seurauksena oligomeerisellä proteiinilla on 2 supersekundaarista rakennetta.

Kaksi tällaista rakennetta voi sitoutua DNA:han suurten urien vierekkäisillä alueilla.

ilmanmerkittäviä muutoksia proteiinien rakenteessa.

"sinkkisormi"

"Sinkkisormi" on proteiinifragmentti, joka sisältää noin 20 aminohappotähdettä (kuva 1.12).

Sinkkiatomi on kytketty 4 aminohapporadikaaliin: 2 kysteiinitähdettä ja 2 histidiinitähdettä.

Joissakin tapauksissa histidiinitähteiden sijasta on kysteiinijäämiä.

proteiinit "sinkkisormen" muodossa.

Tämä proteiinin alue muodostaa a-heliksin, joka voi spesifisesti sitoutua DNA:n pääuran säätelyalueisiin.

Vuorovaikutuksessa olevilla proteiineilla on a-kierteinen alue, joka sisältää vähintään 4 leusiinitähdettä.

Leusiinitähteet sijaitsevat 6 aminohapon päässä toisistaan.

Koska jokainen a-heliksin kierros sisältää 3,6-aminohappotähteen, leusiiniradikaaleja löytyy joka toisen kierroksen pinnasta.

Yhden proteiinin a-heliksin leusiinitähteet voivat olla vuorovaikutuksessa toisen proteiinin leusiinitähteiden kanssa (hydrofobiset vuorovaikutukset), jotka yhdistävät ne toisiinsa (kuva 1.13).

Monet DNA:ta sitovat proteiinit ovat vuorovaikutuksessa DNA:n kanssa oligomeeristen rakenteiden muodossa, joissa alayksiköt on liitetty toisiinsa "leusiinivetoketjuilla". Histonit voivat toimia esimerkkinä sellaisista proteiineista.

Histonit- ydinproteiinit, jotka sisältävät suuren määrän positiivisesti varautuneita aminohappoja - arginiini ja lysiini (jopa 80%).

Histonimolekyylit yhdistetään oligomeerisiksi komplekseiksi, jotka sisältävät 8 monomeeriä "leusiinikiinnittimien" avulla huolimatta näiden molekyylien voimakkaasta positiivisesta varauksesta.

Yhteenveto. Kaikki yksittäiset proteiinimolekyylit, joilla on identtinen primäärirakenne, saavat saman konformaation liuoksessa.

Tällä tavalla, peptidiketjun spatiaalisen laskostumisen luonne määräytyy aminohapon perusteellaaminohappotähteiden koostumus ja vuorotteluketjut. Siksi konformaatio on aivan yhtä spesifinen yksittäisen proteiinin ominaisuus kuin primäärirakenne.

Proteiinien rooli elimistössä on erittäin suuri. Samanaikaisesti aine voi kantaa tällaista nimeä vasta sen jälkeen, kun se on saanut ennalta määrätyn rakenteen. Tähän asti se on polypeptidi, vain aminohappoketju, joka ei voi suorittaa sille tarkoitettuja toimintoja. Yleensä proteiinien avaruudellinen rakenne (primaarinen, sekundaarinen, tertiäärinen ja domeeni) on niiden bulkkirakenne. Lisäksi sekundaariset, tertiaariset ja domeenirakenteet ovat tärkeimpiä organismille.

Edellytykset proteiinin rakenteen tutkimiseen

Kemiallisten aineiden rakenteen tutkimusmenetelmistä rönon erityinen rooli. Sen kautta saadaan tietoa molekyyliyhdisteiden atomien järjestyksestä ja niiden tilaorganisaatiosta. Yksinkertaisesti sanottuna röntgenkuva voidaan ottaa myös yhdestä molekyylistä, mikä tuli mahdolliseksi 1900-luvun 30-luvulla.

Silloin tutkijat havaitsivat, että monilla proteiineilla ei ole vain lineaarinen rakenne, vaan ne voivat myös sijaita helikseissä, kierteissä ja domeeneissa. Ja lukuisten tieteellisten kokeiden tuloksena kävi ilmi, että proteiinin sekundaarirakenne on lopullinen muoto rakenneproteiineille ja välimuoto entsyymeille ja immunoglobuliineille. Tämä tarkoittaa, että aineiden, joilla on viime kädessä tertiäärinen tai kvaternäärinen rakenne, on "kypsymisvaiheessaan" myös läpäistävä spiraalinmuodostusvaihe, mikä on ominaista toissijaiselle rakenteelle.

Toissijaisen proteiinirakenteen muodostuminen

Heti kun polypeptidin synteesi ribosomeissa solun endoplasman karkeassa verkostossa on valmis, proteiinin sekundaarirakenne alkaa muodostua. Polypeptidi itsessään on pitkä molekyyli, joka vie paljon tilaa ja on hankala kuljetuksen ja toimintojensa suorittamisen kannalta. Siksi sen koon pienentämiseksi ja erityisominaisuuksien antamiseksi sille kehittyy toissijainen rakenne. Tämä tapahtuu alfaheliksien ja beetakerrosten muodostumisen kautta. Siten saadaan toissijaisen rakenteen proteiini, joka tulevaisuudessa joko muuttuu tertiääriseksi ja kvaternääriseksi tai käytetään tässä muodossa.

Toissijaisen rakenteen organisointi

Lukuisat tutkimukset ovat osoittaneet, että proteiinin toissijainen rakenne on joko alfaheliksi tai beetakerros tai osien vuorottelu näiden elementtien kanssa. Lisäksi toissijainen rakenne on tapa kiertää ja kierrellä proteiinimolekyyliä. Tämä on kaoottinen prosessi, joka johtuu vetysidoksista, joita esiintyy polypeptidin aminohappotähteiden polaaristen alueiden välillä.

Alfa-heliksi toissijainen rakenne

Koska vain L-aminohapot osallistuvat polypeptidien biosynteesiin, proteiinin sekundaarirakenteen muodostuminen alkaa kierteellä myötäpäivään (oikeakätinen). Jokaisessa kierteisessä käännöksessä on tiukasti 3,6 aminohappotähdettä, ja etäisyys helikaalista akselia pitkin on 0,54 nm. Nämä ovat yleisiä ominaisuuksia proteiinin sekundaarirakenteelle, jotka eivät riipu synteesiin osallistuvien aminohappojen tyypistä.

On määritetty, että koko polypeptidiketju ei ole täysin kierteinen. Sen rakenne sisältää lineaarisia osia. Erityisesti pepsiiniproteiinimolekyyli on vain 30% kierteistä, lysotsyymi - 42% ja hemoglobiini - 75%. Tämä tarkoittaa, että proteiinin toissijainen rakenne ei ole tiukasti kierre, vaan sen osien yhdistelmä lineaaristen tai kerrosten kanssa.

Beta-kerroksen toissijainen rakenne

Toinen aineen rakenteellisen organisaation tyyppi on beeta-kerros, joka on kaksi tai useampia polypeptidijuosteita, jotka on yhdistetty vetysidoksella. Jälkimmäinen esiintyy vapaiden CONH2-ryhmien välillä. Tällä tavalla pääosin rakenteelliset (lihas)proteiinit yhdistetään.

Tämän tyyppisten proteiinien rakenne on seuraava: polypeptidin yksi juoste, jonka terminaaliset osat on merkitty A-B, on yhdensuuntainen toisen kanssa. Ainoa varoitus on, että toinen molekyyli sijaitsee vastakkaisesti ja on merkitty B-A:ksi. Näin muodostuu beetakerros, joka voi koostua mielivaltaisen suuresta määrästä polypeptidiketjuja, jotka on yhdistetty useilla vetysidoksilla.

vetysidos

Proteiinin toissijainen rakenne on sidos, joka perustuu atomien useisiin polaarisiin vuorovaikutuksiin, joilla on erilaiset elektronegatiivisuusarvot. Neljällä alkuaineella on suurin kyky muodostaa tällainen sidos: fluori, happi, typpi ja vety. Proteiinit sisältävät kaikkea paitsi fluoria. Siksi vetysidos voi muodostua ja muodostuu, mikä mahdollistaa polypeptidiketjujen liittämisen beeta-kerroksiksi ja alfaheliksiksi.

Vetysidoksen muodostuminen on helpoimmin selitettävissä esimerkillä vesi, joka on dipoli. Hapella on vahva negatiivinen varaus, ja OH-sidoksen korkean polarisaation vuoksi vetyä pidetään positiivisena. Tässä tilassa molekyylit ovat läsnä tietyssä väliaineessa. Ja monet heistä koskettavat ja törmäävät. Sitten happi ensimmäisestä vesimolekyylistä vetää vetyä toisesta. Ja niin edelleen ketjussa.

Samanlaisia ​​prosesseja tapahtuu proteiineissa: peptidisidoksen elektronegatiivinen happi vetää puoleensa vetyä mistä tahansa toisen aminohappotähteen osasta muodostaen vetysidoksen. Tämä on heikko polaarinen konjugaatio, jonka rikkoutuminen vaatii noin 6,3 kJ energiaa.

Vertailun vuoksi proteiinien heikoin kovalenttinen sidos vaatii 84 kJ energiaa sen katkaisemiseen. Vahvin kovalenttinen sidos vaatisi 8400 kJ. Vetysidosten määrä proteiinimolekyylissä on kuitenkin niin valtava, että niiden kokonaisenergia mahdollistaa molekyylin olemassaolon aggressiivisissa olosuhteissa ja sen avaruudellisen rakenteensa säilyttämisen. Tämän vuoksi on proteiineja. Tämän tyyppisen proteiinin rakenne tarjoaa voimaa, joka on välttämätöntä lihasten, luiden ja nivelsiteiden toiminnalle. Niin suuri on proteiinien toissijaisen rakenteen merkitys keholle.

Proteiinien rooli elimistössä on erittäin suuri. Samanaikaisesti aine voi kantaa tällaista nimeä vasta sen jälkeen, kun se on saanut ennalta määrätyn rakenteen. Tähän asti se on polypeptidi, vain aminohappoketju, joka ei voi suorittaa sille tarkoitettuja toimintoja. Yleensä proteiinien avaruudellinen rakenne (primaarinen, sekundaarinen, tertiäärinen ja domeeni) on niiden bulkkirakenne. Lisäksi sekundaariset, tertiaariset ja domeenirakenteet ovat tärkeimpiä organismille.

Edellytykset proteiinin rakenteen tutkimiseen

Kemiallisten aineiden rakenteen tutkimusmenetelmistä rönon erityinen rooli. Sen kautta saadaan tietoa molekyyliyhdisteiden atomien järjestyksestä ja niiden tilaorganisaatiosta. Yksinkertaisesti sanottuna röntgenkuva voidaan ottaa myös yhdestä molekyylistä, mikä tuli mahdolliseksi 1900-luvun 30-luvulla.

Silloin tutkijat havaitsivat, että monilla proteiineilla ei ole vain lineaarinen rakenne, vaan ne voivat myös sijaita helikseissä, kierteissä ja domeeneissa. Ja lukuisten tieteellisten kokeiden tuloksena kävi ilmi, että proteiinin sekundaarirakenne on lopullinen muoto rakenneproteiineille ja välimuoto entsyymeille ja immunoglobuliineille. Tämä tarkoittaa, että aineiden, joilla on viime kädessä tertiäärinen tai kvaternäärinen rakenne, on "kypsymisvaiheessaan" myös läpäistävä spiraalinmuodostusvaihe, mikä on ominaista toissijaiselle rakenteelle.

Toissijaisen proteiinirakenteen muodostuminen

Heti kun polypeptidin synteesi ribosomeissa solun endoplasman karkeassa verkostossa on valmis, proteiinin sekundaarirakenne alkaa muodostua. Polypeptidi itsessään on pitkä molekyyli, joka vie paljon tilaa ja on hankala kuljetuksen ja toimintojensa suorittamisen kannalta. Siksi sen koon pienentämiseksi ja erityisominaisuuksien antamiseksi sille kehittyy toissijainen rakenne. Tämä tapahtuu alfaheliksien ja beetakerrosten muodostumisen kautta. Siten saadaan toissijaisen rakenteen proteiini, joka tulevaisuudessa joko muuttuu tertiääriseksi ja kvaternääriseksi tai käytetään tässä muodossa.

Toissijaisen rakenteen organisointi

Lukuisat tutkimukset ovat osoittaneet, että proteiinin toissijainen rakenne on joko alfaheliksi tai beetakerros tai osien vuorottelu näiden elementtien kanssa. Lisäksi toissijainen rakenne on tapa kiertää ja kierrellä proteiinimolekyyliä. Tämä on kaoottinen prosessi, joka johtuu vetysidoksista, joita esiintyy polypeptidin aminohappotähteiden polaaristen alueiden välillä.

Alfa-heliksi toissijainen rakenne

Koska vain L-aminohapot osallistuvat polypeptidien biosynteesiin, proteiinin sekundaarirakenteen muodostuminen alkaa kierteellä myötäpäivään (oikeakätinen). Jokaisessa kierteisessä käännöksessä on tiukasti 3,6 aminohappotähdettä, ja etäisyys helikaalista akselia pitkin on 0,54 nm. Nämä ovat yleisiä ominaisuuksia proteiinin sekundaarirakenteelle, jotka eivät riipu synteesiin osallistuvien aminohappojen tyypistä.

On määritetty, että koko polypeptidiketju ei ole täysin kierteinen. Sen rakenne sisältää lineaarisia osia. Erityisesti pepsiiniproteiinimolekyyli on vain 30% kierteistä, lysotsyymi - 42% ja hemoglobiini - 75%. Tämä tarkoittaa, että proteiinin toissijainen rakenne ei ole tiukasti kierre, vaan sen osien yhdistelmä lineaaristen tai kerrosten kanssa.

Beta-kerroksen toissijainen rakenne

Toinen aineen rakenteellisen organisaation tyyppi on beeta-kerros, joka on kaksi tai useampia polypeptidijuosteita, jotka on yhdistetty vetysidoksella. Jälkimmäinen esiintyy vapaiden CONH2-ryhmien välillä. Tällä tavalla pääosin rakenteelliset (lihas)proteiinit yhdistetään.

Tämän tyyppisten proteiinien rakenne on seuraava: polypeptidin yksi juoste, jonka terminaaliset osat on merkitty A-B, on yhdensuuntainen toisen kanssa. Ainoa varoitus on, että toinen molekyyli sijaitsee vastakkaisesti ja on merkitty B-A:ksi. Näin muodostuu beetakerros, joka voi koostua mielivaltaisen suuresta määrästä polypeptidiketjuja, jotka on yhdistetty useilla vetysidoksilla.

vetysidos

Proteiinin toissijainen rakenne on sidos, joka perustuu atomien useisiin polaarisiin vuorovaikutuksiin, joilla on erilaiset elektronegatiivisuusarvot. Neljällä alkuaineella on suurin kyky muodostaa tällainen sidos: fluori, happi, typpi ja vety. Proteiinit sisältävät kaikkea paitsi fluoria. Siksi vetysidos voi muodostua ja muodostuu, mikä mahdollistaa polypeptidiketjujen liittämisen beeta-kerroksiksi ja alfaheliksiksi.

Vetysidoksen muodostuminen on helpoimmin selitettävissä esimerkillä vesi, joka on dipoli. Hapella on vahva negatiivinen varaus, ja OH-sidoksen korkean polarisaation vuoksi vetyä pidetään positiivisena. Tässä tilassa molekyylit ovat läsnä tietyssä väliaineessa. Ja monet heistä koskettavat ja törmäävät. Sitten happi ensimmäisestä vesimolekyylistä vetää vetyä toisesta. Ja niin edelleen ketjussa.

Samanlaisia ​​prosesseja tapahtuu proteiineissa: peptidisidoksen elektronegatiivinen happi vetää puoleensa vetyä mistä tahansa toisen aminohappotähteen osasta muodostaen vetysidoksen. Tämä on heikko polaarinen konjugaatio, jonka rikkoutuminen vaatii noin 6,3 kJ energiaa.

Vertailun vuoksi proteiinien heikoin kovalenttinen sidos vaatii 84 kJ energiaa sen katkaisemiseen. Vahvin kovalenttinen sidos vaatisi 8400 kJ. Vetysidosten määrä proteiinimolekyylissä on kuitenkin niin valtava, että niiden kokonaisenergia mahdollistaa molekyylin olemassaolon aggressiivisissa olosuhteissa ja sen avaruudellisen rakenteensa säilyttämisen. Tämän vuoksi on proteiineja. Tämän tyyppisen proteiinin rakenne tarjoaa voimaa, joka on välttämätöntä lihasten, luiden ja nivelsiteiden toiminnalle. Niin suuri on proteiinien toissijaisen rakenteen merkitys keholle.

Proteiinien päärakenne on lineaarinen polypeptidiketju aminohapoista, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Primäärirakenne on proteiinimolekyylin rakenteellisen organisoinnin yksinkertaisin taso. Korkean stabiilisuuden antavat sille kovalenttiset peptidisidokset yhden aminohapon a-aminoryhmän ja toisen aminohapon a-karboksyyliryhmän välillä.

Jos proliinin tai hydroksiproliinin iminoryhmä on osallisena peptidisidoksen muodostumisessa, sillä on eri muoto

Kun soluihin muodostuu peptidisidoksia, aktivoituu ensin yhden aminohapon karboksyyliryhmä ja sitten se yhdistyy toisen aminoryhmän kanssa. Suunnilleen sama suoritetaan polypeptidien laboratorio synteesi.

Peptidisidos on polypeptidiketjun toistuva fragmentti. Sillä on useita ominaisuuksia, jotka eivät vaikuta vain primaarirakenteen muotoon, vaan myös polypeptidiketjun korkeimpiin organisoitumistasoihin:

samantasoisuus - kaikki peptidiryhmän atomit ovat samassa tasossa;

kyky esiintyä kahdessa resonoivassa muodossa (keto- tai enolimuoto);

substituenttien trans-asema C-N-sidoksen suhteen;

· kyky muodostaa vetysidoksia, ja jokainen peptidiryhmä voi muodostaa kaksi vetysidosta muiden ryhmien, mukaan lukien peptidiryhmien, kanssa.

Poikkeuksen muodostavat peptidiryhmät, joihin osallistuu proliinin tai hydroksiproliinin aminoryhmä. Ne pystyvät muodostamaan vain yhden vetysidoksen (katso edellä). Tämä vaikuttaa proteiinin sekundaarirakenteen muodostumiseen. Polypeptidiketju kohdassa, jossa proliini tai hydroksiproliini sijaitsee, taipuu helposti, koska sitä ei pidä, kuten tavallista, toinen vetysidos.

tripeptidin muodostuskaavio:

Proteiinien tilaorganisaation tasot: proteiinien sekundaarirakenne: α-heliksin ja β-laskostetun kerroksen käsite. Proteiinien tertiäärinen rakenne: natiiviproteiinin ja proteiinien denaturaation käsite. Proteiinien kvaternäärinen rakenne hemoglobiinin rakenteen esimerkissä.

Proteiinin toissijainen rakenne. Proteiinin sekundaarirakenne ymmärretään tapaksi asettaa polypeptidiketju järjestykseen. Kokoonpanon mukaan seuraavat toissijaisen rakenteen elementit erotetaan: α -spiraali ja β - taitettu kerros.

Rakennusmalli α-heliksit, ottaen huomioon kaikki peptidisidoksen ominaisuudet, kehittivät L. Pauling ja R. Corey (1949 - 1951).

kuva 3, a kaavio esitetty α -spiraali, joka antaa käsityksen sen pääparametreista. Polypeptidiketju taittuu α -kierre siten, että kierteen käännökset ovat säännölliset, joten kierteellä on kierteinen symmetria (kuva 3, b). Jokaiselle käännökselle α -heliksi vastaa 3,6 aminohappotähdettä. Kierrosten välinen etäisyys tai heliksin nousu on 0,54 nm, kierteen kulma on 26°. Muodostaminen ja ylläpito α -kierteinen konfiguraatio johtuu vetysidoksista, jotka muodostuvat kunkin peptidiryhmien välille n-th ja ( P+ 3)-th aminohappotähteet. Vaikka vetysidosten energia on pieni, suuri määrä niistä johtaa merkittävään energiavaikutukseen, mikä johtaa α -spiraalikonfiguraatio on melko vakaa. Aminohappotähteiden sivuradikaalit eivät osallistu ylläpitoon α -kierteinen konfiguraatio, joten kaikki aminohappotähteet ovat sisällä α - spiraalit ovat vastaavia.

Luonnollisissa proteiineissa on vain oikeakätisiä α - spiraalit.

β-laskostettu kerros- toissijaisen rakenteen toinen elementti. Toisin kuin α - spiraalit β -taitettu kerros on pikemminkin lineaarinen kuin sauvamainen (kuva 4). Lineaarinen rakenne säilyy johtuen vetysidosten esiintymisestä polypeptidiketjun eri osissa sijaitsevien peptidiryhmien välillä. Nämä kohdat ovat lähellä vetysidoksen etäisyyttä -C = O ja HN - ryhmien välillä (0,272 nm).

Riisi. 4. Kaavioesitys β - taitettu kerros (nuolet osoittavat

polypeptidiketjun suunnasta)

Riisi. 3. Kaava ( a) ja malli ( b) α - spiraalit

Proteiinin toissijainen rakenne määräytyy ensisijaisen proteiinin mukaan. Aminohappotähteet pystyvät muodostamaan eriasteisia vetysidoksia, mikä vaikuttaa muodostumiseen α -spiraalit tai β -kerros. Kierteisiä aminohappoja ovat alaniini, glutamiinihappo, glutamiini, leusiini, lysiini, metioniini ja histidiini. Jos proteiinifragmentti koostuu pääasiassa edellä luetelluista aminohappotähteistä, niin a α -kierre. Valiini, isoleusiini, treoniini, tyrosiini ja fenyylialaniini edistävät muodostumista β polypeptidiketjun kerrokset. Polypeptidiketjun alueilla esiintyy häiriintyneitä rakenteita, joissa aminohappotähteet, kuten glysiini, seriini, asparagiinihappo, asparagiini ja proliini, ovat keskittyneet.

Myös monet proteiinit sisältävät α - spiraalit ja β - kerroksia. Kierteisen konfiguraation osuus on erilainen eri proteiineille. Joten lihasproteiini paramyosiini on lähes 100 % spiraalistunut; helikaalisen konfiguraation osuus myoglobiinissa ja hemoglobiinissa on korkea (75 %). Päinvastoin, trypsiinissä ja ribonukleaasissa merkittävä osa polypeptidiketjusta mahtuu kerroksittain. β - rakenteet. Tukikudosproteiinit - keratiini (hiusproteiini), kollageeni (iho- ja jänneproteiini) - sisältävät β - polypeptidiketjujen konfiguraatio.

Proteiinin tertiäärinen rakenne. Proteiinin tertiäärinen rakenne on tapa, jolla polypeptidiketju asettuu avaruuteen. Jotta proteiini saavuttaisi sen luontaiset toiminnalliset ominaisuudet, polypeptidiketjun täytyy taittua avaruudessa tietyllä tavalla muodostaen toiminnallisesti aktiivisen rakenteen. Tällaista rakennetta kutsutaan syntyperäinen. Huolimatta valtavasta määrästä avaruudellisia rakenteita, jotka ovat teoriassa mahdollisia yksittäiselle polypeptidiketjulle, proteiinin laskostuminen johtaa yhden natiivin konfiguraation muodostumiseen.

Stabiloi polypeptidiketjun eri osien aminohappotähteiden sivuradikaalien välillä tapahtuvien proteiinivuorovaikutusten tertiäärinen rakenne. Nämä vuorovaikutukset voidaan jakaa vahvoihin ja heikkoihin.

Vahvoja vuorovaikutuksia ovat kovalenttiset sidokset polypeptidiketjun eri osissa sijaitsevien kysteiinitähteiden rikkiatomien välillä. Muuten tällaisia ​​sidoksia kutsutaan disulfidisilloiksi; disulfidisillan muodostuminen voidaan kuvata seuraavasti:

Proteiinimolekyylin tertiaarista rakennetta tukevat kovalenttisten sidosten lisäksi heikot vuorovaikutukset, jotka puolestaan ​​jakautuvat polaarisiin ja ei-polaarisiin.

Polaarisia vuorovaikutuksia ovat ioni- ja vetysidokset. Ionivuorovaikutuksia muodostuu lysiinin, arginiinin, histidiinin ja negatiivisesti varautuneiden asparagiini- ja glutamiinihappojen COOH-ryhmän positiivisesti varautuneiden ryhmien kosketuksessa. Vetysidoksia syntyy aminohappotähteiden sivuradikaalien funktionaalisten ryhmien väliin.

Ei-polaariset tai van der Waalsin vuorovaikutukset aminohappotähteiden hiilivetyradikaalien välillä edistävät muodostumista hydrofobinen ydin (rasvapisara) proteiinipallon sisällä, koska hiilivetyradikaalit pyrkivät välttämään kosketusta veden kanssa. Mitä enemmän ei-polaarisia aminohappoja proteiinissa on, sitä suurempi on van der Waalsin sidosten rooli sen tertiaarisen rakenteen muodostumisessa.

Lukuisat sidokset aminohappotähteiden sivuradikaalien välillä määräävät proteiinimolekyylin avaruudellisen konfiguraation (kuvio 5).

Riisi. 5. Sidostyypit, jotka tukevat proteiinin tertiääristä rakennetta:
a- disulfidisilta; b - ionisidos; c, g - vetysidokset;
d - van der Waalsin yhteydet

Yhden proteiinin tertiäärinen rakenne on ainutlaatuinen, samoin kuin sen primaarirakenne. Vain proteiinin oikea spatiaalinen laskostuminen tekee siitä aktiivisen. Erilaiset tertiäärisen rakenteen rikkomukset johtavat proteiinin ominaisuuksien muutokseen ja biologisen aktiivisuuden menettämiseen.

Kvaternäärinen proteiinirakenne. Proteiinit, joiden molekyylipaino on yli 100 kDa1, koostuvat yleensä useista polypeptidiketjuista, joilla on suhteellisen pieni molekyylipaino. Rakennetta, joka koostuu tietystä määrästä polypeptidiketjuja, jotka ovat tiukasti kiinteässä asemassa toisiinsa nähden, minkä seurauksena proteiinilla on jokin aktiivisuus, kutsutaan proteiinin kvaternääriseksi rakenteeksi. Kvaternäärisen rakenteen omaavaa proteiinia kutsutaan epimolekyyli tai multimeeri ja sen muodostavat polypeptidiketjut - vastaavasti alayksiköitä tai protomeerit . Kvaternäärisen rakenteen omaavien proteiinien ominainen ominaisuus on, että yhdellä alayksiköllä ei ole biologista aktiivisuutta.

Proteiinin kvaternaarisen rakenteen stabiloituminen johtuu alayksiköiden pinnalle lokalisoituneiden aminohappotähteiden sivuradikaalien välisistä polaarisista vuorovaikutuksista. Tällaiset vuorovaikutukset pitävät alayksiköt lujasti järjestäytyneen kompleksin muodossa. Alayksiköiden paikkoja, joissa vuorovaikutusta esiintyy, kutsutaan kontaktilevyiksi.

Klassinen esimerkki proteiinista, jolla on kvaternäärinen rakenne, on hemoglobiini. Hemoglobiinimolekyyli, jonka molekyylipaino on 68 000 Da, koostuu neljästä kahden eri tyypin alayksiköstä - α ja β / α - Alayksikkö koostuu 141 aminohappotähteestä, a β - alkaen 146. Tertiäärinen rakenne α - ja β -alayksiköt ovat samanlaisia, kuten myös niiden molekyylipaino (17 000 Da). Jokainen alayksikkö sisältää proteesiryhmän - helmi . Koska hemiä on myös muissa proteiineissa (sytokromit, myoglobiini), joita tullaan tutkimaan tarkemmin, niin keskustelkaamme ainakin lyhyesti teeman rakenteesta (kuva 6). Hemiryhmä on monimutkainen koplanaarinen syklinen järjestelmä, joka koostuu keskusatomista, joka muodostaa koordinaatiosidoksia neljän metaanisiltojen (=CH-) yhdistämän pyrrolitähteen kanssa. Hemoglobiinissa rauta on yleensä hapettuneessa tilassa (2+).

Neljä alayksikköä - kaksi α ja kaksi β - yhdistetään yhdeksi rakenteeksi siten, että α - Alayksiköt ovat yhteydessä vain β -alayksiköt ja päinvastoin (kuva 7).

Riisi. 6. Hemoglobiinin heemin rakenne

Riisi. 7. Hemoglobiinin kvaternaarisen rakenteen kaavamainen esitys:
Fe - hemoglobiinin hemi

Kuten kuvasta 7 voidaan nähdä, yksi hemoglobiinimolekyyli pystyy kuljettamaan 4 happimolekyyliä. Sekä hapen sitoutumiseen että vapautumiseen liittyy konformaatiomuutoksia rakenteessa α - ja β -hemoglobiinin alayksiköt ja niiden keskinäinen järjestys epimolekyylissä. Tämä tosiasia osoittaa, että proteiinin kvaternäärinen rakenne ei ole ehdottoman jäykkä.

Samanlaisia ​​tietoja.

Proteiinit ovat yksi tärkeimmistä orgaanisista elementeistä jokaisessa kehon solussa. Ne suorittavat monia toimintoja: tukevat, signaloivat, entsymaattiset, kuljettavat, rakenteelliset, reseptorit jne. Proteiinien primaarisista, sekundaarisista, tertiaarisista ja kvaternaarisista rakenteista on tullut tärkeitä evolutionaarisia mukautuksia. Mistä nämä molekyylit on tehty? Miksi proteiinien oikea konformaatio kehon soluissa on niin tärkeää?

Proteiinien rakennekomponentit

Minkä tahansa polypeptidiketjun monomeerit ovat aminohappoja (AA). Nämä alhaisen molekyylipainon orgaaniset yhdisteet ovat melko yleisiä luonnossa ja voivat esiintyä itsenäisinä molekyyleinä, jotka suorittavat omat tehtävänsä. Niitä ovat aineiden kuljetus, entsyymien vastaanotto, esto tai aktivointi.

Biogeenisiä aminohappoja on yhteensä noin 200, mutta niitä voi olla vain 20. Ne ovat helposti veteen liukenevia, kiteisiä ja monet niistä ovat maultaan makeita.

Kemiallisesti katsoen AA ovat molekyylejä, jotka sisältävät välttämättä kaksi funktionaalista ryhmää: -COOH ja -NH2. Näiden ryhmien avulla aminohapot muodostavat ketjuja, jotka liittyvät toisiinsa peptidisidoksella.

Jokaisella 20 proteiinia aiheuttavasta aminohaposta on oma radikaalinsa, riippuen siitä, minkä kemialliset ominaisuudet vaihtelevat. Tällaisten radikaalien koostumuksen mukaan kaikki AA:t luokitellaan useisiin ryhmiin.

1. Ei-polaarinen: isoleusiini, glysiini, leusiini, valiini, proliini, alaniini.
2. Polaarinen ja varautumaton: treoniini, metioniini, kysteiini, seriini, glutamiini, asparagiini.
3. Aromaattinen: tyrosiini, fenyylialaniini, tryptofaani.
4. Polaarinen ja negatiivisesti varautunut: glutamaatti, aspartaatti.
5. Polaarinen ja positiivisesti varautunut: arginiini, histidiini, lysiini.

Mikä tahansa proteiinirakenteen organisoitumistaso (primaarinen, sekundaarinen, tertiäärinen, kvaternäärinen) perustuu AA:sta koostuvaan polypeptidiketjuun. Ainoa ero on siinä, kuinka tämä sekvenssi muodostuu avaruudessa ja minkä kemiallisten sidosten avulla tällainen konformaatio säilyy.

Proteiinin päärakenne

Mikä tahansa proteiini muodostuu ribosomeihin - ei-membraanisiin soluorganelleihin, jotka osallistuvat polypeptidiketjun synteesiin. Täällä aminohapot yhdistetään toisiinsa vahvalla peptidisidoksella muodostaen primäärirakenteen. Tällainen proteiinin primäärirakenne on kuitenkin äärimmäisen erilainen kuin kvaternäärinen, joten molekyylin lisäkypsyminen on välttämätöntä.

Proteiinit, kuten elastiini, histonit, glutationi, joilla on jo niin yksinkertainen rakenne, pystyvät suorittamaan tehtävänsä kehossa. Suurimmalle osalle proteiineista seuraava vaihe on monimutkaisemman sekundaarisen konformaation muodostuminen.

Proteiinin toissijainen rakenne

Peptidisidosten muodostuminen on ensimmäinen vaihe useimpien proteiinien kypsymisessä. Jotta ne voisivat suorittaa tehtävänsä, niiden paikallisessa rakenteessa on tehtävä joitain muutoksia. Tämä saavutetaan vetysidosten - hauraiden, mutta samalla lukuisten yhteyksien avulla aminohappomolekyylien emäksisten ja happokeskusten välillä.

Näin muodostuu proteiinin sekundaarirakenne, joka eroaa kvaternaarisesta konfiguraation yksinkertaisuudesta ja paikallisesta konformaatiosta. Jälkimmäinen tarkoittaa, että koko ketjua ei muuteta. Vetysidoksia voi muodostua useaan kohtaan eri etäisyydellä toisistaan, ja niiden muoto riippuu myös aminohappotyypistä ja kokoamistavasta.

Lysotsyymi ja pepsiini edustavat proteiineja, joilla on toissijainen rakenne. Pepsiini osallistuu ruoansulatusprosesseihin, ja lysotsyymi suorittaa suojaavan toiminnon kehossa tuhoten bakteerien soluseiniä.

Toissijaisen rakenteen ominaisuudet

Peptidiketjun paikalliset konformaatiot voivat poiketa toisistaan. Useita kymmeniä on jo tutkittu, ja niistä kolme on yleisimpiä. Niiden joukossa ovat alfahelix, beta-kerrokset ja beta-käännös.

• Alfaheliksi on yksi useimpien proteiinien yleisimmistä toissijaisista rakennemuodoista. Se on jäykkä sauvarunko, jonka iskunpituus on 0,54 nm. Aminohapporadikaalit suuntautuvat ulospäin.

Oikeakätiset spiraalit ovat yleisimpiä, ja joskus löytyy vasenkätisiä vastineita. Muotoilutoiminnon suorittavat vetysidokset, jotka stabiloivat kiharoita. Alfaheliksin muodostava ketju sisältää hyvin vähän proliinia ja polaarisia varautuneita aminohappoja.

• Beta-käännös on eristetty erillisessä konformaatiossa, vaikka tätä voidaan kutsua osaksi beta-arkkia. Tärkeintä on peptidiketjun taivutus, jota tukevat vetysidokset. Yleensä itse mutkan paikka koostuu 4-5 aminohaposta, joista proliinin läsnäolo on pakollista. Tämä AK on ainoa, jolla on jäykkä ja lyhyt luuranko, jonka avulla voit muodostaa itse käännöksen.
• Beeta-kerros on aminohappoketju, joka muodostaa useita laskoksia ja stabiloi niitä vetysidoksilla. Tämä muoto on hyvin samanlainen kuin haitariksi taitettu paperiarkki. Useimmiten aggressiivisilla proteiineilla on tämä muoto, mutta poikkeuksia on monia.

On olemassa yhdensuuntaisia ​​ja vastasuuntaisia ​​beta-kerroksia. Ensimmäisessä tapauksessa C- ja N-päät osuvat ketjun mutkissa ja päissä yhteen, mutta toisessa tapauksessa eivät.

Tertiäärinen rakenne

Proteiinin lisäpakkaus johtaa tertiäärisen rakenteen muodostumiseen. Tämä konformaatio stabiloidaan vety-, disulfidi-, hydrofobisten ja ionisten sidosten avulla. Niiden suuri määrä mahdollistaa toissijaisen rakenteen kiertämisen monimutkaisempaan muotoon ja stabiloinnin.

Ne erotetaan toisistaan ​​pallomaisilla ja globulaarisilla peptideillä, ja pallomaisten peptidien molekyyli on pallomainen rakenne. Esimerkkejä: albumiini, globuliini, histonit tertiaarisessa rakenteessa.

Muodostuu vahvoja säikeitä, joiden pituus ylittää niiden leveyden. Tällaiset proteiinit suorittavat useimmiten rakenteellisia ja muotoilutoimintoja. Esimerkkejä ovat fibroiini, keratiini, kollageeni, elastiini.

Proteiinien rakenne molekyylin kvaternaarisessa rakenteessa

Jos useat pallot yhdistyvät yhdeksi kompleksiksi, muodostuu ns. kvaternäärinen rakenne. Tämä konformaatio ei ole ominainen kaikille peptideille, ja se muodostuu, kun se on välttämätöntä tärkeiden ja spesifisten toimintojen suorittamiseksi.

Jokainen koostumuksen pallopallo on erillinen domeeni tai protomeeri. Molekyylejä kutsutaan kollektiivisesti oligomeeriksi.

Tyypillisesti sellaisella proteiinilla on useita stabiileja konformaatioita, jotka jatkuvasti korvaavat toisiaan joko joidenkin ulkoisten tekijöiden vaikutuksesta riippuen tai kun on tarpeen suorittaa erilaisia ​​toimintoja.

Tärkeä ero proteiinin tertiäärisen ja kvaternaarisen rakenteen välillä on molekyylien väliset sidokset, jotka vastaavat useiden pallosten yhdistämisestä. Koko molekyylin keskellä on usein metalli-ioni, joka vaikuttaa suoraan molekyylien välisten sidosten muodostumiseen.

Lisäproteiinirakenteet

Aina aminohappoketju ei riitä suorittamaan proteiinin toimintoja. Useimmissa tapauksissa tällaisiin molekyyleihin on kiinnittynyt muita orgaanisia ja epäorgaanisia aineita. Koska tämä ominaisuus on tyypillinen suurimmalle osalle entsyymeistä, monimutkaisten proteiinien koostumus jaetaan yleensä kolmeen osaan:

• Apoentsyymi on proteiinin osa molekyylistä, joka on aminohapposekvenssi.
• Koentsyymi ei ole proteiini, vaan orgaaninen osa. Se voi sisältää erilaisia ​​lipidejä, hiilihydraatteja tai jopa nukleiinihappoja. Tämä sisältää biologisesti aktiivisten yhdisteiden edustajat, joiden joukossa on vitamiineja.
• Kofaktori - epäorgaaninen osa, jota useimmissa tapauksissa edustavat metalli-ionit.

Proteiinien rakenne molekyylin kvaternaarisessa rakenteessa edellyttää useiden eri alkuperää olevien molekyylien osallistumista, joten monissa entsyymeissä on kolme komponenttia kerralla. Esimerkki on fosfokinaasi, entsyymi, joka varmistaa fosfaattiryhmän siirtymisen ATP-molekyylistä.

Missä proteiinimolekyylin kvaternäärinen rakenne muodostuu?

Polypeptidiketju alkaa syntetisoitua solun ribosomeissa, mutta proteiinin edelleen kypsyminen tapahtuu muissa organelleissa. Vasta muodostuneen molekyylin on päästävä kuljetusjärjestelmään, joka koostuu ydinkalvosta, ER:stä, Golgi-laitteistosta ja lysosomeista.

Proteiinin spatiaalisen rakenteen komplikaatio tapahtuu endoplasmisessa retikulumissa, jossa ei muodostu vain erityyppisiä sidoksia (vety-, disulfidi-, hydrofobinen, molekyylien välinen, ioninen), vaan myös koentsyymiä ja kofaktoria lisätään. Näin muodostuu proteiinin kvaternäärinen rakenne.

Kun molekyyli on täysin valmis työhön, se pääsee joko solun sytoplasmaan tai Golgin laitteeseen. Jälkimmäisessä tapauksessa nämä peptidit pakataan lysosomeihin ja kuljetetaan solun muihin osiin.

Esimerkkejä oligomeerisistä proteiineista

Kvaternäärinen rakenne on proteiinien rakenne, joka on suunniteltu edistämään elintärkeiden toimintojen suorittamista elävässä organismissa. Orgaanisten molekyylien monimutkainen konformaatio mahdollistaa ennen kaikkea monien aineenvaihduntaprosessien (entsyymien) työhön vaikuttamisen.

Biologisesti tärkeitä proteiineja ovat hemoglobiini, klorofylli ja hemosyaniini. Porfyriinirengas on näiden molekyylien perusta, jonka keskellä on metalli-ioni.

Hemoglobiini

Hemoglobiiniproteiinimolekyylin kvaternäärinen rakenne koostuu 4 pallosta, jotka on yhdistetty molekyylien välisillä sidoksilla. Keskellä on porfiini, jossa on rauta-ioni. Proteiini kuljetetaan erytrosyyttien sytoplasmassa, jossa ne vievät noin 80 % sytoplasman kokonaistilavuudesta.

Molekyylin perusta on hemi, joka on luonteeltaan epäorgaanisempi ja on värjätty punaiseksi. Se on myös hemoglobiinin hajoamista maksassa.

Me kaikki tiedämme, että hemoglobiinilla on tärkeä kuljetustoiminto - hapen ja hiilidioksidin siirto koko ihmiskehossa. Proteiinimolekyylin monimutkainen konformaatio muodostaa erityisiä aktiivisia keskuksia, jotka pystyvät sitomaan vastaavat kaasut hemoglobiiniin.

Kun muodostuu proteiini-kaasukompleksi, muodostuu niin sanottu oksihemoglobiini ja karbohemoglobiini. On kuitenkin olemassa toisenlainen tällaisten assosiaatioiden tyyppi, joka on melko vakaa: karboksihemoglobiini. Se on proteiinin ja hiilimonoksidin kompleksi, jonka stabiilius selittää tukehtumishyökkäykset liiallisella myrkyllisyydellä.

Klorofylli

Toinen kvaternäärisen rakenteen omaavien proteiinien edustaja, jonka domeenisidoksia tukee jo magnesium-ioni. Koko molekyylin päätehtävä on osallistuminen kasvien fotosynteesiprosesseihin.

On olemassa erityyppisiä klorofyllejä, jotka eroavat toisistaan ​​porfyriinirenkaan radikaalien perusteella. Jokainen näistä lajikkeista on merkitty erillisellä latinalaisten aakkosten kirjaimella. Esimerkiksi maakasveille on ominaista klorofylli a tai klorofylli b, kun taas levissä on myös muita tämän tyyppisiä proteiineja.

Hemosyaniini

Tämä molekyyli on hemoglobiinin analogi monissa alemmissa eläimissä (niveljalkaiset, nilviäiset jne.). Suurin ero kvaternäärisen molekyylirakenteen omaavan proteiinin rakenteessa on sinkki-ionin läsnäolo rauta-ionin sijaan. Hemosyaniinilla on sinertävä väri.

Joskus ihmiset ihmettelevät, mitä tapahtuisi, jos ihmisen hemoglobiini korvattaisiin hemosyaniinilla. Tällöin veren tavanomainen aineiden ja erityisesti aminohappojen pitoisuus häiriintyy. Hemosyaniini on myös epästabiili muodostamaan kompleksia hiilidioksidin kanssa, joten "sinisellä verellä" olisi taipumus muodostaa verihyytymiä.