Oravat- suurimolekyyliset orgaaniset yhdisteet, jotka koostuvat α-aminohappojäännöksistä.

AT proteiinikoostumus sisältää hiilen, vedyn, typen, hapen, rikin. Jotkut proteiinit muodostavat komplekseja muiden fosforia, rautaa, sinkkiä ja kuparia sisältävien molekyylien kanssa.

Proteiineilla on suuri molekyylipaino: munaalbumiini - 36 000, hemoglobiini - 152 000, myosiini - 500 000. Vertailun vuoksi: alkoholin molekyylipaino on 46, etikkahappo - 60, bentseeni - 78.

Proteiinien aminohappokoostumus

Oravat- ei-jaksolliset polymeerit, joiden monomeerit ovat α-aminohapot. Yleensä 20 tyyppistä α-aminohappoa kutsutaan proteiinimonomeereiksi, vaikka yli 170 niistä on löydetty soluista ja kudoksista.

Riippuen siitä, voidaanko aminohappoja syntetisoida ihmisten ja muiden eläinten kehossa, on: ei-välttämättömiä aminohappoja- voidaan syntetisoida välttämättömiä aminohappoja- ei voida syntetisoida. Välttämättömät aminohapot tulee saada ruoan kanssa. Kasvit syntetisoivat kaikenlaisia ​​aminohappoja.

Riippuen aminohappokoostumuksesta, proteiinit ovat: täydellisiä- sisältää koko sarjan aminohappoja; viallinen- Jotkut aminohapot puuttuvat niiden koostumuksesta. Jos proteiinit koostuvat vain aminohapoista, niitä kutsutaan yksinkertainen. Jos proteiinit sisältävät aminohappojen lisäksi myös ei-aminohappokomponentin (proteesiryhmän), niitä kutsutaan ns. monimutkainen. Prosteettista ryhmää voivat edustaa metallit (metalliproteiinit), hiilihydraatit (glykoproteiinit), lipidit (lipoproteiinit), nukleiinihapot (nukleoproteiinit).

Kaikki aminohapot sisältävät 1) karboksyyliryhmä (-COOH), 2) aminoryhmä (-NH2), 3) radikaali tai R-ryhmä (muu molekyyli). Radikaalin rakenne erityyppisissä aminohapoissa on erilainen. Aminohappoja muodostavien aminoryhmien ja karboksyyliryhmien lukumäärästä riippuen on olemassa: neutraaleja aminohappoja jossa on yksi karboksyyliryhmä ja yksi aminoryhmä; emäksiset aminohapot joissa on useampi kuin yksi aminoryhmä; happamat aminohapot joissa on useampi kuin yksi karboksyyliryhmä.

Aminohapot ovat amfoteeriset yhdisteet, koska liuoksessa ne voivat toimia sekä happoina että emäksinä. Vesiliuoksissa aminohapot ovat eri ionimuodoissa.

Peptidisidos

Peptidit- orgaaniset aineet, jotka koostuvat aminohappotähteistä, jotka on yhdistetty peptidisidoksella.

Peptidien muodostuminen tapahtuu aminohappojen kondensaatioreaktion seurauksena. Kun yhden aminohapon aminoryhmä on vuorovaikutuksessa toisen aminohapon karboksyyliryhmän kanssa, syntyy niiden välille kovalenttinen typpi-hiili-sidos, joka on ns. peptidi. Peptidin muodostavien aminohappotähteiden lukumäärästä riippuen niitä on dipeptidit, tripeptidit, tetrapeptidit jne. Peptidisidoksen muodostuminen voidaan toistaa monta kertaa. Tämä johtaa muodostumiseen polypeptidit. Peptidin toisessa päässä on vapaa aminoryhmä (se on nimeltään N-pää) ja toisessa päässä on vapaa karboksyyliryhmä (se on nimeltään C-pää).

Proteiinimolekyylien tilaorganisaatio

Proteiinien tiettyjen spesifisten toimintojen suorittaminen riippuu niiden molekyylien avaruudellisesta konfiguraatiosta, lisäksi solulle on energeettisesti epäedullista pitää proteiineja laajennetussa muodossa, ketjun muodossa, minkä vuoksi polypeptidiketjut laskostuvat ja hankkivat tietty kolmiulotteinen rakenne tai konformaatio. Varaa 4 tasoa proteiinien tilajärjestely.

Proteiinin päärakenne- aminohappotähteiden sekvenssi polypeptidiketjussa, joka muodostaa proteiinimolekyylin. Aminohappojen välinen sidos on peptidi.

Jos proteiinimolekyyli koostuu vain 10 aminohappotähteestä, niin teoreettisesti mahdollisten proteiinimolekyylien varianttien lukumäärä, jotka eroavat aminohappojen vuorottelujärjestyksessä, on 10 20 . 20 aminohapolla voit tehdä niistä entistä monipuolisempia yhdistelmiä. Ihmiskehosta on löydetty noin kymmenentuhatta erilaista proteiinia, jotka eroavat sekä toisistaan ​​että muiden organismien proteiineista.

Se on proteiinimolekyylin ensisijainen rakenne, joka määrittää proteiinimolekyylien ominaisuudet ja sen avaruudellisen konfiguraation. Vain yhden aminohapon korvaaminen toisella polypeptidiketjussa johtaa muutokseen proteiinin ominaisuuksissa ja toiminnoissa. Esimerkiksi kuudennen glutamiiniaminohapon korvaaminen hemoglobiinin β-alayksikössä valiinilla johtaa siihen, että hemoglobiinimolekyyli kokonaisuutena ei voi suorittaa päätehtäväänsä - hapen kuljetusta; tällaisissa tapauksissa henkilölle kehittyy sairaus - sirppisoluanemia.

toissijainen rakenne- määrätty polypeptidiketjun taittaminen spiraaliksi (näyttää venytetyltä jouselta). Heliksin käämiä vahvistavat vetysidokset karboksyyliryhmien ja aminoryhmien välillä. Lähes kaikki CO- ja NH-ryhmät osallistuvat vetysidosten muodostumiseen. Ne ovat heikompia kuin peptidit, mutta toistuvat monta kertaa, ne antavat tälle konfiguraatiolle stabiiliutta ja jäykkyyttä. Toissijaisen rakenteen tasolla on proteiineja: fibroiini (silkki, verkko), keratiini (hiukset, kynnet), kollageeni (jänteet).

Tertiäärinen rakenne- polypeptidiketjujen pakkaaminen palloiksi, jotka johtuvat kemiallisten sidosten (vety, ioni, disulfidi) esiintymisestä ja hydrofobisten vuorovaikutusten muodostumisesta aminohappotähteiden radikaalien välille. Päärooli tertiäärisen rakenteen muodostumisessa on hydrofiilis-hydrofobisilla vuorovaikutuksilla. Vesiliuoksissa hydrofobisilla radikaaleilla on taipumus piiloutua vedestä ryhmittymällä pallon sisälle, kun taas hydrofiilisiä radikaaleja ilmaantuu molekyylin pinnalle hydraation seurauksena (vuorovaikutus vesidipolien kanssa). Joissakin proteiineissa tertiäärinen rakenne on stabiloitunut kovalenttisilla disulfidisidoksilla, jotka muodostuvat kahden kysteiinitähteen rikkiatomien väliin. Tertiäärisen rakenteen tasolla on entsyymejä, vasta-aineita, joitain hormoneja.

Kvaternaarirakenne ominaisuus monimutkaisille proteiineille, joiden molekyylit muodostuvat kahdesta tai useammasta pallosta. Alayksiköt pysyvät molekyylissä ionisten, hydrofobisten ja sähköstaattisten vuorovaikutusten avulla. Joskus kvaternaarisen rakenteen muodostumisen aikana alayksiköiden välillä tapahtuu disulfidisidoksia. Tutkituin kvaternäärisen rakenteen omaava proteiini on hemoglobiini. Se muodostuu kahdesta α-alayksiköstä (141 aminohappotähdettä) ja kahdesta β-alayksiköstä (146 aminohappotähdettä). Jokainen alayksikkö liittyy rautaa sisältävään hemimolekyyliin.

Jos proteiinien avaruudellinen konformaatio jostain syystä poikkeaa normaalista, proteiini ei voi suorittaa tehtäviään. Esimerkiksi "hullun lehmän taudin" (spongiformisen enkefalopatian) syy on prionien, hermosolujen pintaproteiinien, epänormaali konformaatio.

Proteiinin ominaisuudet

Aminohappokoostumus, proteiinimolekyylin rakenne määräävät sen ominaisuuksia. Proteiineissa yhdistyvät aminohapporadikaalien määrittämät emäksiset ja happamat ominaisuudet: mitä enemmän proteiinissa on happamia aminohappoja, sitä selvemmät sen happamat ominaisuudet ovat. Kyky antaa ja kiinnittää H + määrittää proteiinien puskuriominaisuudet; yksi tehokkaimmista puskureista on punasoluissa oleva hemoglobiini, joka pitää veren pH:n vakiona. On liukoisia proteiineja (fibrinogeeni), on liukenemattomia proteiineja, jotka suorittavat mekaanisia toimintoja (fibroiini, keratiini, kollageeni). On kemiallisesti aktiivisia proteiineja (entsyymejä), on kemiallisesti inaktiivisia, vastustuskykyisiä erilaisille ympäristöolosuhteille ja erittäin epävakaita.

Ulkoiset tekijät (lämpö, ​​ultraviolettisäteily, raskasmetallit ja niiden suolat, pH-muutokset, säteily, kuivuminen)

voi aiheuttaa proteiinimolekyylin rakenteellisen organisaation rikkomisen. Tietylle proteiinimolekyylille ominaisen kolmiulotteisen konformaation menettämisprosessia kutsutaan denaturaatio. Denaturoitumisen syy on tiettyä proteiinirakennetta stabiloivien sidosten katkeaminen. Aluksi heikoimmat siteet repeytyvät, ja kun olosuhteet kovenevat, vielä vahvemmat. Siksi ensin kvaternaariset, sitten tertiääri- ja sekundaarirakenteet menetetään. Muutos spatiaalisessa konfiguraatiossa johtaa muutokseen proteiinin ominaisuuksissa ja sen seurauksena tekee mahdottomaksi proteiinin suorittaa biologisia tehtäviä. Jos denaturaatioon ei liity primaarirakenteen tuhoutumista, niin se voi olla palautuva Tässä tapauksessa tapahtuu proteiinille ominaisen konformaation itseparantumista. Tällainen denaturaatio altistetaan esimerkiksi membraanireseptoriproteiineille. Prosessia, jossa proteiinin rakenne palautetaan denaturoinnin jälkeen, kutsutaan renaturaatio. Jos proteiinin spatiaalisen konfiguraation palauttaminen on mahdotonta, kutsutaan denaturaatiota peruuttamaton.

Proteiinien toiminnot

Entsyymit

Entsyymit, tai entsyymejä, on erityinen proteiiniluokka, joka on biologisia katalyyttejä. Entsyymien ansiosta biokemialliset reaktiot etenevät valtavalla nopeudella. Entsymaattisten reaktioiden nopeus on kymmeniä tuhansia kertoja (ja joskus miljoonia) suurempi kuin epäorgaanisia katalyyttejä sisältävien reaktioiden nopeus. Ainetta, johon entsyymi vaikuttaa, kutsutaan substraatti.

Entsyymit ovat pallomaisia ​​proteiineja rakenteellisia ominaisuuksia Entsyymit voidaan jakaa kahteen ryhmään: yksinkertaisiin ja monimutkaisiin. yksinkertaiset entsyymit ovat yksinkertaisia ​​proteiineja, ts. koostuvat vain aminohapoista. Monimutkaiset entsyymit ovat monimutkaisia ​​proteiineja, ts. proteiiniosan lisäksi ne sisältävät ryhmän ei-proteiinia - kofaktori. Joillekin entsyymeille vitamiinit toimivat kofaktoreina. Entsyymimolekyylissä eristetään erityinen osa, jota kutsutaan aktiiviseksi keskukseksi. aktiivinen keskus- pieni osa entsyymistä (kolmesta kahteentoista aminohappotähdettä), jossa substraatin tai substraattien sitoutuminen tapahtuu entsyymi-substraattikompleksin muodostuessa. Reaktion päätyttyä entsyymi-substraattikompleksi hajoaa entsyymiksi ja reaktiotuotteeksi. Joillakin entsyymeillä (muilla kuin aktiivisilla) allosteeriset keskukset- paikat, joihin on kiinnitetty entsyymityön nopeuden säätelijät ( allosteeriset entsyymit).

Entsymaattiset katalyysireaktiot ovat tunnusomaisia: 1) korkea hyötysuhde, 2) tiukka selektiivisyys ja toiminnan suunta, 3) substraattispesifisyys, 4) hieno ja tarkka säätely. Entsymaattisten katalyysireaktioiden substraatti- ja reaktiospesifisyys selittyy E. Fischerin (1890) ja D. Koshlandin (1959) hypoteesilla.

E. Fisher (näppäinlukon hypoteesi) ehdotti, että entsyymin aktiivisen kohdan ja substraatin avaruudellisten konfiguraatioiden tulisi vastata täsmälleen toisiaan. Substraattia verrataan "avaimeen", entsyymiä - "lukkoon".

D. Koshland (hypoteesi "käsihansikas") ehdotti, että substraatin rakenteen ja entsyymin aktiivisen keskuksen välinen avaruudellinen vastaavuus syntyy vain niiden vuorovaikutuksen hetkellä. Tätä hypoteesia kutsutaan myös indusoitu sovitushypoteesi.

Entsymaattisten reaktioiden nopeus riippuu: 1) lämpötilasta, 2) entsyymipitoisuudesta, 3) substraattipitoisuudesta, 4) pH:sta. On syytä korostaa, että koska entsyymit ovat proteiineja, niiden aktiivisuus on suurin fysiologisesti normaaleissa olosuhteissa.

Useimmat entsyymit voivat toimia vain 0-40 °C:n lämpötiloissa. Näissä rajoissa reaktionopeus kasvaa noin 2 kertaa jokaista 10 °C lämpötilan nousua kohti. Yli 40 °C:n lämpötiloissa proteiini denaturoituu ja entsyymin aktiivisuus laskee. Lähellä jäätymistä entsyymit inaktivoituvat.

Substraatin määrän kasvaessa entsymaattisen reaktion nopeus kasvaa, kunnes substraattimolekyylien lukumäärä on yhtä suuri kuin entsyymimolekyylien lukumäärä. Substraatin määrän kasvaessa edelleen nopeus ei kasva, koska entsyymin aktiiviset kohdat ovat kyllästyneet. Entsyymipitoisuuden kasvu johtaa katalyyttisen aktiivisuuden kasvuun, koska suurempi määrä substraattimolekyylejä käy läpi transformaatioita aikayksikköä kohti.

Jokaiselle entsyymille on optimaalinen pH-arvo, jossa se osoittaa maksimaalista aktiivisuutta (pepsiini - 2,0, syljen amylaasi - 6,8, haiman lipaasi - 9,0). Korkeammilla tai alhaisemmilla pH-arvoilla entsyymin aktiivisuus laskee. Kun pH muuttuu jyrkästi, entsyymi denaturoituu.

Allosteeristen entsyymien nopeutta säätelevät aineet, jotka kiinnittyvät allosteerisiin keskuksiin. Jos nämä aineet nopeuttavat reaktiota, niitä kutsutaan aktivaattorit jos ne hidastavat - estäjät.

Entsyymien luokitus

Katalysoitujen kemiallisten muutosten tyypin mukaan entsyymit jaetaan kuuteen luokkaan:

1. oksidoreduktaasi(vety-, happi- tai elektroniatomien siirto aineesta toiseen - dehydrogenaasi),
2. transferaasi(metyyli-, asyyli-, fosfaatti- tai aminoryhmän siirto aineesta toiseen - transaminaasi),
3. hydrolaasit(hydrolyysireaktiot, joissa substraatista muodostuu kaksi tuotetta - amylaasi, lipaasi),
4. lyaasit(ei-hydrolyyttinen lisäys substraattiin tai atomiryhmän poistaminen siitä, kun taas C-C-, C-N-, C-O-, C-S-sidokset voidaan katkaista - dekarboksylaasi),
5. isomeraasi(molekyylinsisäinen uudelleenjärjestely - isomeraasi),
6. ligaasit(kahden molekyylin yhdistäminen C-C-, C-N-, C-O-, C-S-sidosten muodostumisen seurauksena - syntetaasi).

Luokat puolestaan ​​on jaettu alaluokkiin ja alaluokkiin. Nykyisessä kansainvälisessä luokituksessa jokaisella entsyymillä on oma koodi, joka koostuu neljästä pisteillä erotetusta numerosta. Ensimmäinen numero on luokka, toinen on alaluokka, kolmas on alaluokka, neljäs on tämän alaluokan entsyymin sarjanumero, esimerkiksi arginaasikoodi on 3.5.3.1.

Mene luennot numero 2"Hiilihydraattien ja lipidien rakenne ja toiminnot"

Mene luennot №4"ATP-nukleiinihappojen rakenne ja toiminnot"

Biologisen kemian oppiaine ja tehtävät. Biokemia molekyylitasona

tutkimus elävän aineen rakenteellisesta organisaatiosta, anabolismista ja katabolismista.

Biokemian arvo lääkärin koulutuksessa.

biologinen kemia (biokemia) on tiede, joka tutkii elävien organismien kemiallista koostumusta, niiden elintoiminnan taustalla olevien aineiden ja energian muuntumista. Näiden muutosten kokonaisuus muodostaa biologisen aineenvaihdunnan, joka on perusta sille aineen liikemuodolle, jota kutsumme elämäksi.

Elävillä organismeilla on epätavallisia ominaisuuksia, jotka puuttuvat elottomien molekyylien kertymisestä. Näitä ovat seuraavat ominaisuudet: 1.1 Monimutkaisuus ja korkea organisointiaste. Eläviä organismeja edustaa miljoonia erilaisia ​​lajeja. 1.2 Kaikilla kehon osilla on erityinen tarkoitus ja tiukasti määritelty tehtävä suoritetaan. Tämä koskee jopa yksittäisiä kemiallisia yhdisteitä (lipidit, proteiinit jne.). 1.3 Kyky erottaa, muuttaa ja käyttää ympäristönsä energiaa - joko orgaanisten ravinteiden muodossa tai auringon säteilyenergian muodossa Aineenvaihdunta koostuu monista yksittäisistä kemiallisista reaktioista, jotka tapahtuvat elävässä organismissa ja liittyvät läheisesti toisiaan. Kokeellisen biokemian tiedot osoittavat ravinteiden imeytymis- ja assimilaatioprosessin suhteen ja jatkuvuuden - assimilaatiota ja niiden hajoamis- ja eristysprosessi - dissimilaatio. Yksittäisten reaktioiden konjugaatio ja yhdistäminen, jotka tapahtuvat ravintoaineiden assimilaatiossa ja dissimilaatiossa kehossa, ilmenee myös energiamuunnosten konjugoinnissa, jotka tapahtuvat koko organismin elämän ajan.

1.4 Kyky toistaa itseään tarkasti. Biokemian tavoitteena on ymmärtää, kuinka biomolekyylien keskinäiset vuorovaikutukset synnyttävät edellä kuvatut elävän tilan piirteet.

Biokemia on jaettu: 3.1 Staattinen, joka tutkii elävän aineen kemiallista koostumusta; 3.2 Dynaaminen, tutkii kehon aineenvaihduntaprosesseja; 3.3 Toiminnallinen, tutkii tiettyjen elintärkeän toiminnan ilmenemismuotojen taustalla olevia prosesseja. Ensimmäistä osaa kutsutaan yleensä orgaaniseksi kemiaksi ja se esitetään erityiskurssilla, toinen ja kolmas osa ovat itse asiassa biokemiaa.

Biologinen kemia tutkii organismien kehityksen ja toiminnan taustalla olevia molekyyliprosesseja. Biokemia käyttää "molekyyli"tieteiden menetelmiä - kemiaa, fysikaalista kemiaa, molekyylifysiikkaa, ja tässä suhteessa biokemia itsessään on molekyylitiede.

Biokemian päätehtävät ovat kuitenkin biologian alalla: se tutkii aineen liikkeen biologisia lakeja, ei kemiallista muotoa. Toisaalta biokemistien löytämät luonnon "molekyylikeksinnöt" löytävät käyttöä ei-biologisilla tiedonhaaroilla ja teollisuudessa (molekyylibioniikka, biotekniikka). Tällaisissa tapauksissa biokemia toimii menetelmänä, ja tutkimus- ja kehityskohteena ovat biologiaa pidemmälle menevät ongelmat. Biokemian paikka biologisen tutkimuksen molekyylitasona. Tutkimuksen tasot heijastavat biologisten järjestelmien rakenteellisen organisoinnin tasoja, jotka muodostavat hierarkkisen sarjan yksinkertaisimmista järjestelmistä (eliöiden molekyylit, molekyylitaso) erittäin monimutkaiseen maanpäälliseen biologiseen järjestelmään (biosfääritaso). Todelliset yhteydet biologian alojen välillä ovat paljon monimutkaisempia kuin tällaiset yksinkertaiset kaaviot antavat ymmärtää. Erityisesti jokainen elävien järjestelmien organisoinnin yksinkertaisempi taso (ja vastaavasti niiden tutkimuksen taso) on osa monimutkaisempia tasoja. Aivan ensimmäinen taso, molekyylitaso, on ainutlaatuinen siinä mielessä, että se on olennainen osa kaikkien muiden biologian tasojen järjestelmiä. Vastaavasti erotetaan sellaiset biokemian osat, kuten esimerkiksi molekyyligenetiikka, biokemiallinen ekologia. Korkein taso - biosfääri - sisältää kaikki muut tasot.

Biokemiallisen tutkimuksen arvo.

Biologisen kemian määritelmästä seuraa, että tämä on elävien olentojen kemiaa. Elävä järjestelmä eroaa elottomasta aineen ja energian vaihdossa (aineenvaihdunta).

Aineenvaihdunnan (aineenvaihdunta) seurauksena kehomme biologiseen sisäympäristöön pääsee suuri määrä aineenvaihduntatuotteita (aineenvaihduntatuotteita), joiden pitoisuus terveellä ihmisellä vaihtelee hieman ja on homeostaasi kehon sisäiset väliaineet (veri, seerumi, aivo-selkäydinneste, virtsa, ruuansulatusnesteet jne.).

Melkein mikä tahansa sairaus alkaa yhden solun aineenvaihdunnan reaktion vaurioitumisesta (rikkomisesta) ja leviää sitten kudokseen, elimeen ja koko organismiin. Aineenvaihdunnan rikkominen johtaa homeostaasin rikkomiseen ihmiskehon biologisissa nesteissä, johon liittyy biokemiallisten parametrien muutos.

Kliinisten ja biokemiallisten menetelmien suuri merkitys biologisten nesteiden tutkimuksessa on suuri lääketieteessä ja tärkeä lääketieteen laboratorioteknikon koulutuksen kannalta. Riittää, kun muistutetaan, että noin 1000 aineenvaihduntaparametria voidaan määrittää vain ihmisen verestä nykyaikaisilla biokemiallisen tutkimuksen menetelmillä.

Ihmiskehon biologisten välineiden biokemiallisia indikaattoreita käytetään laajalti:

1. sairauden diagnoosin tekeminen, erityisesti erotusdiagnoosi;

2. hoitomenetelmän valinta;

3. määrätyn hoidon oikeellisuuden valvonta;

4. biokemiallisten analyysien tulokset ovat yksi patologisen prosessin paranemisen kriteereistä;

5. seulonta (taudin havaitseminen prekliinisessä vaiheessa);

6.seuranta (sairauden kulun ja hoidon tuloksen seuranta);

7. ennuste (tiedot taudin mahdollisesta seurauksesta).

Biokemian räjähdysmäinen kasvu on johtanut sen jakautumiseen eri haaroihin: kliiniseen biokemiaan, molekyylibiokemiaan, urheilubiokemiaan ja ihmisen biokemiaan.

Hallitseessamme tieteenalaa "Biokemian perusteet kliinisen ja biokemiallisen tutkimuksen menetelmillä" kohtaamme lääketieteellisen biokemian tehtäviä joka koostuu opiskelusta:

1. kehon kudokset muodostavien biomolekyylien rakenne ja toiminnot.

2. Järjestelyt:

Muovien ja biologisesti aktiivisten aineiden vastaanotto kehon sisäiseen ympäristöön;

Saapuvien monomeerien muuntaminen tietylle organismille spesifisiksi biopolymeereiksi;

energian vapautuminen, kerääntyminen ja käyttö solussa;

Aineiden hajoamisen lopputuotteiden muodostuminen ja erittyminen kehossa;

Kehon perinnöllisten ominaisuuksien lisääntyminen ja välittäminen;

kaikkien näiden prosessien säätelyä.

Kurssimme pääpaino on kliinisen ja biokemiallisen tutkimuksen menetelmien tutkimisessa, jotka koostuvat vaiheista.

2 Proteiineja muodostavat aminohapot, niiden rakenne ja ominaisuudet. biologinen

aminohappojen rooli. Peptidit.

Proteiinit ovat polymeerisiä molekyylejä, joissa aminohapot toimivat monomeereinä. Vain 20-AA löytyy ihmisen proteiineista.

A. Aminohappojen rakenne ja ominaisuudet

1. Proteiineja muodostavien aminohappojen yleiset rakenteelliset ominaisuudet

AA:n yleinen rakenteellinen piirre on samaan hiiliatomiin liittyneiden amino- ja karboksyyliryhmien läsnäolo. R - aminohapporadikaali - yksinkertaisimmassa tapauksessa sitä edustaa vetyatomi (glysiini), mutta sillä voi olla myös monimutkaisempi rakenne.

Vesiliuoksissa neutraalissa pH:ssa - AA esiintyy bipolaaristen ionien muodossa.

Toisin kuin 19 muuta - AA, proliini on iminohappo, jonka radikaali on kytketty sekä hiiliatomiin että aminoryhmään, minkä seurauksena molekyyli saa syklisen rakenteen.

19 AA:sta 20:stä sisältää a-asemassa epäsymmetrisen hiiliatomin, johon on kiinnittynyt 4 erilaista substituenttiryhmää. Tämän seurauksena nämä AA:t voivat esiintyä luonnossa kahdessa eri isomeerimuodossa, L ja D. Poikkeuksena on glysiini, jolla ei ole epäsymmetristä α-hiiliatomia, koska sen radikaalia edustaa vain vetyatomi. Proteiinit sisältävät vain aminohappojen L-isomeerejä.

Puhtaat L- tai D-stereoisomeerit voivat muuttua spontaanisti ja ei-entsymaattisesti pitkän ajan kuluessa L- ja D-isomeerien ekvimolaariseksi seokseksi. Tätä prosessia kutsutaan rasemisaatioksi. Kunkin L-aminohapon rasemisoituminen tietyssä lämpötilassa etenee tietyllä nopeudella. Tätä seikkaa voidaan käyttää ihmisten ja eläinten iän määrittämiseen. Joten hampaiden kovassa emalissa on dentiiniproteiinia, jossa L-aspartaatti siirtyy D-isomeeriin ihmiskehon lämpötilassa nopeudella 0,01% vuodessa. Hampaiden muodostumisaikana dentiini sisältää vain L-isomeeriä, joten koehenkilön ikä voidaan laskea D-aspartaattipitoisuudesta.

Kaikki 20 AA:ta ihmiskehossa eroavat α-hiiliatomiin kiinnittyneiden radikaalien rakenteesta, koosta ja fysikaalis-kemiallisista ominaisuuksista.

2. Aminohappojen luokittelu radikaalien kemiallisen rakenteen mukaan

Kemiallisen rakenteen mukaan AA voidaan jakaa alifaattiseen, aromaattiseen ja heterosykliseen.

Alifaattiset radikaalit voivat sisältää funktionaalisia ryhmiä, jotka antavat niille erityisiä ominaisuuksia: karboksyyli (-COOH), amino (-NH 2), tioli (-SH), amidi (-CO-NH 2), hydroksyyli (-OH) ja guanidiini ryhmiä.

Aminohappojen nimet voidaan muodostaa korvausnimikkeistöstä, mutta yleensä käytetään triviaaleja nimiä.

3. Aminohappojen luokittelu niiden radikaalien vesiliukoisuuden mukaan

AK ei-napaisellaR: radikaalit, joissa on alifaattisia hiilivetyketjuja (radikaalit ala, val, leu, iso, pro ja meth) ja aromaattisia renkaita (radikaalit phen ja tri).

AK, napa latautumatonR: nämä radikaalit ovat parempia kuin hydrofobiset radikaalit, liukenevat veteen, tk. ne sisältävät polaarisia funktionaalisia ryhmiä, jotka muodostavat vetysidoksia veden kanssa. Näitä ovat ser, tre ja tyr, joissa on hydroksyyliryhmiä, asn ja hln, jotka sisältävät amidiryhmiä, ja cis tioliryhmän kanssa.

Kysteiini ja tyrosiini sisältävät vastaavasti tioli- ja hydroksyyliryhmiä, jotka kykenevät dissosioitumaan H+:n muodostumisen myötä, mutta pH:ssa noin 7,0, ylläpidettynä soluissa, nämä ryhmät eivät käytännössä hajoa.

AK negatiivisesti varautunutR: noin Käsitteet sisältävät asn- ja hln-aminohapot, joissa on ylimääräinen karboksyyliryhmä radikaalissa, jotka dissosioituvat pH:ssa noin 7,0 muodostaen COO- ja H+:n. Siksi näiden aminohappojen radikaalit ovat anioneja. Glutamiini- ja asparagiinihapon ionisoituja muotoja kutsutaan glutamaatiksi ja aspartaatiksi.

AK polaarisella positiivisesti varautuneellaR:

α-aminohapot voidaan liittää kovalenttisesti toisiinsa peptidisidosten kautta. Peptidisidos muodostuu yhden aminohapon a-karboksyyliryhmän ja toisen aminohapon a-aminoryhmän välille, ts. on amidisidos. Tässä tapauksessa vesimolekyyli hajoaa.

1. Peptidin rakenne. Aminohappojen määrä peptideissä voi vaihdella suuresti. Peptidejä, jotka sisältävät jopa 10 aminohappoa, kutsutaan oligopeptidit. Usein tällaisten molekyylien nimi osoittaa oligopeptidin muodostavien aminohappojen lukumäärän: tripeptidi, pentapeptidi, ocgapeptidi jne.

Peptidejä, jotka sisältävät yli 10 aminohappoa, kutsutaan "polypeptidit" ja polypeptidejä, jotka koostuvat yli 50 aminohappotähteestä, kutsutaan yleisesti proteiineiksi. Nämä nimet ovat kuitenkin mielivaltaisia, koska termiä "proteiini" käytetään usein viittaamaan polypeptidiin, joka sisältää alle 50 aminohappotähdettä. Esimerkiksi glukagonihormonia, joka koostuu 29 aminohaposta, kutsutaan proteiinihormoniksi.

Aminohappomonomeerejä, jotka muodostavat proteiineja, kutsutaan "aminohappojäännökset". Aminohappotähdettä, jossa on vapaa aminoryhmä, kutsutaan N-päätteeksi ja se on kirjoitettu vasemmalle, ja vapaata α-karboksyyliryhmää kutsutaan C-terminaaliseksi ja kirjoitetaan oikealle. Peptidit kirjoitetaan ja luetaan N-päästä. -NH-CH-CO-polypeptidiketjun toistuvien atomien ketjua kutsutaan "peptidirunko".

Polypeptidiä nimettäessä lisätään pääte -il aminohappotähteiden lyhennettyyn nimeen C-terminaalista aminohappoa lukuun ottamatta. Esimerkiksi Ser-Gly-Pro-Ala-tetrapeptidi luetaansi.

Proliinin iminoryhmän muodostama peptidisidos eroaa muista peptidisidoksista, koska peptidiryhmän typpiatomi ei ole sitoutunut vetyyn, vaan radikaaliin.

Peptidit eroavat aminohappokoostumuksesta, aminohappojen lukumäärästä ja järjestyksestä

3 Proteiinien perusrakenne. Peptidisidos, sen ominaisuudet (lujuus, monikertaisuus, samantasoisuus, cis-, trans-isomeria). Primaarirakenteen merkitys proteiinien normaalille toiminnalle (esimerkiksi hemoglobiini S).

Ensisijainen rakenne- käsite, joka tarkoittaa aminohappotähteiden sekvenssiä proteiinin Peptidisidoksessa - pääasiallinen sidostyyppi, joka määrittää primaarisen rakenteen. On mahdollista, että yhdessä polypeptidiketjussa kahden kysteiinitähteen välillä on disulfidisidoksia kystiinin muodostuessa. Sama sidos (disulfidisilta) voi esiintyä myös eri polypeptidiketjuihin kuuluvien kysteiinitähteiden välillä proteiinimolekyylissä, kopolymeerimuodostelmassa.

Aminohappotähteet proteiinien peptidiketjussa eivät vuorottele satunnaisesti, vaan ne on järjestetty tiettyyn järjestykseen. Polypeptidiketjun aminohappotähteiden lineaarista sekvenssiä kutsutaan "proteiinin ensisijainen rakenne".

Kunkin yksittäisen proteiinin primäärirakenne on koodattu DNA:n osaan, jota kutsutaan geeniksi. Proteiinisynteesin prosessissa geenin sisältämä tieto kopioidaan ensin mRNA:han, jonka jälkeen mRNA:ta templaattina käyttäen kootaan proteiinin primäärirakenne ribosomiin.

Jokaisella ihmiskehon 50 000 yksittäisestä proteiinista on ainutlaatuinen primäärirakenne tälle proteiinille. Kaikilla tietyn yksittäisen proteiinin molekyyleillä on sama aminohappotähteiden vuorottelu proteiinissa, mikä ensisijaisesti erottaa tämän yksittäisen proteiinin kaikista muista

Aminohappoja kutsutaan orgaanisiksi karboksyylihapoiksi, joissa vähintään yksi hiilivetyketjun vetyatomeista on korvattu aminoryhmällä. -NH2-ryhmän sijainnista riippuen erotetaan α, β, y jne. L-aminohapot. Tähän mennessä elävän maailman eri esineistä on löydetty jopa 200 erilaista aminohappoa. Ihmiskehossa on noin 60 erilaista aminohappoa ja niiden johdannaisia, mutta kaikki eivät ole osa proteiineja.

Aminohapot jaetaan kahteen ryhmään:

1. proteinogeeninen (osa proteiineja)

   Niiden joukossa ovat tärkeimmät (niitä on vain 20) ja harvinaisia. Harvinaiset proteiiniaminohapot (esimerkiksi hydroksiproliini, hydroksilysiini, aminositruunahappo jne.) ovat itse asiassa samojen 20 aminohapon johdannaisia.

   Loput aminohapot eivät ole mukana proteiinien rakentamisessa; ne ovat solussa joko vapaassa muodossa (aineenvaihduntatuotteina) tai ovat osa muita ei-proteiiniyhdisteitä. Esimerkiksi aminohapot ornitiini ja sitrulliini ovat välituotteita proteiinogeenisen aminohapon arginiinin muodostuksessa ja osallistuvat urean synteesisykliin; y-aminovoihappo on myös vapaassa muodossa ja toimii välittäjänä hermoimpulssien välittämisessä; β-alaniini on osa vitamiinia - pantoteenihappoa.

2. ei-proteinogeeninen (ei osallistu proteiinien muodostukseen)

   Ei-proteinogeeniset aminohapot, toisin kuin proteinogeeniset, ovat monimuotoisempia, etenkin sienissä ja korkeammissa kasveissa. Proteinogeeniset aminohapot osallistuvat monien erilaisten proteiinien rakentamiseen organismityypistä riippumatta, ja ei-proteinogeeniset aminohapot voivat olla jopa myrkyllisiä toisen lajin organismille, eli ne käyttäytyvät kuin tavalliset vieraat aineet. Esimerkiksi kasveista eristetty kanavaniini, dienkolihappo ja β-syaanialaniini ovat myrkyllisiä ihmisille.

Proteiinigeenisten aminohappojen rakenne ja luokitus

Yksinkertaisimmassa tapauksessa radikaalia R edustaa vetyatomi (glysiini), ja sillä voi olla monimutkainen rakenne. Siksi a-aminohapot eroavat toisistaan ​​ensisijaisesti sivuradikaalin rakenteen ja siten näille radikaaleille ominaisten fysikaalis-kemiallisten ominaisuuksien suhteen. Aminohappoja on kolme luokitusta:

Annettu aminohappojen fysiologinen luokitus ei ole universaali, toisin kuin kaksi ensimmäistä luokittelua, ja jossain määrin ehdollinen, koska se pätee vain tämän lajin organismeille. Kahdeksan aminohapon ehdoton välttämättömyys on kuitenkin yleispätevä kaikentyyppisille organismeille (taulukko 2 näyttää tietoja joistakin selkärankaisten ja hyönteisten edustajista [näytä] ).

Rotille ja hiirille välttämättömiä aminohappoja on jo yhdeksän (histidiiniä lisätään kahdeksaan tunnettuun aminohappoon). Kanan normaali kasvu ja kehitys on mahdollista vain yhdentoista välttämättömän aminohapon läsnä ollessa (lisätään histidiiniä, arginiinia, tyrosiinia), eli ihmiselle puolivälttämättömät aminohapot ovat kanalle ehdottoman välttämättömiä. Hyttysille glysiini on ehdottoman välttämätön, ja tyrosiini päinvastoin on ei-välttämätön aminohappo.

Tämä tarkoittaa, että erityyppisillä organismeilla yksittäisten aminohappojen tarpeessa voi olla merkittäviä poikkeamia, jotka määräytyvät niiden aineenvaihdunnan ominaisuuksien mukaan.

Välttämättömien aminohappojen koostumus, joka on kehittynyt kullekin organismityypille, tai niin sanottu organismin auksotrofia suhteessa aminohappoihin, heijastaa todennäköisesti sen halukkuutta minimaalisiin energiakustannuksiin aminohappojen synteesiin. Itse asiassa on kannattavampaa saada valmis tuote kuin valmistaa se itse. Siksi välttämättömiä aminohappoja kuluttavat organismit kuluttavat noin 20 % vähemmän energiaa kuin ne, jotka syntetisoivat kaikkia aminohappoja. Toisaalta evoluution aikana ei ole säilynyt sellaisia ​​elämänmuotoja, jotka olisivat täysin riippuvaisia ​​kaikkien aminohappojen saannista ulkopuolelta. Heidän olisi vaikea sopeutua ulkoisen ympäristön muutoksiin, koska aminohapot ovat materiaali sellaisen aineen, kuten proteiinin, synteesiin, jota ilman elämä on mahdotonta.

Aminohappojen fysikaalis-kemialliset ominaisuudet

Aminohappojen happo-emäsominaisuudet . Kemiallisten ominaisuuksiensa mukaan aminohapot ovat amfoteerisia elektrolyyttejä, eli ne yhdistävät sekä happojen että emästen ominaisuudet.

Aminohappojen happoryhmät: karboksyyli (-COOH -> -COO - + H+), protonoitu a-aminoryhmä (-NH + 3 -> -NH2 + H+).

Aminohappojen pääryhmät: dissosioitunut karboksyyli (-COO - + H + -> -COOH) ja α-aminoryhmä (-NH 2 + H + -> NH + 3).

Jokaisella aminohapolla on vähintään kaksi happodissosiaatiovakiota pKa - yksi -COOH-ryhmälle ja toinen a-aminoryhmälle.

Vesiliuoksessa aminohappojen kolmen muodon olemassaolo on mahdollista (kuva 1.)

On todistettu, että vesiliuoksissa aminohapot ovat dipolin muodossa; tai zwitterion.

Väliaineen pH:n vaikutus aminohappojen ionisaatioon . Väliaineen pH:n muuttaminen happamasta emäksiseksi vaikuttaa liuenneiden aminohappojen varaukseen. Happamassa ympäristössä (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

Happamassa ympäristössä sähkökentässä olevat aminohapot liikkuvat kohti katodia.

Alkalisessa ympäristössä (pH> 7), jossa on ylimäärä OH-ioneja, aminohapot ovat negatiivisesti varautuneiden ionien (anionien) muodossa, koska NH + 3 -ryhmä dissosioituu:

Tässä tapauksessa aminohapot liikkuvat sähkökentässä kohti anodia.

Siksi väliaineen pH:sta riippuen aminohapoilla on kokonaisnolla, positiivinen tai negatiivinen varaus.

Tilaa, jossa aminohapon varaus on nolla, kutsutaan isoelektriseksi. pH-arvoa, jossa tällainen tila esiintyy ja aminohappo ei liiku sähkökentässä anodille tai katodille, kutsutaan isoelektriseksi pisteeksi ja sitä merkitään pH I:llä. Isoelektrinen piste heijastaa erittäin tarkasti aminohappojen eri ryhmien happo-emäsominaisuuksia ja on yksi tärkeimmistä aminohappoja luonnehtivista vakioista.

Ei-polaaristen (hydrofobisten) aminohappojen isoelektrinen piste lähestyy neutraalia pH-arvoa (5,5:stä fenyylialaniinilla 6,3:een proliinilla), happamilla sen arvot ovat alhaiset (3,2 glutamiinihapolla, 2,8 asparagiinihapolla). Kysteiinin ja kystiinin isoelektrinen piste on 5,0, mikä osoittaa näiden aminohappojen heikkoja happamia ominaisuuksia. Pääaminohapoilla - histidiinillä ja erityisesti lysiinillä ja arginiinilla - on isoelektrinen piste, joka on huomattavasti korkeampi kuin 7.

Ihmisen ja eläimen soluissa ja solujen välisessä nesteessä väliaineen pH on lähellä neutraalia, joten emäksiset aminohapot (lysiini, arginiini) sisältävät kokonaispositiivisen varauksen (kationit), happamat aminohapot (asparagiini ja glutamiini) on negatiivinen varaus (anionit), ja loput ovat dipolin muodossa. Happamat ja emäksiset aminohapot ovat hydratoituneempia kuin kaikki muut aminohapot.

Aminohappojen stereoisomerismi

Kaikissa proteiinogeenisissä aminohapoissa, paitsi glysiinissä, on vähintään yksi epäsymmetrinen hiiliatomi (C*) ja ne ovat optisesti aktiivisia, ja useimmat niistä ovat vasenkätisiä. Ne esiintyvät spatiaalisina isomeereinä tai stereoisomeereinä. Asymmetrisen hiiliatomin ympärillä olevien substituenttien järjestelyn mukaan stereoisomeerit luokitellaan L- tai D-sarjaan.

L- ja D-isomeerit liittyvät toisiinsa kohteena ja sen peilikuvana, joten niitä kutsutaan myös peili-isomeereiksi tai enantiomeereiksi. Aminohapoissa treoniini ja isoleusiini sisältävät kaksi epäsymmetristä hiiliatomia, joten kummassakin on neljä stereoisomeeriä. Esimerkiksi treoniinilla on L- ja D-treoniinin lisäksi kaksi muuta, joita kutsutaan diastereomeereiksi tai alloformeiksi: L-allotreoniini ja D-allotreoniini.

Kaikki proteiinit muodostavat aminohapot kuuluvat L-sarjaan. Uskottiin, että D-aminohappoja ei esiinny luonnossa. Polypeptidejä on kuitenkin löydetty D-glutamiinihapon polymeerien muodossa itiöitä kantavien bakteerien kapseleista (pernarutto, peruna ja heinäbasilli); D-glutamiinihappo ja D-alaniini ovat osa joidenkin bakteerien soluseinän mukopeptidejä. D-aminohappoja löytyy myös mikro-organismien tuottamista antibiooteista (katso taulukko 3).

Ehkä D-aminohapot sopivat paremmin organismien suojaaviin toimintoihin (tämä on bakteerien ja antibioottien kapselin tarkoitus), kun taas L-aminohappoja elimistö tarvitsee proteiinien rakentamiseen.

Yksittäisten aminohappojen jakautuminen eri proteiineissa

Tähän mennessä monien mikrobi-, kasvi- ja eläinperäisten proteiinien aminohappokoostumus on selvitetty. Useimmiten proteiineista löytyy alaniini, glysiini, leusiini, sarja. Jokaisella proteiinilla on kuitenkin oma aminohappokoostumus. Esimerkiksi protamiinit (kalanmaidosta löytyvät yksinkertaiset proteiinit) sisältävät jopa 85 % arginiinia, mutta niistä puuttuu syklisiä, happamia ja rikkiä sisältäviä aminohappoja, treoniinia ja lysiiniä. Fibroiini - luonnollinen silkkiproteiini, sisältää jopa 50% glysiiniä; Kollageeni, jänneproteiini, sisältää harvinaisia ​​aminohappoja (hydroksilysiini, hydroksiproliini), joita ei ole muissa proteiineissa.

Proteiinien aminohappokoostumus ei määräydy tietyn aminohapon saatavuuden tai välttämättömyyden perusteella, vaan proteiinin tarkoituksen, sen toiminnan perusteella. Proteiinin aminohapposekvenssi määräytyy geneettisen koodin mukaan.

PROTEIINEJA SISÄLTÄVIEN AMINOHAPPOJEN RAKENNE JA OMINAISUUDET. PEPTIDIT YITTÄVÄT Aminohapot KETJUUN

Proteiinit ovat polymeerisiä molekyylejä, joissa aminohapot toimivat monomeereinä. Ihmiskehon proteiinien koostumuksessa on vain 20 α-aminohappoa. Samat aminohapot ovat läsnä proteiineissa, joilla on erilaiset rakenteet ja toiminnot. Proteiinimolekyylien yksilöllisyys määräytyy proteiinin aminohappojen vuorottelujärjestyksen mukaan. Aminohappoja voidaan pitää aakkosten kirjaimina, joiden avulla, kuten sanalla, tiedot tallennetaan. Sana kantaa tietoa esimerkiksi kohteesta tai toiminnasta, ja proteiinin aminohapposekvenssi kantaa tietoa tämän proteiinin avaruudellisen rakenteen rakenteesta ja toiminnasta.

A. Aminohappojen rakenne ja ominaisuudet

1. Proteiineja muodostavien aminohappojen yleiset rakenteelliset ominaisuudet

Aminohappojen yleinen rakenteellinen piirre on samaan a-hiiliatomiin liittyneiden amino- ja karboksyyliryhmien läsnäolo. R - aminohapporadikaali - yksinkertaisimmassa tapauksessa sitä edustaa vetyatomi (glysiini), mutta sillä voi olla myös monimutkaisempi rakenne.

AT vesiliuokset neutraalissa pH:ssaα-aminohapot esiintyvät bipolaarisina ioneina.

AT erilainen kuin 19 muutaα-aminohapot, proliini on iminohappo, jonka radikaali on sitoutunut sekä α-hiiliatomiin että aminoryhmään, minkä seurauksena molekyyli saa syklisen rakenteen.

19 aminohaposta 20:stä sisältää a-asemassa epäsymmetrisen hiiliatomin, johon on kiinnittynyt 4 erilaista substituenttiryhmää. Tämän seurauksena nämä aminohapot voivat luonnossa olla kahdessa eri isomeerimuodossa - L ja D. Poikkeuksena on glysiini, jolla ei ole epäsymmetristä α-hiiliatomia, koska sen radikaalia edustaa vain vetyatomi. Proteiinit sisältävät vain aminohappojen L-isomeerejä.

Puhtaat L- tai D-stereoisomeerit voivat muuttua spontaanisti ja ei-entsymaattisesti pitkän ajan kuluessa L- ja D-isomeerien ekvimolaariseksi seokseksi. Tätä prosessia kutsutaan rasemisaatioksi. Kunkin L-aminohapon rasemisoituminen tietyssä lämpötilassa etenee tietyllä nopeudella. Tätä seikkaa voidaan käyttää ihmisten ja eläinten iän määrittämiseen. Joten hampaiden kovassa emalissa on dentiiniproteiinia, jossa L-aspartaatti siirtyy D-isomeeriin ihmiskehon lämpötilassa nopeudella 0,01% vuodessa. Hampaiden muodostumisaikana dentiini sisältää vain L-isomeeriä, joten koehenkilön ikä voidaan laskea D-aspartaattipitoisuudesta.

Kaikki ihmiskehon 20 aminohappoa eroavat α-hiiliatomiin kiinnittyneiden radikaalien rakenteesta, koosta ja fysikaalis-kemiallisista ominaisuuksista.

2. Aminohappojen luokittelu radikaalien kemiallisen rakenteen mukaan

Kemiallisen rakenteen mukaan aminohapot voidaan jakaa alifaattisiin, aromaattisiin ja heterosyklisiin (taulukot 1-1).

Alifaattiset radikaalit voivat sisältää funktionaalisia ryhmiä, jotka antavat niille erityisiä ominaisuuksia: karboksyyli (-COOH), amino (-NH2), tioli

(-SH), amidi (-CO-NH2), hydroksyyli (-OH) ja guanidiini ryhmiä.

Aminohappojen nimet voidaan rakentaa substituutionimikkeistön mukaan, mutta yleensä käytetään triviaaleja nimiä (taulukot 1-2).

Taulukko 1-1. Proteiinien tärkeimpien aminohappojen luokittelu niiden kemiallisen rakenteen mukaan

Taulukko 1-2. Esimerkkejä aminohappojen nimistä substituutionimikkeistön ja vastaavien triviaalinimien mukaan

Aminohappotähteiden kirjaamiseen peptidi- ja proteiinimolekyyleihin käytetään niiden triviaalisten nimien kolmikirjaimia lyhenteitä ja joissakin tapauksissa jopa yksikirjaimia symboleja (katso taulukot 1-1).

Triviaalit nimet johdetaan usein sen lähteen nimestä, josta ne ensimmäisen kerran eristettiin, tai tietyn aminohapon ominaisuuksista. Joten sarja eristettiin ensin silkkifibroiinista (latinalaisesta serieumista - silkkinen), ja glysiini sai nimensä makean maun vuoksi (kreikaksi glykos - makea).

3. Aminohappojen luokittelu niiden radikaalien vesiliukoisuuden mukaan

Kaikki 20 ihmiskehon proteiineissa olevaa aminohappoa voidaan ryhmitellä sen mukaan, kuinka hyvin niiden radikaalit liukenevat veteen. Radikaalit voidaan järjestää jatkuvaksi sarjaksi alkaen täysin hydrofobisista ja päättyen erittäin hydrofiilisiksi.

Aminohapporadikaalien liukoisuuden määrää molekyylin muodostavien funktionaalisten ryhmien polariteetti (polaariset ryhmät vetävät puoleensa vettä, ei-polaariset hylkivät sitä).

Aminohapot, joissa on ei-polaarisia radikaaleja

Ei-polaarisia (hydrofobisia) ovat radikaalit, joissa on alifaattisia hiilivetyketjuja (alaniinin, väliinin, leusiinin, isoleusiinin, proliinin ja metioniinin radikaalit) ja aromaattisia renkaita (fenyylialaniinin ja tryptofaanin radikaalit). Tällaisten aminohappojen radikaalit vedessä taipuvat toisiinsa tai muihin hydrofobisiin molekyyleihin, minkä seurauksena niiden kosketuspinta veden kanssa pienenee.

Aminohapot, joissa on polaarisia varautumattomia radikaaleja

Näiden aminohappojen radikaalit liukenevat veteen paremmin kuin hydrofobiset radikaalit, koska ne sisältävät polaarisia funktionaalisia ryhmiä, jotka muodostavat vetysidoksia veden kanssa. Näitä ovat sarjat, treoniini ja tyrosiini, joilla on

hydroksyyliryhmät, asparagiini ja glutamiini sisältävät amidiryhmiä sekä kysteiini tioliryhmällään.

Kysteiini ja tyrosiini sisältävät vastaavasti tioli- ja hydroksyyliryhmiä, jotka kykenevät dissosioitumaan H+:n muodostukseen, mutta pH:ssa noin 7,0, ylläpidettynä soluissa, nämä ryhmät eivät käytännössä hajoa.

Aminohapot, joissa on polaarisia negatiivisesti varautuneita radikaaleja

Tähän ryhmään kuuluvat asparagiini- ja glutamiiniaminohapot, joiden radikaalissa on ylimääräinen karboksyyliryhmä, joka dissosioituu pH:ssa noin 7,0 COO- ja H+:n muodostuessa. Siksi näiden aminohappojen radikaalit ovat anioneja. Glutamiini- ja asparagiinihapon ionisoituja muotoja kutsutaan glutamaatiksi ja aspartaatiksi.

Aminohapot, joissa on polaarisia positiivisesti varautuneita radikaaleja

Lysiinillä ja arginiinilla on ylimääräinen positiivisesti varautunut ryhmä radikaalissa. Lysiinissä toinen aminoryhmä, joka pystyy kiinnittämään H +:n, sijaitsee alifaattisen ketjun α-asemassa ja arginiinissa chuanidiiniryhmä saa positiivisen varauksen.Lisäksi histidiini sisältää heikosti ionisoituneen imidatsoliryhmän, joten , pH-arvojen fysiologisilla vaihteluilla (6,9 - 7,4) histidiini on joko neutraalisti tai positiivisesti varautunut. Kun protonien lukumäärä kasvaa väliaineessa, histidiinin imidatsoliryhmä pystyy lisäämään protonin hankkien positiivisen varauksen, ja hydroksyyliryhmien pitoisuuden kasvaessa se voi luovuttaa protonin menettäen positiivisen varauksen. radikaalista. Positiivisesti varautuneet radikaalit ovat kationeja (katso alla oleva kaavio).

Aminohappojen polaarisilla varautuneilla radikaaleilla on suurin liukoisuus veteen.

4. Aminohappojen kokonaisvarauksen muutos väliaineen pH:sta riippuen

Neutraaleissa pH-arvoissa kaikki happamat (pyytyvät luovuttamaan H+) ja kaikki emäksiset (pyytävät kiinnittämään H+) funktionaaliset ryhmät ovat dissosioituneessa tilassa.

Siksi neutraalissa ympäristössä ei-dissosioituvan radikaalin sisältävien aminohappojen kokonaisvaraus on nolla. Happofunktionaalisia ryhmiä sisältävillä aminohapoilla on negatiivinen kokonaisvaraus ja emäksisiä funktionaalisia ryhmiä sisältävillä aminohapoilla positiivinen varaus (taulukot 1-3).

pH:n muutos happopuolelle (eli H+:n pitoisuuden kasvu väliaineessa) johtaa happoryhmien dissosioitumisen tukahduttamiseen. Voimakkaasti happamassa ympäristössä kaikki aminohapot saavat positiivisen varauksen.

Päinvastoin, OH- ryhmien pitoisuuden kasvu aiheuttaa H+:n eliminoitumisen pääfunktionaalisista ryhmistä, mikä johtaa positiivisen varauksen vähenemiseen. Voimakkaasti emäksisessä ympäristössä kaikilla aminohapoilla on negatiivinen nettovaraus.

5. Proteiineissa olevat modifioidut aminohapot

Vain 20 lueteltua aminohappoa osallistuu suoraan proteiinien synteesiin ihmiskehossa. Joissakin proteiineissa on kuitenkin epästandardeja modifioituja aminohappoja - yhden näistä 20 aminohaposta johdannaisia. Esimerkiksi kollageenimolekyylissä (solujen välisen matriisin fibrillaarinen proteiini) on lysiinin ja proliinin hydroksijohdannaisia ​​- 5-hydroksilysiini ja 4-hydroksiproliini.

Aminohappotähteiden modifikaatiot suoritetaan jo proteiinien koostumuksessa, ts. vain

Modifioidut aminohapot, joita löytyy proteiineista

synteesin päätyttyä. Lisäfunktionaalisten ryhmien lisääminen aminohappojen rakenteeseen antaa proteiineille ominaisuuksia, jotka

Kaavio. Polaaristen varautuneiden aminohappojen rakenne dissosioituneessa muodossa

Taulukko 1-3. Muutos aminohappojen kokonaisvarauksessa väliaineen pH:sta riippuen

tarvitaan niiden erityistehtävien suorittamiseen. Siten a-karboksiglutamiinihappo on osa proteiineja, jotka osallistuvat veren hyytymiseen, ja kaksi lähekkäin olevaa karboksyyliryhmää niiden rakenteessa ovat välttämättömiä proteiinitekijöiden sitoutumiselle Ca2+-ioneihin. Glutamaatin karboksylaation rikkominen johtaa veren hyytymisen vähenemiseen.

6. Kemialliset reaktiot, joita käytetään aminohappojen havaitsemiseen

Aminohappojen kyky osallistua tiettyihin kemiallisiin reaktioihin määräytyy niiden koostumuksessa olevien funktionaalisten ryhmien läsnäolon perusteella. Koska kaikki proteiineja muodostavat aminohapot sisältävät amino- ja karboksyyliryhmiä α-hiiliatomissa, ne voivat osallistua kemiallisiin reaktioihin, jotka ovat tyypillisiä kaikille aminohapoille. Minkä tahansa funktionaalisten ryhmien läsnäolo yksittäisten aminohappojen radikaaleissa määrittää niiden kyvyn osallistua näille aminohappoille spesifisiin reaktioihin.

Ninhydriinireaktio α-aminohapoille

Ninhydriinireaktiota voidaan käyttää aminohappojen havaitsemiseen ja kvantifiointiin liuoksessa.

Tämä reaktio perustuu siihen tosiasiaan, että väritön ninhydriini, joka reagoi aminohapon kanssa, kondensoituu dimeerin muodossa aminohapon a-aminoryhmästä irtautuneen typpiatomin kautta. Tämän seurauksena muodostuu punavioletti pigmentti. Samanaikaisesti tapahtuu aminohapon dekarboksylaatio, joka johtaa CO2:n ja vastaavan aldehydin muodostumiseen. Ninhydriinireaktiota käytetään laajalti proteiinien primaarirakenteen tutkimuksessa (katso alla oleva kaavio).

Koska värin intensiteetti on verrannollinen liuoksessa olevien aminohappojen lukumäärään, sitä käytetään α-aminohappojen pitoisuuden mittaamiseen.

Ninhydriinireaktio, jota käytetään α-aminohappojen määrittämiseen

Spesifiset reaktiot yksittäisiin aminohappoihin

Yksittäisten aminohappojen kvalitatiivinen ja kvantitatiivinen määritys on mahdollista, koska niiden radikaaleissa on erityisiä funktionaalisia ryhmiä.

Arginiini määritetään käyttämällä kvalitatiivista reaktiota guanidiiniryhmälle (Sakaguchi-reaktio), ja kysteiini havaitaan Fohl-reaktiolla, joka on spesifinen tämän aminohapon SH-ryhmälle. Aromaattisten aminohappojen läsnäolo liuoksessa määritetään ksantoproteiinireaktiolla (nitrausreaktio), ja hydroksyyliryhmän läsnäolo tyrosiinin aromaattisessa renkaassa määräytyy Millon-reaktion avulla.

B. Peptidisidos. Peptidien rakenne ja biologiset ominaisuudet

α-aminohapot voidaan liittää kovalenttisesti toisiinsa peptidisidosten kautta. Peptidisidos muodostuu yhden aminohapon a-karboksyyliryhmän ja toisen aminohapon a-aminoryhmän välille, ts. on amidisidos. Tässä tapauksessa vesimolekyyli hajoaa (katso kaavio A).

1. Peptidirakenne

Aminohappojen määrä peptideissä voi vaihdella suuresti. Peptidejä, jotka sisältävät jopa 10 aminohappoa, kutsutaan oligopeptideiksi. Usein oligopeptidin muodostavien aminohappojen lukumäärä ilmoitetaan tällaisten molekyylien nimessä: tripeptidi, pentapeptidi, ocgapeptidi jne.

Peptidejä, jotka sisältävät yli 10 aminohappoa, kutsutaan "polypeptideiksi", ja polypeptidejä, jotka koostuvat yli 50 aminohappotähteestä, kutsutaan yleensä proteiineiksi. Nämä nimet ovat kuitenkin mielivaltaisia, koska kirjallisuudessa termiä "proteiini" käytetään usein viittaamaan polypeptidiin, joka sisältää alle 50 aminohappotähdettä. Esimerkiksi glukagonihormonia, joka koostuu 29 aminohaposta, kutsutaan proteiinihormoniksi.

Aminohappomonomeerejä, jotka muodostavat proteiineja, kutsutaan "aminohappojäännökset". Aminohappotähdettä, jossa on vapaa aminoryhmä, kutsutaan N-päätteeksi ja se on kirjoitettu vasemmalle, ja vapaata a-karboksyyliryhmää kutsutaan C-päätteeksi ja se kirjoitetaan oikealle. Peptidit kirjoitetaan ja luetaan N-päästä. -NH-CH-CO-polypeptidiketjun toistuvien atomien ketjua kutsutaan "peptidirunko"(katso kaavio B).

Polypeptidiä nimettäessä lisätään pääte -il aminohappotähteiden lyhennettyyn nimeen C-terminaalista aminohappoa lukuun ottamatta. Esimerkiksi Ser-Gly-Pro-Ala-tetrapeptidi luetaansi.

Proliinin iminoryhmän muodostama peptidisidos eroaa muista peptidisidoksista, koska peptidiryhmän typpiatomi ei ole sitoutunut vetyyn, vaan radikaaliin.

Peptidit eroavat aminohappokoostumuksesta, aminohappojen lukumäärästä ja järjestyksestä.

Seryyliglysyyliprolylalaniini

Kaavio A. Dipeptidin muodostuminen

Kaavio B. Peptidien rakenne

Ser-Gis-Pro-Ala ja Ala-Pro-Gis-Ser ovat kaksi eri peptidiä huolimatta siitä, että niillä on sama määrällinen ja laadullinen aminohappokoostumus.

2. Peptidisidoksen karakterisointi

Peptidisidoksella on osittain kaksoissidoksen ominaisuus, joten se on lyhyempi kuin muut peptidirungon sidokset ja sen seurauksena sen liikkuvuus on vähäistä. Peptidisidoksen elektroninen rakenne määrää peptidiryhmän tasomaisen jäykän rakenteen. Peptidiryhmien tasot sijaitsevat kulmassa toisiinsa nähden (kuvio 1-1).

Sidos a-hiiliatomin ja a-aminoryhmän tai a-karboksyyliryhmän välillä pystyy pyörimään vapaasti (vaikkakin radikaalien koon ja luonteen rajoittama), mikä sallii polypeptidiketjun saada erilaisia ​​konfiguraatioita.

Peptidisidokset sijaitsevat yleensä trans-konfiguraatiossa, ts. α-hiiliatomit sijaitsevat peptidisidoksen vastakkaisilla puolilla. Tämän seurauksena aminohappojen sivuradikaalit ovat kaukaisimmalla etäisyydellä toisistaan ​​avaruudessa (kuvat 1-2).

Peptidisidokset ovat erittäin vahvoja eivätkä katkea spontaanisti normaaleissa soluissa vallitsevissa olosuhteissa (neutraali ympäristö, kehon lämpötila). Laboratorio-olosuhteissa proteiinien peptidisidosten hydrolyysi suoritetaan suljetussa ampullissa väkevällä (6 mol/l) suolahapolla yli 105 °C:n lämpötilassa, ja proteiinin täydellinen hydrolyysi vapaiksi aminohapoiksi kestää noin päivä.

Elävissä organismeissa proteiinien peptidisidokset katkeavat erityisten proteolyyttisten entsyymien avulla (englanniksi proteiini - proteiini, lysis - tuhoaminen), joita kutsutaan myös proteaaseiksi tai peptidihydrolaaseiksi.

Proteiinien ja peptidien havaitsemiseksi liuoksessa sekä niiden kvantifiointiin käytetään biureettireaktiota (positiivinen tulos aineille, jotka sisältävät koostumuksessaan vähintään kaksi peptidisidosta).

3. Peptidien biologinen rooli

Ihmiskeho tuottaa monia peptidejä, jotka osallistuvat erilaisten biologisten prosessien säätelyyn ja joilla on korkea fysiologinen aktiivisuus.

Riisi. 1-1. Peptidiryhmien ja α-hiiliatomien sijaintitasot avaruudessa.

Riisi. 1-2. Peptidisidosten trans-konfiguraatio. Toiminnalliset ryhmät-CO- ja -NH-,

muodostavat peptidisidokset eivät ole ionisoituneita, vaan polaarisia ja voivat osallistua vetysidosten muodostukseen.

Aminohappotähteiden lukumäärä biologisesti aktiivisten peptidien rakenteessa voi vaihdella 3:sta 50:een. Tyreotropiinia vapauttava hormoni ja glutationi (tripeptidit) sekä enkefaliinit, joiden koostumuksessa on 5 aminohappoa, voidaan katsoa johtuvan jostakin "pienimpiä" peptidejä. Useimmat biologisesti aktiiviset peptidit sisältävät kuitenkin yli 10 aminohappoa, esimerkiksi neuropeptidi Y (ruokahalun säätelijä) sisältää 36 aminohappoa ja kortikoliberiini - 41 aminohappoa.

Jotkut peptideistä, erityisesti useimmat peptidihormonit, sisältävät viereisten aminohappojen a-aminoryhmän ja a-karboksyyliryhmän muodostamia peptidisidoksia. Yleensä ne syntetisoidaan inaktiivisista proteiiniprekursoreista, joissa spesifiset proteolyyttiset entsyymit rikkovat tiettyjä peptidisidoksia.

Angiotensiini II on oktapeptidi, joka muodostuu suuresta plasmaproteiinista, angiotensinogeenista, kahden proteolyyttisen entsyymin peräkkäisen toiminnan tuloksena.

Ensimmäinen proteolyyttinen entsyymi, reniini, katkaisee 10 aminohappoa sisältävän peptidin nimeltä angiotensiini I angiotensinogeenista N-päästä. Toinen proteolyyttinen entsyymi, karboksidipeptidyylipeptidaasi, katkaisee C-päästä.

Aminohappoja - (aminokarboksyylihapot; amk) - orgaaniset yhdisteet, sisään molekyylejä, jotka sisältävät samanaikaisestikarboksyyli ja amiiniryhmät (aminoryhmät). Nuo. aminohappoja voidaan harkita, karboksyylihappojen johdannaisina, joissa yksi tai useampi vetyatomi on korvattu aminoryhmillä.

• karboksyyliryhmä (karboksyyli) -COOH on funktionaalinen yksiarvoinen ryhmä, joka on osa karboksyylihappoja ja määrittää niiden happamat ominaisuudet.
• Amino ryhmä - funktionaalinen kemiallinen yksiarvoinen ryhmä -NH 2,orgaaninen radikaali, joka sisältää yhden typpiatomin ja kaksi vetyatomia.

Yli 200 luonnollista aminohappoa tunnetaan jotka voidaan luokitella eri tavoin. Rakenneluokitus perustuu funktionaalisten ryhmien asemaan aminohapon alfa-, beeta-, gamma- tai delta-asemassa.

Tämän luokituksen lisäksi on muitakin, esimerkiksi luokittelu polaarisuuden, pH-tason sekä sivuketjuryhmän tyypin mukaan (alifaattiset, asykliset, aromaattiset aminohapot, hydroksyyliä tai rikkiä sisältävät aminohapot jne.).

Proteiinien muodossa aminohapot ovat toinen (veden jälkeen) komponentti lihaksissa, soluissa ja muissa ihmiskehon kudoksissa. Aminohapoilla on kriittinen rooli prosesseissa, kuten välittäjäaineiden kuljetuksessa ja biosynteesissä.

Aminohappojen yleinen rakenne

Aminohappoja- biologisesti tärkeitä orgaanisia yhdisteitä, jotka koostuvat aminoryhmästä (-NH2) ja karboksyylihaposta (-COOH) ja joissa on kullekin aminohapolle spesifinen sivuketju. Aminohappojen tärkeimmät alkuaineet ovat hiili, vety, happi ja typpi. Muita alkuaineita löytyy tiettyjen aminohappojen sivuketjusta.

Riisi. 1 - Proteiineja muodostavien α-aminohappojen yleinen rakenne (paitsi proliini). Aminohappomolekyylin osat ovat aminoryhmä NH2, karboksyyliryhmä COOH, radikaali (erilainen kaikille α-aminohapoille), α-hiiliatomi (keskellä).

Aminohappojen rakenteessa kullekin aminohapolle spesifistä sivuketjua merkitään kirjaimella R. Karboksyyliryhmän vieressä olevaa hiiliatomia kutsutaan alfahiileksi ja aminohappoja, joiden sivuketju on liittynyt tähän atomiin, ns. alfa-aminohapot. Ne ovat luonnossa yleisin aminohappomuoto.

Alfa-aminohapoissa glysiiniä lukuun ottamatta alfahiili on kiraalinen hiili. Aminohapoille, joiden hiiliketjut ovat kiinnittyneet alfa-hiileen (kuten lysiini (L-lysiini)), hiilet merkitään alfa-, beeta-, gamma-, delta- ja niin edelleen. Joissakin aminohapoissa on beeta- tai gamma-hiileen kiinnittynyt aminoryhmä, ja siksi niitä kutsutaan beeta- tai gamma-aminohapoiksi.

Sivuketjujen ominaisuuksien mukaan aminohapot jaetaan neljään ryhmään. Sivuketju voi tehdä aminohaposta heikon hapon, heikon emäksen tai emulgaattorin (jos sivuketju on polaarinen) tai hydrofobisen, huonosti imukykyisen aineen (jos sivuketju on ei-polaarinen).

Termi "haaraketjuinen aminohappo" viittaa aminohappoihin, joissa on alifaattiset epälineaariset sivuketjut, nämä ovat leusiini, isoleusiini ja valiini.

Proliini- ainoa proteinogeeninen aminohappo, jonka sivuryhmä on kiinnittynyt alfa-aminoryhmään ja on siten myös ainoa proteinogeeninen aminohappo, joka sisältää sekundaarisen amiinin tässä asemassa. Kemiallisesti katsottuna proliini on siis iminohappo, koska siitä puuttuu primaarinen aminoryhmä, vaikka nykyinen biokemiallinen nimikkeistö luokittelee sen edelleen aminohapoksi sekä "N-alkyloiduksi alfa-aminohapoksi" ( Iminohapot- karboksyylihapot, jotka sisältävät iminoryhmän (NH). Ne ovat osa proteiineja, niiden aineenvaihdunta liittyy läheisesti aminohappojen aineenvaihduntaan. Ominaisuuksiensa mukaan iminohapot ovat lähellä aminohappoja, ja katalyyttisen hydrauksen seurauksena iminohapot muuttuvat aminohapoiksi.Imino ryhmä- NH-molekyyliryhmä. Kaksiarvoinen. Sisältyy toissijaiseen amiinit ja peptidit. Kaksiarvoista ammoniakkiradikaalia ei ole vapaassa muodossa).

ALFA Aminohapot

Aminohapot, joissa on sekä amino- että karboksyyliryhmä kiinnittyneenä ensimmäiseen (alfa) hiiliatomiin, ovat erityisen tärkeitä biokemiassa. Ne tunnetaan 2-, alfa- tai alfa-aminohappoina (yleinen kaava useimmissa tapauksissa on H2NCHRCOOH, jossa R on orgaaninen substituentti, joka tunnetaan "sivuketjuna"); usein termi "aminohappo" viittaa erityisesti niihin.

Nämä ovat 22 proteinogeenista (eli "proteiinin rakentamiseen") aminohappoa, jotka yhdistyvät peptidiketjuiksi ("polypeptideiksi") ja muodostavat laajan valikoiman proteiineja. Ne ovat L-stereoisomeerejä ("vasenkätisiä" isomeerejä), vaikka jotkut D-aminohapot ("oikeakätiset" isomeerit) esiintyvät joissakin bakteereissa ja joissakin antibiooteissa.

Riisi. 2. Peptidisidos - eräänlainen amidisidos, joka syntyy proteiinien ja peptidien muodostumisen aikana yhden aminohapon α-aminoryhmän (-NH2) ja α-karboksyyliryhmän (-COOH) vuorovaikutuksen seurauksena toisesta aminohaposta.

Kaksi aminohappoa (1) ja (2) muodostavat dipeptidin (kahden aminohapon ketju) ja vesimolekyylin. Saman kaavan mukaanribosomituottaa myös pidempiä aminohappoketjuja: polypeptidejä ja proteiineja. Eri aminohapot, jotka ovat proteiinin "rakennuspalikoita", eroavat R-radikaalissa.

Aminohappojen optinen isomerismi

Riisi. 3. Aminohapon alaniinin optiset isomeerit

Riippuen aminoryhmän asemasta toiseen hiiliatomiin nähden, eristetään α-, β-, y- ja muita aminohappoja. Nisäkäsorganismille α-aminohapot ovat tyypillisimpiä. Kaikki α-aminohapot, jotka ovat osa eläviä organismeja, paitsiglysiini, sisältävät asymmetrisen hiiliatomin(treoniini ja isoleusiinisisältää kaksi epäsymmetristä atomia) ja niillä on optista aktiivisuutta. Lähes kaikilla luonnossa esiintyvillä α-aminohapoilla on L-konfiguraatio, ja vain L-aminohapot sisältyvät syntetisoitujen proteiinien koostumukseen. ribosomit.

Kaikki standardi alfa-aminohapot glysiiniä lukuun ottamatta voivat esiintyä kahdessa muodossa enantiomeerit , joita kutsutaan L- tai D-aminohapoiksi, jotka ovat toistensa peilikuvia.

D, L - Stereoisomeerien merkintäjärjestelmä.

Tämän järjestelmän mukaan L-konfiguraatio on osoitettu stereosomeerille, jossa Fisherin projektioissa vertailuryhmä sijaitsee pystysuoran viivan vasemmalla puolella (latinasta "laevus" - vasen). On muistettava, että sisään Fisherin ennusteet hapettunein hiiliatomi sijaitsee yläosassa (yleensä tämä atomi on osa karboksyyli-COOH- tai karbonyyliCH \u003d O-ryhmiä.). Lisäksi Fisher-projektiossa kaikki vaakasuuntaiset linkit on suunnattu tarkkailijaa kohti, kun taas pystysuorat linkit poistetaan tarkkailijasta. Vastaavasti jos vertailuryhmänä sijaitsee Fisher-projektiossa oikealla, stereoisomeerillä on D-konfiguraatio (latinasta "dexter" - oikea).α-aminohapoissa viiteryhmiä toimivat NH2-ryhminä.

Enantiomeerit - paristereoisomeerit, jotka ovat peilikuvia toisistaan, eivät ole yhteensopivia avaruudessa. Oikea ja vasen kämmen voivat toimia klassisena esimerkkinä kahdesta enantiomeeristä: niillä on sama rakenne, mutta erilainen avaruudellinen suunta.Enantiomeeristen muotojen olemassaolo liittyy molekyylin läsnäoloon kiraalisuus - ominaisuuksia, joita ei saa yhdistää avaruudessa sen peilikuvaan..

Enantiomeerit ovat identtisiä fysikaalisilta ominaisuuksiltaan. Ne voidaan erottaa vain vuorovaikutuksesta kiraalisen väliaineen kanssa, esimerkiksi valosäteilyn avulla. Enantiomeerit käyttäytyvät samalla tavalla kemiallisissa reaktioissa akiraalisten reagenssien kanssa akiraalisessa ympäristössä. Kuitenkin, jos reagoiva aine, katalyytti tai liuotin on kiraalinen, enantiomeerien reaktiivisuus vaihtelee yleensä.Useimmat kiraaliset luonnolliset yhdisteet (aminohapot, monosakkaridit) esiintyy yhtenä enantiomeerinä.Enantiomeerien käsite on tärkeä lääkkeissä, koska. lääkkeiden eri enantiomeereillä on erilaisia biologista toimintaa.

PROTEIINIBIOSYNTEESI RIBOSOMISSA

STANDARDAMINOHAPOT

(proteinogeeninen)

Katso aiheeseen: ja Proteiinigeenisten aminohappojen rakenne

Proteiinien biosynteesiprosessissa 20 a-aminohappoa, joita geneettinen koodi koodaa, sisältyy polypeptidiketjuun (katso kuvio 4). Näiden aminohappojen, joita kutsutaan proteinogeenisiksi tai standardeiksi, lisäksi jotkin proteiinit sisältävät spesifisiä ei-standardeja aminohappoja, jotka syntyvät standardiaminohapoista translaation jälkeisten modifikaatioiden prosessissa.

merkintä: Viime aikoina translaatioon sisällytettyä selenokysteiiniä ja pyrrolysiiniä pidetään joskus proteiinogeenisinä aminohappoina. Nämä ovat ns 21. ja 22. aminohapot.

Aminohappoja ovat rakenteellisia yhdisteitä (monomeerejä), jotka muodostavat proteiineja. Ne yhdistyvät toisiinsa muodostaen lyhyitä polymeeriketjuja, joita kutsutaan pitkäketjuisiksi peptideiksi, polypeptideiksi tai proteiineiksi. Nämä polymeerit ovat lineaarisia ja haarautumattomia, ja jokainen ketjun aminohappo on kiinnittynyt kahteen viereiseen aminohappoon.

Riisi. 5. Ribosomi translaatioprosessissa (proteiinisynteesi)

Proteiinin rakentamisprosessia kutsutaan translaatioksi, ja se sisältää aminohappojen vaiheittaisen lisäämisen kasvavaan proteiiniketjuun ribotsyymien kautta ribosomin suorittamana. Aminohappojen lisäysjärjestys luetaan geneettiseen koodiin mRNA-templaatilla, joka on kopio RNA yksi kehon geeneistä.

Käännös - proteiinien biosynteesi ribosomissa

Riisi. 6 C polypeptidin pidennyksen vaiheet.

Kaksikymmentäkaksi aminohappoa sisältyy luonnollisesti polypeptideihin, ja niitä kutsutaan proteinogeenisiksi tai luonnollisiksi aminohapoiksi. Näistä 20 on koodattu yleisellä geneettisellä koodilla.

Loput 2, selenokysteiini ja pyrrolysiini, liitetään proteiineihin ainutlaatuisella synteettisellä mekanismilla. Selenokysteiini muodostuu, kun transloitu mRNA sisältää SECIS-elementin, joka aiheuttaa UGA-kodonin lopetuskodonin sijasta. Jotkut metanogeeniset arkeat käyttävät pyrrolysiiniä osana metaanin tuotantoon tarvittavia entsyymejä. Se on koodattu UAG-kodonilla, joka toimii normaalisti lopetuskodonina muissa organismeissa. UAG-kodonia seuraa PYLIS-sekvenssi.

Riisi. 7. Polypeptidiketju - proteiinin ensisijainen rakenne.

Proteiineilla on 4 rakenteellista organisaatiotasoa: primaarinen, sekundaarinen, tertiäärinen ja kvaternaarinen. Ensisijainen rakenne on aminohappotähteiden sekvenssi polypeptidiketjussa. Proteiinin primäärirakenne kuvataan tavallisesti yksi- tai kolmikirjaimilla aminohappotähteiden merkinnöillä Toissijainen rakenne on vetysidoksilla stabiloituneen polypeptidiketjun fragmentin paikallinen järjestys Tertiäärinen rakenne on polypeptidin spatiaalinen rakenne ketju. Rakenteellisesti se koostuu erilaisten vuorovaikutusten stabiloimista toissijaisista rakenneelementeistä, joissa hydrofobisilla vuorovaikutuksilla on tärkeä rooli. Kvaternäärinen rakenne (tai alayksikkö, domeeni) - useiden polypeptidiketjujen keskinäinen järjestely osana yhtä proteiinikompleksia.

Riisi. 8. Proteiinien rakenneorganisaatio

EI-STANDARDIT AMINOHAPOT

(ei-proteinogeeninen)

Tavallisten aminohappojen lisäksi on monia muita aminohappoja, joita kutsutaan ei-proteinogeenisiksi tai epästandardeiksi. Tällaisia ​​aminohappoja ei joko esiinny proteiineissa (esim. L-karnitiini, GABA) tai niitä ei tuoteta suoraan eristyksissä tavanomaisilla solukoneistoilla (esim. hydroksiproliini ja seleenimetioniini).

Proteiineissa esiintyvät epästandardit aminohapot muodostuvat translaation jälkeisellä modifikaatiolla, toisin sanoen modifikaatiolla translaation jälkeen proteiinisynteesin aikana. Nämä modifikaatiot ovat usein välttämättömiä proteiinin toiminnalle tai säätelylle; esimerkiksi glutamaattikarboksylaatio mahdollistaa parantuneen kalsiumionien sitoutumisen, ja proliinihydroksylaatio on tärkeä sidekudoksen ylläpitämiselle. Toinen esimerkki on hypusiinin muodostuminen translaation aloitustekijäksi EIF5A modifioimalla lysiinitähdettä. Sellaiset modifikaatiot voivat myös määrittää proteiinin lokalisoinnin, esimerkiksi pitkien hydrofobisten ryhmien lisääminen voi saada proteiinin sitoutumaan fosfolipidikalvoon.

Joitakin epätyypillisiä aminohappoja ei löydy proteiineista. Näitä ovat lantioniini, 2-aminoisovoihappo, dehydroalaniini ja gamma-aminovoihappo. Epästandardit aminohapot esiintyvät usein tavanomaisten aminohappojen aineenvaihduntareiteinä - esimerkiksi ornitiini ja sitrulliini esiintyvät ornitiinikierrossa osana happokataboliaa.

Harvinainen poikkeus alfa-aminohappodominanssiin biologiassa on beeta-aminohappo beeta-alaniini (3-aminopropaanihappo), jota käytetään syntetisoimiseen.Pantoteenihappo(B5-vitamiini), koentsyymi A:n komponentti kasveissa ja mikro-organismeissa. Erityisesti sitä valmistetaan propionihappobakteerit.

Aminohappojen toiminnot

PROTEIINISET JA EI-PROTEIINISET TOIMINNOT

Monilla proteinogeenisilla ja ei-proteinogeenisilla aminohapoilla on myös tärkeitä ei-proteiinirooleja kehossa. Esimerkiksi ihmisen aivoissa glutamaatti (tavallinen glutamiinihappo) ja gamma-aminovoihappo ( GABA, ei-standardi gamma-aminohappo), ovat tärkeimmät kiihottavat ja estävät välittäjäaineet. Hydroksiproliini (sidekudoksen kollageenin pääkomponentti) syntetisoidaan proliinista; synteesiin käytetään standardiaminohappoa glysiiniä porfyriinit käytetään punasoluissa. Epätyypillistä karnitiinia käytetään lipidien kuljettamiseen.

Biologisen merkityksensä vuoksi aminohapoilla on tärkeä rooli ravitsemuksessa ja niitä käytetään yleisesti ravintolisissä, lannoitteissa ja elintarviketeknologiassa. Teollisuudessa aminohappoja käytetään lääkkeiden, biohajoavien muovien ja kiraalisten katalyyttien valmistuksessa.

1. Aminohapot, proteiinit ja ravinto

Katso aminohappojen puutteen biologinen rooli ja seuraukset ihmiskehossa välttämättömien ja ei-välttämättömien aminohappojen taulukoista.

Ruoan mukana ihmiskehoon joutuessaan 20 standardiaminohappoa joko käytetään proteiinien ja muiden biomolekyylien synteesiin tai hapetetaan ureaksi ja hiilidioksidiksi energialähteenä. Hapetus alkaa aminoryhmän poistamisella transaminaasien kautta, ja sitten aminoryhmä sisällytetään ureakiertoon. Toinen transamidaatiotuote on ketohappo, joka siirtyy sitruunahappokiertoon. Glukogeeniset aminohapot voivat myös muuttua glukoosiksi glukoneogeneesin kautta.

From 20 standardia aminohappoa, 8 (valiini, isoleusiini, leusiini, lysiini, metioniini, treoniini, tryptofaani ja fenyylialaniini) kutsutaan välttämättömiksi, koska ihmiskeho ei pysty syntetisoimaan niitä itsestään muista yhdisteistä normaalin kasvun kannalta tarpeellisina määrinä, niitä saa vain ruuan avulla. . Kuitenkin nykyaikaisten käsitteiden mukaan histidiini ja arginiiniovat myös välttämättömiä aminohappoja lapsille.Toiset voivat olla ehdottoman välttämättömiä tietyn ikäisille tai ihmisille, joilla on jokin sairaus.

Sitä paitsi, Kysteiini Tauriinia pidetään puolivälttämättöminä aminohappoina lapsille (vaikka tauriini ei ole teknisesti aminohappo), koska näitä aminohappoja syntetisoivat aineenvaihduntareitit eivät ole vielä täysin kehittyneet lapsilla. Tarvittavat aminohappomäärät riippuvat myös yksilön iästä ja terveydentilasta, joten yleisten ravitsemussuositusten antaminen tässä on melko vaikeaa.

PROTEINIT

Oravat (proteiinit, polypeptidit) makromolekyylinen eloperäinen aine, joka koostuu alfasta aminohappoja kytketty ketjuun peptidisidos. Elävissä organismeissa proteiinien aminohappokoostumus määräytyy geneettinen koodi, synteesi käyttää useimmissa tapauksissa 20normaaleja aminohappoja.

Riisi. 9. Proteiinit eivät ole vain ruokaa ... Proteiiniyhdisteiden tyypit.

Jokainen elävä organismi koostuu proteiineista.. Erilaiset proteiinimuodot osallistuvat kaikkiin elävissä organismeissa tapahtuviin prosesseihin. Ihmiskehossa proteiinit muodostavat lihaksia, nivelsiteitä, jänteitä, kaikkia elimiä ja rauhasia, hiuksia, kynsiä; Proteiinit ovat osa nesteitä ja luita. Entsyymit ja hormonit, jotka katalysoivat ja säätelevät kaikkia kehon prosesseja, ovat myös proteiineja.Proteiinin puute kehossa on vaarallista terveydelle. Jokainen proteiini on ainutlaatuinen ja olemassa tiettyjä tarkoituksia varten.

Proteiinit - pääosa ruokaa eläimet ja ihmiset (päälähteet: liha, siipikarja, kala, maito, pähkinät, palkokasvit, viljat; vähemmässä määrin: vihannekset, hedelmät, marjat ja sienet), koska kaikkia tarvittavia aminohappoja ei voida syntetisoida heidän elimistössään ja osa on tulee proteiiniruoasta. Ruoansulatuksessa entsyymit hajottavat nautitut proteiinit aminohapoiksi, joita käytetään biosyntetisoimaan elimistön omia proteiineja tai hajotetaan edelleen energiaksi.

On syytä korostaa, että nykyaikainen ravitsemustiede sanoo, että proteiinin täytyy tyydyttää kehon aminohappojen tarve, ei vain määrällisesti. Näiden aineiden on päästävä ihmiskehoon tietyissä suhteissa keskenään.

Proteiinin synteesiprosessi on käynnissä kehossa. Jos ainakin yksi välttämätön aminohappo puuttuu, proteiinien muodostuminen pysähtyy.Tämä voi johtaa monenlaisiin vakaviin terveysongelmiin ruoansulatushäiriöistä masennukseen ja lasten kasvun hidastumiseen. Tietenkin tämä asian käsittely on hyvin yksinkertaistettu, koska. proteiinien toiminnot elävien organismien soluissa ovat monimuotoisemmat kuin muiden biopolymeerien - polysakkaridien ja DNA:n - toiminnot.

Myös proteiinien lisäksi aminohapoista muodostuu suuri määrä ei-proteiiniaineita (katso alla), jotka suorittavat erityistehtäviä. Näitä ovat esimerkiksi koliini (vitamiinin kaltainen aine, joka on osa fosfolipidejä ja on välittäjäaineen asetyylikoliinin esiaste. Välittäjäaineet ovat kemikaaleja, jotka välittävät hermoimpulssin hermosolusta toiseen. Siten jotkut aminohapot ovat välttämättömiä aivojen normaalia toimintaa).

2. Aminohappojen ei-proteiinifunktiot

aminohappo välittäjäaine

Huomautus: Välittäjäaineet (välittäjäaineet, välittäjät) ovat biologisesti aktiivisia kemikaaleja, joiden kautta sähkökemiallinen impulssi siirtyy hermosolusta hermosolujen välisen synaptisen tilan kautta ja myös esimerkiksi hermosoluista lihaskudokseen tai rauhassoluihin. Saadakseen tietoa omista kudoksistaan ​​ja elimistään ihmiskeho syntetisoi erityisiä kemikaaleja - välittäjäaineita.Ihmiskehon kaikki sisäiset kudokset ja elimet, jotka ovat autonomisen hermoston (ANS) alaisia, saavat hermoja (hermotettuja), eli hermosolut ohjaavat kehon toimintoja. Ne, kuten anturit, keräävät tietoa kehon tilasta ja välittävät sen asianmukaisiin keskuksiin, ja niistä korjaavat toimet menevät periferiaan. Kaikki autonomisen säätelyn rikkominen johtaa sisäelinten toimintahäiriöihin. Tiedon siirto eli ohjaus suoritetaan erityisten kemikaalien-välittäjien avulla, joita kutsutaan välittäjiksi (latinan sanasta välittäjä - välittäjä) tai välittäjäaineiksi. Kemiallisen luonteensa mukaan välittäjät kuuluvat eri ryhmiin: biogeeniset amiinit, aminohapot, neuropeptidit jne. Tällä hetkellä on tutkittu yli 50 mediaattoriin kuuluvaa yhdistettä.

Ihmiskehossa monia aminohappoja käytetään syntetisoimaan muita molekyylejä, kuten:

• Tryptofaani on välittäjäaineen serotoniinin esiaste.

• L-tyrosiini ja sen esiaste fenyylialaniini ovat dopamiinin välittäjäaineiden, katekoliamiinien, epinefriinin ja norepinefriinin esiasteita.
  

• Glysiini on porfyriinien, kuten hemin, esiaste.
  

• Arginiini on typpioksidin esiaste.
  

• Ornitiini ja S-adenosyylimetioniini ovat polyamiinien esiasteita.
  

• Aspartaatti, glysiini ja glutamiini ovat nukleotidien esiasteita.
  

Kaikki toiminnot eivät kuitenkaan ole muiden lukuisten ei-standardit aminohapot. Kasvit käyttävät joitain epätyypillisiä aminohappoja suojatakseen kasvinsyöjiä. Esimerkiksi kanavaniini on analogi arginiinille, jota löytyy monista palkokasveista ja erityisen suuria määriä Canavalia gladiatassa (xiphoid oja). Tämä aminohappo suojaa kasveja petoeläimiltä, ​​kuten hyönteisiltä, ​​ja voi aiheuttaa sairauksia ihmisille, kun sitä käytetään joissakin raakapalkokasveissa.

Proteiinigeenisten aminohappojen luokittelu

Harkitse luokittelua 20 proteiinisynteesiin välttämättömän proteiinigeenisen α-aminohapon esimerkin avulla

Monien aminohappojen joukossa vain 20 osallistuu solunsisäiseen proteiinisynteesiin (proteinogeeniset aminohapot). Myös noin 40 ei-proteinogeenista aminohappoa on löydetty ihmiskehosta.Kaikki proteiinogeeniset aminohapot ovat α-aminohappoja. Heidän esimerkissään voit näyttää muita luokittelumenetelmiä. Aminohappojen nimet on yleensä lyhennetty 3 kirjaimeen (katso kuva polypeptidiketjusta sivun yläosassa). Molekyylibiologian ammattilaiset käyttävät myös yksikirjaimia symboleja jokaiselle aminohapolle.

1. Sivuradikaalin rakenteen mukaan jakaa:

• alifaattinen (alaniini, valiini, leusiini, isoleusiini, proliini, glysiini) - yhdisteet, jotka eivät sisällä aromaattisia sidoksia.
  
• aromaattinen (fenyylialaniini, tyrosiini, tryptofaani)

• rikkiä sisältävä (kysteiini, metioniini), joka sisältää rikkiatomin S
  
• sisältävät OH ryhmä (seriini, treoniini, jälleen tyrosiini),
• sisältää ylimääräistä COOH ryhmä(asparagiini- ja glutamiinihappo),
• lisää NH2-ryhmä(lysiini, arginiini, histidiini, myös glutamiini, asparagiini).

2. Sivuradikaalin napaisuuden mukaan

On olemassa ei-polaarisia aminohappoja (aromaattisia, alifaattisia) ja polaarisia (varautumattomia, negatiivisesti ja positiivisesti varautuneita).

3. Happo-emäs-ominaisuuksien mukaan

Happo-emäsominaisuudet jaetaan neutraaleihin (useimmat), happamiin (asparagiini- ja glutamiinihapot) ja emäksisiin (lysiini, arginiini, histidiini) aminohappoihin.

4. Välttämättömyyden mukaan

Tarvittaessa elimistö eristää ne, jotka eivät syntetisoidu elimistössä ja jotka on saatava ravinnolla - välttämättömät aminohapot (leusiini, isoleusiini, valiini, fenyylialaniini, tryptofaani, treoniini, lysiini, metioniini). Korvattavia aminohappoja ovat ne aminohapot, joiden hiilirunko muodostuu aineenvaihduntareaktioissa ja pystyy jollakin tavalla saamaan aminoryhmän vastaavan aminohapon muodostuksella. Kaksi aminohappoa ovat ehdollisesti välttämättömiä (arginiini, histidiini), eli niiden synteesi tapahtuu riittämättömässä määrin varsinkin lapsille.

Pöytä 1. Aminohappoluokitus