4 вторичная структура белка. Вторичная структура белков

Белковая молекула любого типа в нативном состоянии обладает характерной для нее пространственной структурой, часто называемой конформацией. Для обозначения различных уровней структуры белка используют различные термины. Термин вторичная структура относится к вытянутой или спирально скрученной конформации полипептидных цепей. Термин третичная структура относится к способу укладки полипептидной цепи с образованием компактной, плотно упакованной структуры. Более общий термин конформация используют для одновременной характеристики вторичной и третичной структуры цепи, т.е. ее пространственной конфигурации. Термин четвертичная структура обозначает способ обьединения (расположения в пространстве) отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле, состоящей из нескольких подобных цепей.

Как правило, полипептидные цепи белков содержат от 100 до 300 аминокислотных остатков. Некоторые белки имеют более длинные цепи; к ним относятся сывороточный альбумин (около 550 остатков), миозин (около 1800 остатков),т.д.. Однако, если молекулярный вес какого-либо белка превышает 50000, есть все основания предполагать, что в молекуле такого белка содержится не менее двух полипептидных цепей.

Белки высокомолекулярные соединения со строго определенным химическим строением. Молекула белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, образованных в результате поликонденсации аминокислот. При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи (-NH-СO-), на одном конце которых находится NH+3 группа, на другом COO- группа.

Рассмотрим структуру пептидной связи.

Особенностью связи является то, что 4 атома N,H,C,O располагаются в одной плоскости (обведенная область на рисунке). Известно, что вращение в молекуле вокруг ординарной связи приводит к появлению поворотных изомеров.

В белках вращение вокруг пептидной связи C-N затруднено (энергия активации 40 - 80 кДж/моль), т.к. эта связь имеет характер двойной связи и, кроме того, в пептидной группе имеет место водородная связь между группой С=O и атомом водорода группы N-H (с энергией активации 20-30 кДж/моль).

Поэтому белок можно рассматривать как цепь связанных друг с другом плоских пептидных звеньев. Вращение этих звеньев возможно лишь вокруг одинарных связей -углерода и аминокислот (см. рис).

Угол поворота вокруг связи С-С обозначается, вокруг cвязи С-N обозначается.

Нахождение наиболее устойчивой конформации белковой цепи требует минимизации ее полной энергии, включая энергию внутримолекулярных водородных связей. Полинг и Кюри установили 2 основных варианта структуры белковой цепи, которые называются -спираль и -форма.

Рис. Ориентация водородных связей в структуре белка.

Спираль может быть правозакрученной (=132о, =123о) и левозакрученной (=228о, =237о). -формы бывают параллельные (=61о, =239о) и антипараллельные (=380о, =325о).

Кроме того, в белках встречаются участки, не образующие никакой регулярной структуры. Например, в гемоглобине 75% аминокислот образуют правозакрученные -спирали, а остальные участки цепи вообще никак не упорядочены. Упорядоченные участки часто называют кристаллической частью белковой молекулы, а неупорядоченные участки - аморфной формой белка.

Аморфные участки - депо строительного материала, который в случае необходимости используется для построения упорядоченных участков.

Синтезируемые в клетке полипептидные цепи, образованные в результате последовательного соединения аминокислотных остатков, представляют собой как бы полностью развернутые белковые молекулы. Для того, чтобы белок приобрел присущие ему функциональные свойства, цепь должна определенным образом свернуться в пространстве, сформировав функционально активную ("нативную") структуру. Несмотря на громадное число теоретически возможных для отдельной аминокислотной последовательности пространственных структур, сворачивание каждого белка приводит к образованию единственной нативной конформации. Таким образом, должен существовать код, определяющий взаимосвязь между аминокислотной последовательностью полипептидной цепи и типом пространственной структуры, которую она образует.

Оказалось, что процесс сворачивания белка in vivo не может считаться ни спонтанным, ни энергонезависимым. Благодаря существующей внутри клетки высоко координированной системе регуляции, полипептидная цепочка с самого момента своего "рождения", сходя с рибосомы, попадает под контроль факторов, которые, не изменяя специфического пути сворачивания (определяемого генетическим кодом), обеспечивают оптимальные условия для реализации быстрого и эффективного образования нативной пространственной структуры.

Способность того или иного участка полипептидной цепи образовывать элемент вторичной структуры (например, свернуться в a-спираль) зависит от характера аминокислотной последовательности данного отрезка цепи. Таким образом, число и расположение a-спиралей, b-тяжей и петель по ходу полипептидной цепи различно у разных белков и определяется генетическим кодом. Этим объясняется потенциальная способность любой полипептидной цепи к спонтанному сворачиванию уже в уникальную третичную структуру.

Рис. Схема пространственной структуры маленького белка (панкреатического ингибитора трипсина). Ход главной цепи изображен на фоне общего контура молекулы; выделены -спирали, -тяжи, резкий поворот цепи (t) и цистеиновые мостики (- - -). Так как белок сворачивается сам собой, то все это можно предсказать по одной лишь первичной структуре белка. Боковые группы здесь не показаны, но - в принципе - и их расположение в пространстве тоже можно предсказывать.

Согласно современным представлениям, процесс сворачивания имеет иерархическую природу: вначале очень быстро (за миллисекунды) формируются элементы вторичной структуры, служащие как бы "затравками" для образования более сложных архитектурных мотивов (стадия 1). Второй стадией (также происходящей очень быстро) является специфическая ассоциация некоторых элементов вторичной структуры с образованием супервторичной структуры (это могут быть сочетания нескольких a-спиралей, нескольких b-цепей либо смешанные ассоциаты данных элементов).

Формирование нативной структуры белков, состоящих из двух или более доменов, усложняется за счет дополнительной стадии - установления специфических контактов между доменами. Ситуация еще более усложняется, когда функционально активна олигомерная форма белка (то есть состоящая из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых после сворачивания образует так называемую субъединицу). В этих случаях добавляется еще одна стадия - установление контактов между субъединицами.

Стадия превращения "расплавленной глобулы" в нативный белок является самой медленной, ограничивающей скорость всего процесса. Это обусловлено тем, что установление "оптимального набора" специфических взаимодействий, стабилизирующих нативную конформацию, связано с необходимостью структурных перестроек, происходящих относительно медленно. К их числу относится цис-транс-изомеризация пептидной связи, предшествующей остатку пролина. Поскольку транс-конформация более стабильна, она преобладает во вновь синтезированной полипептидной цепи. Однако для образования нативной структуры белка необходимо, чтобы около 7% связей, образованных остатками пролина, изомеризовались в цис-конформацию. Эта реакция, приводящая к повороту цепи на 1800 вокруг C-N связи, идет чрезвычайно медленно. In vivo она ускоряется благодаря действию специального фермента - пептидил-пролил-цис/транс-изомеразы.

Второй фермент, ускоряющий процесс сворачивания, катализирует образование и изомеризацию дисульфидных связей. Он локализуется в просвете эндоплазматического ретикулума и способствует сворачиванию секретируемых клетками белков, содержащих дисульфидные мостики (например, инсулин, рибонуклеаза, иммуноглобулины). Рис. 3 поясняет роль этого фермента в образовании дисульфидных связей, стабилизирующих нативную структуру белка, и в расщеплении "неправильных" S-S-мостиков.

Вторичная структура белка. Прежде всего у нас речь пойдет о регулярных вторичных структурах - об a-спиралях и о b-структуре.

Укладка a и b-структур в глобулу определяет третичную структуру белка. Эти вторичные структуры отличаются определенными, периодическими конформациями главной цепи - при разнообразии конформаций боковых групп.

Рис.. Вторичная структура полипептидной цепи (a-спираль и тяж b-листа) и третичная структура белковой глобулы.

Начнем со спиралей. Они могут быть левые и правые, у них может быть разный период и шаг. Правые (R) спирали приходят к нам, завиваясь против часовой стрелки (что отвечает положительному отсчету угла в тригонометрии); левые (L) - приходят, вращаясь по стрелке.

Важнейшие спирали в полипептидной цепи держатся водородными связями, где С=О группы остова полипептида связаны с лежащими от них в направлении С-конца цепи H-N группами. В принципе, возможны следующие спирали, стянутые Н-связями: 27, 310, 413 (обычно именуемая a) и 516 (она же p). Здесь в названии "27" - "2" означает связь со 2-м по цепи остатком, а "7" - число атомов в цикле (O......H-N-C"-Ca-N-C"), замыкаемом этой связью. Тот же смысл имеют цифры и в названии других спиралей.

Рис. Водородные связи (они показаны стрелками), характерные для разных спиралей.
Какие из этих спиральных структур преобладают в белках? a-спирали. Почему? Ответ на этот вопрос дает карта Рамачандрана для типичного аминокислотного остатка - аланина, на которой отмечены конформации, периодическое повторение которых приводит к завязыванию изображенных на рисунке водородных связей.

Рис. Конформации различных вторичных структур на фоне карты разрешенных и запрещенных конформаций аминокислотных остатков. 27R, 27L: правая и левая спираль 27; 310R, 310L: правая и левая спираль 310; R, L - правая и левая -спираль; R, L - правая и левая -спираль.  - -структура (подробности см. на Рис.7-8б). Р - спираль Poly(Pro)II. - конформации, разрешенные для аланина (Ala); - области, разрешенные лишь для глицина, но не для аланина и других остатков; - области, запрещенные для всех остатков.  и  - углы внутреннего вращения в белковой цепи.

Видно, что только спираль R (-правая) лежит достаточно глубоко внутри области, разрешенной для аланина (и для всех других остатков). Другие спирали лежат либо на краю этой области (например, левая спираль L или правая спираль 310), где конформационные напряжения уже возрастают, либо в области, доступной только глицину. Поэтому можно ожидать, что именно правая -спираль должна быть, как правило, более стабильной, и потому преобладать в белках - что и наблюдается. В правой -спирали все атомы упакованы оптимально: плотно, но без напряжений; поэтому не удивительно, что в белках таких спиралей много, а в фибриллярных белках они достигают гигантской длины и включают сотни аминокислотных остатков.

В середине 80-х годов началась новая эра в исследовании механизмов регуляции сворачивания белков in vivo. Было обнаружено, что в клетке существует особая категория белков, основной функцией которых является обеспечение правильного характера сворачивания полипептидных цепей в нативную структуру. Эти белки, связываясь с развернутой или частично развернутой конформацией полипептидной цепи, не дают ей "запутаться", образовать неправильные структуры. Они удерживают частично развернутый белок, способствуют его переносу в разные субклеточные образования, а также создают условия для его эффективного сворачивания. Эти белки получили название "молекулярные шапероны", образно отражающее их функцию (английское слово chaperone близко по смыслу к слову "гувернантка").

Белковая молекула имеет четыре типа структурной организации – первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная структура

Линейная структура, представляющая собой строго определенную генетически обусловленную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Основной вид связи – пептидная (механизм образования и характеристика пептидной связи рассмотрены выше).

Полипептидная цепь обладает значительной гибкостью и в результате внутри цепочечных взаимодействий приобретает определенную пространственную структуру (конформацию).

В белках различают два уровня конформации пептидных цепей – вторичную и третичную структуры.

Вторичная структура белка

Это укладка полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между атомами пептидных групп одной полипептидной цепи или смежных цепей.

При формировании вторичной структуры водородные связи образуются между атомами кислорода и водорода пептидных групп:

По конфигурации вторичная структура делится на два типа:

спиральные (α-спираль)

слоистоскладчатые (β-структура и кросс- β-форма).

α-Спираль имеет вид регулярной спирали. Формируется благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипетидной цепи (рис. 1).

Рис. 1. Схема формирования α-спирали

Основные характеристики α-спирали:

– водородные связи образуются между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотного остатка;

– витки спирали регулярны, на один виток приходится 3,6 аминокислотных остатков;

– боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании α-спирали;

– в образовании водородной связи участвуют все пептидные группы, что обуславливает максимальную стабильность α-спирали;

– поскольку все атомы кислорода и водорода пептидных групп вовлечены в образование водородных связей, то это приводит к снижению гидрофильности α-спиральных областей;

– α-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипетидной цепи, отвечающей минимуму свободной энергии;

– препятствуют образованию α-спирали пролин и оксипролин – в местах их расположения регулярность α-спирали нарушается и полипептидная цепь легко изгибается (ломается), так как не удерживается второй водородной связью (рис.2).

Рис. 2. Нарушения регулярности α-спирали

Атом азота α-иминогруппы пролина при образовании пептидной связи остается без атома водорода, следовательно не может участвовать в образовании водородной связи. Много пролина и оксипролина в полипептидной цепи коллагена (см. классификацию простых белков – коллаген).

Высокая частота α-спирали характерна для миоглобина и глобина (белок, входящий в состав гемоглобина). В среднем глобулярные (округлые или эллипсовидные) белки имеют степень спирализации 60–70 %. Спирализованные участки чередуются с хаотическими клубками. В результате денатурации белка переходы спираль → клубок увеличиваются. На спирализацию (формирование α-спирали) влияют радикалы аминокислот, входящие в состав полипептидной цепи, например, отрицательно заряженные группы радикалов глутаминовых кислот, расположенные вблизи друг от друга, они отталкиваются и препятствуют образованию α-спирали (образуется клубок). По той же причине препятствуют образованию α-спирали близко расположенные аргинин и лизин, имеющие положительно заряженные функциональные группы в радикалах (см. пример протамины и гистоны).

Препятствуют формированию α-спирали также большие размеры радикалов аминокислот (например, радикалы серина, треонина, лейцина).

Таким образом, содержание α-спиралей в белках неодинаково.

β-Структура (слоисто-складчатая) – имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Различают две разновидности β-структуры:

– к росс-β-форма (короткая β-структура) – представляет собой ограниченные слоистые участки, образованные одной полипептидной цепью белка (рис. 3).

Рис. 3. Кросс-β-форма белковой молекулы

Большинство глобулярных белков включают короткие β-структуры (слоистые участки). Их состав может быть представлен следующим образом: (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ).

– полная β-структура . Этот тип характерен для всей полипептидной цепи, которая имеет вытянутую форму и удерживается межпептидными водородными связями между смежными параллельными или антипараллельными полипептидными цепями (рис. 4).

Рис. 4. Полная β-структура

В антипараллельных структурах связи более стабильны, чем в параллельных.

Белки с регулярной β-структурой более прочные, плохо или совсем не перевариваются в желудочно-кишечном тракте.

Формирование вторичной структуры (α-спирали или β-структуры) обусловлено последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи (т.е. первичной структурой белка) и, следовательно, генетически предопределено. Благоприятствуют образованию β-структуры такие аминокислоты как метионин, валин, изолейцин и аспарагиновая кислота.

Белки с полной β-структурой имеют фибриллярную (нитевидную) форму. Полная β-структура встречается в белках опорных тканей (сухожилий, кожи, костей, хрящей и др.), в кератине (белок волос и шерсти) (характеристику отдельных белков см. в разделе «Белки пищевого сырья»).

Однако не все фибриллярные белки имеют только β-структуру. Например, α-кератин и парамиозин (белок запирательной мышцы моллюска), тропомиозин (белок скелетных мышц) – относятся к фибриллярным белкам а вторичная структура у них – α-спираль.

Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т.е. способ свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре белка . Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным:

• a-спирали,
• β-структуры.

Наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать a -спираль. Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков.

Движущей силой в возникновении a-спиралей (так же как и β-структур) является способность аминокислот к образованию водородных связей.

В структуре a-спиралей открыт ряд закономерностей :

• На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.
• Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, а на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм.
• Угол подъема спирали 26°, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (или идентичности) a-спиральной структуры составляет 2,7 нм.

Другой тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках, получил название β-структуры. В этом случае две или более линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно или, чаще, антипараллельно, прочно связываются межцепочечными водородными связями между -NH- и -СО-группами соседних цепей, образуя структуру типа складчатого слоя.

Схематическое изображение β-структуры полипептидных цепей.

В природе существуют белки, строение которых, однако, не соответствует ни β-, ни a-структуре. Типичным примером таких белков является коллаген – фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани в организме человека и животных.

Методами рентгеноструктурного анализа в настоящее время доказано существование еще двух уровней структурной организации белковой молекулы, оказавшихся промежуточными между вторичной и третичной структурами. Это так называемые надвторичные структуры и структурные домены.

Надвторичные структуры представляют собой агрегаты полипептидных цепей, обладающих собственной вторичной структурой и образующихся в некоторых белках в результате их термодинамической или кинетической стабильности. Так, в глобулярных белках открыты (βхβ)-элементы (представлены двумя параллельными β-цепями, связанными сегментом х), βaβaβ-элементы (представлены двумя сегментами α-спирали, вставленными между тремя параллельными β-цепями) и др.

Доменное строение глобулярного белка (флаводоксина) (по А. А. Болдыреву)

Домен – это компактная глобулярная структурная единица внутри полипептидной цепи. Домены могут выполнять разные функции и подвергаться складыванию (свертыванию) в независимые компактные глобулярные структурные единицы, соединенные между собой гибкими участками внутри белковой молекулы.

Л инейные полипептидные цепи индивидуальных белков за счёт взаимодействия функциональных групп аминокислот приобретают определённую пространственную трёхмерную структуру, называемую "конформация". Все молекулы индивидуальных белков (т.е. имеющих одинаковую первичную структуру) образуют в растворе одинаковую конформацию. Следовательно, вся информация, необходимая для формирования пространственных структур, находится в первичной структуре белков.

В белках различают 2 основных типа конформации полипептидных цепей: вторичную и третичную структуры.

2. Вторичная структура белков - пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействия между функциональными группами пептидного остова.

При этом пептидные цепи могут приобретать регулярные структуры двух типов: α-спирали

β-структрура Под β-структурой понимают фигуру, подобную листу, сложенному «гармошкой». Фигура формируется за счет образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными группами.

Связи - водородные, они стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул.

3. Третичная структура белков - трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль
стабилизации третичной структуры белка принимают участие:

· ковалентные связи (между двумя остатками цистеина - дисульфидные мостики);

· ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

· водородные связи;

· гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

4. Четвертичной структурой называют взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной . Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Роль.

Образование пептидов в организме происходит в течение нескольких минут, химический же синтез в условиях лаборатории - достаточно длительный процесс, который может занимать несколько дней, а разработка технологии синтеза – несколько лет. Однако, несмотря на это, существуют довольно весомые аргументы в пользу проведения работ по синтезу аналогов природных пептидов. Во-первых, путём химической модификации пептидов возможно подтвердить гипотезу первичной структуры. Аминокислотные последовательности некоторых гормонов стали известны именно благодаря синтезу их аналогов в лаборатории.

Во-вторых, синтетические пептиды позволяют подробнее изучить связь между структурой аминокислотной последовательности и её активностью. Для выяснения связи между конкретной структурой пептида и его биологической активностью была проведена огромная работа по синтезу не одной тысячи аналогов. В результате удалось выяснить, что замена лишь одной аминокислоты в структуре пептида способна в несколько раз увеличить его биологическую активность или изменить её направленность. А изменение длины аминокислотной последовательности помогает определить расположение активных центров пептида и участка рецепторного взаимодействия.

В-третьих, благодаря модификации исходной аминокислотной последовательности, появилась возможность получать фармакологические препараты. Создание аналогов природных пептидов позволяет выявить более «эффективные» конфигурации молекул, которые усиливают биологическое действие или делают его более продолжительным.

В-четвёртых, химический синтез пептидов экономически выгоден. Большинство терапевтических препаратов стоили бы в десятки раз больше, если бы были сделаны на основе природного продукта.

Зачастую активные пептиды в природе обнаруживаются лишь в нанограммовых количествах. Плюс к этому, методы очистки и выделения пептидов из природных источников не могут полностью разделить искомую аминокислотную последовательность с пептидами противоположного или же иного действия. А в случае специфических пептидов, синтезируемых организмом человека, получить их возможно лишь путём синтеза в лабораторных условиях.

57. Классификация белков: простые и сложные, глобулярные и фибриллярные, мономерные и олигомерные. Функции белков в организме .

Классификация по типу строения

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки - образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.

2. Глобулярные белки - водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая.

3. Мембранные белки - имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортёры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Простые белки , Сложные белки

Помимо пептидных цепей, в состав многих белков входят и неаминокислотные группы, и по этому критерию белки делят на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки состоят только из полипептидных цепей, сложные белки содержат также неаминокислотные, или простетические, группы.

Простые.

Среди глобулярных белков можно выделить:

1. альбумины - растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;

2. полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;

3. гистоны - низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;

4. протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки - составная часть нуклеопротеинов;

5. проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;

6. глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

Сло́жные белки́

(протеиды , холопротеины ) - двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы - простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.

В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы :

· Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс - протеогликаны, с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины - гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.

· Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.

· Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)

· Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом .

· Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока :

· Хромопротеиды - собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащейпорфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции - гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем - гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы;флавопротеиды с флавиновой группой, и др.

1. Структурная функция

2. Защитная функция

3. Регуляторная функция

4. Сигнальная функция

5. Транспортная функция

6. Запасная (резервная) функция

7. Рецепторная функция

8. Моторная (двигательная) функция

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь , поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная - цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная - спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная - глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) - слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная - имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

• Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
• Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая . При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

• Ферментативная (каталитическая) - белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку ( , специфичность).

• Строительная (структурная) - клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
• Защитная - антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Ответ

Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная
А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Ответ

Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных
1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп

Ответ

Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот

Ответ

Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки

Ответ

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная

Ответ

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Ответ

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связами. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями - мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Ответ

Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами

Ответ

© Д.В.Поздняков, 2009-2019